全 文 ：广 西 植 物 Guihaia　Oct．２０１５,３５(５):７４８－７５４　　　　　　　　　　 http://journal．gxzw．gxib．cn　
DOI:１０．１１９３１/guihaia．gxzw２０１３１２０１６
储士润,徐德林,张林,等．千里光α输入蛋白(αＧImportin)的序列特征、结构与功能分析[J]．广西植物,２０１５,３５(５):７４８－７５４
ChuSR,XuDL,ZhangL,etal．FunctionalanalysisofαＧImportininSenecioscandens,basedonsequenceandputativestructuraldomain[J]．Guihaia,
２０１５,３５(５):７４８－７５４
千里光α输入蛋白(αＧImportin)的序列特征、结构与功能分析
储士润１,徐德林１,张　林１,乔晓颖２,罗绍媛２,钱　刚１∗
(１．遵义医学院 细胞生物学与遗传学教研室,贵州 遵义５６３０９９;２．遵义医学院 第一临床学院,贵州 遵义５６３０９９)
摘　要:α输入蛋白存在于胞质溶胶中,是核孔转运复合体的重要组成部分,与核定位信号结合,通过受体介
导蛋白物质转入和转出,在此过程中起连接器的作用.该研究以千里光全长cDNA文库为基础,对α输入蛋
白的序列、结构、性质和功能进行了分析,并在千里光α输入蛋白核苷酸序列的基础上,采用生物信息学软件,
分析α输入蛋白的氨基酸序列结构和基因进化树,得到了α输入蛋白的一级、二级、三级等结构和结构域特
征,以此为依据,系统分析千里光α输入蛋白的理化性质、结构和功能.结果表明:千里光α输入蛋白基因编
码５２９个氨基酸,与烟草(GenBank登录号:ABM０５４８７．１)的同源性最高,为８４％;蛋白质分子量５８．４６kDa,理
论等电点５．０８;二级结构由α螺旋、无规则卷曲和延伸主链构成;高级结构域由IBB和ARM 结构构成;三级
结构是４个功能结构域构成的空间立体结构.此外,还发现千里光α输入蛋白具有调控激素反应、传输信号、
细胞生长、信息转录和转录调控功能的概率较高,推测可能与细胞非凋亡性死亡、抗病性防御反应、激素受体
反应以及基因转录调控表达密切相关.该研究结果可为其他物种α输入蛋白结构与功能关系的分析提供参考.
关键词:千里光;αＧImportin;序列分析;结构预测
中图分类号:Q９４９．７８３　　文献标识码:A　　文章编号:１０００Ｇ３１４２(２０１５)０５Ｇ０７４８Ｇ０６
FunctionalanalysisofαＧImportininSenecioscandens,
basedonsequenceandputativestructuraldomain
CHUShiＧRun１,XUDeＧLin１,ZHANGLin１,QIAOXiaoＧYing２,
LUOShaoＧYuan２,QIANGang１∗
(１．DepartmentofCellBiologyandGenetics,ZunyiMedicalUniversity,Zunyi５６３０９９,China;
２．TheFirstClinicalInstituteofZunyiMedicalUniversity,Zunyi５６３０９９,China)
Abstract:AlphaImportinislocatedincytosolicspaceandisanimportantpartofnuclearporecomplex(NPC)．After
integratingwithnuclearlocalizationsignal(NLS),itplaysanessentialroleinmediatingproteins’nucleocytoplasmic
transportingasaconnector．Inthecurrentstudy,tosystematicalyexplorethepropertiesofphysicochemical,seＧ
quencestructure,functionandtherelationshipsbetweenstructuraldomainanditsfunctionofαＧImportin,itsnucleoＧ
tidesequencewasselectedfromaformerconstructedfulＧlengthcDNAlibraryinSenecioscandensforprobingitsseＧ
quencefeaturesandcomposition,andgene’sfunctionbyapplyingaseriesofbioinformaticssoftware．Thestructure
propertiesofprimary,secondary,domainandtertiaryoftheaminoacidsequencewereanalyzed,too．AndthephyloＧ
geneticrelationshipsamongαＧImportinofS．scandenswithotherspecieswerealsoconstructed．Theseexploration
foundthatthisgeneencodedalengthof５２９aminoacidpolypeptidewiththecalculatedmolecularweightof５８．４６
收稿日期:２０１４Ｇ１０Ｇ２０　　修回日期:２０１４Ｇ１２Ｇ１６
基金项目:贵州省优秀科技教育人才省长基金(黔省专合字２００８Ｇ６１号);遵义医学院博士启动基金(FＧ５６７).
作者简介:储士润(１９８８Ｇ),男,安徽六安霍山县人,硕士研究生,研究方向为药用植物分子遗传学,(EＧmail)loveliyanqiong２０１３＠１６３．com.
∗通讯作者:钱刚,博士,教授,研究方向为药用植物分子遗传学,(EＧmail)pengjiaqiong＠１６３．com.
kDa,anditstheoreticalisoelectricpointwas５．０８．Itshared８４．０％identitywithtobaccoαＧImportingene(GenBank
ID:ABM０５４８７．１)byaminoacidsequencealignment．Thestructureanalysisshoweditssecondarystructurewas
composedofαhelixprotein,arandomcoilandanextendedmainＧchain．Thefunctiondomainprobingfoundthetarget
genewascomposeddomainsofIBBandARM．WhileitsthreeＧdimensionalstructurewasmainlyconsistedoffour
structuraldomains．Inconclusion,thisstudyfoundthatthefunctionofthisαＧImportingenewasregulationofhorＧ
monesecretion,asignaltransducer,growthfactor,transcriptionandtranscriptionregulationwithhigherrankof
probabilityratio．ThecurrentstudyalsofoundedthatthisαＧImportingenecouldplayimportantrolesinmanybiology
processessuchasnonＧapoptoticprogrammedceldeath,defenceresponseofhigherplantsagainstpathogens,horＧ
monereceptorefectandgenetranscriptionreactionsandexpression．Accordingtotheexploringofthepropertiesof
genesequences,structureandfunctionofαＧImportininS．scandens,thispaperwouldprovideareferenceforsimilar
analysisoftherelationshipbetweenthestructureandfunctionofαＧImportingenesinotherspecies．
Keywords:Senecioscandens;αＧImportin;sequenceanalyzing;structureprediction
　　在真核细胞内,α输入蛋白(αＧImportin)参与了
绝大多数具有核定位信号(classicalnuclearlocaliＧ
zationsignal,cNLS)功能蛋白质的核质间转运过
程,也是核膜物质转运的重要工具,在被转运的亲核
蛋白与核孔复合体运输装置之间作为一种衔接体蛋
白而起作用,将在细胞质中结合的蛋白转运到核内.
其作用方式有三个方面:(１)本身是核孔复合体的组
分之一,结合亲核蛋白直接转运到核内;(２)作为一
种锚泊受体(dockingreceptor),在细胞质内与
cNLS结合,然后把亲核蛋白运输到核孔复合体再
向核内转运;(３)作为一种穿梭受体,在细胞质内与
亲核蛋白结合,一起穿过核孔复合体,在核内解离,
然后再返回细胞质.α输入蛋白是一个至少有８个
亚型的螺旋分子,基于他们氨基酸序列的相似性,可
以分为三个不同系统发育的亚型(α１,α２和α３).亚
型α１包含Importinα５、Importinα６、Importinα７;
亚型α２包含Importinα１和Importinα８;亚型α３
包含Importinα３和Importinα４,这些亚型具有
５０％的同源性.相对于特定底物,不同的Importin
α亚型在它们的核质转运效率以及不同组织和细胞
中显示出独特的表达模式,其功能取决于细胞的状
态、新陈代谢过程和分化阶段(成钢等,２０１０;Nalani
etal．,２０１３).不同α输入蛋白有各自独特的cNLS
结合特点,一个α输入蛋白可以结合不同类型的
cNLS,且他们的表达水平在蛋白质和 mRNA不同
的组织中具有选择性(高英等,２０１０;尹超等,２０１３).
因此,有关α输入蛋白序列特征、结构与功能关系的
分析有待于进一步研究.
目 前,在 模 式 植 物 拟 南 芥 (Arabidopsis
thaliana)和水稻(Oryzasativa)中已有关于α输入
蛋白功能的报道(Jiangetal．,１９９８;Bhattacharjee
etal．,２００８);但在其它高等植物中,基于α输入蛋
白的性质结构、功能及进化关系的研究还十分有限.
千里光(Senecioscandens)是菊科千里光属植物,是
我国一种传统的中草药,有清热解毒、散血消肿之功
效,代表性植物是四川三尖千里光(彭玉兰等,
２００９).本研究从构建的千里光全长cDNA文库中
分离出αＧImportin,分析其序列和结构特征及其功
能,并在分子水平上对千里光α输入蛋白的结构、核
输入功能和功能机制的基础进行了研究,为阐明α
输入蛋白的细胞生物学功能和遗传进化作用奠定了
理论基础.
１　材料与方法
１．１材料
试验材料为千里光(SCＧ３６)资源,系本课题组
人员采自贵州省遵义市境内的野生种.
１．２方法
１．２．１千里光全长cDNA文库　提取千里光叶片组
织的总RNA是依据RNA提取试剂盒的说明书,采
用SMART方法构建了千里光的全长cDNA文库
(平军娇等,２０１２),随机挑选阳性克隆进行测序(华
大基因).
１．２．２α输入蛋白序列的生物信息及功能分析　据
测序结果,在NCBI(http://blast．ncbi．nlm．nih．gov/
Blast)上进行 Blastp核苷酸序列比对,用 ORF
finder(http://www．ncbi．nlm．nih．gov/gorf/gorf．
html)确定开放阅读框;用DNAMAN软件进行多
物 种 氨 基 酸 序 列 比 对;用 Expasy Protparam
(http://web．expasy．org/protparam/)软件分析α
输入蛋白的分子量、等电点和氨基酸成分组成;使用
９４７５期　　　　　　储士润等:千里光α输入蛋白(αＧImportin)的序列特征、结构与功能分析
在线工具Psort(http://psort．hgc．jp/form．html)预
测α 输 入 蛋 白 亚 细 胞 定 位;采 用 ProtFun２．２
(http://www．cbs．dtu．dk/services/ProtFun/)在线
工具预测千里光α输入蛋白的功能分类;使用在线
工具Prosite(http://prosite．expasy．org/)对α输入
蛋白进行生物单位聚合体、配体结构的一级结构分
析;使用在线工具SOPM(http://npsaＧpbil．ibcp．fr/
cgiＧbin/npsa_automat．pl? page＝npsa_sopm．html)
对α输入蛋白进行二级结构分析;通过NCBI数据
库GenBank和Conserveddomains分析蛋白质保守
结构 域;采 用 SwissＧmodel(http://swissmodel．
expasy．org/workspace/index)软件利用同源建模原
理对α输入蛋白进行三维结构及结构域预测;使用
MEGA５．０２软件邻接法(NeighborＧjoining)构建系
统进化树.
２　结果与分析
２．１α输入蛋白氨基酸序列分析和系统发育分析
通过对克隆文库进行测序获得千里光α输入蛋
白基因的全长cDNA序列,去除载体及冗余序列后
通过NCBI的Blastp比对分析发现α输入蛋白的核
苷酸序列与本氏烟(Nicotianabenthamiana)ImＧ
portinα２(GenBankID:ABM０５４８８．１)的同源性最
高,为８４．０％;通过 ORFfinder对目的序列进行分
析,结果表明该序列全长１５９０bp,包含一个完整的
读码框,编码含５２９个氨基酸残基的多肽.采用
Prosite分析发现α输入蛋白有１个IBB(Importinβ
Bindingprofile)和 ４ 个 重 复 ARM (Armadilo
profile)配置序列,如表１所示.
根据基因特征序列和保守基序,将千里光的αＧ
Importin氨基酸序列在GenBank数据库进行检索,
用 MEGA软件构建物种间系统进化树,Bootstrap
方法试验引导复制次数１０００,遗传距离标尺为
０．０２.分析结果显示,千里光α输入蛋白基因与番
茄和本氏烟同处一个分支,序列同源性达８７．０％,与
拟南芥、筷子芥、甜椒、可可树的距离较远(图１).
２．２α输入蛋白理化性质
依据软件Protparam对千里光α输入蛋白基因
所编码的５２９个氨基酸序列的在线分析结果,α输
入蛋白的分子量为５８．４６kDa,理论等电点pI为
５．０８;该蛋白由２０种氨基酸组成,Ala、Leu和 Val
含量较高,其中Leu含量最高,达１１．５％,不含Pyl
表１　α输入蛋白氨基酸序列
Table１　AminoacidsequenceofαＧImportin
名称
Apelation
氨基酸序列
Aminoacidsequence
氨基酸位置
Aminoacid
position
IBB —
MSLRPSARTDVRRSRYKＧVAVＧ
DAEEGRRRREDNMVEIRKTRＧ
REENLLKKRREGLQAQQF
１~５８
ARM GVVPRFVEFLAREDＧ
YPQLQFEAAWALTNIASGTSＧ
DNTKVVIDHG
１１５~１５８
GAVPIFVKLLSFPSDＧ
DVREQAVWALGNVAGDSPＧ
KCRDLVLSYG
１５８~２００
PALPALAHLIHTNDＧEEVLTＧ
DACWALSYLSDGTNDＧ
KIQAVIEAG
２４２~２８４
GIVSPLVALLQSAEFＧ
EIKKEAAWAISNAT ３６９~３９７
图１　α输入蛋白基因序列进化树分析
Fig．１　AnalysisofphylogentictreeofαＧImportin
和Sec;原子组成为C２５８９H４１６３N７１７O７９２S１４;带负电荷
残基(Asp＋Glu)总数量７３个,带正电荷残基(Arg
＋Lys)总数量５８个;不稳定系数为４６．６０,表明α输
入蛋白状态不稳定;脂溶指数为９９．５３;总平均疏水
指数为Ｇ０．２０３.
２．３α输入蛋白亚细胞定位
使用在线工具Psort对千里光α输入蛋白亚细
胞定位进行分析,结果如表２所示,α输入蛋白主要
定位于线粒体基质空间、细胞核、线粒体膜、线粒体
膜间空间中.
２．４α输入蛋白功能预测分析
利用ProtFun２．２预测千里光α输入蛋白的功
能,结果见表３.由表３可知,α输入蛋白在激素反
应、信号传输、细胞生长、信息转录和转录调控等方
面的功能的概率较高,依次为０．６３２、０．５４５、０．３７３、
０．２６１、０．２６１.
２．５二级结构预测
用在线工具SPOM对千里光α输入蛋白进行
０５７ 广　西　植　物　　　 　　　　　　　　　　　　　　３５卷
表２　α输入蛋白亚细胞定位预测结果
Table２　Predictionresultsofsubcelular
localizationofαＧImportin
亚细胞定位Subcelularlocalization 概率 Odds
线粒体基质空间 Mitochondrialmatrixspace ０．８４９
细胞核 Nucleus ０．８４４
线粒体膜 Mitochondrialinnermembrane ０．５３２
线粒体膜间空间 Mitochondrialintermembranespace ０．５３２
表３　α输入蛋白功能分析
Table３　FunctionalanalysisofαＧImportin
功能分类Geneontologycategory
产物
Prod
概率
Odds
信号转导Signaltransducer ０．１１７ ０．５４５
受体Receptor ０．００４ ０．０２２
荷尔蒙 Hormone ０．００４ ０．６３２
结构蛋白Structuralprotein ０．００３ ０．１２５
运载体Transporter ０．０２５ ０．２２９
离子通道Ionchannel ０．０１３ ０．２２０
电压门控离子通道Voltagegatedionchannel ０．００４ ０．２０１
阳离子通道Cationchannel ０．０１０ ０．２１６
转录Transcription ０．０３３ ０．２６１
转录调控Transcriptionregulation ０．０３３ ０．２６１
胁迫应答Stressresponse ０．０２１ ０．２３７
免疫应答Immuneresponse ０．０１３ ０．１５３
生长因子Growthfactor ０．００５ ０．３７３
二级结构分析,结果见图２.α输入蛋白的二级结构
中,α螺旋结构(Alphahelix)为５２．１７％,线性结构
(Extendedstrand)为１４．３７％,β折叠结构(BetaＧ
turn)为６．９９％,卷曲结构(Randomcoil)为２６．４７％.
由此可知,α螺旋结构、无规则卷曲和线性结构是该
蛋白质二级结构的主要组成部分.
２．６α输入蛋白高级结构、结构域分析及其功能预测
在线工具Prosite分析发现α输入蛋白具有５
个结构域１个IBB结构和４个重复的 ARM 结构
(图３:a);在NCBI上利用Conserveddomains工具
进行保守区分析,发现α输入蛋白具有４个结构功
能域(图３:b):１个IBB结构和３个重复的ARM结
构,属于多结构域家族 SRP１(System Response
Patterns,SRP).IBB结构域介导Importinα、ImＧ
portinβ复合物的形成,是经典的NLS(NuclearloＧ
calizationsignal,NLS)的蛋白质通过核孔复合体跨
过核膜进入细胞核,ARM 是一个约４０个氨基酸长
的串联犰狳蛋白样重复序列首次在果蝇中发现,重
复牵连的ARM结构介导蛋白质Ｇ蛋白质相互作用,
也是相关热结构域的重复.采用Prosite分析核出
口复杂装配的结构基础(图３:c,d),发现α输入蛋
白属于基本的生物单位聚合体,三磷酸鸟苷、镁离
子、GTP结合核蛋白、α输入蛋白亚基、再出口α输
入蛋白共同组成聚合体.
基于同源建模原理,通过 SWISSＧMODEL 软
件得到α输入蛋白的三维结构模型(图３:e,f),分析
出α输入蛋白的QMEAN４模型数据(表４).从表
４可以看出,得到的三维结构模型具有可靠性.
表４　α输入蛋白的QMEAN４值
Table４　QMEAN４globalscoresofαＧImportin
计分功能Scoringfunction
原始分数
Rawscore
Z分数
ZＧscore
Cβ相互作用能Cbetainteractionenergy Ｇ３７６．９３ ２．９０
所有原子成对能AlＧatompairwiseenergy Ｇ１７７１０．０１ １．８９
溶剂化能Solvationenergy Ｇ５６．５４ ０．８８
扭转角能Torsionangleenergy Ｇ４１．０２ Ｇ３．４７
Qmean评分Qmeanscore ０．６３３ Ｇ２．１５
３　讨论与结论
我们发现千里光α输入蛋白也有保守的特异性
序列和较高的同源性.经核苷酸序列、氨基酸序列
分析知,千里光α输入蛋白Importinα与本氏烟、拟
南芥、筷子芥、本氏烟、可可树、川椒、番茄的氨基酸
序列同源性很高,均在８２％以上;由千里光α输入
蛋白基本生物单位组成和蛋白质一级结构分析得α
输入蛋白固定的含有１个IBB和４个ARM配置序
列(表１).Sundyetal．(２０１０)和 Sachanetal．
(２０１３)等报道由α输入蛋白的不同选择序列非常相
似的亚科Importinα１和Importinα５,研究表明这
两个旁系同源Importinα任何功能上的差异不会导
致在主要的核定位信息分析结合位点识别特异性的
差异.由此可见,α输入蛋白基因是有很高的同源
性的.MEGA５．０２软件构建的α输入蛋白系统进
化树(图１).由千里光α输入蛋白保守的配置序列
和其他构建的系统进化树可以看出,千里光α输入
蛋白与本氏烟Importinα１亲缘关系最近,与可可
树、甜椒拟南芥亲缘关系较远.
核输入信号(nuclearimportsignal,NIS)指导
蛋白质从细胞质经核孔复合体输入到细胞核内,起
分拣信号功能.NIS一般由４~８个氨基酸组成,含
有脯氨酸、赖氨酸和精氨酸,由表１可知,千里光α
输入蛋白ARM结构域中就含有PALPAL序列,其
氨基酸序列分析发现第３~５位氨基酸即是L、R
和P,结合上述内容可认为千里光α输入蛋白含核输
１５７５期　　　　　　储士润等:千里光α输入蛋白(αＧImportin)的序列特征、结构与功能分析
图２　α输入蛋白二级结构分析　横轴表示氨基酸位置;蓝色表示αＧ螺旋;红色表示无规则卷曲.
Fig．２　AnalysisofsecondarystructureofαＧImportin　 Horizontalaxisindicatesamino
acidsite;Blueindicatesalphahelix;Redindicatesrandomcurl．
图３　α输入蛋白保守域预测与高级结构　a．用Prosite分析出的结构域;b．用Conserveddomains预测的结构域;c．用Prosite分
析出的核出口装配基础结构:GuanosineＧ５′ＧTriphosphate;Mg２＋ (MagnesiumIon)GtpＧbinding NuclearProteinRan;Importin Alpha
Subunit;ImportinAlphaReＧexporter);d．用Prosite分析核出口装配结构的螺旋模型;e．螺旋结构模型;f．球形结构模型.
Fig．３　ConserveddomainpredictionandadvancedstructureofαＧImportin　a．AnalysisofthedomainofImportinαwithProsite;b．ForeＧ
castofthedomainofImportinαwithconserveddomains;c．AnalysisofnuclearexportassemblyinfrastructureofImportinαwithProsite:GuanosineＧ５′Ｇ
Triphosphate;Mg２＋(MagnesiumIon)GtpＧbindingNuclearProteinRan;ImportinAlphaSubunit;ImportinAlphaReＧexporter;d．AnalysisofnuclearexＧ
portassemblyinfrastructureofImportinαhelicesmodelwithProsite;e．HelicesmodelofImportinα;f．BalmodelofImportinα．
入信号.α输入蛋白向细胞核的输入过程可能如下
(图３:c,d):α输入蛋白和Importinβ连接,完成
NLS受体结合;货物和受体的结合体与核孔复合体
细胞质环上的纤维结合;纤维向核弯曲,转运器构象
发生改变,形成亲水通道,运载物通过;运载物受体
结合体与RanＧGTP结合,结合体解散,释放出运载
物;与RanＧGTP结合的Importinβ,输出细胞核,在
细胞质中Ran结合的GTP水解,RanＧGDP返回细
２５７ 广　西　植　物　　　 　　　　　　　　　　　　　　３５卷
胞核重新转换为RanＧGTP;α输入蛋白在核内核输
出蛋白的帮助下运回细胞质(Changetal．,２０１３).
α输入蛋白又有核定位信号,由此更加说明千里光
的α输入蛋白作为运输蛋白,可以往返细胞核和细
胞质的功能.由亚细胞定位分析结果可知,千里光
α输入蛋白主要定位于线粒体和细胞核中特别在线
粒体中定位最多(表２),推测千里光α输入蛋白与
线粒体能量转换功能、亲核蛋白入核出核功能以及
作为分子伴侣蛋白协助核编码蛋白进入线粒体等功
能相关密切.由功能分类的预测结果,推测出千里
光α输入蛋白具有激素反应、信号转导、细胞生长以
及基因转录调控表达的功能的可能性较高,分别为
０．６３２、０．５４５、０．３７３ 和 ０．２６１(表 ３).Rashidet
al．(２０１１)发现C２C１２细胞的E４７有类似α输入蛋
白蛋白核进口特点,α输入蛋白和E４７同属于合作
伙伴转录因子.Racheletal．(２００９)研究表明ImＧ
portinα明确的和NLS结合存在胞质尾的NR１Ｇ１a
的NMDA(NＧmethylＧDＧasparticacid,NMDA)受体
亚基上,而这种结合的存在使α输入蛋白的特定结
构与PSD(postsynapticdensity,PSD)相互作用形
成有序的信号转导将不同的胞外刺激转化为特定的
胞内信号.因此,我们推测千里光α输入蛋白参与
细胞激素与受体相互作用而导致环化酶的激活,激
素受体、调节蛋白质和环化酶可能通过在脂膜内的
流动而彼此靠拢,环化酶激活后该体系能降低受体
和激素的亲和力,促使复合体解离.Yoichietal．
(２０１２)和 Yoshinarietal．(２０１２)研 究 发 现,
Importinα扮演一个转录因子的消除器,该蛋白阻
止STK３５(SerineThreonineKinase３５,STK３５)核
心启动子的抑制,导致STK３５活性增强;揭示了通
过重新分配α输入蛋白入核,细胞在应激状态下减
少细胞内的ATP,从而引起非凋亡性细胞死亡.
由高级结构、结构域分析及其功能预测结果可
知,Conserveddomains分析发现千里光α输入蛋白
是由１个IBB 结构和３个重复的 ARM 结构;
Prosite分析发现千里光α输入蛋白是由１个IBB
结构和４个重复的 ARM 结构有差异(图３:a,b).
推测可能是α输入蛋白在遗传衍化中的功能结构变
化较小,各α输入蛋白间氨基酸序列相类似,而且主
要结合位点有差异以及蛋白在不同组织中有选择
性,造成功能结构域有差异.本研究发现该蛋白C
端与Importinβ相互作用和Importinβ形成同源二
聚体共同调解核蛋白质的进口,使基板的核定位信
号定位在进口,还可以调节的蛋白质降解中发挥作
用.由此推测千里光α输入蛋白较高的敏感性引起
细胞具有抗病性防御反应、应对外界环境调节等功
能的可能性很高.Kristofferetal．(２００５)研究发现
α输入蛋白是参与植物体拟南芥防御反应的必须组
分;Kodihaetal．(２００８)研究表明,α输入蛋白及一
些核孔蛋白在氧化刺激下可引起核内滞留形成核内
高分子量复合物,随着氧化刺激强度增加形成核内
高分子量复合物量也增加.Furutaetal．(２００４)研
究发现,热刺激可导致α输入蛋白核内蓄积、滞留及
循环受阻,因而造成核质物质运输抑制,这种反应可
能是细胞适应外界环境变化新的调节机制.由此我
们推测,α输入蛋白的高级结构和功能域很可能影
响调节着高等植物蛋白质入核,参与细胞抗病性防
御反应并应对外界环境的调节.
结合α输入蛋白的序列比对结果、功能分析和
α输入蛋白作为分子伴侣引导核编码蛋白进入线粒
体以及参与组成核孔转运复合体,兼有协助抗病性
防御反应,细胞非凋亡性死亡,激素受体反应等重要
功能和进化关系,我们可以推测在植物进化和生命
活动中,α输入蛋白对植物抗病性防御蛋白入核和
出核的反应机制、维持细胞的生理功能发挥着重要
作用.其中研究初步结果是千里光α输入蛋白可能
具有的敏感性、调节细胞非凋亡性死亡、参与抗病性
防御反应和激素受体相互反应,这与已有的α输入
蛋白基础研究有所区别,为α输入蛋白分子结构与
功能分析提供了新的思路.
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«广西植物»再次入选“国家中文核心期刊”
２０１４年版 (即第七版)
近日,接北京大学图书馆通知,«广西植物»入编«中文核心期刊要目总览»２０１４年版 (即第七版)之生物科
学类的核心期刊.
据«‹中文核心期刊要目总览›入选通知»介绍,此次核心期刊的评选工作,是依据文献计量学的原理和方
法,经研究人员对相关文献的检索、统计和分析以及学科专家评审,对各种刊物在一定时期内所刊载论文的学
术水平及其学术影响力,采用定量评价和定性评价相结合的方法进行综合评价.选作评价指标统计源的数据
库及文摘刊物达５０余种,统计到的文献数量共计６５亿余篇次,涉及期刊１４７２８种,参加核心期刊评价的学科专
家达３７００多位.经过定量筛选和专家定性评审,从我国正在出版的中文期刊中评选出１９８３种核心期刊.
«广西植物»是由广西植物研究所和广西植物学会联合主办,科学出版社出版、面向国内外公开发行的植物
学综合性学术期刊.自１９８１年创刊以来,坚持正确的办刊宗旨,不断提高刊物质量和学术影响力,已连续多次
入选国家中文核心期刊,并被编入«中文核心期刊要目总览».
广西植物编辑部
４５７ 广　西　植　物　　　 　　　　　　　　　　　　　　３５卷