全 文 ：·综述与专论· 2013年第8期
生物技术通报
BIOTECHNOLOGY BULLETIN
收稿日期 ：2013-02-26
基金项目 ：哈尔滨师范大学科技发展预研项目
作者简介 ： 卢倩，女，硕士，研究方向 ：植物分子生物学 ；E-mail ：lq87618@163.com
通讯作者 ： 崔继哲，女，博士，教授，研究方向 ：植物抗逆分子生物学与基因工程 ；E-mail ：shiccc1@sina.com
甘油醛 -3-磷酸脱氢酶（glyceraldehyde-3-phosp-
hate dehydrogenase，GAPDHs）是所有生物中高度保
守的蛋白质，在细胞的碳代谢中起着核心作用，是
维持生命活动能量形成的最基本酶之一。长期以来，
普遍认为这个基因及其蛋白的功能是有限的，它一
直被作为“持家”基因，用于研究目标基因相对表
达的内对照［1］；它也被认为是一个经典的模式蛋白，
常被用于蛋白质结构的分析和酶催化机理的研究中。
但近年的研究发现，GAPDHs 是一个多功能的酶，
参与细胞内膜分拣、受体介导的信号转导、细胞凋
亡等事件，在许多细胞路径中起关键作用。哺乳动
物中 GAPDH 的基因结构、生化机理及其功能特性
等已有比较深入的了解［2］，植物中 GAPDH 的作用
及其机制也不断被揭示。本文概述有关的研究进展，
植物甘油醛-3-磷酸脱氢酶作用机制的研究进展
卢倩  弭晓菊  崔继哲
（哈尔滨师范大学生命科学与技术学院，哈尔滨 150025）
摘 要 ： 糖酵解、卡尔文循环是植物体供能和碳代谢的关键路径，甘油醛 -3-磷酸脱氢酶（GAPDH）在其中发挥核心作用，
近年的研究不断揭示其作用及其调控的多样性和复杂性。概述 GAPDH 的类型与作用，着重阐述 GAPDH 与 NAD（P）互作的特异性，
PRK/GAPDH/CP12 复合体及其调节和逆境胁迫下 GAPDH 的应答及机理研究成果。
关键词 ： 甘油醛-3-磷酸脱氢酶 作用机制 植物
Research Advances on the Mechanism of Glyceraldehydes-3-phosphate
Dehydrogenase in Plant
Lu Qian Mi Xiaoju Cui Jizhe
（College of Life Science and Technology，Harbin Normal University，Harbin 150025）
Abstract:  Glycolysis and the Calvin cycle are critical metabolic pathways of energy supply and carbon fixation in plants. Glyceraldehyde-
3-phosphate dehydrogenase plays a central role in glycolysis and the Calvin cycle. Recent research results disclosed that the function and
regulation of GAPDH turned out to be quite diverse and complex. This article provides an overview of the latest progress on the GAPDH type
and function, the specificity interaction of GAPDH and NAD（P）, PRK/GAPDH/CP12 complex and regulation, and the mechanism of GAPDH
response to stress in plants.
Key words:  Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase Biochemical mechanism Plant
以期为植物 GAPDH 的深入研究提供参考。
1 GAPDH 的类型
高等植物中 GAPDH 是糖酵解、糖异生和卡尔
文循环过程中的关键酶，其催化的相关反应如图 1
所示［3，4］。高等植物中的 GAPDH 可分为磷酸化和
非磷酸化两大类。
磷酸化的甘油醛 -3-磷酸脱氢酶，因其细胞学定
位的不同分为 GAPC、GAPCp 和 GAPA/B 三类同工
型。GAPC 是细胞质中的 GAPDH（EC 1.2.1.12），特
异地以 NAD+（H）为辅酶，催化甘油醛 -3-磷酸形
成 1，3-二磷酸甘油酸的可逆反应，这是糖酵解（糖
异生）中唯一的氧化（还原）反应［5］。拟南芥中有
2 个 GAPC，GAPC1 和 GAPC2 的氨基酸序列一致性
生物技术通报 Biotechnology Bulletin 2013年第8期2
高达 98%，都由 4 个相同亚基组成，有高度的结构
相似性［6］。拟南芥、烟草中 GAPCs 的 cDNA 序列可
能具有生态型的特异性［7］。
GAPCp 和 GAPA/B 都是质体型 GAPDH，但 GA-
PCp 主要定位于非绿色质体中，依赖于 NAD+，通过
该酶和磷酸甘油酸激酶（PGK）催化的两个连续反
应，形成 3-磷酸甘油酸和 ATP。拟南芥中 GAPCp1
和 GAPCp2 氨基酸序列的一致性为 93%，N 端有质
体定位信号，叶片中定位于叶绿体和非绿质体中，
根中定位于非绿质体［8］。
GAPA/B 是叶绿体中的 GAPDH（EC 1.2.1.13），
多以 NADPH（有的也以 NADH）为辅酶，催化糖
酵解的逆反应，将 1，3-二磷酸甘油酸还原为甘油
醛 -3-磷酸，该酶在同化 CO2 的卡尔文循环中起中心
作用［9］。高等植物叶绿体 GAPDH 有 GapA 和 GapB
两种亚基，GapA 和 GapB 亚基的一致性为 80%［10］，
但 GapA 缺少 GapB 的 C 末端可调控区。GapB 的这
个可调控区由 30 个氨基酸残基组成，含有 2 个硫氧
还蛋白作用的 Cys［9，11］。由 GapA 和 GapB 组成的异
四聚体 A2B2 是 GAPDH 的主要活性形式
［12］。此外，
还有 A4 和 A8B8
［9］。
非磷酸化的甘油醛 -3-磷酸脱氢酶，表示为 NP-
GAPDH 或 GAPN（EC 1.2.1.9），定位于胞质中，被
认为是催化糖酵解“旁路”反应的酶，其催化依
赖于 NADP+ 的将 3-磷酸甘油醛氧化为 3-磷酸甘油
酸［13］，同时伴有 NADPH 生成的不可逆反应（图 1）。
NP-GAPDH 是醛脱氢酶（ALDH）超家族中的一员，
最新的研究将其归为 ALDH11 家族［14］，该酶与磷酸
化的甘油醛 -3-磷酸脱氢酶在基因与蛋白序列上并没
有同源性。
图左侧反应示胞质内 GAPN、GAPC 及其谷胱甘肽化情况下的糖酵解反应。氧化胁迫下，GAPC 被谷胱甘肽化，GAPC 活性受抑制，糖酵解途径
随之下调，促使葡萄糖进入磷酸戊糖途径（OPP），导致 NADPH 的生成（粗线箭头）。同时，通过 GAPN 催化的反应，绕过 GAPC，保证碳源
流的流向，同时为抗氧化物酶（GR）提供充足的 NADPH（虚线箭头）；图右侧示叶绿体 GAPA/B 和非绿色质体内 GAPCp 催化的反应。G3P ：3-
磷酸甘油醛 ；DHAP ：磷酸二羟丙酮 ；BPGA ：1，3-二磷酸甘油酸 ；3PGA ：3-磷酸甘油酸 ；RP ：5-磷酸核酮糖 ；RuBP ：1，5-二磷酸核酮糖。
图 1 植物细胞糖酵解及卡尔文循环中不同同工型 GAPDH 的作用［3，4］
NADPH
CO2
㓶㜎䍘 㪑㨴㌆
㪑㨴㌆
঑ቄ᮷ᗚ⧟
ਦ㔯փ 䶎㔯㢢䍘փ
⼧䞨ᐡ㌆
⼧䞨ᐡ㌆⼧䞨ᠺ㌆
⼧䞨щ㌆ ⼧䞨щ㌆
щ䞞䞨
PPi
OPP
Pi
ATP
ADP ATP
ADP
RuBP
CO2
RP
DHAP
3PGA
BPGA
PGKp
ATP
ADP
NADPH
ATP
ADP
G3PDHAP
NAD+
NADH
BPGA
ADP
PGKp
ATP
3PGA
Ser
ATP
ADP
NADH
GAPCp
NAD+
GAPA/B
NADP+
G3P
GAPN
BPGA
NADPHADP
PGK
ATP
NTR
TrxhGrx
GSH
GR
NADPH 3PGA
NADH
ROS
GAPCGAPC SSG
NAD+
S
Pi
G3P DHAP
2 GAPDH 的作用
拟南芥的 GAPC1 在维持细胞 ATP 水平、保持
植株育性中起关键作用。对 GAPC1 缺失和反义突变
体的研究发现二者叶和根基本正常，但植株生长延
缓、果实形状改变、种子数减少、育性降低，gapc1
中 ATP 水平和呼吸率降低显示，GAPC1 的缺失导致
糖酵解和三羧酸循环中间物发生改变，影响了碳源
的流向和线粒体中氧化磷酸化作用，进而影响了主
要通过呼吸作用提供能量的生殖器官的发育［6］。
拟南芥中的两个 GAPCp 功能冗余，活性低于
胞液中的同工型。但是，GAPCp 通过影响根中 Ser
的合成和供应，在植物发育过程中起重要作用［3］。
gapcp 双突变体严重矮化，根系短小，植株不育。其
机制在于 GAPCp 的失活，影响了糖酵解路径中通过
2013年第8期 3卢倩等 ：植物甘油醛-3- 磷酸脱氢酶作用机制的研究进展
该酶和磷酸甘油酸激酶（PGK）催化的 3-磷酸甘油
酸的形成。而 Ser 的体内合成是在质体中以 3-磷酸
甘油酸为前体进行的（图 1），在 gapcp 双突变体根
中由于 3-磷酸甘油酸的不足致使 Ser 合成受阻，进
而可能导致鞘脂合成受抑制，细胞变小而致植株矮
化［8］。研究证明，根中 GAPCp 的主要功能是提供
丝氨酸合成所必需的 3-磷酸甘油酸［3］。可见，糖酵
解质体路径在代谢中的重要性和代谢路径区室化的
必要性。
胞质中催化糖酵解“旁路”反应的 NP-GAPDH，
直接将 3-磷酸甘油醛氧化为 3-磷酸甘油酸，同时生
成的是 NADPH，而不是 NADH 和 ATP。该酶催化
的反应具有重要的意义，其一为机体合成代谢提供
还原力 NADPH，维持胞质中 NADPH 的水平 ；二
是保证逆境条件下碳源流的通畅。许多植物中甘露
醇等合成所需的 NADPH 主要来源于该反应［14］；在
磷饥饿或 ADP 水平低下而无法合成 ATP 时，NP-
GAPDH 上调表达，而包括 GAPC1 在内的其他基因
则被下调。通过 NP-GAPDH 的作用，可以使碳源顺
利流经糖酵解途径［6］。
NP-GAPDH 缺 失 诱 使 胞 液 GAPDH 表 达 提 高，
葡萄糖 -6-磷酸脱氢酶（G6PDH）的 mRNA 含量和
酶活性也提高，但编码糖酵解和光合作用中的几
个其他酶的基因下调，由此选择性封阻了糖酵解
路径，使更多的葡萄糖 -6-磷酸通过磷酸戊糖途径
的 G6PDH 作 用 产 生 NADPH， 这 对 于 保 持 细 胞 中
NADPH 水平具有重要意义［15］。
3 GAPDH 与 NAD（P）互作的特异性
GAPDH 属于结合酶，需要 NAD 或 NADP 辅酶
的参与才有活性。NADP 比 NAD 仅多一个磷酸基团，
但这两个辅酶与 GAPDH 的作用不同，胞质 GAPDH
的酶活特异性地依赖于 NAD，而叶绿体 GAPDH 对
NADP 亲和性更强。Tien 等［10］首次分析了水稻胞质
OsGAPDH 晶体结构，并通过对菠菜叶绿体 GAPDH
（SoGAPDH）晶体结构［16］的比较研究，提出了高等
植物中 GAPDH 与 NAD 或 NADP 特异性互作的机制。
水稻胞质 GAPDH（OsGAPDH）是由 4 个单体
组成的同源四聚体，有 3 个结构域 ：NAD 结合域、
催 化 域 和 一 个 S-loop。OsGAPDH 只 与 NAD 互 作，
主要是因为几个关键基团不同于叶绿体中的 SoGAP-
DH，其中在 S-loop 处，OsGAPDH 比 SoGAPDH 多出
一个外突的 Phe37，其苯环成为 NADP 进入结合位
点的障碍。而 Phe37 是 OsGAPDH 稳定结合 NAD 的
关键，Phe37 突变体显著影响了 OsGAPDH 的催化效
率和对 NAD 的亲和性。同时，Asp35 和 Pro193 也是
OsGAPDH 特异性结合 NAD 的必需基团。
菠菜叶绿体 GADPH（SoGAPDH）为同源四聚
体 A4。OsGAPDH 和 SoGAPDH 的 氨 基 酸 序 列 一 致
性仅为 47%，但二者的整体结构相似，它们与 NAD
或 NADP 主要都是通过氢键结合，但 SoGAPDH 一
个单体中的 Thr33 和另一个相邻单体的 Ser188 能与
NADP 多出的磷酸基团上的氧原子形成 2 个氢键，
因此 SoGAPDH 对 NADP 有更大的亲和性［10］。
叶绿体 A2B2 型 GAPDH 通过 GapB 的 C 端两个
Cys 之间的二硫键调节着酶活。黑暗条件下，Cys 残
基间形成二硫键，诱导 C 端构型改变，导致 GapB
的 Glu362 与 S-loop 互作，由此可阻止 NADPH 进入
酶的结合位点，从而降低 GAPDH 活性。光照条件
下，还原型硫氧还蛋白破坏二硫键，产生了有利于
NADPH 进入酶活性位点的构型，使酶激活，而以
NADH 为辅酶时则没有发现这种调节作用［11］。黑暗
条件下，NADPH 下调 GAPDH 的活性，可能的意义
在于降低或关闭卡尔文循环，将 NADPH 作为还原
力用于脂肪酸合成和氮还原。NADPH 对 GAPDH 活
性的调控可能是暗-光转化下 GAPDH 活性调控的一
种方式，但这是蛋白-蛋白互作的直接还是间接效应
尚需试验确定［9］。
4 PRK/GAPDH/CP12 复合体及其调节
卡尔文循环受光调节。光通过光反应改变叶
绿体的内环境，间接地影响着酶的活性，光可激活
GAPDH、磷酸核酮糖激酶（PRK）等参与卡尔文循
环的酶，在黑暗中这些酶则被钝化。
GAPDH 和 PRK 通过与叶绿体内在蛋白 CP12
形成可逆的 PRK/GAPDH/CP12 多酶复合体协同调控
卡尔文循环［12］。CP12 首先通过 C 端与 GAPDH 结
合成 GAPDH-CP12 复合体，而后通过 CP12 的 N 端
结合 PRK 而形成超分子复合体，复合体中 PRK 和
GAPDH 处于失活状态。形成复合体时，CP12 的 C
生物技术通报 Biotechnology Bulletin 2013年第8期4
末端插入到 GAPDH 活性位点区，与 GAPDH 上底物
的几个结合基团互作，完全覆盖了底物的结合位点，
由 此 导 致 对 GAPDH 的 竞 争 性 抑 制［17］。GAPDH-
CP12 复合体形成后，CP12 发生部分折叠，在其表
面形成负电荷区，通过静电作用，使 PRK 与之 N 端
结合［17］。光照下叶绿体基质中 NADP（H）/NAD（H）
升高，促使 GAPDH-CP12 解离，激活 GAPDH ；而
黑暗下 NADP（H）/NAD（H）降低，激活 GAPDH-
CP12 复合体，使 GAPDH 失活。
较早的研究认为，由于 GapA 缺少 GapB 中 C
末端的可调控区，仅 A4 型 GAPDH 以 PRK/GAPDH/
CP12 复 合 体 调 控 酶 活［18］。 进 一 步 的 研 究 发 现，
GAPDH 的两种四聚体形式 A4 和 A2B2 都能参与 PRK/
GAPDH/CP12 复 合 体 的 形 成，PRK/GAPDH/CP12
复合体的作用并不仅仅是调控“不可调节”的 A4
型 GAPDH。PRK/GAPDH/CP12 的丰度和性质在不同
的物种中不同，不同物种的 CP12 状态、与其结合
的 PRK 和 GAPDH 的数目、亚基组成也不同。因此，
不同物种对 PRK 和 GAPDH 的调节有很大的不同［12］。
5 逆境胁迫下 GAPDH 的应答及机理
在涝害所致低氧、氧化、热激、伤害等胁迫
条件下，植物 GAPDH 表现出不同的胁迫响应，对
此已有较多的研究，王幼宁等［19］、梁颖等［20］对
较早的工作已进行比较系统的综述。近期的研究明
确， 绿 藻（D. bardawil） 叶 绿 体 DbGAPDH 的 启 动
子区有氧应答元件、光调节元件、冷胁迫调控元件
等 6 个明显的调控元件，也预示 DbGAPDH 调控的
复杂性及其功能的多样性［5］。黄瓜受到涝胁迫危害
时，CsGAPDH 在根中快速响应并且高表达［21］。本
实验室的研究发现，NaCl 胁迫下羊草 GAPDH 在灰
绿型和黄绿型两种生态型中的表达随 NaCl 胁迫浓度
的不同差异显著。各种生物或非生物的逆境胁迫过
程都会产生氧化胁迫，GAPDH 在植物抗氧化胁迫和
应答氧化还原信号转导中发挥着重要作用。gapc1、
np-gapdh 中氧化胁迫增强，体内 ROS 水平升高［6］；
过表达 OsGAPC3 的水稻植株中，OsGAPC3 通过提
高过氧化氢酶（CAT）控制了逆境下 H2O2 的过高累
积，避免了盐胁迫下 ROS 对细胞的伤害，转基因
植株的耐盐性提高［22］。拟南芥中，H2O2 通过氧化
GAPC1 催化位点的 Cys，促进 GAPC1 与质膜上的磷
脂酶 PLDδ 互作，提高了 PLDδ 的活性，其以磷脂酰
乙醇胺为底物生成磷脂酸 PA［23］，H2O2 激活 GAPC
与 PLDδ 的互作，可能建立起了在植物应答 ROS 和
水胁迫过程中膜质信号与能量代谢和生长调控之间
的直接联系［23］。
从目前的研究看，GAPDH 的谷胱甘肽化及其巯
基的亚硝基化是 GAPDH 在植物抗氧化胁迫和应答
氧化还原信号转导中发挥作用的一种重要机制。
蛋 白 质 的 谷 胱 甘 肽 化（S-glutathionylation） 是
一种可逆的特异修饰，是指蛋白质上的半胱氨酸残
基和谷胱甘肽（GSH）形成混合型二硫键。去谷胱
甘肽化由体内的巯基 - 二硫键氧化还原酶，如谷氧
还蛋白 Grx、硫氧还蛋白 Trx、小分子氧化还原蛋白
Srx 等催化［24］。GAPDH 的催化亚基 Cys 能被 H2O2
氧化，致使 GAPDH 完全或部分地失活［23］。拟南
芥 GAPC1 的活性严格依赖于催化亚基 Cys149［4］，
Cys149 对 H2O2 极为敏感，H2O2 使 Cys149 的-S-不可
逆地氧化为 -SO2-和-SO3-。还原型的谷胱甘肽 GSH
能够使 GAPC1 谷胱甘肽化，形成 Cys149-SSG，从
而避免上述不可逆的氧化过程［4］。通过谷胱甘肽化
GAPC1，可使糖酵解途径的反应下调，从而增加葡
萄糖通过磷酸戊糖途径的氧化而产生合成更多的抗
氧化酶所需的 NADPH。在植物胞质中 GR 和 NTR
是主要的抗氧化酶。以 NADPH 为电子供体，Grx 通
过胞浆的谷氧还原酶提供还原剂（GSH）可有效的
使 GAPC1 去谷胱甘肽化。另外，还可以通过涉及
NADPH、NTR 和 胞 质 Trxh 的 系 统 去 谷 胱 甘 肽 化，
GAPC1 被再激活（图 1）。GAPN 对 H2O2 则表现为
抗性，在氧化胁迫下，小麦和玉米的幼苗中 GAPN
活性提高两倍，通过旁路反应形成 NADPH，保证有
充足的 NADPH 为抗氧化酶供应。总之，在胁迫条
件下，植物细胞可以通过对关键酶活性的调解，重
定向主要代谢路径，不仅强化了植物抗氧化系统，
并且通过如使谷胱甘肽化的 GAPC1 被再激活等为植
物恢复创造条件。
叶绿体中 GAPDH 的同工型 A4 也可被 H2O2 氧
化和谷胱甘肽化，拟南芥 A4-GAPDH 的 Cys149 经
谷胱甘肽化可避免胁迫造成的不可逆转的氧化。参
与光合作用的 GAPDH 主要同工型 A2B2 或 A8B8 也对
2013年第8期 5卢倩等 ：植物甘油醛-3- 磷酸脱氢酶作用机制的研究进展
氧化剂敏感，但似乎并不被明显地谷胱甘肽化［4］。
GAPDH 的谷胱甘肽化可能是胁迫下避免其不可逆氧
化的调节和保护的一种重要机制［7］。
蛋 白 质 巯 基 的 亚 硝 基 化（S-nitrosylation） 是
指 NO 及其衍生物与蛋白质 Cys 的巯基 -SH 作用生
成 -SNO［25］。S-亚硝基化修饰与磷酸化修饰类似，
通过改变蛋白质空间构象修饰其活性［26］。拟南芥
中，NO 使 GAPC 的活性位点的 Cys 基团 S-亚硝基
化， 抑 制 GAPDH 的 活 性，DTT 能 使 酶 活 得 以 恢
复［27］；在病原入侵的超敏反应中 GAPDH 也会发生
S-亚硝基化修饰［28］。盐胁迫下，烟草 BY-2 细胞中
GAPDH 与 SnRK2 蛋 白 激 酶 NtOSAK 直 接 互 作， 但
GAPDH 并不被 NtOSAK 磷酸化，而是受 NO 作用被
S-亚硝基化。S-亚硝基化的 GAPDH 不影响 NtOSAK-
GAPDH 复合体的形成，也不影响 NtOSAK 蛋白激酶
的活性，但不排除 GAPDH 与 NtOSAK 信号路径中
其他分子的互作［7］，GAPDH 可能参与了包括磷酸
化事件在内的植物信号级联转导过程［7，29］。
拟南芥、菠菜胞液中 GAPDH 的 S-亚硝基化修
饰都发生在酶活性位点的 Cys 上。GAPDH 同时受
NO 和 H2O2 的调控，表明 GAPDH 很可能是这两个
信号分子调控途径的交汇点之一，揭示这些交联对
话的重要性将是未来深入研究面临的主要挑战。
综 上 所 述， 近 年 在 植 物 GAPDH 多 样 性 作 用
机理方面的研究取得了较大进展，但哺乳动物中
GAPDH 通过蛋白质 -DNA 互作、蛋白质 -RNA 互作
和蛋白质-蛋白质互作参与 DNA 修复、转录及转录
后调控、细胞信号转导、细胞凋亡等生命过程展示
的多功能性［5］和拟南芥磷脂酸 PA 与 GAPC 特异性
互作发现［30］，GAPDH 的许多功能并不需要其糖酵
解的活性，植物中 GAPDH 很可能与哺乳动物采用
相似的方式调控着细胞中基因的表达。在植物细胞
中 GAPDH 这类参与经典代谢酶的如何进入细胞核
与 DNA 互作，如何在细胞之中与其他蛋白、脂质等
互作影响相关基因 mRNA 的稳定性而进行转录后的
调节，值得特别关注和展开深入研究。
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（责任编辑 狄艳红）