全 文 ：生物技术通报
BIOTECHNOLOGY BULLETIN 2009年第 2期·综述与专论·
收稿日期：2008-08-12
基金项目：中央级科研院所基本科研业务费专项（2008JB06）
作者简介：颜彦（1981-），女，黑龙江齐齐哈尔人，硕士研究生，主要从事球虫分子生物学研究；E-mail：yanyan0704@126.com
通讯作者：黄兵，E-mail：huangbing232@163.com
热激蛋白 （Heat shock proteins，HSPs）是指所有
原核生物和真核生物在生长发育或受到不同理化
及病理因素刺激时，机体内新合成或表达量增加的
一组蛋白质家族，属非分泌型蛋白质。 热激蛋白是
物种种系发生中结构和功能最为保守的一类蛋白
质，同时也是分子伴侣（Molecular chaperone）中最重
要的一类蛋白。热激蛋白的主要生物学功能是帮助
相关蛋白质的折叠 （Folding）、移位 （Translocation）、
复性 （Renaturation）和降解 （Degradation），以保护生
物体细胞免受内外不良因素的损害。
1 热激蛋白
1.1 热激蛋白的发现
遗传学家 Ritossa[1]于 1962 年报道，由于温度提
高， 特异的染色体出现了 “膨松 ” 现象 （即膨突
puff），表明这些区域基因的转录加强，且某些蛋白
质合成，可能增加，Ritossa 称之为“热激反应”（Heat
shock response，HSR）。 Tissières 等 [2]于 1974 年研究
发现高温能使果蝇的蛋白质合成发生改变，正常的
蛋白质合成受到抑制，同时启动了一套新的蛋白质
合成，利用 SDS-PAGE 分离获得果蝇受热激反应时
产生的一组新蛋白质，称这种由高温诱导合成的蛋
白质为“热激蛋白”（Heat shock proteins，HSPs）。 随
后的研究发现，所有生物都具有热激反应 ，热激蛋
白在几乎所有活细胞中都起着重要作用。热激蛋白
最初被认为是生物体应答温度升高而表达的蛋白，
但后来的研究发现有一些热激基因在无刺激的细
胞中、细胞周期的特定阶段、生物体发育的某些时
期也有明显的表达。 1982 年在美国冷泉港召开了
第一届热激蛋白国际会议，此后人们对热激蛋白开
展了大量研究。
1.2 热激蛋白的功能与特点
热激蛋白通常在细胞应激时产生，其表达非常
寄生虫热激蛋白的研究进展
颜彦 韩红玉 黄兵
（中国农业科学院上海兽医研究所 农业部动物寄生虫学重点开放实验室，上海 200232）
摘 要： 热激蛋白（Heat shock proteins，HSPs）是所有原核生物和真核生物在发育过程中，或为适应不同环境中合
成的一组起关键作用的蛋白质家族。为全面了解寄生虫热激蛋白的研究情况，介绍了热激蛋白的发现、功能、分类及寄生
虫（原虫、线虫、吸虫）热激蛋白（HSP70，HSP90，HSP60，sHSP）的研究进展，并对寄生虫热激蛋白的研究意义作了探讨。
关键词： 寄生虫 宿主 热激蛋白
Progress of Study on Heat Shock Proteins of Parasites
Yan Yan Han Hongyu Huang Bing
（Shanghai Veterinary Research Institute，Chinese Academy of Agricultural Sciences，Key Laboratory of Animal Parasitology
of Ministry of Agriculture，Shanghai 200232）
Abstract： Heat shock proteins（HSPs） as a kind of protein family expressed in all prokaryotic and eukaryotic
organisms，play a critical role in the development and adaptation to various environments for prokargote and eukaryote.
This paper reviewed the history，classification of heat shock proteins family（HSP70，HSP90，HSP60，sHSP）and the progress
of study on heat shock proteins in parasites（protozoa，nematodes，trematode）research field.
Key words： Parasites Host Heat shock proteins
生物技术通报 Biotechnology Bulletin 2009年第 2期
迅速。 应激因素包括高温、缺氧、缺血、Ca2+含量增
高 、癌症和局部损伤感染等多种有害因素，这些因
素引发细胞的应激反应，使原本在正常情况下以单
体形式与阻遏蛋白结合而不能结合到热激元件
（Heat shock element，HSE， 即在热激蛋白基因转录
中起调控作用的 DNA 序列 ） 上的热激因子 （Heat
shock factor，HSF，可识别热激元件 ）受刺激而与阻
遏蛋白分离 ，与热激元件特异结合，从而启动基因
转录。
热激蛋白通过产生一系列相应的生理反应减
缓细胞的损伤。其功能主要包括：（1）防止蛋白质在
受到物理或化学刺激时产生沉淀；（2）作为分子伴侣
协助蛋白质在细胞器之间转运；（3）协助新生肽链折
叠，并阻止折叠时发生错误 ；（4）作为 DNA 水解酶
在碱基错配时协助修复 DNA 结构；（5）调节其他蛋
白质的合成与功能，参与细胞的生长、发育和分化；
（6）作为一种重要抗原被免疫系统识别，参与抗原
的加工和递呈 [3~5]。
热激蛋白具有以下特点：（1）在热休克状态下优
势表达，而其他蛋白表达受抑制；（2）在所有细胞中
均表达；（3）其氨基酸序列在进化中高度保守；（4）平
时 HSPs 主要存在于细胞质中，应激时 HSPs 迅速进
入细胞核和核仁， 应激恢复期又迅速进入细胞质，
当再次应激时 HSPs 又返回细胞核 ；（5）HSPs 可以
提高抗应激能力，HSP70 生成量与细胞耐热力成正
相关；（6）在其基因启动子上游具有热休克元件，能
被特定的热休克因子启动而表达 [6]。 HSPs 在细胞内
的含量相当高，约占细胞总蛋白的 5%，其功能也涉
及细胞结构的维持和更新等。
1.3 热激蛋白的分类
热激蛋白包括一个庞大的糖蛋白超基因家族，
存在于一切原核及真核细胞中，分子量 6～170 kD，
定位于多种细胞器。目前描述的热激蛋白按分子量
大小分为，大分子 HSP（110～100 kD）、HSP90、HSP70、
HSP60、HSP40、小分子量 HSP （sHSP，30～18 kD）及
泛素（7～8 kD）等家族。同一家族成员又根据其表达
情况的不同分为不同类型：（1）结构型蛋白，在正常
生理状态下表达并发挥作用，受刺激影响小；（2）诱
导型蛋白，在细胞处于应激环境时诱导表达，保护
并修复受损的蛋白质分子并参与某些病理过程 ；
（3）葡萄糖调节蛋白，既可以生理表达，又可以被细
胞内葡萄糖耗竭、钙代谢紊乱及多肽链糖基化异常
等刺激因素所诱导表达 [7，8]。
HSP90 是真核细胞中表达最丰富的一类蛋白，
可在多种不同刺激下被诱导表达，主要分布在细胞
质中，少部分存在于细胞核中 [9]；HSP90 能结合细胞
核受体如类固醇激素受体 [10]，也可以结合若干种蛋
白激酶如病毒转化的蛋白质、酪蛋白激酶Ⅱ和细胞
骨架蛋白质 [11]；HSP90 起到分子伴侣的作用 ，可以
防止蛋白变性聚集。 HSP70 是热激蛋白家族中含量
最多、 结构和功能最保守最重要的一类热激蛋白，
也是最受关注 、研究最深入的一类热激蛋白 ，起到
分子伴侣作用。 HSP60 在保护免疫应答的特异性靶
标上起重要作用 ；在真菌 、线粒体 、叶绿体中协同
HSP10 共同参与蛋白的折叠并将其转运到其他的
细胞器中 [12]。 sHSP 在表达过程中也主要起分子伴侣
作用。
近年研究表明，正常条件下生活的细胞中也有
热激蛋白，这类热激蛋白称为组成型热激蛋白（Heat
shock cognate proteins，HSCP）。由于组成型热激蛋白
与诱导型热激蛋白在结构和功能上很难区分，所以
仍统称为热激蛋白。
2 寄生虫的热激蛋白
在寄生虫感染宿主过程中，宿主因寄生虫的入
侵而处于应激状态，产生对虫体入侵起保护作用的
HSPs。 而寄生虫在入侵宿主的过程中，由于环境温
度和理化条件的改变， 生理和免疫因素的作用，使
寄生虫虫体也处于应激状态 ， 产生参与寄生虫分
化、增强寄生虫毒力及逃避宿主免疫作用的 HSPs。
多数寄生虫的 HSPs 可作为免疫优势抗原， 诱导宿
主产生抗体 [13]。 近年来对寄生虫 HSPs 的研究热点
主要集中在原虫、线虫、吸虫等的 HSP90、HSP70 和
HSP60 上，也部分涉及 sHSP。
2.1 原虫的热激蛋白
鸡球虫是属于顶复器门艾美耳属的一类寄生
于鸡肠道的原虫，严重危害养鸡业。 热激蛋白在鸡
球虫的生长发育过程中起重要作用。 del Cacho 等 [14]
对柔嫩艾美耳球虫 （Eimeria tenella）HSP70 的研究
发现，在球虫的发育、成熟和入侵过程中，孢子生殖
阶段的 HSP70 表达量呈递增水平。 通过免疫组化
30
2009年第 2期
等技术对 HSP70 的特异性单克隆抗体进行了分析
显示，HSP70 表达于子孢子形成阶段， 但在子孢子
形成后的孢子化卵囊未发现 ， 在脱囊中卵囊又出
现。 HSP70 出现在早期感染阶段可能与虫体在宿主
体内受到的应激有关 ， 也可能与子孢子的形成有
关。 近期的研究还发现 HSP70 与虫株的毒力相关。
del Cacho 等 [15]对柔嫩艾美耳球虫的野生株和 2 种
早熟株的子孢子阶段 HSP70 表达研究发现， 随着
虫株毒力减弱其子孢子阶段的 HSP70 表达水平呈
显著递减， 表明 HSP70 在柔嫩艾美耳球虫子孢子
的表达与其致病性相关。
HSP70 对利什曼原虫（Leishmania）在哺乳动物
宿主体内存活起保护性作用。利什曼原虫入侵宿主
后， 主要在巨噬细胞内生长和繁殖，HSP70 不仅能
诱导机体产生较强的抗体应答，还能刺激机体产生
活跃的细胞免疫应答， 因此 HSP70 具有很高的免
疫原性 [16，17]。 恶性疟原虫（Plasmodium falciparum）在
体内温度升高时， 从环状体到滋养体的发育过程
中 ，HSP70 发挥了保护细胞和促进疟-在红细胞内
发育的作用 [18]。 Matambo 等 [19]成功地应用 pQE30 表
达载体实现了（His）（6）-PfHSP70 在大肠杆菌中的过
量表达。该试验首次研究并描述了 PfHSP70 蛋白的
生物化学特性并为今后其他分子伴侣的研究奠定
了基础。
研究发现柔嫩艾美耳球虫 HSP90（EtHSP90）的
转录发生在虫体的所有阶段，与其他低等或高等生
物的 HSP90 有很高的同源性 [20]。 Péroval 等 [21]发现
EtHSP90 在虫体入侵宿主细胞的过程中表达量增
加，而使用特异性抗体和格尔德霉素（GA）抑制 Et-
HSP90 的功能之后，虫体入侵宿主细胞和其生长发
育均受阻。 在柔嫩艾美耳球虫入侵宿主细胞过程
中，虫体在宿主细胞内定居和发育同时受到宿主细胞
内环境的应激，HSP90 在这过程中起到重要作用 [22]。
同样，Echeverria 等 [23]研究发现利用格尔德霉素（GA）
抑制刚地弓形虫（Toxoplasma gondii）HSP90 的功能之
后，弓形虫的速殖子和缓殖子之间的相互转变受到
阻碍， 表明弓形虫 HSP90 对虫体入侵宿主细胞和
虫体在宿主细胞内生长发育也起到重要作用。Zhang
等 [24]对约氏疟原虫（P. yoelii）在入侵宿主细胞过程
中的 HSP90 表达进行了分析， 发现 HSP90 只表达
于裂殖体和裂殖子的细胞核，可以转录编码保护疟
原虫逃避宿主免疫系统蛋白的基因。
Sanchez 等 [12]克隆并分析了约氏疟原虫的 HSP60
基因（PyHSP60），PyHSP60 是一种单拷贝基因，位于
第 9、10 或 11 号染色体上，其 cDNA 序列含大小为
1 737 bp 的开放阅读框 ，编码 579 个氨基酸 ，同恶
性疟原虫 HSP60 氨基酸的同源性为 93%。 利用从
约氏疟原虫红内期分离得到的 RNA 进行 Northern
blots 发现一个单一的可经热诱导的 2.3 kb 的转录
子。 间接荧光抗体试验表明，利用能表达 PyHSP60
的 DNA 疫苗载体制备的小鼠抗血清可以同分歧杆
菌的 HSP65 发生反应， 并能够识别来自约氏疟原
虫子孢子和恶性疟原虫红内期约 65 kD 的蛋白。 这
些结果表明 ， 约氏疟原虫 HSP60 和恶性疟原虫
HSP60 基因具有同源性，约氏疟原虫的 HSP60 基因
能编码一种可由热诱导的、细胞内的蛋白，此种蛋
白在约氏疟原虫的不同发育阶段均有表达。
de Migue 等 [25]对鼠弓形虫小热激蛋白家族（sH-
SP）的研究表明，鼠弓形虫的小热激蛋白 HSP20、H-
SP21、HSP28、HSP29 共有同源的 α-晶体蛋白区域，
但在 N-末端区每个蛋白都包含着在大小和顺序上
都独一无二的特征。 通过亚细胞定位，观察到鼠弓
形虫 sHSP 位于不同的位置，HSP20 位于细胞顶端，
HSP28 位于线粒体内，HSP29 显示于被标记的胞膜
上，HSP21 遍布于虫体的细胞质内， 这些特殊的差
异通过免疫荧光显示其作用的靶标和功能不同。
2.2 线虫的热激蛋白
Ravi 等 [26]在对斑氏吴策线虫（Wuchereria bancr-
ofti， 斑氏丝虫） 研究中发现， 从斑氏线虫微丝蚴
cDNA 文库中筛选得到的 Wb-HSP70 经鉴定是一种
免疫显性抗原。同混合感染斑氏线虫的血清进行反
应，其中有 28%的免疫阳性克隆编码 Wb-HSP70 基
因，其氨基酸同源性与线虫 HSP70 和人类的 HSP70
相比分别大于 97%和 85%。 另外，重组蛋白 HSP70
的 C-末端也对混合感染斑氏线虫的血清产生应
答，表明 HSP70 的 C-末端至少包含一个抗原表位。
对马来丝虫幼虫的研究显示，当体温升高时 HSP70
的表达水平也随之增加。 Wb-HSP70 同未感染且无
地方病的正常血清的反应程度要远远大于同丝虫
感染血清的反应程度。 结果提示，HSP70 是一种免
颜彦等：寄生虫热激蛋白的研究进展 31
生物技术通报 Biotechnology Bulletin 2009年第 2期
疫显性抗原， 宿主自身产生的 HSP70 和虫体产生
的 HSP70 可能是形成天然自身抗体的一种新作用
靶标。 袁金钱等 [27]用布氏毛形线虫（Trichinella bri-
tovi）HSP70 基因序列设计了 1 对引物 ，扩增 、克隆
了本地毛形线虫（T. nativa）HSP70 基因。 序列分析
表明 HSP70 基因比较保守 ， 不同物种之间氨基酸
的同源性为 40%～85%； 与布氏毛形线虫 HSP70 基
因序列比较， 核苷酸序列和氨基酸同源性分别为
98%和 94%。
Wu 等 [28]用人的 HSP60 伴侣素重组抗体对旋盘
尾线虫 （Onchocerca volvulus，简称盘尾丝虫 ）cDNA
文库进行筛选， 获得一个 64.3 kD 编码 cDNA 全长
序列的蛋白，与秀丽新杆线虫（Caenorhabditis elega-
ns）、人、酵母和大肠杆菌的 HSP60 基因的同源性分
别为 72%、69%、53%和 50%， 显示盘尾丝虫的 HS-
P60 有高度保守性 。 通过免疫组化等技术研究表
明， 由盘尾丝虫 HSP60 引起宿主的免疫反应既不
同于宿主自身对外来抗原的免疫保护反应，又不同
于宿主出现盘尾丝虫病的病理反应，其原因有待进
一步研究。
Lillibridge 等 [29]克隆了编码丝虫一种 P27 蛋白
的 cDNA 片段，研究发现 P27 蛋白中央结构域和 C
端氨基酸序列中有 18%～36%属于 sHSP 家族，同源
区被认为是 sHSP 家族中起分子伴侣作用的部分 。
在所有丝虫中均检测到 sHSP，说明 sHSP 在丝虫普
遍存在，起“管家基因”的作用。
2.3 吸虫的热激蛋白
近年来，吸虫热激蛋白的研究热点主要集中在
血吸虫的 HSP70，其在血吸虫感染宿主的过程中起
到了重要作用。受曼氏血吸虫（Schistosoma mansoni）
感染的人或动物， 机体均能对虫体的 HSPs 产生免
疫应答。 Neumann 等 [30]研究发现血吸虫 HSP70 是一
类结构相当保守的蛋白质 ， 与其它真核生物的
HSP70 基因序列同源性很高，其表达受虫体发育阶
段及热应激的调控。通过分析曼氏血吸虫不同发育
阶段 RNA 发现 HSP70 表达于胞蚴、童虫和成虫，在
尾蚴不表达。但尾蚴转化为童虫和成虫受 42℃热应
激处理后 ，HSP70 含量突然增加 ，6 h 达到最高水
平。 尾蚴转变为童虫是一种生理性刺激，涉及到温
度、盐浓度的改变和尾蚴尾部的脱落。 尾部脱落才
是诱导 HSP70 表达的必要因素。 增加盐浓度和温
度的刺激能强烈激活尾蚴分离体部 （即童虫）HSP70
的基因转录，而不能激活尾蚴和其分离尾部的 HS-
P70 基因转录。 血吸虫在发育过程中要经历温度和
渗透压的急剧变化，热激反应对血吸虫在这种逆境
下生存有重要作用。 在不同发育阶段 HSP70 的表
达不一，至今其免疫机制不明，相对于其他生物体
的 HSPs 研究而言，尚有许多问题有待进一步研究。
Yuckenberg 等 [31]曼氏血吸虫的不同发育阶段其蛋
白组成是不同的，SDS-PAGE 分析发现，0~6 日龄的
童虫和成虫中合成的蛋白在成分上并无太大区别。
但 0 日龄的曼氏血吸虫蛋白成分却同前两者有着
显著的区别。在实验室培养条件下 0 日龄的童虫仅
合成了少数几种蛋白，包括几种小的蛋白和一个大
约 69 kD 的大蛋白。 此种蛋白能被兔抗牛的脱壳三
磷酸腺苷酶抗血清免疫沉淀，这种脱壳三磷酸腺苷
酶能在许多真核细胞中识别并诱导 70 kD 的热激
蛋白。 在变态期培养温度和培养基的变更下，比如
由天然养殖水转变为等渗培养基就有可能激发虫
体合成热激蛋白。 阎玉涛等 [32]用未感染日本血吸虫
的东方田鼠的血清以免疫学方法筛选日本血吸虫
成虫 cDNA 文库， 将阳性重组子进行克隆及测序，
在筛选出的 7 个编码东方田鼠天然抵抗力相关的
蛋白分子基因中，包含 HSP70 基因，表明 HSP70 是
东方田鼠对日本血吸虫天然抵抗力的组成成分 。
Kanamura 等 [33]为了寻找一种在入侵最初阶段引发
抗体反应的曼氏血吸虫重组蛋白，利用感染曼氏血
吸虫 4 周后狒狒的混合血清筛选曼氏血吸虫成虫
cDNA 表达文库，筛选出的基因与曼氏血吸虫 HSP70
存在同源性，并且同狒狒血清的抗原抗体反应显示
最大片段基因的活性最高，而最小片段基因的活性
最低。 研究表明曼氏血吸虫 HSP70 能在狒狒感染
早期引发强烈的抗体反应，而且能在慢性感染中检
测到 HSP70 抗体。 因此，曼氏血吸虫的 HSP70 可能
是免疫诊断上的一个有效靶蛋白，但要确定 HSP70
中的能与诊断抗原发生最有效反应的片段还有待
进一步研究。
3 展望
当细胞受到高温 、 缺氧和重金属中毒的刺激
时， 机体合成的保护细胞功能的 HSPs 分子在应激
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2009年第 2期
情况下表达，而且在病变中起到重要的作用。 在多
数寄生虫入侵宿主细胞的过程中，寄生虫和宿主细
胞都发生 HSPs 表达。 宿主细胞的 HSPs 表达，促使
宿主对病原体入侵而受到的伤害性刺激产生防御；
而寄生虫的 HSPs 表达， 一方面是其免疫显性分子
诱发宿主的免疫，另一方面可以使寄生虫适应宿主
体内环境并为其增殖或产生形态的变化创造条件。
HSPs 的许多特性显示其具有广阔的应用前
景， 如 HSP70 可以作为一个潜在的亚单位疫苗佐
剂协同对抗疟原虫的感染 。 非完整片段的 HSP70
与完整片段的 HSP70 比较， 两者显示相同的疫苗
佐剂特性，将前者与疟疾抗原 EB200 构建成融合蛋
白，用该融合蛋白免疫机体能产生强烈的 Th1 免疫
应答 [34]。同时恶性疟原虫 HSP90 与植物 HSPs 相似、
同源性高，这可能为预防、治疗疟疾提供一个极好
的候选疫苗。
寄生虫的应激反应属于寄生虫整个生活史的
一部分，是一种生理现象。寄生虫入侵宿主机体后，
均可诱发机体表达高水平且进化上高度保守的
HSPs。 在虫体入侵宿主的过程中 ， 一方面虫体的
HSPs 保护其在入侵宿主机体时逃避宿主的免疫作
用，参与寄生虫的分化并能增强寄生虫毒力；另一
方面宿主 T 细胞因受寄生虫 HSPs 的刺激而分化，
寄生虫 HSPs 成为宿主体液免疫和细胞免疫应答的
靶蛋白 [35]。 然而，寄生虫 HSPs 呈免疫显性的原因，
目前还没有一致的看法。 随着人们对寄生虫 HSPs
的深入研究和认识， 将会发现 HSPs 在寄生虫生长
发育中的更多功能，并对寄生虫病的控制提供新的
途径。
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