全 文 ：第25卷 第4期
2013年4月
生命科学
Chinese Bulletin of Life Sciences
Vol. 25, No. 4
Apr., 2013
文章编号：1004-0374(2013)04-0378-05
硬脂酰辅酶A去饱和酶基因的功能与调控
张　蕊，张宜辉，邵　丹，王来娣，龚道清*
(扬州大学动物科学与技术学院，扬州 225009)
摘　要：硬脂酰辅酶 A去饱和酶 (stearoyl-CoA desaturase, SCD)是合成单不饱和脂肪酸的限速酶，是调节肝
脏脂肪生成和脂类氧化的关键控制点。该酶活性的改变会导致脂质代谢异常，从而引起各类脂肪代谢相关
疾病的产生。因此，对 SCD基因功能和调控机理的研究可能会成为治疗肥胖症、癌症等相关疾病的潜在途
径，以及改善动物产品脂肪酸组成的有效方法。
关键词：硬脂酰辅酶 A去饱和酶；脂肪代谢；单不饱和脂肪酸
中图分类号：Q591.5；Q257；Q756 文献标志码：A
The function and regulation of stearoyl-CoA desaturase gene
ZHANG Rui, ZHANG Yi-Hui, SHAO Dan, WANG Lai-Di, GONG Dao-Qing*
(College of Animal Science and Technology, Yangzhou University, Yangzhou 225009, China)
Abstract: Stearoyl-CoA desaturase (SCD) is a rate-limiting enzyme in the biosynthesis of monounsaturated fatty
acids. The SCD gene is critical in regulation of liver lipogenesis and lipid oxidation. The change of the enzyme
activity can lead to lipid metabolic abnormalities and is associated with kinds of disease. Therefore, studies on the
function and regulation of SCD gene would be a potential way for therapy and an effective method for improving
the fatty acids component of animals’ production.
Key words: stearoyl-CoA desaturase; lipid metabolism; monounsaturated fatty acids
收稿日期：2012-09-25； 修回日期：2012-12-07
基金项目：国家自然科学基金项目(31072021)
*通信作者：E-mail: yzgong@163.com
硬脂酰辅酶A去饱和酶 (stearoyl-CoA desaturase,
SCD)是一种内质网酶，是合成单不饱和脂肪酸的
限速酶，它主要催化饱和脂肪酸——硬脂酰辅酶
A(C16:0)和棕榈酰辅酶 A(C18:0)在第 9和 10碳原
子间导入氢键，分别形成单不饱和脂肪酸——油
酸 (C16:1)和棕榈酸 (C18:1)，是合成膜磷脂、胆固
醇酯 (CE)、蜡酯和甘油三酯 (TG)的底物。甘油三
酯和胆固醇酯是肝内装配和分泌 VLDL的重要成
分，缺乏时会引起脂质酯化障碍，改变细胞膜的脂
质构成，影响细胞功能。SCD基因主要在脂肪组织
中表达，表达产物参与细胞的新陈代谢和前体脂肪
细胞的分化，其表达及其产物的活性决定脂肪细胞
单不饱和脂肪酸的合成及细胞膜磷脂和甘油三酯的
组成，影响多种关键的生理学参数，包括细胞凋亡、
胰岛素敏感性、代谢速率、肥胖症、动脉粥样硬化、
癌症和肥胖，不仅与人类相关疾病如肥胖症、糖尿
病及高血压等密切相关，也是改善动物产品脂肪酸
组成的候选基因 [1]。
1　硬脂酰辅酶A去饱和酶基因的结构与分布
硬脂酰辅酶 A去饱和酶基因已经在多个物种
中相继被分离，如大鼠 [2]、小鼠 [3]、猪 [4]和人类 [5]。
SCD基因在不同物种中存在多种亚型，啮齿类动物
主要有 4 种亚型 (SCD1、SCD2、SCD3、SCD4)，
人类和奶牛基因组主要包含 2种 (SCD1和 SCD5)。
SCD5的序列与其他亚型有一定差异，主要存在于
人类、奶牛、绵羊、猪和鸡中，在人类中仅在脑和
胰腺中表达；SCD2主要存在于肾、肺和脂肪组织；
SCD3存在于皮肤的皮脂腺中；SCD1主要存在于肝、
肺、肾、心脏、脾中 [6]，且在猪和绵羊的脂肪组织
中以及鸡的肝脏内表达最高 [7]。在多种不同的小鼠
张　蕊，等：硬脂酰辅酶A去饱和酶基因的功能与调控第4期 379
中，所有的 SCD基因都定位在 19号染色体上，编
码 4.9 kb的转录产物。小鼠的 SCD1包含有四个跨
膜区域， N端和 C端均面向细胞质，C端包含有 8
个 His残基可以形成组氨酸盒，是酶的催化中心内
部结合铁的部件 [8]。Ren等 [9]分离并研究了猪 SCD
基因的分子结构，发现其含有 6个外显子和 5个内
含子，cDNA全长5 134 bp，包含一个176 bp的5-UTR、
3 848 bp的长3-UTR和1 080 bp的开放阅读框 (ORF)，
编码 359个氨基酸。在鸡中，SCD基因位于第 6号
染色体，是与脂肪代谢相关的功能基因。
2　硬脂酰辅酶A去饱和酶基因的功能
2.1　硬脂酰辅酶A去饱和酶的生化功能
单不饱和脂肪酸从其前体饱和脂肪酸，经
NADH依赖的黄素蛋白细胞色素 b5还原酶、细胞
色素 b5和 SCD这三种物质组成的酶系催化，无氧
氧化而来，可以作为信号转导和细胞分化的媒介，
还可以影响肿瘤细胞凋亡和变异 [10]。目前对于
SCD的去饱和作用有一种假设，认为 SCD从 C-9
位点开始移除氢原子，之后再移除 C-10位点的第
二个氢原子 [11]。SCD发挥作用需要分子氧、NAD (P)-
细胞色素 b5还原酶和电子受体细胞色素 b5
[12]。
SCD基因可以选择性地降解内质网上的短暂蛋白，
Mziaut等 [13]为了研究 SCD的选择性降解作用，在
其 C端标记上绿色荧光蛋白 (GFP)，构建成 SCD-
GFP融合蛋白在仓鼠子宫细胞表达，发现其 N-末
端 33个氨基酸足以诱导快速降解，而氨基酸
27~358与 GFP相连部分则增强了稳定性。
2.2　硬脂酰辅酶A去饱和酶基因功能研究
SCD是调控脂肪代谢的一种关键酶，影响肥
胖度。实验中常使用鼠类作为动物模型来研究 SCD
基因的功能，蔡德丰等 [14]以高脂饮食大鼠为模型，
研究了其肝脏中 SCD1基因的表达及其与肝细胞凋
亡的关系，发现长期高脂饮食可引起肝 SCD1表达
下调，同时促进细胞凋亡关键基因丝氨酸棕榈酰转
移酶 (SPT)的表达，肝细胞凋亡增多。此外，还可
通过敲除小鼠的 SCD基因，得到 SCD基因缺陷型
小鼠 (SCD-/-)，尽管在高能饲粮条件下增加了采食，
但其体脂的沉积却大大减少。而瘦蛋白 (Leptin)缺
失型小鼠 (ob/ob)则表现出极度肥胖的表型，将 ob/ob
小鼠与 SCD-/-小鼠杂交，形成 SCD和 Leptin基因双
缺失小鼠，其肥胖的表型消失。研究发现 SCD是
Leptin信号调控通路中一个重要成分，Leptin在抑
制动物进食的同时，通过抑制 SCD基因的表达，
促进了机体的能量代谢，进而使体重减轻，体脂沉
积减少 [4]。
3　硬脂酰辅酶A去饱和酶基因的应用
机体中饱和脂肪酸与单不饱和脂肪酸比例的失
调，可能会影响细胞膜的流动性和脂蛋白代谢，进
而容易导致多种疾病，如糖尿病、动脉粥样硬化、
癌症等 [15]。癌细胞的代谢表现为糖酵解和脂质生产
的增加 [16]，Melaine等 [17]使用 siRNA来沉默癌细
胞和非癌细胞中的 SCD1基因，发现通过抑制
SCD1基因的表达来减少体内单不饱和脂肪酸
(MUFA)的合成可以造成癌细胞的死亡，这种方法
可能成为抗癌的一条有效途径。Hess等 [18]对肺癌
细胞的研究发现，SCD1基因可以控制细胞周期和
细胞凋亡。MacDonald等 [19]通过建立家族性高胆
固醇血症 (FH)小鼠模型，发现 SCD1的缺乏可以
促进炎症和动脉粥样硬化的发生。糖尿病患者血浆
中，巨噬细胞脂肪酸增加，其中 SCD的表达量会
增加，抑制 SCD表达后，巨噬细胞中脂肪酸含量
下降，胆固醇输出增加 [20]。
在畜牧生产上，人们往往可以通过对 SCD的
多态性分析进行选种选育，刘三凤等 [21]以泰和丝
羽乌骨鸡、杏花鸡、隐性白洛克鸡为研究材料，利
用 DNA池比较测序技术对鸡 SCD基因的整个编码
区进行了 SNPs搜寻，共检测出 13个 SNPs。Jiang
等 [22]在牛的 SCD1基因 3-UTR搜寻到 3个 SNP位
点，通过在 Wagyu×Limousin参考群体中对这些
SNPs进行分型，发现 SCD1基因与骨骼肌中 6个
脂肪沉积和脂肪酸合成性状显著相关，为 SCD1基
因作为骨骼肌脂肪代谢的关键提供了可靠证据。
4 　硬脂酰辅酶A去饱和酶基因的调节
4.1　激素调节
胰岛素是 SCD转录的高效促进剂，在肝脏中，
胰岛素效应元件 (IREs)和胰岛素信号通路可以调
节 SCD1基因的转录。在很多不同物种中，包括
小鼠 [23-26]、牛 [27]、鸡 [28]等的研究发现，胰岛素对
SCD1基因的转录有促进作用，其在体内和体外均
能诱导 SCD1表达。胰岛素对 SCD1的影响可能大
部分来自于固醇调节元件结合蛋白 (SREBP)-1c的
调节 [29]，在鸡 LMH肝癌细胞中，发现胰岛素通过
IREs刺激 SCD1基因的表达 [30]。Mauvoisin等 [31]研
究发现，在鸡胚胎肝细胞 (CEH)和 HepG2细胞中，
胰岛素可以上调 SCD1基因的表达，且胰岛素活性
生命科学 第25卷380
通路可以把两种不同的 IREs定位到鸡 SCD1启动
子上。
SCD1 基因可被胰岛素诱导，但可被瘦素抑
制 [32]，瘦素是由脂肪细胞分泌的抑制进食、刺激能
量消耗、维持体重、防止脂毒性对非脂肪组织损伤
的激素 [33]。瘦素是肥胖 (ob)基因的产物，一种脂
肪细胞激素，通常用来调节体内能量平衡。SCD1
基因是瘦素信号的靶基因，瘦素可抑制 SCD1基因
的表达 [34]。经研究发现 ,瘦素可以特异性的抑制肝
脏中 SCD1基因的 mRNA水平和酶活，刺激多不
饱和脂肪酸的生物合成 [35]，还可以增强胰岛素敏感
性和葡萄糖的利用 [36]。中枢神经系统分泌的黑素肾
上腺皮质激素受体，可能是瘦素影响 SCD1在肝脏
和脂肪组织表达的媒介 [37]。在表达瘦素受体的
HepG2细胞中发现，瘦素可直接通过减少 SCD1转
录来降低 SCD1表达，它可通过绑定 SCD1启动子
上一个特定的瘦素效应元件 (LepRE)，来抑制
SCD1转录 [38]。在瘦素缺乏型ob/ob小鼠中研究发现，
在胰岛素存在的条件下，瘦素依然能对 SCD的表
达起抑制作用，而且敲除 SREBP-1c后，瘦素对
SCD1的转录及活性的抑制作用也不受影响 [32]，说
明瘦素不受 SREBP-1c的支配。
此外，还有大量其他激素对 SCD基因的表达
有调节作用。在小鼠肝脏中，生长激素 (GH)也可
促进 SCD1基因的表达，但脂肪组织不受其影响 [39]；
人血小板源生长因子 (PDGF) 可以通过增加
SREBP-1和调节 SCD启动子来上调 SCD基因的表
达 [40]；人视网膜色素上皮细胞中，转化生长因子 β
(TGF-β)可以增加 SCD基因 mRNA的表达 [41]。
4.2　营养调节
在标准日粮状况下，肝脏中 SCD1 mRNA表达
水平较低，而高碳水化合物日粮可以显著增加其表达
水平。在小鼠中的研究发现，饲喂含果糖日粮可以强
烈诱导肝脏中 SREBP-1c和 SCD基因的表达 [42,24]。
饱和脂肪和高胆固醇日粮也可以刺激 SCD基因的
表达，其中高胆固醇日粮可以对抗多不饱和脂肪酸
对 SCD基因表达的抑制作用 [43-44]，饱和脂肪酸可
以通过对 SREBP-1c表达的调节来调控 SCD1基因
的转录 [45]。对小鼠和鸡 SCD基因表达的研究发现，
多不饱和脂肪酸 (PUFAs)和胆固醇可以在其转录水
平和 mRNA稳定性上进行调控，它们可能通过作
用于 SREBP-1c来调节 SCD1的表达 [46-47]。PUFAs
可降低 SREBP-1c的表达丰度 [48]，降低肝脏中大约
65%~75%的 SREBP-1[49]，从而抑制 SCD1基因的
表达。柑橘类黄酮已被证明可以降低血浆脂质水平，
增强葡萄糖耐受性，通过降低肝脏中 SCD1基因的
mRNA水平，进而抑制高血脂症和肥胖症 [50]。在
肝脏中，维生素 A以视黄酸形式结合类维生素 A X
受体，通过传统机制来调节 SCD1转录 [51]，通过给
大鼠服用氯贝酸等纤维酸类药物，可诱导肝脏中
SCD的产生，并增加 SCD1基因的 mRNA水平，
但重复饲喂超过一定剂量后则不再会引起 SCD1表
达水平变化 [52]。
4.3　基因调节
对 SCD1基因启动子的序列分析显示，人 [53-54]、
小鼠 [55-56]等具有类似的序列结构，揭示了可能存在
保守的转录因子结合位点，主要为 SREBP-1c、C/
EBP-α等。SREBP是一种HLH-Zip结构的转录因子，
在控制胆固醇和脂肪酸合成相关基因中起着重要
作用，SREBP-1c是哺乳动物肝脏中表达的主要亚
型 [57]。SREBP-1c通过结合 SCD基因启动子上的固
醇调节元件来诱导 SCD基因的表达，果糖作为
SREBP-1c和脂肪生成基因表达的强烈诱导剂，可
以显著增加肝脏中甘油三酯水平，然而，在 SCD1
缺陷型小鼠上，果糖无法起到诱导效果 [42]。SREBP-1c
可由肝 X受体 (LXR)诱导，当体内缺乏 SREBP-1c
时， LXR仍可诱导 SCD1基因表达，LXR属于核激
素受体超家族，可调控脂肪酸和胆固醇吸收相关基
因的表达 [58]，通过报告基因的连续缺失和点突变分
析，发现小鼠 SCD1基因启动子上存在一个 LXR
效应元件，LXR可直接通过 SCD1基因启动子上的
LXR效应元件来调节 SCD1基因的表达 [15]。TR4
是核受体超家族中的一员，可结合到 SCD1启动子
上 -243~-255 bp处的 TR4应答元件上，从而激活
SCD1启动子活性，TR4的超激活可被二甲双胍诱
导的 AMP活化蛋白激酶 (AMPK)的磷酸化作用所
抑制，继而导致 SCD1基因表达受抑制 [59]。
由于 SCD基因是调节肝脏脂肪生成和脂类氧
化的关键控制点，该酶活性的改变会导致细胞膜流
动性的改变，从而导致各种代谢疾病，如肥胖和癌
症的产生，因此，SCD可能是治疗肥胖和代谢综合
征的潜在靶基因。通过动物模型的建立，制造 SCD
基因缺陷型模式动物可以很好地研究 SCD在脂类
和能量代谢中的功能，对相关疾病的研究起着重要
的作用，同时，对 SCD基因调控的研究不仅可以
用于疾病的治疗，在畜产品生产中也有着重要意义，
如肉品、乳品和肥肝生产，由此可见，对 SCD基
因的相关研究有着重要意义。
张　蕊，等：硬脂酰辅酶A去饱和酶基因的功能与调控第4期 381
[参　考　文　献]
卢建雄[1] , 刘翊中, 臧荣鑫, 等. 大鼠脂肪细胞分化过程中
脂代谢相关基因转录表达时序的研究. 中国兽医科学,
2006, 36(04): 306-10
Mihara K. Structure and regulation of rat liver microsomal [2]
stearoyl-CoA desaturase gene. J Biochem, 1990, 108(6):
1022-9
Zheng Y, Prouty SM, Harmon A, et al. Scd3 - A novel [3]
gene of the stearoyl-CoA desaturase family with restricted
expression in skin. Genomics, 2001, 71(2): 182-91
任军[4] , 黄路生, 丁能水, 等. 定位、分离和鉴别影响猪脂
肪沉积性状的硬脂酰辅酶A去饱和酶(SCD)基因[C]//
第一届中国养猪生产和疾病控制技术大会. 2005中国畜
牧兽医学会学术年会论文集. 兰州：中国农业科学院中
兽医研究所《中兽医医药杂志》编辑部, 2005: 11-5
Zhang L, Ge L, Parimoo S, et al. Human stearoyl-CoA [5]
desaturase: alternative transcripts generated from a single
gene by usage of tandem polyadenylation sites. Biochem
J, 1999, 340(1): 255-64
郑婷[6] . 多不饱和脂肪酸对动物脂酰辅酶A去饱和酶基因
的影响及调控机制. 畜禽业, 2007, 217: 16-7
Lengi AJ, Corl BA. Comparison of pig, sheep and chicken [7]
SCD5 homologs: Evidence for an early gene duplication
event. Comp Biochem Physiol B Biochem Mol Biol,
2008, 150(4): 440-6
Weng CM, Miyazaki M, Chu KK, et al. Membrane [8]
topology of mouse stearoyl-CoA desaturase 1. J Biol
Chem, 2006, 281(2): 1251-60
Ren J, Knorr C, Huang L, et al. Isolation and molecular [9]
characterization of the porcine stearoyl-CoA desaturase
gene. Gene, 2004, 340(1): 19-30
Serge H, Yves L, Marc P. Oleate activates phospha-[10]
tidylinositol 3-kinase and promotes proliferation and
reduces apoptosis of MDA-MB-231 breast cancer cells,
whereas palmitate has opposite effects. Cancer Res, 2000,
60(22): 6353-8
Nagai J, Bloch K. Synthesis of oleic acid by [11] Euglena
gracilis. J Biol Chem, 1965, 240(9): 3702-3
Paton CM, Ntambi JM. Biochemical and physiological [12]
function of stearoyl-CoA desaturase. Am J Physiol
Endocrinol Metab, 2009, 297(1): E28-37
Mziaut H, Korza G, Ozols J. The N terminus of [13]
microsomal D9 stearoyl-CoA desaturase contains the
sequence determinant for its rapid degradation. Proc Natl
Acad Sci USA, 2000, 97(16): 8883-8
蔡德丰[14] , 范建高, 陆元善, 等. SCD1在高脂饮食大鼠肝脏
的表达及其与肝细胞凋亡的相关性. 现代生物医学进
展, 2009, 9(2): 216-9
Chu KK, Miyazaki M, Weng CM, et al. Stearoyl-[15]
coenzyme A desaturase 1 deficiency protects against
hypertriglyceridemia and increases plasma high-density
lipoprotein cholesterol induced by liver X receptor
activation. Mol Cell Biol, 2006, 26(18): 6786-98
Deberardinis RJ, Sayed N, Ditsworth D, et al. Brick by [16]
brick: metabolism and tumor cell growth. Curr Opin Genet
Dev, 2008, 18(1): 54-61
Melaine MW, Pierre AS, Pichon L, et al. Inhibition of [17]
stearoyl-CoA desaturase 1 expression induces CHOP-
dependent cell death in human cancer cells. PLoS One,
2010, 5(12): e14363
Hess D, Chisholm JW, Igal RA. Inhibition of stearoylCoA [18]
desaturase activity blocks cell cycle progression and
induces programmed cell death in lung cancer cells. PLoS
One, 2010, 5(6): e11394
MacDonald LE, Miranda VE, Reeni BH, et al. Despite [19]
antiatherogenic metabolic characteristics, SCD1-deficient
mice have increased inflammation and atherosclerosis.
Arterioscler Thromb Vasc Biol, 2009, 29(3): 341-7
Wong BX, Kyle RA, Myhill PC, et al. Dyslipidemic [20]
diabetic serum increases lipid accumulation and expression
of stearoyl-CoA desaturase in human macrophages.
Lipids, 2011, 46(10): 931-41
刘三凤[21] , 任军, 郭源梅, 等. 鸡SCD和Sirt1基因的SNP搜
寻及其遗传多样性分析. 畜牧兽医学报, 2008, 39(3):
278-85
Jiang ZH, Michal JJ, Tobey DJ, et al. Significant [22]
associations of stearoyl-CoA desaturase (SCD1) gene with
fat deposition and composition in skeletal muscle. Int J
Biol Sci, 2008, 4(6): 345-51
Ntambi JM, Sessler AM, Takova T. A model cell line to [23]
study regulation of stearoyl-CoA desaturase gene1
expression by insulin and polyunsaturated fatty acids.
Biochem Biophys Res Commun, 1996, 220(3): 990-5
Waters KM, Ntambi JM. Insulin and dietary fructose [24]
induce stearoyl-CoA desaturase 1 gene expression in liver
of diabetic mice. J Biol Chem, 1994, 269(44): 27773-7
Flowers MT, Miyazaki M, Liu XQ, et al. Probing the role [25]
of stearoyl-CoA desaturase-1 in hepatic insulin resistance.
J Clin Invest, 2006, 116(6): 1478-81
Roger GJ, Pocai A, Mulas C, et al. Critical role of [26]
stearoyl-CoA desaturase-1 (SCD1) in the onset of diet-
induced hepatic insulin resistance. J Clin Invest, 2006,
116(6): 1686-95
Keating AF, Kennelly JJ, Zhao FQ. Characterization and [27]
regulation of the bovine stearoyl-CoA desaturase gene
promoter. Biochem Biophys Res Commun, 2006, 344(1):
233-40
Lefevre P, Diot C, Legrand P, et al. Hormonal regulation [28]
of stearoyl coenzyme-A desaturase 1 activity and gene
expression in primary cultures of chicken hepatocytes.
Arch Biochem Biophys, 1999, 368(2): 329-37
Shimomura I, Shimano H, Korn BS, et al. Nuclear sterol [29]
regulatory element-binding proteins activate genes
responsible for the entire program of unsaturated fatty acid
biosynthesis in transgenic mouse liver. J Biol Chem, 1998,
273(52): 35299-306
Lefevre P, Tripon E, Plumelet C, et al. Effects of [30]
polyunsaturated fatty acids and clofibrate on chicken
stearoyl-COA desaturase 1 gene expression. Biochem
Biophys Res Commun, 2001, 280(1): 25-31
Mauvoisin D, Rocque G, Arfa O, et al. Role of the PI3-[31]
kinase/mTor pathway in the regulation of the stearoyl CoA
desaturase (SCD1) gene expression by insulin in liver. J
Cell Commun Signal, 2007, 1(2): 113-25
生命科学 第25卷382
Biddinger SB, Miyazaki M, Boucher J, et al. Leptin [32]
suppresses stearoyl-CoA desaturase 1 by mechanisms
independent of insulin and sterol regulatory element–
binding protein-1c. Diabetes, 2006, 55(7): 2023-41
Cohen P, Friedman JM. Leptin and the control of [33]
metabolism: role for stearoyl-CoA desaturase-1 (SCD-1).
J Nutr, 2004, 134(9): 2455S-63S
Kakuma T, Lee Y, Higa M, et al. Leptin, troglitazone, and [34]
the expression of sterol regulatory element binding
proteins in liver and pancreatic islets. Proc Natl Acad Sci
USA, 2000, 97(15): 8536-41
Cohen P, Miyazaki M, Socci ND, et al. Role for stearoyl-[35]
CoA desaturase-1 in leptin-mediated weight loss. Science,
2002, 297(5579): 240-3
Shi ZQ, Nelson A, Whitcomb L, et al. Intracere-[36]
broventricular administration of leptin markedly enhances
insulin sensitivity and systemic glucose utilization in
conscious rats. Metabolism, 1998, 47(10): 1274-80
Lin J, Choi YH, Hartzell DL, et al. CNS melanocortin and [37]
leptin effects on stearoyl-CoA desaturase-1 and resistin
expression. Biochem Biophys Res Commun, 2003,
311(2): 324-8
Gallardo N, Elena BK, Teresa FA, et al. Tissue-specific [38]
effects of central leptin on the expression of genes
involved in lipid metabolism in liver and white adipose
tissue. Endocrinology, 2007, 148(12): 5604-10
Fredrik F, Lindén D, Améen C, et al. Interaction between [39]
growth hormone and insulin in the regulation of
lipoprotein metabolism in the rat. Am J Physiol Endocrinol
Metab, 2002, 283(5): E1023-31
Demoulin JB, Ericsson J, Kallin A, et al. Platelet-derived [40]
growth factor stimulates membrane lipid synthesis through
activation of phosphatidylinositol 3-kinase and sterol
regulatory element-binding proteins. J Biol Chem, 2004,
279(34): 35392-402
Samuel W, Nagineni CN, Kutty RK, et al. Transforming [41]
growth factor-β regulates stearoyl coenzyme A desaturase
expression through a smad signaling pathway. J Biol
Chem, 2002, 277(1): 59-66
Miyazaki M, Dobrzyn A, Weng CM, et al. Stearoyl-CoA [42]
desaturase 1 gene expression is necessary for fructose-mediated
induction of lipogenic gene expression by sterol regulatory
element-binding protein-1c-dependent and -independent
mechanisms. J Biol Chem, 2004, 279(24): 25164-71
Kim HJ, Miyazaki M, Ntambi JM. Dietary cholesterol [43]
opposes PUFA-mediated repression of the stearoyl-CoA
desaturase-1 gene by SREBP-1 independent mechanism. J
Lipid Res, 2002, 43(10): 1750-7
Peet DJ, Turley SD, Ma WZ, et al. Cholesterol and bile [44]
acid metabolism are impaired in mice lacking the nuclear
oxysterol receptor LXRα. Cell, 1998, 93(5): 693-704
Lin JD, Yang RJ, Tarr PT, et al. Hyperlipidemic effects of [45]
dietary saturated fats mediated through PGC-1β
coactivation of SREBP. Cell, 2005, 120(2): 261-73
Ntambi JM. Regulation of stearoyl-CoA desaturase by [46]
polyunsaturated fatty acids and cholesterol. J Lipid Res,
1999, 40(9): 1549-58
Lefevre P, Tripon E, Céline P, et al. Effects of polyun-[47]
saturated fatty acids and clofibrate on chicken stearoyl-
CoA desaturase 1 gene expression. Biochem Biophys Res
Commun, 2001, 280(1): 25-31
Jump DB. N-3 polyunsaturated fatty acid regulation of [48]
hepatic gene transcription. Curr Opin Lipidol, 2008, 19(3):
242-7
Margarita TG, Rufo C, Nakamura MT, et al. NF-Y [49]
involvement in the polyunsaturated fat inhibition of fatty
acid synthase gene transcription. Biochem Biophys Res
Commun, 2002, 290(4): 1295-9
Nichols LA, Jackson DE, Manthey JA, et al. Citrus [50]
flavonoids repress the mRNA for stearoyl-CoA desaturase,
a key enzyme in lipid synthesis and obesity control, in rat
primary hepatocytes. Lipids Health Dis, 2011, 10: 36
Miller CW, Waters KM, Ntambi JM. Regulation of hepatic [51]
stearoyl-CoA desaturase gene 1 by vitamin A. Biochem
Biophys Res Commun, 1997, 231(1): 206-10
Yamazaki T, Okada H, Sakamoto T, et al. Differential [52]
induction of stearoyl-CoA desaturase 1 and 2 genes by fi-
brates in the liver of rats. Biol Pharm Bull, 2012, 35(1): 116-20
Bené H, Lasky D, Ntambi JM. Cloning and charac-[53]
terization of the human stearoyl-CoA desaturase gene
promoter: Transcriptional activation by sterol regulatory
element binding protein and repression by polyunsaturated
fatty acids and cholesterol. Biochem Biophys Res
Commun, 2001, 284(5): 1194-8
Elam MB, Yellaturu C, Howell GE, et al. Dysregulation of [54]
sterol regulatory element binding protein-1c in livers of
morbidly obese women is associated with altered
suppressor of cytokine signaling-3 and signal transducer
and activator of transcription-1 signaling. Metabolism,
2010, 59(4): 587-98
Zhang L, Ge L, Tran T, et al. Isolation and characterization [55]
of the human stearoyl-CoA desaturase gene promoter :
requirement of a conserved CCAAT cis-element. Biochem
J, 2001, 357(Pt 1): 183-93
Mason RJ, Pan TL, Edeen KE, et al. Keratinocyte growth [56]
factor and the transcription factors C/EBPα, C/EBPδ, and
SREBP-1c regulate fatty acid synthesis in alveolar type II
cells. J Clin Invest, 2003, 112(2): 244-55
Khesht FA, Hassanabadi A. Effects of sterol regulatory [57]
element-binding protein (SREBP) in chickens. Lipids
Health Dis, 2012, 11: 20
ZhangYH, Zhang XY, Chen LH, et al. Liver X receptor [58]
agonist TO-901317 upregulates SCD1 expression in renal
proximal straight tubule. Am J Physiol Renal Physiol,
2006, 290(5): F1065-73
Kim E, Liu NC, Yu IC, et al. Metformin inhibits nuclear [59]
receptor TR4-mediated hepatic stearoyl-CoA desaturase 1
gene expression with altered insulin sensitivity. Diabetes,
2011, 60(5): 1493-503