全 文 ：生命科学
Chinese Bulletin of Life Sciences
第22卷 第3期
2010年3月
Vol. 22, No. 3
Mar., 2010
文章编号 ：1004-0374(2010)03-0284-07
收稿日期：2009-12-02；修回日期：2010-01-19
基金项目：山东省自然科学基金青年基金(ZR2009EQ009)
*通讯作者：E-mail: whylj2000@yahoo.com.cn
卵黄蛋白原的研究进展
李兆杰1，杨丽君1*，王　静1，时文春1，刘玉敏1，鲁太义2
(1 威海出入境检验检疫局，威海264205；2 山东省威海市第一中学，威海264200)
摘　要：卵黄蛋白原(vitellogenin, Vg)是一种普遍存在于卵生非哺乳动物中的糖磷脂蛋白，其作为一种
重要的生殖蛋白参与卵生动物生殖、发育等重要生理过程。最新研究表明，卵黄蛋白原还参与动物的
免疫防御过程，是一种典型的模式识别分子。本文系统全面的介绍了卵黄蛋白原的研究进展，包括卵
黄蛋白原的激素诱导、合成方式、分解代谢、结构特性以及生物学功能等，此外还详细介绍了其作
为生物标志物在环境激素检测中的应用。对卵黄蛋白原近期的研究成果进行综述可为今后开展卵黄蛋白
原相关研究提供可靠的参考和指导。
关键词：卵黄蛋白原；卵黄发生；结构；功能；生物标志物
中图分类号：Q 　　文献标识码：A
The progress in studies on vitellogenin
LI Zhao-jie1, YANG Li-jun1*, WANG Jing1, SHI Wen-chun1, LIU Yu-min1, LU Tai-yi2
(1Weihai Entry-Exit Inspection and Quarantine Bureau, Weihai 264205, China;
2The First Middle School of Weihai, Weihai 264205, China)
Abstract: Vitellogenin (Vg) is a phospholipoglycoprotein universally existing in all oviparous organisms. As a
major reproductive protein, Vg involves in the progress of reproduction and development of oviparous animals.
In recent years, Vg has attracted increasing attentions. One of the most exciting aspects is the mechanism of its
immune defense as a multivalent pattern recognition receptor. This article attempted to present some most
recent findings about Vg, including its induction by estrogens, vitellogenesis, degradation, characters of struc-
tures and biological functions. Moreover, the application of Vg as an ideal biomarker in detection of environ-
ment hormones was expatiated. This review not only provides a great deal of information to understand the
rapid progress about Vg, but also helps the further research on Vg.
Key words: vitellogenin; vitellogenesis; structure; function; biomarker
卵黄蛋白原(Vitellogenin, Vg)是特异存在于卵生
非哺乳类性成熟动物血液中的一种蛋白，是几乎所
有卵生动物中卵黄蛋白(Yolk protein)的前体[1]。Vg
最初是 Pan 等[2]1969年对雌性昆虫血淋巴蛋白的特
称，后来广泛的把这种在卵生动物的卵黄形成过程
中，雌性个体血浆中大量存在的含糖、磷、脂的
大分子蛋白描述为卵黄蛋白原。
Vg 在卵生动物的胚胎发育过程中发挥重要作
用，为正在发育的动物胚胎提供氨基酸、脂肪、碳
水化合物、维生素、磷、硫及微量元素等营养和
功能性物质，是胚胎发育的主要能源物质。随着研
究的深入，人们发现卵黄蛋白原在生物体内还具有
如免疫防御等多种生物学功能。另外，卵黄蛋白原
还被认为是一种理想的雌激素和类雌激素标志物，
近年来被广泛应用于环境内分泌干扰物的筛选及环
境毒理、污染调查等研究中。
2　卵黄蛋白原的激素诱导
Vg 由于是在成熟雌性动物的血浆中首次发现，
285第3期 李兆杰，等：卵黄蛋白原的研究进展
所以起初被认为是一种只在雌性动物中大量存在的
性别特异性的卵黄蛋白的前体，称为“雌性特异性
蛋白”。但是，Copeland 等[3]发现，在外源17β-
雌二醇诱导下雄鱼肝细胞也能合成 Vg。
Vg 的合成受激素的严格控制。有关激素诱导
Vg的合成在鱼类和两栖类中研究的较多。人们通过
大量实验试图阐明雌激素诱导Vg的合成模式。Idler
和Campbell[4]证明雌激素能诱导雄鱼或未成熟的雌鱼
体内Vg的合成；Turner等[5]在鱼的肝细胞中检测到
了与雌二醇特异性结合的雌二醇受体。鱼类和两栖
类中激素诱导 Vg 合成的途径为：下丘脑和垂体分
泌的激素经血液循环到达卵巢，刺激滤泡细胞分泌
雌激素，雌激素经血液循环到达肝脏，与肝细胞核
膜上的激素受体结合形成激素- 受体复合物(E-R-
Complex)，导致激素受体构象发生变化，并与Vg
基因上特定启动子序列结合，开启Vg 基因的表达，
从而合成Vg。在蛙类的雌激素诱导中还发现动物对
雌激素具有一种“记忆效应”，即二次激素诱导可
以产生比初次诱导更多的 Vg。不同种属动物调控
Vg 的激素种类也不同，在鱼类、两栖类等脊椎动
物体内，Vg 的合成受17β- 雌二醇调控表达；大多
数昆虫中Vg合成受咽侧体分泌的保幼激素(juvenile
hormone)的调控，脑神经激素刺激咽侧体分泌保幼
激素，保幼激素刺激脂肪体合成 Vg；但也有一些
昆虫并非由保幼激素诱导Vg 合成，螨虫中Vg 的合
成受蜕皮激素(ecdysteroids)调控，螨虫表皮分泌蜕
皮激素，蜕皮激素由脂肪体转化成20-羟基蜕皮酮(20-
hydroxyecdysone)，20-羟基蜕皮酮刺激脂肪体合成
Vg；另外，有些甲壳动物中Vg 合成受甲基法尼酯
(methyl farnesoate)调控，这类激素由甲壳动物大额器
分泌[6]。Marina等[7]发现石纹电鳐(Torpedo marmorata)
体内17β-雌二醇和黄体酮(progesterone)两种激素参
与Vg 的表达调控，在卵黄生成期，17β- 雌二醇浓
度升高，诱导 Vg 的表达，随着卵黄的不断积累直
到受精乃至排卵，17β- 雌二醇浓度逐渐下降，肝
脏合成 Vg 停止，而在此过程中黄体酮浓度却逐渐
升高，同时伴随 Vg 的表达下降，这种现象在其他
脊椎动物特别是软骨鱼类中也普遍存在。然而这两
种激素如何相互作用来调控Vg表达的机制还不甚清
楚。
3　卵黄蛋白原的合成
卵黄的发生主要通过两种方式：一是外源性卵
黄合成(heterosynthesis)，即由卵母细胞以外的器官
或组织合成，然后进入卵母细胞；二是内源性卵黄
合成或自动合成(autosynthesis)，即由卵母细胞自身
合成。不同门类的动物或同一门类不同种的动物中
卵黄发生的方式各不相同，既有内源性合成，也有
外源性合成，甚至也有同一物种在不同的发育时期
采取不同的合成方式。
外源性Vg 合成的一般过程为，先由卵巢外器
官合成 Vg，然后分泌到循环系统，再由循环系统
运输到卵巢组织而被正在发育的卵母细胞通过受体
介导的胞饮作用摄取，最终在卵母细胞内被相关酶
裂解形成卵黄蛋白，以卵黄颗粒或小球的形式储存
于卵子胞浆。卵细胞表面的一种对 Vg 具有高度亲
和力的膜受体介导了此内吞过程，被称为 Vg 受体
(VgR)。
外源性Vg 的合成在无脊椎动物中常见于线虫、
海胆、某些沙蚕、部分软体动物、大多数昆虫和甲
壳类等，而在几乎所有的卵生脊椎动物如鱼类、两
栖类、爬行类及鸟类中都存在。线虫(Caenorhabditis
elegans)的Vg在肠细胞内合成；海胆(echidna)的Vg
则由消化道细胞和体腔细胞合成；成熟雌沙蚕
(Nerrieis virens)的体液中也含有Vg，说明此类沙蚕
的 Vg 是由卵外组织合成后分泌到体液中的，为外
源性合成；软体动物中有一种蜗牛(Helix aspersa)的
Vg 是在消化腺中合成的；大多数昆虫的Vg 是在脂
肪体内合成的；一些甲壳类动物的 Vg 也是在脂肪
体内合成的，但大多数甲壳类的 Vg 是由肝胰腺或
滤泡细胞合成的。绝大多数鱼类、两栖类以及鸟类
等脊椎动物的 Vg 合成部位区别于无脊椎动物，其
Vg 在肝脏由肝细胞合成，分泌到血液中，经血液
循环运送到卵巢，被卵母细胞通过受体介导的内吞
作用吞进后裂解为卵黄蛋白。虽然无脊椎动物和脊
椎动物外源性 Vg 产生的部位不同，但它们都是利
用一种相同的机制把Vg 输送至卵巢，在那里Vg 通
过胞饮作用进入卵母细胞。
内源性 Vg 合成是指卵黄在卵母细胞中合成。
与卵黄形成有关的细胞器主要有内质网、高尔基体
和线粒体等，在不同动物中形成的方式和位置也不
同。在多毛纲的巢沙蚕(Diopatra cuprea)中，卵质
中具有发达的与高尔基体联合的粗面内质网，卵黄
体是由卵母细胞内高尔基体合成的；腔肠动物在水
母体(medusa)时期，可在其高尔基体液泡中找到卵
黄颗粒，很可能卵黄颗粒是由粗面内质网上的核糖
体和高尔基体联合合成的；腹足类软体动物，在线
粒体内或线粒体之间也发现结晶状的蛋白质卵黄小
286 生命科学 第22卷
板；甲壳类河虾的Vg是在卵母细胞的粗面内质网中
合成。
许多动物的卵黄蛋白合成并非只是单一的内源性
或外源性合成，而是既有内源性合成也有外源性合
成，通常在不同的发育时期卵黄蛋白合成的部位不
同。甲壳动物纲枝鳃亚目中，很多动物的Vg 在其肝
胰腺和卵巢都有合成，如日本囊对虾(Marsupenaeus
japonicus)[8]、南美白对虾(Penaeus vannamei)[9]、
短钩对虾(Penaeus semisulcatus)[10]。最近在一种蟹
类幼年青花蟹(Callinectes sapidus)中也发现其肝胰腺
和卵巢中都有Vg 表达[11]。高背长额虾(Pandalus
hypsinotus)Vg 的合成比较特别，因其具雌雄同体
性，个体先发育为雄性然后再发育为雌性，所以在
雄性期和未成熟雌性期 Vg 不表达，随着雄腺的退
化，在雄性期后期血淋巴中可以检测到 Vg[12]。两
栖类在卵黄发生早期，卵黄主要在卵母细胞多泡体
内产生，这些多泡体来自高尔基体和内质网。而有
些两栖类其内源性合成主要是在卵母细胞线粒体内
进行，到了卵黄发生后期，才开始有外源性卵黄发
生，即依靠肝脏合成 V g 。
4　卵黄蛋白原的分解
在卵巢中，卵巢中的酶将Vg分解为各种卵黄蛋
白成分，参与分解过程的酶主要是组织蛋白酶 D。
Sire 等[13]发现组织蛋白酶D和Vg同时存在于卵黄生
成期的虹鳟鱼卵细胞的多泡体内。Camevali等[14]从
真鲷(Sparus aurata)卵巢中纯化出了组织蛋白酶D和
溶酶体组织蛋白酶 L，并提出在此物种中Vg 的分
解是由组织蛋白酶D 来完成的。随后，Hiramatsu
等[15]从马苏鲑鱼(O.masou)卵巢中纯化了一种与Vg
分解相关的对抑肽酶A 敏感的酶，鉴定为组织蛋白
酶D样蛋白。Camevali等[14]发现，在卵黄生成早期
的真鲷卵巢中，组织蛋白酶D 和溶酶体组织蛋白酶
B 具有很高的活性，暗示在此物种中这两种酶可能
参与 Vg 的分解过程。
5　卵黄蛋白原的结构和特性
V g 是一种高分子量的含糖、磷、脂的蛋白，
与脊椎动物载脂蛋白 B(apolipoprotein B)及微粒体甘
油三酯转运蛋白(microsomal triglyceride transfer
protein)同属于古老的脂转运蛋白超家族[16]。Vg 在
不同种类的动物，例如昆虫、甲壳类、鱼类、两
栖类、爬行类和鸟类中，从无脊椎动物到脊椎动
物，在结构和功能上有一定的相似性，但也有许多
不同点。无脊椎动物的 Vg 通常是由分子量不同的
多个亚基组成，而脊椎动物特别是鱼类的 Vg 通常
是由两个相对分子质量为150~220 k的同源二聚体组
成。Vg 不是一种单一形式的蛋白，而是由若干基
因编码的相关蛋白组成的一个家族。Wang 等[17]在
激素诱导的鸡血中纯化得到了三种不同的鸟类卵黄
蛋白原 Vgl、Vg2、Vg3，通过对这三种蛋白进行
氨基酸组成、肽指纹图谱、免疫学特性及磷含量的
测定后，确定它们之间存在结构、分子量大小和一
级序列上的差异，表明鸟类Vg的合成至少由3种基
因编码。由于 Vg 结构和功能的多样性，目前对其
命名和分类较为混乱。Hiramatsu等[18]提出一种分类
模型：具有完整的 Vg结构氨基端(NH2-)-脂磷蛋白
(Lipovitellin，Lv)重链(LvH)-高磷蛋白Phosvitin(Pv)-
脂磷蛋白轻链(LvL)-β组分-C-末端编码序列(C-ter-
minal coding sequence)-羧基端(-COOH)(即NH2-LvH-
Pv-LvL-β-component-C-terminal coding sequence-
COOH)的被分为 VgA 和 VgB 两类：底鳉VgI、条
形星蝶VgA、黑线鳕VgA 和青鳉Vg1 等都属于VgA
类，它的LvH 在卵母细胞成熟过程中几乎被完全降
解；底鳉VgII、条形星蝶 VgB、黑线鳕VgB 和青
鳉Vg2 等都属于VgB 类，它的 LvH 在卵母细胞成
熟过程中不被降解，或者被部分水解。还有一类
Vg，缺少Pv 结构域，或者仅具有一个高度缩短的
Pv 结构域，这类 Vg 被分类为 VgC，斑马鱼 Vg3、
昆虫Vg 以及鸡VgIII 属于此类，VgC的磷酸和丝氨
酸残基含量低，相对分子质量比VgA和 VgB都要低。
在两栖类和鸟类中已经证明，Vg 进入到正在
发育的卵母细胞后被酶降解为脂磷蛋白Lv、高磷蛋
白Pv 和卵黄糖蛋白(Yolk glycoprotein，YGP)。
Norberg[19]证明鱼类Vg 中脂和磷的含量分别为20%
和 0.6 %。从不同种属的鱼中分离得到的 Vg 在脂
化、糖基化和磷酸化的程度上存在差别，由这种差
别所引起的功能的不同目前还不清楚。在无脊椎动
物中，对昆虫类和甲壳类动物研究的较多。昆虫的
V g 也是一种大分子的糖磷脂蛋白，大约含有
1%~14% 的糖类，6%~16% 的脂类以及 84% 的氨基
酸。昆虫Vg 与大多数的脊椎动物一样由 1~3 个富
含丝氨酸残基的功能区域组成。此外，人们对许多
甲壳纲动物的Vg 也做了研究，发现Vg 大都是由许
多大亚基和小亚基组成。Roth等[20]通过生物信息学
分析发现罗氏沼虾(Macrobrachium rosenbergii)的Vg
有 7个糖基化位点，其中有3个位于Vg共有序列表
287第3期 李兆杰，等：卵黄蛋白原的研究进展
面，并推测 Vg 的糖基化可能会在 Vg 的折叠、加
工及转运过程中发挥作用。
虽然Vg的结构在许多动物中具有一定的保守性
和同源性，但在免疫学上仍具有高度的特异性。来
自昆虫的Vg 抗体和鱼类、两栖类的Vg 都不能发生
免疫交叉反应，甚至同科不同属的鱼类之间的Vg和
其他抗体也很少发生交叉反应，这说明 Vg 具有明
显的种特异性。
6　卵黄蛋白原的生物学功能
Vg 作为卵黄蛋白的前体，为卵生动物胚胎发
育提供能源物质，与卵生动物的繁殖密不可分。然
而越来越多的研究表明，Vg在生物体内还承担着许
多其他生物学功能。
Vg 可以作为一些非极性分子的载体发挥作用。
在许多无脊椎动物中，Vg通过受体介导的细胞内吞
作用被卵母细胞捕获，而后一部分脂蛋白被裂解下
来，但它的功能和意义目前尚不很清楚。Vg 与人
类的一种结合并运载脂类的 LDL 家族成员 apoB-100
蛋白是同源的，结构上十分类似，推测可能也有脂
类运输的功能[21]。Vg 不仅能结合并转运脂类，还
能与甲状腺素、维生素A、类胡萝卜素以及核黄素
等结合并把它们运至卵母细胞；另外，Vg 还具有
离子载体功能，可以与Ca2+、Zn2+、Fe2+、Fe3+ 等离
子结合，并将它们运送到卵母细胞。Montorzi等[22]
证明了瓜蟾的Vg分子中含有Ca2+ 和 Zn2+，由于Zn2+
可以和一些受体结合，所以可以推断Vg上的Zn2+在
V g 与卵母细胞的 Vg 受体结合的过程中起重要作
用。Montorzi 等[23]还发现，在瓜蟾中，Zn2+ 可以
与Vg 中的脂磷蛋白部分结合，而Ca2+ 与高磷蛋白
结合。Broo k s [ 2 4 ]从海胆体腔液的主要卵黄蛋白
(MYP)的 cDNA 序列中推测Vg 的一级结构，序列分
析表明它是转铁蛋白超家族中的成员，体外铁离子
结合试验表明海胆中Vg 的裂解产物 MYP 能够将铁
离子运输到正在发育的生殖细胞。
除了Vg 的营养和载体功能，Vg 还具有一定的
免疫防御功能。有证据表明，Vg 与人类的病毒吞
噬因子(von willebrand factor)[25]以及龙虾的血纤维蛋
白原(fibrinogen)[26]的凝血功能具有相似之处。在无
脊椎动物线虫、小龙虾以及海胆中发现一种在免疫
防御机制中起作用的凝集蛋白(clotting protein)属于
Vg 超家族[27]。在黄热病蚊(Aedes aegypti)的卵黄合
成过程中，Vg基因的调控区序列可以表达产生高水
平的脂肪体特异性的抗菌因子和防御素来抵御病原
侵入[28]。Shi等[29]从玫瑰无须鲅中纯化得到了Vg，
并通过体外试验验证了Vg具有凝血和抑制细菌生长
的作用，而且通过腹腔注射大肠杆菌进行体内感
染，发现大肠杆菌可以诱导Vg的表达，说明Vg 参
与体内抗感染反应。Vg这种凝血和抑菌作用具有典
型的凝集素特征，推测此功能可能与 Vg 是一种糖
蛋白有关。对于 Vg 发挥抑菌等免疫作用的机理，
Li等[30]做了大量工作，他首先发现Vg 可以通过与
多种病原模式分子(PAMPs)结合进而与大肠杆菌和金
黄色葡萄球菌结合，并证明 Vg 可以促进巨噬细胞
对这两种菌的吞噬，起到了类似调理素的作用 ；另
外，他还进一步阐明了 Vg 的杀菌机理，即通过分
别与革兰氏阴性菌和革兰氏阳性菌细胞壁上的LPS
和LTA结合来发挥对E. coli和S. aureus的杀菌作
用，而并非以细胞膜为靶部位[31]。
Vg在蜜蜂体内的功能研究较多，Nelson等[32]用
RNA干扰技术发现，敲除Vg 基因可使工蜂由筑巢向
捕食行为的转变提前，这也证实了蜜蜂Vg基因活性
通过抑制工蜂由筑巢向捕食行为转变而影响工蜂的劳
动分工这一假说。同时Nelson等[32]也发现Vg参与调
控蜜蜂的寿命，敲除Vg基因的蜜蜂寿命相比对照明
显缩短。Seehuus等[33]研究发现，蜜蜂Vg是通过清
除体内自由基降低体内氧化压力，从而延长其寿命
的。Vg 的这种抗氧化作用在线虫(Caenorhabditis
elegans)[34]和日本鳗鲡(Anguilla japonica)[35]中也被研
究证明。日本鳗鲡的 Vg 可以通过与铜离子结合来
保护机体免受自由基的氧化伤害，但这种保护作用
的前提是Vg与铜离子的分子数之比不能低于1，若
铜离子浓度过高，Vg 便起不到保护作用。Smedal
等[36]研究发现蜜蜂社会中的工蜂在负责照料养育幼
蜂过程中会消耗大量 Vg 从而使其寿命缩短。
7　卵黄蛋白原作为检测环境激素的生物标志物
的应用
随着环境污染的日益严重，大量工业和农业废
料对环境造成了严重的污染，其中很多化学物质能
干扰动物正常的内分泌系统，进而影响动物及其后
代的发育、生长、新陈代谢以及繁殖等重要过程。
因此，对这些化合物的鉴定及其作用的研究已经成
为人类和环境健康科学的一个重要领域。能够效仿
或拮抗自然产生的激素作用的化学物质叫做内分泌
干扰物(EDCs)，大量研究证实这些外源的化学物质
288 生命科学 第22卷
对鱼类甾类性激素水平以及激素诱导的蛋白质合成
有激活作用。内分泌干扰物的活化作用，如使激素
和蛋白水平发生变化，可以作为检测雌激素类化学
物质的有效生物标志物。
几种受雌激素调控的蛋白质已被用作检测内分
泌干扰物的生物标志物。其中 Vg 应用最为广泛。
下列特征使Vg成为一种检测水环境激素污染的良好
的生物标志物：(1)Vg 的合成受雌激素或类雌激素
的调控；(2)Vg 的合成机制作为一个受甾类激素调
控的模型已经被广泛研究；(3)Vg 的合成以一种剂
量依赖的方式受雌激素的调控；(4)Vg 通常仅存在
于产卵期雌性动物体内，而在雄性和未成熟动物体
内不存在或仅有极微量存在；(5)Vg 在外源雌激素
或类雌激素作用下也可以诱导生成。因此，通过雄
鱼或幼鱼血内非正常表达的Vg水平可以检测环境激
素的污染情况。另外，某些具有抗雌激素活性的内
分泌干扰物能干扰雌性动物体内Vg的正常合成，使
血液中 Vg 的含量降低，据此还可检测具有抗雌激
素活性的内分泌干扰物。
目前很多实验室通过动物血液(体内Vg诱导实
验)和体外培养肝细胞(体外Vg 诱导实验)中出现的
Vg作为检测各种天然或合成激素的指标。Aoki等[37]
通过检测乌鱼中Vg的变化发现韩国和日本几个海岸
已受到雌类激素的污染，同时发现雌激素刺激Vg的
表达和精卵巢的产生机制并不相同。Bickley等[38]用
鲤鱼的肝细胞系评价了外源雌激素对 Vg 的诱导情
况，认为雌鱼肝细胞系和雄鱼肝细胞系在等剂量雌
二醇刺激下产生的 Vg 量并无显著差异，并证明对
于雌激素的刺激作用，检测Vg mRNA 比检测Vg 本
身更敏感。Cosnefroy 等[39]将虹鳟鱼雌激素受体基
因(ER)和荧光素酶报告基因一起转染进PLHC-1鱼肝细
胞系，用于检测外源雌激素。相比传统虹鳟鱼肝细
胞系，此模型对大多数雌激素及其代谢物更敏感，
可以作为研究鱼类肝细胞 ER 激活机制的良好模型。
Mitsui等[40]应用酶联免疫吸附试验(ELISA)评价了几种
环境激素的Vg诱导活性，由强到弱依次为：己烯雌
酚(DES)>17α-乙炔基雌二醇(EE2)>雌二醇(E2)>雌三
醇(E3)>雌酮(E1)>α-雌二醇(α-E2)>植物雌激素(GEN)>
双酚A(BPA)>壬基酚(NP)>辛基酚(OP)。一些杀虫
剂(如DDT及其代谢物、甲氧氯等)和一些工业化学
物(如bisphenol-A、PCBs、octylphenol等)都具有诱
导Vg 合成的雌激素活性。而一些像polyaromatic
hydrocarbons(如 benzo [a] pyrene 和β-naphthoflavone)
和杀虫剂(如Mirex和endosulfan)等的化学物质却可
以抑制 Vg 的合成，具有抗雌激素的作用。目前已
有多种方法可用于检测环境激素污染，如放射性免
疫试验(RIA)和酶联免疫吸附试验(ELISA)等方法，
但这些免疫方法并不太适于室外使用。Ilizabete等[41]
发明了一种适于室外使用的乳胶凝集方法，即将乳
胶颗粒表面用 Vg 的单克隆抗体包被，通过观察乳
胶颗粒的凝集状况，可以判断 Vg 的表达情况从而
判断环境的激素污染情况。
8　研究意义及展望
不论脊椎动物还是无脊椎动物，Vg 都是在激
素的严格控制下合成的。因此，对 Vg 产生机制的
研究为研究激素控制下的基因表达提供了理想的模
型。Vg能结合锌离子, 又知锌离子能与受体相互作
用, 如雌激素受体，因此可以推测Vg有可能间接参
与了甾类激素介导的信号转导过程，Vg结合的锌离
子很可能在Vg 与卵母细胞膜上的Vg 受体相结合过
程中起重要作用，这方面的研究将有助于进一步揭
示受体的作用机理。雄性和未成熟鱼体内也具有Vg
基因，但正常情况下不会合成足够的雌激素来合成
Vg。外源雌激素可以与雌激素受体结合从而激活
Vg的表达。人们把受外源雌激素影响雄性动物体内
非正常表达的Vg，或把受内分泌干扰物干扰抑制成
熟雌性动物体内雌二醇作用从而引起Vg的表达水平
下降作为一种生物指标，来检测环境中的污染物
质。在脊索动物中许多动物的 Vg 的 N 端序列已经
测出, N端序列是Vg全序列中最保守的部分, 通过
对不同动物之间N 端序列的比较，可以从某一方面
进一步确定动物在系统发育中的分类学地位。
在卵生动物中，胚胎发育主要以 Vg 分解的卵
黄蛋白作为主要的营养物质，甚至胚胎孵化后动物
幼体也会在一段时间内以此为主要营养物质，而哺
乳动物胚胎主要通过胎盘从母体中获取生长发育的营
养物质，胎儿在出生后主要通过母亲乳腺分泌乳汁
获取营养物质。因此，笔者大胆设想，在漫长的
生物进化过程中，Vg、胎盘或乳腺，它们是否存
在某种进化上的联系？这或许会引起科学家的兴趣。
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