全 文 ：生命科学
Chinese Bulletin of Life Sciences
第 18卷 第 3期
2006年 6月
Vol. 18, No. 3
Jun., 2006
昆虫神经肽 PBAN的细胞内信号转导
王方海，沈 萍，崔永涛，李广宏*
(中山大学生命科学学院有害生物控制与资源利用国家重点实验室，广州 510275)
摘　要：昆虫性信息素多数为长链的不饱和醇、醋酸酯、醛或酮类，链长一般为 1 0 ~ 2 0 碳，主要在
性信息素腺体内由乙酰辅酶 A经过脂肪酸合成、碳链缩短、去饱和以及碳酰基的还原修饰等步骤合成
的；而性信息素合成激活肽 (pheromone biosynthesis activating neuropeptide, PBAN)是由昆虫食管下神
经节中的部分神经细胞合成和分泌的神经肽，通常由 33个氨基酸组成，在C-末端有一个相同的五肽序
列，主要调控性信息素的生物合成。有关 PBA N 的细胞内信号转导是近几年的研究热点，研究显示
PBAN首先与性信息素腺体细胞表面的 G蛋白偶联受体结合，随后依据昆虫种类的不同，其细胞内信
号转导方式主要有三种：(1) 以 cAMP信号传导途径进行信号转导；(2) 以 cAMP和磷脂酰肌醇信号传
导途径共同进行信号转导；(3) 主要以 Ca2+为第二信使进行信号传导。
关键词：性信息素；P B A N；受体；信号转导；c A M P；磷脂酰肌醇；C a 2 +
中图分类号：Q9 66　　文献标识码：A
Intracellular signal transduction of insect neuropeptide PBAN
WANG Fang-Hai, SHEN Ping, CUI Yong-Tao, LI Guang-Hong*
(State Key Laboratory of Biocontrol, School of Life Science, Zhongshan University, Guangzhou 510275, China)
Abstract: Insect sex pheromones are mainly constituted by C10-20 unsaturated acyclic aliphatic compounds with
limited functional groups such as alcohol, acetate ester, aldehyde or ketone. They are synthesized in the
pheromone gland from acetyl-CoA through fatty acid synthesis, chain-shortening, desaturation and reductive
modification of the carbonyl carbon. Pheromone biosynthesis activating neuropeptide (PBAN) produced by
neuroendocrine cells of the suboesophageal ganglion is a 33 amino acid neuropeptide which has a common C-
terminal pentapeptide for pheromonotropic activity. In the past decade extensive studies were focused on the
intracellular signal transduction of PBAN. PBAN acts firstly on pheromone gland cells of mature females by
binding to a specific G-protein coupled membrane receptor, then one of three defferent pathways for intracellu-
lar signal transduction of PBAN is opened according to insect species. The three pathways are: 1. involvement
of cAMP；2. involvement of cAMP and phosphatidylinositol；3. only involvement of Ca2+ as the second
messenger.
key words: pheromone; PBAN; receptor; signal transduction; cAMP; phosphatidylinositol; Ca2+
收稿日期：2005-10-20；修回日期：2005-12-02
基金项目：国家自然科学基金资助项目(30370964); 广东省自然科学基金资助项目
作者简介：王方海(1 96 5 —)，男，博士，副教授；沈 萍(1 98 2 —)，女，硕士研究生；崔永涛(1 98 1 —)，男，
硕士研究生；李广宏( 1 9 6 4 —)，博士，副教授，* 通讯作者。
文章编号 ：1004-0374(2006)03-0255-06
昆虫性信息素是昆虫释放到体外用来吸引异性
的信息素，是昆虫有效快捷地寻找配偶、实现种群
繁衍的关键因子之一。多数为长链的不饱和醇、醋
酸酯、醛或酮类，链长一般为 10~20 碳，其中以
12 、14 、16 碳为最多，主要在性信息素腺体内
由乙酰辅酶 A经过脂肪酸合成、碳链缩短、去饱
256 生命科学 第18卷
和、碳酰基的还原修饰等步骤而合成的[1]。PBAN
是在昆虫中发现的一类促进性信息素腺体合成和释
放性信息素的重要神经肽，最近被归为 P B A N /
pyrokinin神经肽家族，由食管下神经节中的部分神
经细胞合成和分泌。1 9 8 9 年，首次从谷实夜蛾
(Helicoverpa Zea)中分离纯化出 PBAN[2]，随后又分
别从不同种类的昆虫中发现和纯化出多种 PBAN
分子，此类神经肽均由 33个氨基酸组成，彼此有
65%~80%的同源性，在 C-末端有一个相同的五肽
序列(Phe-Ser-Pro-Arg-Leu-NH2)，该序列是维持
PBAN促性信息素生物合成活性所必须具备的最小片
段, 改变或缺少一个氨基酸，将明显降低其生物学
活性。N-端序列可能起着保护 C-端氨基酸，使其
不易被蛋白酶水解的作用，故该端改变或缺少多个
氨基酸, 对 PBAN活性的影响并不明显[3]。利用昆虫
性信息素是有效监测和防治多种害虫的重要方法之
一，且该方法具有灵敏度高、选择性强及不造成环
境污染等许多优点。神经肽 PBAN对性信息素合成
的调控起着非常的重要作用，近几年国际上对其细
胞内信号转导进行了大量而深入的研究，积累了不
少文献资料，取得了很多突破性的进展，不但从细
胞和分子水平上更深入地揭示了 PBAN对性信息素
生产机制的精确调控作用；同时也为更好地调节性
信息素的合成和生产，有效控制害虫，服务于农
业，提供了理论指导，具有非常重要的理论意义和
应用价值。现主要从 PBAN受体和在昆虫中已发现
的 PBAN的三种主要信号转导方式来概述这方面的
研究进展。
1　PBAN 受体
PBAN首先通过与性信息素腺体细胞膜上的受
体结合，然后经过一系列的信号传递，最终导致性
信息素的合成和分泌，目前有关 PBAN受体仍未被
分离纯化到，但已证实其为与 G 蛋白偶联的膜受
体[4~ 5]。
采用放射受体分析(radio-receptor assay, RRA)已
证明棉铃虫(Helicoverpa armigera)、棉贪夜娥
(Spodoptera littoralis)和大棉铃虫(Heliothis peltigera)
中均存在 PBAN受体。在大棉铃虫中，性信息素腺
体是由位于第8和第9腹节间的节间膜表皮下的一层
柱形上皮细胞组成，受体主要存在于这些腺体状细
胞中，且发现腺体中的 PBAN受体的表达与年龄相
关。若试虫在实验室饲养较长时间则表现出受体表
达或与配体结合的能力明显下降，受体功能随年龄
变化而发生变化，在羽化后 5.5~6.5 d时功能达到
最大。同时发现配体 -受体互作发生在较宽的 pH范
围(5.5~8.0)，而较低(低于 5.0)和较高(8.5~9.5)的 pH
对结合有负作用；在培养混合液中加入不同的二价
离子(Mn2+、Mg2+、 Zn2+ 和 Ca2+)对配体 -受体互作
没有任何影响；在膜准备的时期加入苯甲基磺酰氟
(phenylmethanesulfonyl fluoride, PMSF)、EGTA、
o-phenanthrolin 和 phosphoramidon等蛋白酶抑制剂
对配体 -受体互作影响也不明显[6~7]。
在棉铃虫中，发现受体仅存于新羽化的雌虫性
信息素腺体内(位于第 8和第 9腹节间的节间膜处)，
而雄虫和雌蛹的相对应部分则未发现，所以雄虫和
雌蛹的节间膜体外培养时对 PBAN没有反应，不能
生成性信息素，但来自羽化前 1 d的雌蛹的节间膜
若在保幼激素(juvenile hormone, JH) II存在的情况
下，PBAN 则可诱导出反应，同时发现 JH II 也促
进了用 S 标记的氨基酸进入节间膜典型的膜蛋白
中。进一步研究显示，雌成虫而不是羽化前 3 d的
雌蛹中存在特殊的受体蛋白(估计分子量 50kDa)，
该受体蛋白在羽化前 1 d的雌蛹中可被 JH II或其类
似物 f en o x y c a r b 诱导，证明 J H 可能上调( u p -
regulation)这种推定的受体蛋白[8]。最近发现，羽
化 4 d后，JH的这种上调作用消失，表现出另一种
相反的作用：抑制 PBAN 和 PBAN-R 的结合，导
致性信息素合成的量减少[9]。
由于PBAN的C末端活性区域与脊椎动物的神
经介素U(neuromedin U)很相似，因此它们对应的受
体可能在结构上也是相似的[10~11]，故根据果蝇中已
鉴定出的与脊椎动物神经介素U受体同源的基因的
保守区域构建引物，分别从棉铃虫和家蚕的性信息
素腺体中成功地克隆鉴定出 PBAN受体基因。由于
PBAN信号转导的开始主要是通过受体的激活打开钙
离子通道，促进细胞外钙离子内流，如将这些全长
PBAN 受体基因在 Sf9 昆虫细胞中表达，在 PBAN
作用下可使细胞外钙离子内流，且这种反应为剂量
依赖型，表明克隆的受体具有明显的生物活性功
能。家蚕受体基因由 2 780个核苷组成，编码分子
量为 46 kDa G蛋白偶联受体，与棉铃虫受体基因
相比，虽同源性高达 82%，但在N末端和 C末端，
序列出现了明显差异，N末端的同源性仅为 32%，
且在家蚕受体的C末端多出了一个由67个氨基酸所
组成的具有一定功能的延伸区域，这些结构上的差
异可能会导致它们在功能上有某些不同[12~14]。
257第3期 王方海，等：昆虫神经肽 PB AN 的细胞内信号转导
2　以 cAMP信号传导途径进行信号转导
这种转导方式在谷实夜蛾中研究得较为清楚。
体外培养性信息素腺体时，如培养液中缺少 Ca2+，
或加入 Ca2+ 离子通道阻断剂(La3+、Mn2+ )，则可抑
制PBAN的活性；相反，加入Ca2+ 离子载体A23187
可促进性信息素生产[15~16]。同时发现，体外培养性
信息素腺体时，在培养液中缺少Ca2+的情况下，若
加入 cAMP或其类似物(如8Br-cAMP)或腺苷酸环化
酶的诱导剂(毛喉素)均可促进性信息素的生物合
成[4,15,17]。随后进一步研究显示，磷酸酶的底物对
硝基苯磷酸(PNPP)可以抑制 PBAN和钙离子载体的
作用 [ 1 8 ]。
根据这些研究结果，普遍认为 PBAN首先与受
体结合，激活相邻的 G 蛋白，打开钙离子通道，
促使细胞外钙离子向胞内流动，随着钙离子浓度升
高，腺苷酸环化酶被激活，将大量的 ATP转变成
环腺苷酸 cAMP，再通过第二信使 cAMP激活蛋白
激酶或磷脂酶，由它们刺激脂肪酸合成酶系中乙酰
辅酶A羧化酶，增加乙酰辅酶A羧化酶的活性，从
而促使性信息素的合成[5]。
在该虫PBAN信号转导直至性信息素成功合成
过程中，虽然有好多酶类参与，但有关具体酶类的
研究报道很少，目前只对酰基辅酶A去饱和酶(acyl-
CoA desaturase)进行了较为详细的研究，已成功从
该虫的性信息素腺体中克隆到编码该酶的 cDNA序
列，并进一步分离鉴定出其完整的基因序列，并巧
妙地将其转入缺乏去饱和酶的酵母突变体中，证明
其确实具有使脂肪酸去饱和化作用的功能[19]。
3　以 cAMP和磷脂酰肌醇信号传导途径进行信号
转导
在棉铃虫中，同样存在以 cAMP为第二信使的
信号传导途径，即 PBAN与受体结合后，激活相邻
的 G 蛋白，打开钙离子通道，促使细胞外钙离子
向胞内流动，随着钙离子浓度升高，腺苷酸环化酶
被激活，将大量的ATP转变成环腺苷酸 cAMP，引
起细胞的信号应答。因此，体外培养性信息素腺体
时，在 Ca2+存在的条件下，PBAN的促性信息素合
成的作用才显现；Ca2+载体(离子霉素)在 Ca2+ 存在
的条件下也能促进性信息素的生产[20]; PBAN的作用
可以被 cAMP、 毛喉素，以及 cAMP磷酸二酯酶的
抑制剂(异丁基甲基黄嘌呤)所模拟，且性信息素腺
体与 PBAN 一起培育时细胞内 cAMP水平明显增
高 [ 2 1 ]。
通常第二信使 cAMP激活 cAMP依赖型的蛋白
激酶使蛋白磷酸化，然而，用可以干扰 cAMP 和
cAMP 依赖型的蛋白激酶调节亚单位上的结合位点的
相互作用的化学试剂(RpcAMPS)未能阻止 PBAN 的
作用，同时发现蛋白激酶抑制剂(如星形孢菌素等)
也未能阻止 PBAN 的作用[20]，因此在此信号传导
中，什么样的酶被 cAMP 激活还不清楚。
另外，通过体外培养棉铃虫性信息素腺体，发
现氯化锂可明显降低 PBAN 的作用[22]，而锂被认为
可以通过抑制肌醇1-磷酸酶的作用而影响或阻止肌
醇的再生；还发现蛋白激酶 C的激活剂 PMA在外
界Ca2+ 存在的情况下也能促进性信息素的生产[20]: 故
认为棉铃虫 PBAN的细胞内信号传递还应与磷脂酰
肌醇信号传导途径有关，即 PBAN与受体结合后，
除了激活腺苷酸环化酶，打开 cAMP信号传导途径
外，还激活了质膜上的磷脂酶 C，使质膜上 4,5-二
磷脂酰肌醇(linositol 4,5 bisphosplzate，PIP2)水解成
1,4,5-三磷酸肌醇(inositol 1,4,5 triphosphate，IP3)和
二酰基甘油(diacylglycerol, DAG)两个第二信使。 IP3
动员细胞内钙库释放Ca2+ 到细胞质中与钙调蛋白结
合，随后参与一系列的反应；而DAG 在 Ca2+的协
同下激活蛋白激酶 C，然后通过蛋白激酶 C引起级
联反应，最终导致性信息素的合成[23]。
4　主要以Ca2+为第二信使进行信号转导
在家蚕(Bombyx mori)中，PBAN的信号转导已
被证实与 cAMP无关，如在体外培养性信息素腺体
时，加入 cAMP 及其类似物不能刺激性信息素的生
物合成，而加入腺苷酸环化酶的激活剂毛喉素亦不
能刺激性信息素的生物合成。同时发现加入 cAMP
磷酸二酯酶的抑制剂异丁基甲基黄嘌呤并不能提高
PBAN的活性[24]，且蛋白激酶抑制剂H89、星形孢
菌素和KN-62都未能抑制 PBAN的活性[25]。进一步
研究显示，家蚕 PBAN的信号转导与磷脂酰肌醇信
号传导途径也无关联，如在体外培养性信息素腺体
时，磷酸激酶 C的抑制剂(化合物 48/80)未能抑制
PBAN 的活性作用[25]，蛋白激酶 C的激活剂佛波酯
也未能刺激性信息素的合成[26]。
家蚕 PBAN的信号传递与Ca2+有关，体外培养
性信息素腺体，在细胞外Ca2+存在的情况下，加入Ca2+
载体A23187 或离子霉素可促进性信息素的生产[24~25];
而加入 Ca 2+通道阻断剂 La 3+可抑制 PB AN 的活
性[ 24 ,2 6]。
钙调素(calmodulin, CaM)是一种多功能的钙离子
258 生命科学 第18卷
结合蛋白，由单一肽链构成，具有四个钙离子结合
部位。结合钙离子后发生构象改变，可激活钙调素
依赖性激酶(CaM-kinase)。将家蚕性信息素腺体进
行体外培养时，发现钙调素抑制剂W-7和三氟啦嗪
(trifluoperazine, TFP)可以抑制PBAN 的活性作用[25]，
说明 PBAN的信号传导与钙调素有关。现已从 500
个雌蛾的性信息素腺体中纯化出钙调素，由 148个
氨基酸组成，与牛的钙调素相比，有七个氨基酸不
同 [ 2 7 ]。
磷蛋白磷酸酶(phosphoprotein phosphatase)在某
些外部信号因子所引起的细胞内信号传导中起着非
常重要的作用[23]。通常的磷酸酶抑制剂 TFP、NaF
和非特异的磷酸酶底物对硝基苯磷酸(PNPP)均可以
抑制 PBAN的作用[25]。TFP对 PBAN活性的抑制可
能是抑制了钙调素依赖型的磷蛋白磷酸酶活性，因
为已有报道 TF P 能抑制磷蛋白磷酸酶 2 B。因此
PBAN的信号传导需要磷蛋白磷酸酶的参与[23]。
钙调磷酸酶(calcineurin)，也被称为磷蛋白磷酸
酶2B, 是一种在Ca2+和CaM存在下被激活的丝氨酸/
苏氨酸蛋白磷酸酶，由一个 58~64 kDa 的催化亚单
位钙调磷酸酶A(calcineurin A, CnA )和一个 19 kDa
的调节亚单位 钙调磷酸酶B (calcineurin B, CnB 构成
的异聚体。CnA包含四个明显的功能域：催化域、
CnB-结合域、CaM-结合域和一个自动抑制域(auto-
inhibitory domain); 而 CnB包含两个球状域，每一个
都含有两个 E F - 手型 C a 2 + 结合的活性结构中心
(motifs)。研究显示，家蚕 PBAN信号转导过程中
确实也需要钙调磷酸酶的存在，如体外培养性信息
素腺体时，加入钙调磷酸酶的特异抑制剂[环孢素
(cyclosporin A)和 FK 506]，可抑制 PBAN对家蚕性
信息素生产的促进作用。Western blot分析也已证
实性信息素腺体中存在钙调磷酸酶[28]。目前已经从
家蚕性信息素腺体的 cDNA文库中克隆出两种编码
钙调磷酸酶不同亚单位的 cDNAs序列，其中2 996 bp
的序列编码钙调磷酸酶催化亚单位 CnA，据此推出
的蛋白质由 495个氨基酸组成，分子量为 55 968
Da，其氨基酸序列较好地保存了 CnB-结合区域、
CaM-结合区域和一个自动抑制区域，与果蝇和人
类的 CnA相比，分别显现出 77%~85%和 82%的同
源性；另一 820bp的克隆序列，编码钙调磷酸酶调
节亚单位 CnB，据此推出的蛋白质由 170个氨基酸
组成，分子量为 19 375Da，其氨基酸序列较好地保
存了四种 EF-手型 Ca2+结合的活性结构中心，与果
蝇和哺乳动物的CnB相比，分别显现出95%和85%
的同源性。采用酵母双杂交系统(yeast two-hybrid
system)已经证明家蚕CnA和CnB间存在分子交互作
用。在成虫羽化前3d的性信息素腺体里开始探测到
CnA和 CnB的两种转录产物，以后逐渐增加，到
成虫羽化后第二天，转录的mRNA含量仍处在较高
的水平上。免疫组织化学分析(immunohisto-chemical
analysis)显示家蚕的钙调磷酸酶主要位于性信息素腺
体的细胞质里[29]。
家蚕性信息素(蚕醇)的生物合成途径中的最后
一步为脂酰还原过程，用标记的棕榈酰辅酶A作为
底物在性信息素腺体里检测到了酰基辅 A还原酶
(acyl CoA reductase, ACR)的活性[30]。PBAN可促进
性信息素腺体里的ACR活性，因此ACR是PBAN控
制下的关键酶。当性信息素腺体与不同的激活剂一
起培养时，发现A23187可促进ACR活性，但毛喉
素和PMA却不能，进一步说明PBAN的信号传导与
细胞外 Ca2+离子流入有关，与腺苷酸环化酶和蛋白
激酶 C无关。当腺体和 PBAN一起培育时，ACR
的活性可被 EDTA、W-7、TFP、PNPP、NaF和
致密菌素抑制；如腺体先被匀浆时，则只有致密菌
素抑制ACR的活性，说明只有致密菌素是通过直接
抑制ACR的活性来抑制性信息素的生物合成[23]。
在性信息素生物合成中，生成含氧功能基(the
oxygenated functional groups)的关键酶是 FAR。这
种酶将脂酰性信息素前体转换成相应的醇，然后依
据具体的昆虫种类，可能被加乙酰基或氧化成相应
的醛。在家蚕中，已经分离到一个 cDNA克隆，编
码一种蛋白，类似于在沙漠灌木植物 Simmondsia
chinensis(通常被称为加州希蒙得木)中所发现的脂酰
还原酶，编码的蛋白为 460个氨基酸，在氨基酸末
端带有NAD(P)H结合位点。在成虫羽化前 1d，该
基因可在性信息素腺体中特异性转录。随后，这个
基因在酵母(Saccharomyces cerevisiae)中的功能性表
达不仅肯定了其长链脂酰还原酶的活性，而且也显
示出明显的底物特异性[31]。
此外，在家蚕性信息素的合成过程中，还需
去饱和酶(desaturase)的参与。目前已从家蚕性信息
素腺体里克隆到三个编码去饱和酶家系成员的cDNA
序列，转录分析和随后的功能分析显示，其中一个
cDNA序列(desat1)是在性信息素生产期间大量表达
的惟一去饱和酶基因，并且其基因产物具有 Z11去
饱和和 ∆10，12-去饱和活性。因此认为 desat1不
259第3期 王方海，等：昆虫神经肽 PB AN 的细胞内信号转导
仅是一个具有双功能去饱和作用的酶，而且也应该
是负责家蚕性信息素合成过程中所必须经历的两个
去饱和步骤的酶[32~33]。
以上实验结果说明，家蚕中 PBAN的信号转导
途径为：PBAN与受体结合，打开钙离子通道，内
流的 Ca2+与钙调素结合，直接或间接激活磷蛋白磷
酸酶(钙调磷酸酶)，通过去磷酸化激活酰基 CoA 还
原酶和脂酶等过程，最终导致性信息素的成功合
成 [ 3 4 ]。
5　问题与展望
综上所述，通过对 PBAN的G蛋白偶联受体和
细胞内的几种信号转导方式的研究，对昆虫 PBAN
的细胞内信号转导途径和机制已有个大致的了解，
但要更深入地了解 PBAN的细胞内信号转导途径或
机制，还有好多工作需要去做，主要有三个方面：
首先，在整个信号转导途径中牵涉到大量的酶，但
只有极少部分的酶得到了足够的重视和研究，多数
酶的性质和功能还有待进一步去分析和探索；其
次，在 PBAN的细胞内信号转导途径中，上游工作
(从 PBAN与受体结合到作用于脂肪酸前体)做得较
多、较细，但下游工作(从作用于脂肪酸前体到性
信息素的生成)做得相当不够，具体的细节和作用
过程仍然模糊不清，还需深入了解和进一步探索；
再次，目前对 PBAN的细胞内信号转导的研究还只
局限于少数几种昆虫，主要是谷实夜蛾、棉铃虫和
家蚕，要想更好更全面地揭示昆虫 PBAN的细胞内
信号转导机制和规律，还必须对更多的昆虫种类展
开这方面的研究。
随着昆虫PBAN的细胞内信号转导的研究工作
的不断深入，人们对 PBAN调节性信息素生产的精
确机制将会有更深入地了解和认识，同时也将能寻
找到更好地途径和方法来调节昆虫性信息素的合成
和生产，达到有效控制害虫的目的。
[参　考　文　献]
[1] Matsumoto S, Fonagy A, Yamamoto M, et al. Chemical
characterization of cytoplasmic lipid droplets in the phero-
mone-producing cells of the silkmoth, Bombyx mori. Insect
Biochem Mol Biol, 2002, 32(11): 1447~1455
[2] Raina A K, Jaffe H, Kempe T G, et al. Identification of a
neuropeptide hormone that regulates sex pheromone pro-
duction in female moths. Science, 1989, 244: 796~798
[3] Altstein M. Role of neuropeptides in sex pheromone pro-
duction in moths. Peptides, 2004, 25: 1491~1501
[4] Rafaeli A, Gileadi C. Down regulation of pheromone
biosynthesis: cellular mechanisms of pheromonostatic
responses. Insect Biochem Mol Biol, 1996, 26(8-9): 797~807
[5] Rafaeli A. Mechanisms involved in the control of phero-
mone production in female moths: recent developments. Ent
Exp Appl, 2005, 115(1): 7~15
[6] Altstein M, Ben-Aziz O, Daniel S, et al. Pyrokinin/PBAN
radio-receptor assay: development and application for the
characterization of a putative receptor from the pheromone
gland of Heliothis peltigera. Peptides, 2001, 22(9): 1379~1389
[7] Altstein M, Ben-Aziz O, Bhargaba K, et al. Histochemical
localization of the PBAN receptor in the pheromone gland
of Heliothis peltigera. Peptides, 2003, 24(9): 1335~1347
[8] Rafaeli A, Zakharova T, Lapsker Z, et al. The identification
of an age- and female-specific putative PBAN membrane-
receptor protein in pheromone glands of Helicoverpa
armigera: possible up-regulation by juvenile hormone. Insect
Biochem Mol Biol, 2003, 33(3): 371~380
[9] Rafaeli A, Bobar R. The effect of the juvenile hormone anolog,
fenoxycarb on the PBAN– receptor and pheromone produc-
tion in adults of the moth Helicoverpa armigera: an “aging”
hormone in adult females? J Insect Physiol, 2005, 51(4): 401~
410
[10] Park Y, Kim Y J, Adams M E. Identification of G protein-
coupled receptors for Drosophila PRXamide peptides,
CCAP, corazonin, and AKH supports a theory of ligand-
receptor coevolution. Proc Natl Acad Sci USA, 2002, 99(17):
11423~11428
[11] Hewes R S, Taghert P H. Neuropeptides and neuropeptide
receptors in the Drosophila melanogaster genome. Genome
Res, 2001, 11(6): 1126~1142
[12] Choi M Y, Fuerst E J, Rafaeli A, et al. Identification of a G
protein-coupled receptor for pheromone biosynthesis acti-
vating neuropeptide from pheromone glands of the moth
Helicoverpa zea. Proc Natl Acad Sci USA, 2003, 100(17):
9721~9726
[13] Hull J J, Ohnishi A, Moto K, et al. Cloning and characteriza-
tion of the pheromone biosynthesis activating neuropeptide
receptor from the silkmoth, Bombyx mori. J Biol Chem, 2004,
279(49): 51500~51507
[14] Hull J J, Ohnishi A, Matsumoto S. Regulatory mechanisms
underlying pheromone biosynthesis activating neuropep-
tide (PBAN)-induced internalization of the Bombyx mori
PBAN receptor. Biochem Biophys Res Commun, 2005, 334
(1): 69~78
[15] Jurenka R A, Jacquin E, Roelofs W L. Stimulation of phero-
mone biosynthesis in the moth Helicoverpa zea: action of a
brain hormone on pheromone glands involves Ca2+ and cAMP
as second messengers. Proc Natl Acad Sci USA, 1991, 88(19):
8621~8625
[16] Choi M Y, Jurenka R A. PBAN stimulation of pheromone
biosynthesis by inducing calcium influx in pheromone glands
of Helicoverpa zea. J Insect Physiol, 2004, 50(6): 555~560
[17] Jurenka R A, Fabrias G, DeVoe L, et al. Action of PBAN and
related peptides on pheromone biosynthesis in isolated
pheromone glands of the redbanded leafroller moth
Argyrotaenia velutinana. Comp Biochem Physiol Pharmacol
Toxicol Endocrinol, 1994, 108(2): 153~160
[18] Jurenka R A. Signal transduction in the stimulation of sex
260 生命科学 第18卷
pheromone biosynthesis in moths. Arch Insect Biochem
Physiol, 1996, 33: 245~258
[19] Rosenfield C L, You K M, Marsella-Herrick P, et al. Struc-
tural and functional conservation and divergence among acyl-
CoA desaturases of two noctuid species, the corn earworm,
Helicoverpa zea, and the cabbage looper, Trichoplusia ni.
Insect Biochem Mol Biol, 2001, 31(10): 949~964
[20] Soroker V, Rafaeli A. Multi-signal transduction of the
pheromonotropic response by pheromone gland incubations
of Helicoverpa armigera. Insect Biochem Mol Biol, 1995, 25:
1~9
[21] Rafaeli A, Soroker V, Kamensky B, et al. Action of phero-
mone biosynthesis activating neuropeptide on in vitro phero-
mone glands of Heliothis armigera females. J Insect Physiol,
1990, 36: 641~646
[22] Rafaeli A，Soroker V. Second messenger interactions in
response to PBAN stimulation of pheromone gland cultures
[A]. In: Borkovec A B, Loeb M J eds. Insect Neurochemistry
and neurophysiology[M]. Toyko: CRC Press, 1994, 223~226
[23] Matsumoto S. Intracellular signal transduction of phero-
mone biosynthesis activating neuropeptide (PBAN) in lepi-
dopteran insects. Recent Res Devel Agric Biol Chem, 1997,
1: 33~49
[24] Fónagy A, Matsumoto S, Uchiumi K, et al. Role of calcium
ion and cyclic nucleotides in pheromone production in
Bombyx mori. J Pesticide Sci, 1992, 17(2): 115~121
[25] Matsumoto S, Ozawa R, Nagamine T, et al. Intracellular
transduction in the regulation of pheromone biosynthesis of
the silkworm, Bombyx mori: suggested involvement of
calmodulin and phosphoprotein phosphatase. Biosci Biotech
Biochem, 1995, 59(3): 560~562
[26] Ozawa R, Matsumoto S, Kim G H, et al. Intracellular signal
transduction of PBAN action in lepidopteran insects: inhibi-
tion of sex pheromone production by compactin, an HMG
CoA reductase inhibitor. Regul Pep , 1995, 57(3):
319~327
[27] Iwanaga M, Dohmae N, Fonagy A, et al. Isolation and char-
acterization of calmodulin in the pheromone gland of the
silkworm, Bombyx mori. Comp Biochem Physiol B Biochem
Mol Biol, 1998, 120(4): 761~767
[28] Fónagy A, Yokoyama N, Ozawa R, et al. Involvement of
calcineurin in the signal transduction of PBAN in the
silkworm, Bombyx mori (Lepidoptera). Comp Biochem Physiol
B Biochem Mol Biol, 1999, 124(1): 51~60
[29] Yoshiga T, Yokoyama N, Imai N, et al. cDNA cloning of
calcineurin heterosubunits from the pheromone gland of the
silkmoth, Bombyx mori. Insect Biochem Mol Biol, 2002, 32
(4): 477~486
[30] Ozawa R, Matsumoto S. Intracellular signal transduction of
PBAN action in the silkworm, Bombyx mori: involvement of
acyl CoA reductase. Insect Biochem Mol Biol, 1996, 26(3):
259~265
[31] Moto K, Yoshiga T, Yamamoto M, et al. Pheromone gland-
specific fatty-acyl reductase of the silkmoth, Bombyx mori.
Proc Natl Acad Sci USA, 2003, 100(16): 9156~9161
[32] Yoshiga T, Okano K, Mita K, et al. cDNA cloning of acyl-
CoA desaturase homologs in the silkworm, Bombyx mori.
Gene, 2000, 246(1-2): 339~345
[33] Moto K, Suzuki M G, Hull J J, et al. Involvement of a
bifunctional fatty-acyl desaturase in the biosynthesis of the
silkmoth, Bombyx mori, sex pheromone. Proc Natl Acad Sci
USA, 2004, 101(23): 8631~8636
[34] Matsumoto S, Moto K, Wang F H. Cellular events and mo-
lecular mechanisms underlying sex pheromone production
in the silkmoth, Bombyx mori. RIKEN Review, 2001, 41:
79~81
意大利对外贸易委员会会长Mr. Umberto Vattani一行访问生科院
2006年 5月 30日，意大利对外贸易委员会会长Mr. Umberto Vattani及上海代表处的Dr.Maurizio Forte
一行 3人访问了上海生命科学研究院，上海生科院副院长甘荣兴接待了来宾并着重介绍了生科院的情况。
Mr. Umberto Vattani对生科院的科研工作及近年的重大科研成果表示了赞赏，特别是对于生科院与海外科
研机构的合作尤感兴趣，他表示希望通过这次访问促进意大利Sino研发中心与生科院在生物技术方面的合
作。随后，Mr. Umberto Vattani一行人还饶有兴致地参观了部分实验室。据悉，Mr. Umberto Vattani一
行的访问是为今年 11月份在上海召开的高端科技金融会议做准备。
摘自 http://www.sibs.ac.cn
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