全 文 ：植物学报 Chinese Bulletin of Botany 2012, 47 (5): 515–524, www.chinbullbotany.com
doi: 10.3724/SP.J.1259.2012.00515
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收稿日期: 2011-12-02; 接受日期: 2012-05-09
基金项目: 国家自然科学基金(No.30871336, No.31000536)、中国博士后科学基金(No.2011M501273)、湖南省博士后科研资助专项计划
(No.2011RS4009)、湖南省优秀博士学位论文获奖作者科研资助项目和湖南省教育厅重点项目(No.09A038)
* 通讯作者。E-mail: tianyun79616@163.com; xiangyangcn@163.com
植物ABA受体及其介导的信号转导通路
易文凯1, 2, 王佳1, 2, 3, 杨辉1, 2, 田云1, 2*, 卢向阳1, 2*
1湖南农业大学生物科学技术学院, 长沙 410128; 2湖南省农业生物工程研究所, 长沙 410128
3湖南省老年医学研究所, 长沙 410001
摘要 ABA是调控植物体生长发育和响应外界应激的重要植物激素之一。近年来, ABA受体的筛选和鉴定取得了突破性
进展, 为植物中ABA信号转导通路的阐明奠定了重要基础。该文主要综述了ABA-binding protein/H subunit of Mg-
chelatase (ABAR/CHLH)、G protein-coupled receptor 2 (GCR2)、GPCR-type G protein 1/2 (GTG1/2)和pyrabactin
resistant/PYR-like/regulatory component of ABA (PYR/PYL/RCAR)被报道为ABA受体的研究历程 , 重点介绍了以
ABAR/CHLH和PYR/PYL/RCAR为受体的ABA信号转导通路模型的构建, 旨在为ABA受体及其信号转导通路的相关研究
提供参考。
关键词 ABA受体, 植物, 信号转导通路
易文凯, 王佳, 杨辉, 田云, 卢向阳 (2012). 植物ABA受体及其介导的信号转导通路. 植物学报 47, 515–524.
ABA(abscisic acid)是调控植物生长发育(如胚胎
形成、种子休眠与萌发、幼苗生长、侧根发育、果实
成熟和衰老)及响应各种生物或非生物应激(如病菌、
干旱、高盐和极端温度)的重要植物激素之一(Cutler
et al., 2010)。由于植物体自身生长发育的局限性以及
全球气候环境变化等因素的影响(Hirayama and Shi-
nozaki, 2010), 植物ABA信号转导通路分子机制的阐
明对促进现代农业生产发展具有重要的意义。
近年来, 植物中ABA生物代谢及转运(Nambara
and Marion-Poll, 2005; Umezawa et al., 2010)、
ABA受体及其信号转导功能组分的筛选与鉴定(Fink-
elstein et al., 2002; Cutler et al., 2010)、ABA信号转
导通路模型的构建及与其它植物激素间的交叉对话
等研究(Fedoroff, 2002; Raghavendra et al., 2010;
Wang and Irving, 2011)均取得了重要进展, 有力推
动了植物中ABA信号转导调控机理的阐明。本文主要
介绍了ABAR/CHLH、GCR2、GTG1/2和PYR/PYL/
RCAR被报道为ABA受体的研究历程, 并重点阐述了
分别以 ABAR/CHLH和 PYR/PYL/RCAR为受体的
ABA信号转导通路模型的构建。
1 ABA受体的研究
自20世纪70年代以来, 受体鉴定一直是ABA信号转
导通路研究的重点和难点。有研究表明, ABA受体可
能定位于质膜或其它亚细胞结构, 它能够识别并特异
性结合ABA, 进而激活下游信号通路并引发相应的生
理反应(吴忠义等, 1998; Finkelstein et al., 2002)。自
2006年FCA被报道为ABA受体以来(Razem et al.,
2006), 相继报道了ABAR/CHLH、GCR2、GTG1/2
和PYR/ PYL/RCAR是ABA的受体蛋白 , 为植物中
ABA信号转导通路的阐明奠定了重要基础(Shen et
al., 2006; Liu et al., 2007a; Ma et al., 2009; Pandey
et al., 2009; Park et al., 2009)(图1)。本文将重点介
绍各个受体(FCA除外)的研究情况。
1.1 ABAR/CHLH
ABAR/CHLH是定位于植物细胞质体/叶绿体的镁离
子螯合酶H亚基。它不但可催化细胞叶绿素的合成,
而且在应激条件下能够参与质体 /叶绿体与细胞核
之间的信号反向传递(Walker and Willows, 1997;

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图1 分别以ABAR/CHLH、GTG1/2和PYR/PYL/RCAR为受体的ABA信号转导通路模型(参照Hubbard et al., 2010; Umezawa et al.,
2010, 并稍有改动)
(1) 结合了ABA的ABAR/CHLH与迁移至细胞质中的WRKY40相互作用, 并抑制其表达活性, 促使ABA信号应答相关基因的表达。
(2) GTG1/2与ABA的结合能够启动ABA信号应答, 但其分子机制尚未阐明。另外, 由于GCR2作为受体蛋白存在较大争议, 其信号转
导模型未在图中体现。(3) ABA促使以二聚体形式存在的PYR/PYL/RCAR分离并与蛋白磷酸酶PP2Cs结合, 导致蛋白磷酸激酶
SnRK2s自我磷酸化和蛋白磷酸化活性的释放。活化状态的SnRK2s通过蛋白磷酸化分别作用于下游的转录因子以及定位于质膜的
阴离子通道SLAC1、钾离子通道KAT1和NADPH氧化酶AtrbohF, 促使ABA信号应答相关基因的表达和气孔关闭。

Figure 1 The models of ABA signaling transduction pathway based on the ABA receptors ABAR/CHLH, GTG1/2 and PYR/PYL/
RCAR, respectively (modified from Hubbard et al. (2010) and Umezawa et al. (2010))
(1) ABAR/CHLH combines with ABA and interacts with WRKY40 recruiting from the nucleus to the cytosol, and down-regulation
of WRKY40 results in triggering downstream signaling cascade. (2) The responses of ABA signaling is triggered by the binding of
ABA to GTG1/2, but the molecular mechanism has not been clarified. In addition, GCR2 is not reflected in because of its con-
tradictory role as an ABA receptor. (3) Sequestration and deactivation of PP2Cs by interacting with the ABA-bound
PYR/PYL/RCAR, lead to the downstream SnRK2s to activate or inactivate targets by phosphorylation, resulting in control of gene
expression and stomatal closure. Several SnRK2s targets have been identified both in the nucleus and at the plasma membrane,
such as b-ZIP transcription factors, the anion channel SLAC1, the potassium channel KAT1, and the NADPH oxidase AtrbohF.


Mochizuki et al., 2001)。2002年, 张大鹏研究组首次
从蚕豆(Vicia faba)叶片中分离纯化了(+)-ABA特异性
结合蛋白, 暗示其具备ABA受体特征, 并将其命名为
ABAR(Zhang et al., 2002)。随后, Shen等(2006)的研
究表明 , 拟南芥(Arabidopsis thaliana)的同源蛋白
ABAR/CHLH同样能与(+)-ABA特异性结合, 且符合
受体与配体结合的动力学特征; 同时, 根据相关转基
因材料在种子萌发、幼苗生长和气孔运动等生理实验
中的表型以及ABA信号应答基因表达, 推断ABAR/
CHLH可作为受体蛋白正调控拟南芥ABA信号应答反
应。但Müller和Hansson(2009)的研究显示 , 大麦
(Hordeum vulgare)中的ABAR/CHLH同源蛋白XanF
易文凯等: 植物 ABA受体及其介导的信号转导通路 517
不能与(+)-ABA特异性结合 , 其突变体也未表现出
ABA信号应答相关表型, 故对ABAR/CHLH作为ABA
受体蛋白提出了质疑。作为回应, 张大鹏研究组通过
实验进一步证明了ABAR/CHLH蛋白的C-端是与(+)-
ABA特异性结合的关键区, 并在ABA信号应答过程中
发挥着中心作用。同时, 依据单子叶植物大麦XanF
和水稻(Oryza sativa)CHLH都能与(+)-ABA特异性结
合并发挥生物学功能, 推测Müller和Hansson得出上
述结果的原因可能是XanF基因功能冗余亦或是实验
操作不当(Wu et al., 2009; Shang et al., 2010; 张大
鹏, 2011)。另外, Shang等(2010)通过对ABAR/CHLH
的深入研究, 发现作为跨质体/叶绿体被膜蛋白, 其
C-端和N-端均暴露在细胞质中, 这为定位于质体/叶
绿体被膜的ABAR/CHLH受体蛋白识别和传递ABA信
号提供了重要线索。可是, Tsuzuki等(2011)根据放射
性ABA测定系统及相关突变体表型实验结果提出 ,
ABAR/CHLH能够介导ABA信号调控的气孔运动, 但
不是作为ABA受体, 并推测镁螯合酶可能以整体形式
参与调控气孔的运动。因此, ABAR/CHLH是否作为受
体蛋白参与ABA信号转导通路尚不能完全确定。我们
仍然需要应用恰当的实验手段证实ABAR/CHLH是以
受体蛋白形式识别和传递ABA信号, 还是以调节因子
形式参与ABA信号应答。
1.2 GCR2
Jeannette等 (1999)和Pierce等 (2002)的研究表明 ,
ABA信号的识别可能发生在细胞外, 因而定位于细胞
质膜的G蛋白耦联受体成为ABA受体的热门候选。马
力耕研究组应用生物信息学、遗传学和生物化学等手
段证明, 具有G蛋白耦联受体特征的GCR2蛋白能与
(+)-ABA特异性结合, 调控拟南芥ABA信号应答反应,
并以GCR2蛋白为受体构建了ABA信号转导通路模型
(Liu et al., 2007a)。正常条件下, GCR2蛋白的C-端与
G蛋白的α亚基(G protein α subunit, GPA1)相互作用
形成复合体, ABA与GCR2蛋白的特异性结合诱使G
蛋白释放, G蛋白随后分离为Gα和Gβγ二聚体, 并分
别通过作用于其下游的效应因子调控ABA的信号应
答反应(Liu et al., 2007a)。但是, GCR2蛋白行使ABA
受体功能的报道很快就受到质疑。Johnston等(2007)
借助硅模型和生物信息学分析指出, 拟南芥中的GC-
R2既不是跨膜蛋白, 也不是G蛋白耦联受体, 它只是
细菌羊毛硫氨酸合成酶的同源蛋白。虽然马力耕研究
组针对该观点给予了回应, 并提出GCR2可能是一种
新型的G蛋白耦联受体(Liu et al., 2007b), 但争论并
未停止。Chen Jin-Gui研究组通过一系列实验证明,
GCR2在拟南芥种子萌发及幼苗生长阶段不能参与调
控ABA信号应答反应, 并推测该蛋白可能是真核生物
LanC超级家族中的新成员(Gao et al., 2007; Chen
and Ellis, 2008; Guo et al., 2008)。同时, Illing-worth
等(2008)利用傅立叶变换算法解释了GCR2被误判为
G蛋白耦联受体的可能原因。另外, Risk等(2009)同样
证明了GCR2不能与ABA特异性结合, 尽管该实验中
GCR2的分离纯化方式还需商榷。综上所述, GCR2
能否作为受体蛋白参与ABA信号应答反应还有待进
一步证实。
1.3 GTG1/2
由Gα、Gβ和Gγ亚基组成的G蛋白协同G蛋白耦联受
体及其下游效应因子在响应植物激素信号应答过程
中发挥着重要作用(Assmann, 2004; Jones and Ass-
mann, 2004)。2009年, Assmann研究组首次报道了2
个具有G蛋白耦联受体特征的G蛋白, 并认为它们可
能以G蛋白或ABA受体形式行使ABA信号识别和转导
功能(Pandey et al., 2009)。Pandey等(2009)首先通
过生物信息学分析发现了2个与人类G蛋白耦联受体
GPR89序列高度同源且具有9次跨膜结构、GTP结合
域和退化的GTP酶激活蛋白结合域的GPCR型G蛋
白, 分别命名为GTG1和GTG2。随后, 他们利用生物
化学和遗传学等技术手段证实了GTG1/2具备G蛋白
的所有基本特征, 并根据其能与(+)-ABA特异性结合
以及相关突变体表型实验, 推断GTG1/2是2个定位
于细胞质膜的ABA受体蛋白。在以GTG1/2为受体的
ABA信号转导通路模型中 , GPA1-GTP通过抑制
GTG1/2蛋白酶活性促使GTG-GTP维持在较高水平,
进而降低GTG-GDP与ABA的结合几率。相反, GTGs-
GDP与ABA的结合可导致构型变化进而启动ABA信
号应答, 但具体分子机制尚未阐明(Pandey et al.,
2009)。除此之外, 与该受体相关的研究还存在多个
问题需要解决。例如, 目前尚难以解释gtg1gtg2及gp-
a1突变植株在气孔实验中的表型 (Pandey et al.,
2009); GTG1/2的人类同源蛋白GPR89实际上是高
尔基体中调控离子平衡的阴离子通道(Maeda et al.,
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2008); 化学计量法检测发现只有1%的GTG1/2能与
(+)-ABA结合等。GTG1/2作为ABA受体蛋白同样受到
了质疑。Pennisi(2009)认为该蛋白只是ABA信号转导
通路中的调节因子之一, 或是受ABA调控的阴离子通
道。另外, 关于GTG1/2与ABA的体外结合实验, Pan-
dey等(2009)认为由于GTG1/2具有跨膜蛋白的性质,
使得该蛋白质的纯化、溶解及复性过程等存在较大困
难。尽管GTG1/2是否可作为ABA的受体尚未有定论,
但对该蛋白的深入研究极大地促进了G蛋白信号转导
通路与ABA信号应答的相互联系的研究。而且近年来
与G蛋白相关的结构生物学研究可能会为阐明
GTG1/2识别和传递ABA信号的分子机制奠定基础
(Rasmussen et al., 2011)。
1.4 PYR/PYL/RCAR
上述几个ABA受体都受到了不同程度的质疑致使
ABA受体的研究充满挑战性。2009年, Grill研究组以
负调控ABA信号应答反应的蛋白磷酸酶ABI2为诱饵,
应用酵母双杂交筛选法获得了一个START家族成员,
命名为RCAR1(Ma et al., 2009)。有趣的是, Culter研
究组同期报道了应用化学遗传学手段, 以人工合成的
种子萌发抑制剂pyrabactin作为ABA信号应答选择性
激动剂筛选到了ABA受体蛋白PYR1的工作(Park et
al., 2009)。实际上, RCAR1与PYR1同属定位于细胞
核和细胞质的START家族蛋白成员, 只是命名方式
不同。以此为基础, 这两个研究组继续通过一系列生
物化学和遗传学手段证实了RCAR1和PYR1都能与
ABA特异性结合, 进而与蛋白磷酸酶PP2Cs相互作
用, 导致其磷酸酶活性受到抑制而影响ABA信号应答
反应。因此, Ma等(2009)和Park等(2009)推断RCAR1-
ABI2蛋白复合物或PYR1可能作为受体蛋白参与ABA
信号应答。随后, PYR/PYL/ RCAR被报道为ABA受体
蛋白同样受到了广泛关注, 并最终得到了专家们的认
可。Santiago等(2009b)以蛋白磷酸酶HAB1为诱饵筛
选到相互作用的蛋白PYL5、PYL6和PYL8, 并重点阐
明了PYL5作为受体蛋白介导ABA信号应答的分子机
制。Nishimura等(2010)以带YFP标签的蛋白磷酸酶
ABI1为诱饵, 利用亲和纯化和质谱鉴定等方法鉴定
到PYR/PYL/RCAR家族中的9个成员, 其中包括已被
报道的ABA受体RCAR1和PYR1。更关键的是, 生物
化学和结构生物学研究充分证实, PYR/PYL/RCAR
是单独作为受体蛋白参与ABA信号识别的, 并生动展
示了ABA、PYR/PYL/RCAR受体蛋白与蛋白磷酸酶
PP2Cs相互作用的分子机制, 这为阐明受体蛋白识
别和传递ABA信号的过程提供了重要的理论依据
(Melcher et al., 2009; Miyazono et al., 2009; Nishi-
mura et al., 2009; Santiago et al., 2009a; Yin et al.,
2009)。另外, 这一重要成果(PYR/PYL/RCAR受体蛋
白的鉴定及结构解析)被评为2009年十大科学进展。
PYR/PYL/RCAR家族共有14个成员, 其中13个
成员(PYL13除外)的序列和结构具有高度保守性, 且
都能与ABA相结合并抑制蛋白磷酸酶PP2Cs的活性,
发挥ABA受体功能(Yuan et al., 2010)。针对各成员间
响应ABA信号功能不明晰的现状, 颜宁研究组对已克
隆的10个PYR/PYL/RCAR受体蛋白(PYL7、PYL11
和PYL12除外)进行了系统生化分析, 发现有部分受
体蛋白无论ABA存在与否都能与蛋白磷酸酶PP2Cs
相互作用并抑制其活性(Hao et al., 2011)。随后, Hao
等(2011)应用生物化学和结构生物学手段分析了受
体蛋白PYL10不依赖ABA抑制蛋白磷酸酶PP2Cs的
分子机制, 为深入探讨PYR/PYL/RCAR受体蛋白调
控的ABA信号转导通路以及该家族受体蛋白的分类
提供了结构和功能依据。总的来说, PYR/PYL/RCAR
的筛选和鉴定无疑是ABA受体研究中的重大突破, 它
合理地诠释了之前未能完全解释的实验现象。例如,
(-)-ABA的生物学活性; ABA受体的功能冗余性; 蛋白
磷酸酶突变体abi1和abi2对ABA的不敏感现象(Hu-
ang et al., 2007; Klingler et al., 2010)。这一重大突
破有力地推动了植物ABA信号转导通路的阐明。
2 ABA信号转导通路模型的构建
近年来, 随着遗传学、生物化学、细胞生物学和生物
信息学等手段的广泛应用, 大量参与ABA信号转导功
能的组分得到鉴定, 主要包括ABA受体蛋白、G蛋白、
G蛋白耦联受体、蛋白磷酸酶、蛋白激酶、E3泛素连
接酶、钙离子结合蛋白、RNA结合蛋白、磷酸、活性
氧、MicroRNA以及各类转录因子(Finkelstein et al.,
2002; Himmelbach et al., 2003; Xie et al., 2005;
Kuhn et al., 2008; Rushton et al., 2011)。这充分反
映出植物中ABA信号转导通路的复杂性, 以及ABA信
号调控在植物生长发育及响应外界应激过程中的重
易文凯等: 植物 ABA受体及其介导的信号转导通路 519
要性。因而, 植物中ABA信号转导通路的阐明对全面
了解植物的生长和发育特性意义深远。
2.1 以ABAR/CHLH为受体的ABA信号转导通路
从受体蛋白的信号识别与传递到生物体呈现的生理
生化应答反应, 始终是信号转导研究需要阐明的中心
问题。张大鹏研究组凭借对植物ABA信号转导通路多
年来的研究积累, 以ABAR/CHLH为受体, 构建了从
ABA信号原初识别及传递, 到植物体生理反应发生的
ABA信号转导通路模型(Shang et al., 2010)。该模型
中 , 结合ABA的ABAR/CHLH刺激转录因子WRKY-
40从细胞核向细胞质转移 , 并促进ABAR/CHLH与
WRKY40两者间的相互作用, 进而阻遏WRKY40的
表达, 导致WRKY40对ABA信号应答因子(如ABI5、
ABI4、ABF4和MYB2)转录抑制的解除, 最终实现植
物体的ABA信号应答反应(Shang et al., 2010; 张大
鹏, 2011)。Shen等(2006)以拟南芥为材料进行生理
实验时发现, ABAR/CHLH超表达植株在种子萌发、幼
苗生长和气孔运动方面对ABA信号表现出高度敏感,
而abar/chlh相关突变体以及RNAi干扰植株的ABA信
号应答反应正好相反, 符合ABAR/CHLH作为受体蛋
白介导ABA信号应答的结论。另外, ABA负调控功能
组分WRKY40的相关突变体也表现出对ABA高度敏
感(Shang et al., 2010)。但是, Chen等(2010)的研究
表明 , wrky40突变体的ABA信号应答因子ABI5和
DREB2A的转录水平以及生理表型均没有表现出
ABA信号应答特征。
目前, 已有证据表明转录因子ABI3、ABI4和ABI5
可调控与种子发育相关蛋白(如SSP (seed storage
protein)和LEA (late embryogenesis abundant))基因
的表达, 进而控制种子的休眠或萌发(Holdsworth et
al., 2008; Reeves et al., 2011)。在侧根发育过程中,
转录因子ABI4通过抑制生长素输出载体PIN1的表达
制约生长素的极性运输, 生长素水平的下降最终阻碍
了侧根的生长发育 (Shkolnik-Inbar and Bar-Zvi,
2010)。最近, 张大鹏研究组发现了一个催化脂肪酸β-
氧化的3-酮脂酰辅酶A硫解酶KAT2, 该酶能够正向
调控ABA信号的应答反应, 包括种子萌发、幼苗生长
和气孔运动, 并推测其作用机理可能是调节植物细胞
中活性氧的动态平衡。而且 , 相关实验数据表明 ,
KAT2作用于转录因子WRKY40的下游, 说明其主要
参与ABAR/CHLH介导的ABA信号转导通路(Jiang et
al., 2011)。尽管如此, 以ABAR/CHLH为受体的ABA
信号转导通路模型目前还不够成熟, 仍有许多问题亟
待解决。例如, ABAR/CHLH受体蛋白如何识别并传递
ABA信号; 转录因子WRKY40被转移和抑制的作用
机制; ABAR/CHLH下游调节因子的筛选与鉴定(Sh-
ang et al., 2010; 张大鹏, 2011)等。
2.2 以PYR/PYL/RCAR为受体的ABA信号转导
通路
PYR/PYL/RCAR受体蛋白的鉴定是ABA受体研究的
一个阶段性成果。通过对受体蛋白PYR/PYL/RCAR、
蛋白磷酸酶PP2Cs、蛋白磷酸激酶SnRK2s以及相关
转录因子的系统和深入研究 , 初步构建了以PYR/
PYL/RCAR为受体的ABA信号转导通路模型(Fujii et
al., 2009; Melcher et al., 2009; Miyazono et al.,
2009; Nishimura et al., 2009; Park et al., 2009;
Santiago et al., 2009a; Umezawa et al., 2009; Vlad
et al., 2009; Yin et al., 2009)。不存在ABA的条件下,
以二聚体形式存在的PYR/PYL/RCAR受体蛋白不能
与蛋白磷酸酶PP2Cs相互作用, PP2Cs处于高活性状
态并抑制其下游功能组分SnRK2s的活性, 植物体保
持正常的生长趋势; 存在ABA的条件下, 细胞中的
ABA与受体蛋白PYR/PYL/RCAR结合, 促使其构型
发生变化, 形成能与PP2Cs相互作用的单体结构。结
合了ABA的PYR/PYL/RCAR与PP2Cs相互作用能够
完全掩盖PP2Cs的磷酸酶活性位点, 进而使SnRK2s
的自我磷酸化与蛋白磷酸化活性得到释放。处于激活
状态的SnRK2s一方面通过蛋白磷酸化作用激活下游
转录因子ABA-responsive Element Binding Pro-
teins/ABA-responsive Element Binding Factors
(AREBs/ABFs), 如AREB1/ABF2、AREB2/ABF4和
ABF3, 正向调控ABA信号应答基因的表达(Fujita et
al., 2009; Sirichandra et al., 2010; Yoshida et al.,
2010); 另一方面直接作用于相关膜蛋白, 如阴离子
通道Slow Anion Channel 1 (SLAC1)和钾离子通道
Inward-rectifying Potassium ion Channel (KAT1)。
SLAC1的激活促使胞内阴离子释放, 进而导致pH值
升高和质膜去极化, 并随后激活外向钾离子通道。同
时, 内向钾离子通道KAT1经磷酸化作用受到抑制,
协同促进胞内离子和水分的流失, 最终诱导气孔关闭
520 植物学报 47(5) 2012
(Geiger et al., 2009; Lee et al., 2009; Sato et al.,
2009)。此外 , SnRK2s还可作用于定位于质膜的
NADPH氧化酶AtrbohF, 催化胞外活性氧产生, 进而
促使气孔关闭(Sirichandra et al., 2009)。活性氧水平
的提高, 可反作用于PP2Cs, 进一步增强SnRK2s的
酶活性, 形成正反馈循环模式。
继阐明PYR/PYL/RCAR识别ABA信号并抑制
PP2Cs酶活性的分子作用机理之后, 颜宁研究组根
据SnRK2.6激酶域的结构分析, 揭示了蛋白磷酸酶
ABI1识别并抑制蛋白激酶SnRK2.6的分子机制, 这
为理解ABA信号下游通路提供了重要线索(Xie et al.,
2012)。与此同时, 徐华强研究组报道了ABA信号通
路下游功能组分SnRK2s与PP2Cs的分子结构, 有效
地解决了SnRK2s被抑制或激活的分子作用机理问题
(Ng et al., 2011; Soon et al., 2012)。在未结合ABA
的条件下, SnRK2s的活性环进入到PP2Cs的活性位
点, 而PP2Cs保守的ABA识别位点色氨酸则插入到
SnRK2s的催化裂缝区域, 激酶活性完全被抑制。巧
合的是, 两者的结合方式与PYR/PYL/RCAR和PP2-
Cs之间的结合方式惊人的相似(Soon et al., 2012)。
当SnRK2s的抑制被解除时, 激酶调节域中保守螺旋
结构稳定的催化域促使其部分活性被释放, 导致活性
环自我磷酸化并获得活性。当然, SnRK2s催化域的稳
定性直接关系到其自我磷酸化的效率 (Ng et al.,
2011)。依据PYR/PYL/RCAR与PP2Cs的复合体结构,
该研究成功地阐明了从受体蛋白PYR/PYL/RCAR到
蛋白磷酸酶PP2Cs, 再到蛋白激酶SnRK2s的ABA信
号核心通路分子机制 , 这进一步验证了以PYR/
PYL/RCAR为受体的ABA信号转导通路模型。
3 小结
自19世纪60年代发现ABA以来, 伴随其生理功能的
不断揭示, ABA的生物合成、转运与降解、信号转导
通路的阐明以及与其它激素之间的交叉对话等研究
均取得了重要进展。其中, ABA受体的筛选与鉴定始
终是ABA信号应答研究的关键问题。由于ABA受体功
能冗余性以及突变体致死等因素, 正向遗传学的应用
虽然在筛选ABA信号应答相关功能组分方面起了重
要作用, 但对于ABA受体的鉴定却成效甚微。可喜的
是, 研究人员利用生物化学手段在多种植物中发现了
ABA结合蛋白的存在, 并成功分离了ABA潜在受体
ABAR/CHLH。随后, 生物信息学的迅速发展促成了
GCR2和GTG1/2的发现, 尽管两者作为ABA受体仍
存在争议。直到最近, 蛋白质相互作用组学和化学遗
传学的广泛应用最终使得人们在ABA受体研究过程
中取得了重大突破, 确定了第1个ABA受体家族, PYR/
PYL/RCAR。ABA受体蛋白的明确又将成为ABA研究
的新起点。
根据目前已报道的ABA受体蛋白, 如何进一步鉴
定有争议的蛋白？如何阐明分别以各个受体蛋白(包
括PYR/PYL/RCAR家族中具有一定冗余性的13个受
体蛋白)为中心的ABA信号转导通路, 以及各通路间
的相互作用？仍是亟待解决的关键问题。生物学技术
的迅猛发展为ABA信号转导通路的研究提供了重要
保障。例如, 在以PYR/PYL/RCAR为受体的信号转导
通路研究中 , 结构生物学手段的应用为PYR/PYL/
RCAR识别ABA信号, PP2Cs和SnRK2s被抑制或激
活分子机制的阐明奠定了重要基础。总之, 关于ABA
的研究虽已取得了阶段性成功, 但如何系统诠释其作
用机制并联系实际应用始终是科研工作者的根本目
标, ABA信号转导通路的阐明势必将为现代农业生产
提供坚实的理论指导。
致谢 衷心感谢中山大学肿瘤防治中心谢银老师在
本文的资料搜集和整理过程中给予的大力支持和帮
助。
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Abscisic Acid Receptors: Abscisic Acid Signaling Transduction
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Wenkai Yi1, 2, Jia Wang1, 2, 3, Hui Yang1, 2, Yun Tian1, 2*, Xiangyang Lu1, 2*
1College of Life Science and Technology, Hunan Agriculture University, Changsha 410128, China; 2Hunan Agricultural Bio-
engineering Research Institute, Changsha 410128, China; 3Hunan Institute of Gerontology, Hunan Province
Geriatric Hospital, Changsha 410001, China
Abstract Abscisic acid (ABA), as one of the pivotal plant hormones, is essential in mediating plant growth and devel-
opment and responding to biotic or abiotic stress in plants. Recent breakthroughs in screening for and confirming the ABA
receptor have made great contributions to elucidating the pathways of ABA signaling transduction. Here, we offer a brief
introduction of the advances in research into several candidates of ABA receptors, including ABA-binding protein/H sub-
unit of Mg-chelatase (ABAR/CHLH), G protein-coupled receptor 2, GPCR-type G protein 1/2, and pyrabactin resis-
tant/PYR-like/regulatory component of ABA (PYR/PYL/RCAR). We emphasize the putative ABA signaling transduction
pathway of ABAR/CHLH or PYR/PYL/RCAR as a receptor. These progresses could be useful for studying ABA receptors
and the pathways of ABA signaling transduction.
Key words ABA receptors, plant, signal transduction pathway
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* Authors for correspondence. E-mail: tianyun79616@163.com; xiangyangcn@163.com
(责任编辑: 孙冬花)