全 文 ：Τηε δψναµιχ εφφεχτ οφ Ψιθι Θινγ ωεν ϑιεδυ Ηεϕι ον τηε προτειν εξπρεσσιονσ οφ
χψτοκινε ΙΦΝ2Χ, ΤΝΦ2Α ,ΙΛ2ts ανδ ΙΛ2y ιν τηελυνγσ οφ µιχε Ινφεχτεδ βψ Ις ΦΜt
• „‘Š ≤«¨ ±ª2¬¬¤±ªt oŠ„’ Š∏¬2¬¬±u o • ∞Œ ≥«²∏2¦«¤²v o ÷˜ ‹²±ª2µ¬t
(t1 ∆ονγζηιµεν Ηοσπιταλ Αφφιλιατεδ το Βειϕινγ Υνιϖερσιτψ οφ Χηινεσε Μεδιχινε , Βειϕινγ tsszss , Χηινα ;
u1 Σηανδονγ Προϖινχε Ηοσπιταλ Αφφιλιατεδ το Σηανδονγ Υνιϖερσιτψ, ϑιναν uxssut , Χηινα ;
v1 Σηανδονγ Λινθυ Ηοσπιταλ οφ Χηινεσε Μεδιχινε , Λινθυ uyuyss , Χηινα)
[ Αβστραχτ] Οβϕεχτιϖε : ײ©¬±§·«¨ ©∏±¦·¬²± ¤±§©∏±¦·¬²±¬±ª° ¦¨«¤±¬¶° ²© ≠¬´¬±¬±ªº ±¨ ¬¨§∏‹ ­¨¬¬±µ¨¶¬¶·¬±ª¬±©¯∏¨ ±½¤¬°°∏±¨ §¤°2
¤ª¨ ¥¼¶·∏§¼¬±ª¬·¶ ©¨©¨¦·²±·«¨ ¬¨³µ¨¶¶¬²±¶²©¦¼·²®¬±¨ 1 Μετηοδ : פ®¬±ªŒ∂ ƒt¬±©¨¦·¨§°¬¦¨ ¤¶¬·¶°²§¨¯¤±§§²¬±ª∞Œ≥„ k§²∏¥¯¨¤±·¬¥²§¼
¶¤±§º¬¦«¨ ±½¼°¨ ¬¯±®¨ §¬°°∏±²¶²µ¥¨ ±·¤¶¶¤¼l o º¨§¼±¤°¬¦¤¯ ¼¯ ²¥¶¨µ√ §¨·«¨ ¦«¤±ª¨ ²©¦¼·²®¬±¨ בƒ2ΑoŒ2y oŒƒ‘2Χ¤±§Œ2ts ¤©·¨µª¬√¬±ª
≠¬´¬±¬±ªº ±¨ ¬¨§∏ ‹ ­¨¬·µ¨¤·° ±¨·1 Ρεσυλτ ανδ χονχλυσιον : „©·¨µ·«¨ °¬¦¨ ¤µ¨ ¬±©¨¦·¨§¥¼ ¬±©¯∏¨ ±½¤ √¬µ∏¶o·«¨¬µ³µ²·¨¬± ¬¨³µ¨¶¶¬²±¶²©·«¨
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[ Κεψ ωορδσ] ≠¬´¬±¬±ªº ±¨ ¬¨§∏ ‹ ­¨¬~¬±©¯∏¨ ±½¤√¬µ∏¶~¦¼·²®¬±¨
≈责任编辑 古云侠 
人参糖肽对糖尿病大鼠尾腱胶原交联的改善作用
李 才 3 o李相军 o苗春生 o张秀云
k吉林大学 再生医学科学研究所 o吉林 长春 tvssutl
≈摘要  目的 }观察人参糖肽对大鼠尾腱胶原交联的影响 ∀方法 }用 ∞Œ≥„ 分析人参糖肽对体外大鼠尾腱胶
原交联的抑制效果 ~在体内给链脲佐菌素诱发的糖尿病大鼠腹腔注射人参糖肽 tu周后 o检测其尾腱胶原在酸溶液
中的溶解性 !对限制性胃蛋白酶降解性能 !≥⁄≥2u2巯基乙醇的可溶性以及人参糖肽对胶原交联的改善作用 ∀结果 }
在体外人参糖肽能明显抑制胶原交联 o人参糖肽可明显提高尾腱胶原在上述溶液中的溶解性 o提示人参糖肽能减
轻胶原交联的程度 ∀结论 }人参糖肽对胶原交联具有明显的改善效果 ∀
≈关键词  人参糖肽 ~糖尿病 ~胶原 ~交联
≈中图分类号  • u{x1x ≈文献标识码  „ ≈文章编号  tsst2xvsukussxlsz2sxww2sw
≈收稿日期  ussw2su2ux
≈通讯作者  3 李才 oר¯ }kswvtlxyt|u{z o∞2°¤¬¯ }¯¬¦¤¬­¬¤ƒ ³∏¥2
¬¯¦1¦¦1­¯1¦±
已有大量证据表明 o持续高血糖引起机体多种
蛋白质非酶糖基化及由此形成的晚期糖基化终产物
k¤§√¤±¦¨§ ª¯¼¦¤·¬²± ±¨§³µ²§∏¦·¶o „Š∞¶l在糖尿病慢
性并发症的发病机制中起关键作用 ∀ „Š∞¶具有广
泛的交联特性 o主要交联在各种胶原等长寿蛋白质
上 o影响胶原的理化性质和生物学特性 o使胶原变得
僵硬 o不易溶解和降解 ∀人参糖肽是人参中的一种
成分 o其注射液是国家级中药二类新药 ∀为了探讨
该药在防治糖尿病并发症中的作用 o本实验在体外
和体内条件下观察人参糖肽对大鼠尾腱胶原交联的
改善效果 ∀
#wwx#
第 vs卷第 z期
ussx年 w月
中 国 中 药 杂 志
Χηινα ϑουρναλ οφ Χηινεσε Ματερια Μεδιχα
∂²¯1vs oŒ¶¶∏¨ z
„³µ¬¯oussx
1 材料
111 动物
体重 t{s ∗ uss ª的 •¬¶·¤µ大鼠由吉林大学实验
动物部提供k实验动物合格证号吉科字 |xsssssts o
医动字 ts2xttsl ∀
112 药物
人参糖肽注射液由吉林省松原天实药业有限责
任公司提供 ∀
113 主要试剂
链脲菌素k¶·µ¨³·²½²·²¦¬±o≥םl o°≥ƒ o¥¨ ±½¤°¬±2
§¬±¨ ‹≤o硫代乙酰胺 o胃蛋白酶 ou2巯基乙醇 o≥⁄≥ o
牛血清白蛋白 k…≥„l第 ∂ 组分 o核糖核酸酶
k• ‘¤¶¨l o氨基胍和羟脯氨酸标准品由 ≥¬ª°¤公司提
供 ~其他试剂为国产分析纯 ~大鼠尾腱胶原和抗
„Š∞2• ‘¤¶¨ 多克隆抗体由本研究室制备 ∀
114 主要仪器
…¬²©∏ª¨ ≥·µ¤·²¶高速离心机k德国 ‹ µ¨¤¨ ∏¶公司l ~
zxx…型紫外可见分光光度计k上海分析仪器总厂l ~
⁄Švsuu„型酶联免疫检测仪k华东电子管厂l ∀
2 方法
211 体外研究
制备 „Š∞2…≥„kxs °ª#°pt …≥„ n s1x °²¯#pt
葡萄糖rs1u °²¯ #pt磷酸钠盐缓冲液 o³‹ z1wl ovz
ε 无菌暗处孵育 ys §∀用冻干的鼠尾腱胶原包被
|y孔酶标板 o每孔加入鼠尾胶原 x Λªo无菌下干燥 ∀
将 „Š∞2…≥„ 加入用鼠尾胶原包被的 |y孔板内 o其
中实验孔加入 x种浓度人参糖肽ku ow o{ oty ovu °ª#
°ptl或加入阳性对照药氨基胍 k„Š oxs °°²¯ #
ptl ∀另制备 °…≥孔和单纯 …≥„孔k对照l o每一条
件均作平行 v孔 ∀vz ε 孵育 { «后 o用 °…≥2s1sx h
山梨醇甲酯 us洗涤 v次 o去除未交联到鼠尾胶原上
的 „Š∞2…≥„ ∀用抗 „Š∞2• ‘¤¶¨ 多克隆抗体按 ∞Œ≥„
方法 o用辣根过氧化物酶标记的羊抗兔 ŒªŠ o以邻苯
二胺为发色底物 o在 w|u ±°测定吸光度kΑl o计算残
留在鼠尾胶原上的 „Š∞量和人参糖肽对胶原交联
的抑制率≈t  }
抑制率k h l € k对照孔 Α值 p 实验孔 Α值lr对照孔 Α
值 ≅ tss h
212 体内研究
21211 动物模型的制备 大鼠过夜禁食后 o单次腹
腔注射 ≥םkxs °ª#®ªpt体重 o溶解于 s1t °²¯#pt枸
橼酸盐缓冲液 o³‹ w1ul制备糖尿病模型 o对照组大
鼠仅注射等体积上述缓冲液 ∀注射 ≥ם zu «后 o尾
静脉采血测定空腹血糖和尿糖 o血糖 ∴ty1z °°²¯ #
pt o尿糖k ³l以上者列入糖尿病观察对象 o并开始
给药处理 ∀
21212 分组和处理 实验动物共分为 y组k每组 ts
只 o雄雌性各半l }对照组 !模型组 !人参糖肽小 !中 !
大ktss ouss owss °ª#®ªptl剂量组和阳性对照药氨基
胍kxs °ª#®ªptl组 ∀人参糖肽小 !中 !大 v个剂量组
和氨基胍组均按每 tss ª体重腹腔注射 s1x °~对
照组和模型组注射等体积的无菌生理盐水 ∀均每天
腹腔注射 t次 o连续 tu周 ∀
21213 尾腱的制备 实验终止时处死动物 o取鼠
尾 o将鼠尾贮存于锥型试管中 op us ε 过夜 ∀次日
晨在冰上融化 o剥去皮肤 o移出尾腱 ∀在冰上用磷酸
盐缓冲液k³‹ z1wl洗去碎屑和脂肪 o用滤纸蘸干后
移入 tx °具塞锥形试管 o立即真空干燥 ∀干燥后
p us ε 贮存于干燥具塞试管中备用 ∀
21214 酸溶液中尾腱胶原溶解性测定 参照
≥¤­¬·«¯¤¯ 等≈u 的方法加以改进 o整个操作在 w ε 下进
行 ∀在含 ∞⁄ׄ o°≥ƒ o¥¨ ±½¤°¬±§¬±¨ ‹≤¯ 和硫代乙酰
胺k均为 t °°²¯#ptl蛋白酶抑制剂的 °…≥k³‹ z1wl
中充分洗涤尾腱 ∀u °ª尾腱置于 s1sx °²¯#pt醋酸
中搅拌 uw «∀将混合物用玻璃匀浆器匀浆后 o再搅
拌 uw «∀ts sssµ#°¬±pt离心 ys °¬±∀上清液中的胶
原为酸溶性胶原k¤¦¬§2¶²¯∏¥¯¨¦²¯ ¤¯ª¨ ± o„≥≤l o沉淀物
的胶原为酸不溶性胶原 k¤¦¬§2¬±¶²¯∏¥¯¨ ¦²¯ ¤¯ª¨ ± o
„Œ≤l o用氯胺 ×氧化法分别测定两部分羟脯氨酸含
量后 o再计算胶原含量和各自百分比 ∀计算公式为 }
胶原含量kΛª#°ªptl € k样品管 Αxys ±°r标准管 Αxys ±°l ≅
羟脯氨酸标准液稀释倍数 ≅ z1wyr样品重量
21215 尾腱胶原限制性胃蛋白酶降解 按
Ž²¦«¤®¬¤±等和 ’·∏µ¤¬等≈v ow 介绍的方法 ots °ª尾腱
冷却至 w ε ∀在 t °²¯#pt醋酸k³‹ v ∗ v1xl溶解胃
蛋白酶kts Λª#°ptl o冰上冷却至 w ε ∀每份样品
加入 x °胃蛋白酶k胶原 u °ª#°pt和胃蛋白酶 x
Λª#°ªpt胶原l o加盖 o混匀 ow ε 混合器上消化约 t1x
«∀消化后将试管立即放于冰上 ow ε t{ sss µ#
°¬±pt离心 ys °¬±后 o使上清与沉淀物分开 ∀上清液
为胃蛋白酶可溶性胶原 k³¨ ³¶¬±2¶²¯∏¥¯¨ ¦²¯ ¤¯ª¨ ± o
°≥≤l ∀沉淀物为胃蛋白酶不溶性胶原k³¨ ³¶¬±2¬±¶²¯∏2
¥¯¨¦²¯ ¤¯ª¨ ± o°Œ≤l ∀分别测量这两部分的体积 o用氯
胺 ×氧化法分别测定两部分羟脯氨酸含量后 o计算
#xwx#
第 vs卷第 z期
ussx年 w月
中 国 中 药 杂 志
Χηινα ϑουρναλ οφ Χηινεσε Ματερια Μεδιχα
∂²¯1vs oŒ¶¶∏¨ z
„³µ¬¯oussx
胶原含量 o计算公式同上 ∀
21216 ≥⁄≥2u2巯基乙醇胶原可溶性试验 按 ƒ∏
等≈x 的方法改进 ∀把 v °ª尾腱置于 s1t °°²¯#pt
磷酸盐缓冲液k³‹ z1wls1x °中k含 s1sz °²¯#pt
≥⁄≥和 s1y °²¯#pt u2巯基乙醇l otss ε 水浴煮沸 tx
°¬±∀tx sss µ#°¬±pt离心 ts °¬±o使可溶性和不溶性
胶原分开 o再分别测定这两部分的羟脯氨酸含量 o计
算各自的百分比 ∀
213 统计学处理
数据用 cξ ? σ表示 o组间均数差异显著性采用
≥°≥≥ {1s软件进行方差分析 ∀
3 结果
311 人参糖肽对体外大鼠尾腱胶原交联的影响
x种浓度的人参糖肽对 „Š∞交联到鼠尾腱胶原
均有抑制效果 o其中 { oty ovu °ª的抑制作用与氨基
胍相当 o而 u ow °ª的作用不如氨基胍k表 tl ∀
表 t 人参糖肽对体外大鼠尾腱胶原交联
的影响kcξ ? σoν € vl
组别 剂量r°ª#°pt 交联抑制率r h
氨基胍组 xswl wu1x ? v1{
人参糖肽 u ty1s ? t1utl
人参糖肽 w u|1s ? u1sul
人参糖肽 { ww1t ? w1vvl
人参糖肽 ty x{1y ? x1zvl
人参糖肽 vu xy1z ? {1|vl
注 }与氨基胍组比较 tlΠ s1st oul Π s1sx ovl Ё s1sx owl单位为
°°²¯#pt
312 酸溶液中尾腱胶原溶解性
在酸溶液中糖尿病大鼠尾腱胶原的溶解性明显
降低 o与对照组比较有显著性意义k Π s1sxl o给予
v种剂量人参糖肽均能明显提高尾腱胶原在酸溶液
中的溶解性 o其中以高剂量人参糖肽的作用最明显
k表 ul ∀
313 尾腱胶原限制性胃蛋白酶降解
表 u 人参糖肽对大鼠尾腱胶原交联的影响kcξ ? σoν € tsl
组 别
剂量
r°ª#®ªpt
酸溶液溶解性
r h
胃蛋白酶降解
r h
≥⁄≥2u2巯基乙醇
可溶性r h
对照组 p wu1ux ? x1sx |v1s| ? t1vt wt1vu ? {1zz
模型组 p uy1|z ? w1us tl {y1|{ ? w1w| tl u|1yx ? y1|| tl
人参糖肽小剂量 tss vv1w| ? y1zy ul |v1xx ? y1sw ul vw1z{ ? {1{y ul
人参糖肽中剂量 uss vv1{w ? tt1yv ul |t1v| ? w1vt ul vy1t{ ? y1ut ul
人参糖肽大剂量 wss v{1yy ? {1x| ul |v1s{ ? u1xs ul v{1x{ ? z1|{ ul
氨 基 胍 xs ws1t{ ? z1wx ul {|1z| ? w1{| vz1|| ? z1zz ul
注 }与对照组比较 tlΠ s1sx ~与模型组比较ul Π s1sx
糖尿病大鼠尾腱胶原在胃蛋白酶溶液中溶解性
显著降低 o与对照组比较有显著性意义k Π s1sxl o
给予不同剂量人参糖肽能使尾腱胶原在胃蛋白酶溶
液中的可溶解性显著提高 o但量2效关系不明显k表
ul ∀
314 ≥⁄≥2u2巯基乙醇胶原可溶性试验
糖尿病大鼠尾腱胶原在 ≥⁄≥2u2巯基乙醇k≥⁄≥2
u2∞l溶液中的可溶性显著降低 o给予不同剂量人
参糖肽均能显著提高尾腱胶原的可溶性 o表明人参
糖肽对胶原交联有较好改善作用 o但量2效关系不十
分明显k表 ul ∀
4 讨论
胶原交联是指胶原分子内部和胶原分子之间通
过共价键结合而形成的联结 o在体内 !体外存在着许
多物质能促进胶原交联 ∀糖尿病持续高血糖导致体
内 „Š∞¶蓄积 o„Š∞¶具有高度交联性和不可逆性等
特性 o„Š∞¶主要交联在各种胶原等长寿蛋白质上 o
并能引起胶原蛋白分子之间的交联 o交联后的胶原
理化性质和生物学性能发生变化 o变得僵硬 o不容易
溶解和被蛋白酶降解 o从而使含有胶原的基质蓄积 o
这是 „Š∞¶引起糖尿病慢性并发症的机制之一 ∀大
量研究证明 o„Š∞¶引起的胶原交联是糖尿病患者和
实验动物胶原溶解性降低的主要原因 ∀病理性蛋白
交联可导致肾小球硬化 !毛细血管基膜增厚和动脉
硬化等≈y  ∀
一些体外和体内研究证明 o氨基胍能抑制胶原
交联的发生并能破坏已形成的交联 o故笔者选用氨
基胍作为阳性对照药 ∀除了氨基胍以外 o近年发现
有些物质也具有抑制交联形成的作用 ∀ ∂¤¶¤±等首
先证明溴化苯酰甲基噻唑k³«¨ ±¤¦¼¯·«¬¤½²¯¬∏° ¥µ²2
°¬§¨l能断开蛋白之间的交联 o使受累蛋白质恢复到
未交联的状态 o逆转糖尿病大鼠尾腱胶原发生的广
泛交联≈z  ∀在体外研究中溴化苯酰甲基噻唑能释出
交联到胶原上的牛血清白蛋白≈{  ∀二甲基噻唑
k„×2zttl和大部分 • 化合物也能抑制胶原交联的
形成≈|  ∀
#ywx#
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Χηινα ϑουρναλ οφ Χηινεσε Ματερια Μεδιχα
∂²¯1vs oŒ¶¶∏¨ z
„³µ¬¯oussx
本研究结果证明 o人参糖肽在体外能明显抑制
胶原交联 ∀糖尿病大鼠尾腱胶原的溶解性明显降
低 o人参糖肽可明显提高糖尿病大鼠尾腱胶原在酸
溶液中的溶解性 o还能使尾腱胶原在胃蛋白酶溶液
和 ≥⁄≥2u2巯基乙醇中的可溶性显著提高 o表明人参
糖肽对胶原交联有较好改善作用 ∀
研究胶原交联的方法很多 o有研究者认为 o限制
性胃蛋白酶降解和 ≥⁄≥2u2巯基乙醇可溶性试验是定
量分析胶原溶解性的 u种重要方法≈w  ∀胶原蛋白的
主体部分为杆状三螺旋结构 o能高度耐受胃蛋白酶
的消化作用 ∀但分子 u端的末端肽则能被胃蛋白酶
选择性消化水解 ∀在最适 ³‹ u1x ∗ v1s条件下 o胃
蛋白酶能对胶原分子进行有限降解 o其结果是胶原
主体分子保持完整 o末端肽被切割下来 ∀由于胶原
纤维分子间的共价交联键是通过末端肽的赖氨酸或
羟赖氨酸的相互作用形成的 o故末端肽被切割下来
后 o交联在一起的胶原大分子结构即被破坏 o胶原分
子便从胶原纤维中解离出来 ∀除了这 u种方法以
外 o笔者还检测鼠尾腱胶原在酸溶液中的溶解性能 o
能较全面反映人参糖肽对胶原交联的改善作用 ∀
≈参考文献 
≈t  •¤«¥¤µ≥ o≠ µ¨±¨ ±¬ŽŽo≥¦²·≥ o ετ αλq‘²√¨ ¯¬±«¬¥¬·²µ¶²©¤§√¤±¦¨§
ª¯¼¦¤·¬²± ±¨§³µ²§∏¦·¶k°¤µ·µl q Μολε Χελλ Βιολ Ρεσ Χοµ µυν ousss o
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≈u  ≥¤­¬·«¯¤¯ Š …o≤«¬·«µ¤° o≤«¤±§µ¤®¤¶¤± Š q∞©©¨¦·²©¦∏µ¦∏°¬± ²±·«¨
¤§√¤±¦¨§ ª¯¼¦¤·¬²± ¤±§ ¦µ²¶¶2¯¬±®¬±ª ²© ¦²¯ ¤¯ª¨ ± ¬± §¬¤¥¨·¬¦ µ¤·¶q
Βιοχηεµλ Πηαρµαχολ, t||{ oxyktul }tysz q
≈v  Ž²¦«¤®¬¤±  o¤­∏¯¤… ‘o∞ª¤±q≤«µ²±¬¦§²¶¬±ªº¬·«¤°¬±²ª∏¤±¬§¬±¨
¤±§±²√¨ ¯¤§√¤±¦¨§ª¯¼¦²¶¼¯¤·¬²± ±¨§³µ²§∏¦·2©²µ°¤·¬²±¬±«¬¥¬·²µ¶¤°¨ ¬¯²2
µ¤·¨¶¦µ²¶¶2¯¬±®¬±ª²©·¤¬¯ ·¨±§²± ¦²¯ ¤¯ª¨± ¬± ≥ם2¬±§∏¦¨§§¬¤¥¨·¬¦µ¤·¶q
∆ιαβετεσot||yowxktul }ty|wq
≈w  ’·∏µ¤¬° ≥ o≤«µ¬¶·¨±¶¨±  o• ²¯¬± …o ετ αλq∞©©¨¦·¶²©¤§√¤±¦¨§ª¯¼¦¤2
·¬²± ±¨§2³µ²§∏¦·¬±«¬¥¬·¬²± ¤±§¦µ²¶¶2¯¬±® ¥µ¨¤¦®¤ª¨ ¬± §¬¤¥¨·¬¦µ¤·¶q
Μεταβολισµ , usss ow|k{l }||y q
≈x  ƒ∏  ÷ o • ¨¯ ¶¯2Ž±¨ ¦«·Žo …¯¤¦®¯ §¨ª¨  „ o ετ αλq Š¯ ¼¦¤·¬²±oª¯¼2
¦²¬¬§¤·¬²±o¤±§¦µ²¶¶2¯¬±®¬±ª²©¦²¯ ¤¯ª¨ ± ¥¼ ª¯∏¦²¶¨ qŽ¬±¨·¬¦¶o °¨ ¦«¤2
±¬¶°¶o¤±§¬±«¬¥¬·¬²± ²© ¤¯·¨ ¶·¤ª¨¶²©·«¨ °¤¬¯¯¤µ§µ¨¤¦·¬²±q ∆ιαβετεσo
t||w owvkxl }yzy q
≈y  ²±±¬¨µ∂  oŠ¯ ²°¥  o∞¯ª¤º¬¶«„ o ετ αλq׫¨ °¨ ¦«¤±¬¶° ²©¦²¯ ¤¯2
ª¨ ± ¦µ²¶¶2¯¬±®¬±ª¬± §¬¤¥¨·¨¶}¤ ³∏½½¯¨ ±¨ ¤µ¬±ªµ¨¶²¯∏·¬²±q ∆ιαβετεσo
t||y owxk≥∏³³¯ qvl }vyz q
≈z  ∂¤¶¤± ≥ o«¤±ª ÷ o«¤±ª÷ ‘o ετ αλq„± ¤ª¨ ±·¦¯ ¤¨√¬±ªª¯∏¦²¶¨2§¨2
µ¬√ §¨³µ²·¨¤± ¦µ²¶¶¯¬±®¶ ιν ϖιτρο ¤±§ ιν ϖιϖο q Νατυρε o t||y o v{u
kyx{xl }uzx q
≈{  ˜¯µ¬¦« ° o «¤±ª ÷ q °«¤µ°¤¦²¯²ª¬¦¤¯ µ¨√¨ µ¶¤¯ ²© ¤§√¤±¦¨§ ª¯¼¦¤·¬²±
±¨§2³µ²§∏¦·2° §¨¬¤·¨§ ³µ²·¨¬± ¦µ²¶¶¯¬±®¬±ªq ∆ιαβετολογια o t||z o ws
k≥∏³³¯ qul }txz q
≈|  • ²¯©©¨ ±¥∏·¨¯ … ‹ o…²∏¯¤±ª¨µ≤  o≤µ¬­±¶ƒ • o ετ αλq…µ¨¤®¨µ¶²©
¤§√¤±¦¨§ª¯¼¦¤·¬²± ±¨§³µ²§∏¦·¶µ¨¶·²µ¨ ¤¯µª¨ ¤µ·¨µ¼ ³µ²³¨µ·¬¨¶¬± ¬¨³¨µ2
¬° ±¨·¤¯ §¬¤¥¨·¨¶q Προχ Νατλ Αχαδ Σχι ΥΣΑ, t||{ o|xk{l }wyvs q
Αµελιορατιϖε εφφεχτ οφ γινσενγ γλψχοπεπτιδε ον χροσσ2λινκινγ
οφ ρατ ταιλτενδον χολλαγεν
Œ ≤¤¬oŒ ÷¬¤±ª2∏±o Œ„’ ≤«∏±2¶«¨ ±ªo‹„‘Š ÷¬∏2≠∏±
(Ινστιτυτε οφ Φροντιερ Μεδιχαλ Σχιενχε , ϑιλιν Υνιϖερσιτψ, Χηανγχηυν tvssut , Χηινα)
[ Αβστραχτ] Οβϕεχτιϖε : ײ ¬±√ ¶¨·¬ª¤·¨ ·«¨ ¤°¨¯¬²µ¤·¬√¨ ©¨©¨¦·²© ª¬±¶¨±ª ª¯¼¦²³¨ ³·¬§¨ ²± ¦µ²¶¶2¯¬±®¬±ª ²©µ¤··¤¬¯ ·¨±§²± ¦²¯ ¤¯ª¨ ± q
Μετηοδ : ∞Œ≥„ º¤¶∏¶¨§·² §¨·¨µ°¬±¨ ·«¨ ¬±«¬¥¬·²µ¼ ©¨©¨¦·²©ª¬±¶¨±ªª¯¼¦²³¨ ³·¬§¨ ²± ¦µ²¶¶2¯¬±®¬±ª²©µ¤··¤¬¯·¨±§²± ¦²¯ ¤¯ª¨ ± ιν ϖιτρο q„©·¨µ
ª¬±¶¨±ªª¯¼¦²³¨ ³·¬§¨ º¤¶¬±·µ¤³¨µ¬·²±¨ ¤¯ ¼¯ ¤§°¬±¬¶·µ¤·¨§·²¶·µ¨³·²½²·²¦¬±2¬±§∏¦¨§§¬¤¥¨·¬¦µ¤·¶©²µtu º¨¨ ®¶o·«¨ ¤¦¬§¶²¯∏¥¬¯¬·¼o ¬¯°¬·¨§³¨ ³¶¬±
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[ Κεψ ωορδσ] ª¬±¶¨±ªª¯¼¦²³¨ ³·¬§¨ ~§¬¤¥¨·¨¶~¦²¯ ¤¯ª¨ ± ~¦µ²¶¶2¯¬±®¬±ª
≈责任编辑 古云侠 
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第 vs卷第 z期
ussx年 w月
中 国 中 药 杂 志
Χηινα ϑουρναλ οφ Χηινεσε Ματερια Μεδιχα
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