全 文 ：45※基础研究 食品科学 2012, Vol. 33, No. 13
传统高温炒制工艺对裸燕麦清蛋白和球蛋白
特性的影响
郭项雨，任 清 *，张 晓，王福全
(北京工商大学食品学院，食品添加剂与配料北京高校工程研究中心，北京 100048)
　　
摘 要：通过扫描电子显微镜观察炒制裸燕麦清蛋白和球蛋白的形貌特征，并测定其理化特性及消化特性。结
果表明：与未炒制裸燕麦清蛋白和球蛋白相比，炒制裸燕麦清蛋白和球蛋白颗粒变小，结构疏松；并且在
弱碱性条件下，其黏度较高；传统高温炒制工艺导致裸燕麦清蛋白吸油性发生显著提高，球蛋白乳化性、乳
化稳定性、吸油性及持水性均显著提高，但其对裸燕麦清蛋白和球蛋白消化特性均没有影响，也没有改变它
们的非牛顿流体本质。
关键词：裸燕麦；传统高温炒制；清蛋白；球蛋白；蛋白特性
Effect of Traditional High-Temperature Roasting Process on Properties of Naked Oat Albumin and Globulin
GUO Xiang-yu，REN Qing*，ZHANG Xiao，WANG Fu-quan
(Beijing Higher Institution Engineering Research Center of Food Additives and Ingredients, School of Food and Chemical Engineering,
Beijing Technology and Business University, Beijing 100048, China)
Abstract ：Using the scanning electron microscope, the morphology of roasted naked oat albumin and globulin was observed.
At the same time, physico-chemical properties and digestibility were investigated. The results indicated that the granules of roasted
naked oat albumin and globulin were smaller and the molecular structure was looser when compared with naked oat albumin and
globulin. Under weak alkaline conditions, the viscosity, oil-absorbing capacity, emulsifying capacity, emulsion stability and
water-absorbing capacity of roasted naked oat albumin and globulin were much improved. However, the roasting process did not
have impact on the digestibility and non-newtonian fluid property of naked oat albumin and globulin.
Key words：naked oat；traditional roasting process；albumin；globulin；protein property
中图分类号：TQ93 文献标识码：A 文章编号：1002-6630(2012)13-0045-04
收稿日期：2011-06-29
基金项目：国家现代农业(燕麦荞麦)产业技术体系建设专项(CARS-08-D-3)
作者简介：郭项雨(1986—)，男，硕士研究生，研究方向为食品生物技术。E-mail：elitegxy@163.com
*通信作者：任清(1969—)，男，副教授，博士，研究方向为生物活性成分的分离提取及功能。E-mail：renqing@th.btbu.edu.cn
燕麦属禾本科燕麦属，是世界上八大粮食作物之
一，可分为带稃型和裸粒型，我国栽培的燕麦以裸粒
型为主[1-4]。裸燕麦是谷物中最好的全营养食品[5]，其蛋
白营养价值很高，燕麦蛋白中的清蛋白和球蛋白富含人
体所需的 8 种必需氨基酸[ 6]，并且其配比合理，接近于
FAO/WHO推荐的营养模式[7]。美国著名谷物专家Welch[8]
在第二届国际燕麦会议上指出，与其他谷物相比，燕
麦具有独一无二的特色，即具有抗血脂成分、高水溶
性胶体、营养平衡的蛋白质，它对人类提高健康水平
有着异常重要的价值。
我国裸燕麦食品的制作方式是先对裸燕麦籽粒进行
高温炒制，然后磨制成粉，再制作成食品。高温炒制
工艺是区别于其他谷类加工特有的工序，其目的是灭活
裸燕麦籽粒中的脂肪酶，防止裸燕麦酸败，从而改善
裸燕麦制品的口感并延长其货架期[9]。然而高温会导致
蛋白质变性，对于传统高温炒制工艺对裸燕麦蛋白质有
何影响，目前还未见报道。本实验通过研究炒制工艺
对裸燕麦清蛋白和球蛋白的影响，为裸燕麦清蛋白和球
蛋白的加工及利用提供参考。
1 材料与方法
1.1 材料与试剂
裸燕麦品种坝莜一号 河北张家口燕麦研究所；胃蛋白
酶、考马斯亮蓝G-250 美国 Sigma 公司；其他试剂均为分析纯。
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1.2 仪器与设备
VEGAⅡ型扫描电子显微 捷克 Tescan公司；DV-
Ⅱ +Pro型黏度计 美国Brookfield公司；5810R型高速
冷冻离心机 美国Beckman公司；Bencbtop k型冷冻干
燥机 美国Virtis公司；凯氏定氮仪 美国 Foss公司。
1.3 方法
1.3.1 裸燕麦传统高温炒制工艺
传统高温炒制工艺在河北省张家口市农业科学院裸
燕麦研究所完成。首先将裸燕麦籽粒去杂，然后淘
洗，再打开裸燕麦炒制专用锅，当锅底中心温度为
350～400℃时，倒入裸燕麦籽粒并开始炒制，裸燕麦
籽粒表面温度达 100～120℃时，炒制 5min后，即得炒
制裸燕麦籽粒。
1.3.2 裸燕麦总蛋白质的提取工艺
裸燕麦→磨粉→脱脂(石油醚)→调浆→调 pH值→
一定温度条件下搅拌→过滤去除筛上物→离心→取上清
液→调至蛋白质等电点→静置过夜→离心→沉淀冷冻干
燥→裸燕麦总蛋白质
实验室前期对炒制前后裸燕麦总蛋白质提取工艺进
行了优化，得到了未炒制裸燕麦总蛋白提取条件为：料
液比 1:27.5(m/V)、pH10.77、提取温度 50℃、提取时
间 65min；炒制裸燕麦总蛋白质提取条件为：料液比
1:22.5、pH 10.94、提取温度 68℃、提取时间 70min。
1.3.3 裸燕麦清蛋白的分离
称取 10g碱法提取的总蛋白质样品，加入 50mL去
离子水，常温下搅拌 30m in，离心并收集上清液，重
复 3 次，合并收集上清液，用醋酸沉淀清蛋白，静置
过夜后离心，将沉淀冷冻干燥得清蛋白。
1.3.4 裸燕麦球蛋白的分离
收集分离清蛋白后的样品，加入50mL 10g/100mL的
氯化钠溶液，常温下搅拌 30min，离心并收集上清液，
重复 3 次，合并收集上清液，用醋酸沉淀球蛋白，静
置过夜后离心，将沉淀冷冻干燥得球蛋白[1 0- 11 ]。
1.3.5 炒制前后清蛋白和球蛋白形貌特征观察
将清蛋白和球蛋白样品用双面胶固定在样品台上，
吹掉没有固定好的样品，喷金后将样品置于样品室内，
用扫描电子显微镜观察其形貌特征[12]。
1.3.6 炒制前后清蛋白和球蛋白黏度测定
黏度作为流变学性质的一个重要指标，它的变化在
一定程度上能反应出蛋白质分子物理化学特性和结构的
变化。改进郭文宇等[13]的方法，称取 5份炒制前后裸燕
麦清蛋白和球蛋白各 10mg，分别溶于 50mL去离子中，
调至 p H 值为 7、8、9、1 0、1 1，测定 p H 值对裸燕
麦清蛋白和球蛋白黏度的影响；选择 pH 值为 7的清蛋
白和球蛋白溶液，分别调节转速为 25、60、80、100、
120、150r/min，测定不同转速对裸燕麦清蛋白和球蛋白
黏度的影响。
1.3.7 炒制前后清蛋白和球蛋白乳化性及乳化稳定性
测定
蛋白质乳化性是指蛋白质能使油与水形成稳定的乳化液
而起乳化剂的作用，主要包括乳化能力和乳化稳定性[14]。
分别称取 10mg的炒制前后裸燕麦清蛋白和球蛋白，溶于
25mL蒸馏水中，调至 pH7，加入 25mL大豆色拉油，于
乳化均质机下10000r/min均质2min，1500r/min离心 5min，
按式(1)计算炒制前后裸燕麦清蛋白和球蛋白的乳化性。
离心管中乳化层高度
乳化性 /%＝————————————×100 (1)

离心管中液体总高度
将上述离心管置于 80℃水浴中，加热 30min后，冷
却至室温，1500r/min离心 5min，测出此时的乳化层高
度，按式(2)计算炒制前后裸燕麦清蛋白和球蛋白的乳化
稳定性[ 1 5 ]。

30min后的乳化层高度
乳化稳定性 /%＝————————————×100 (2)

初始时的乳化层高度
1.3.8 炒制前后清蛋白和球蛋白吸油性测定
准确称取清蛋白和球蛋白各 80mg，加入 1.5mL大豆
油搅拌均匀，每隔 5min振荡 30s，30min后以 8000r/min
的速度离心 10min，去除游离油，按式(3)计算炒制前后
裸燕麦清蛋白和球蛋白吸油性[16]。

m1－m
吸油性/(mg/g)＝————— (3)

m
式中：m 1为离心后残留物质量 /g；m 为蛋白样品
质量 / g。
1.3.9 炒制前后清蛋白和球蛋白持水性测定
分别称取清蛋白和球蛋白 80mg，加入 1.5mL蒸馏水
搅拌均匀，每 5min振荡 30s，30min后 8000r/min离心
10min，去除游离水，按式(4)计算炒制前后裸燕麦清蛋
白和球蛋白的持水性[17]。

m2－m1
持水性/(g/g) ＝————— (4)

m
式中：m 为样品质量 /g；m 1为样品和离心管总质
量 / g；m 2 为沉淀和离心管总质量 / g。
1.3.10 炒制前后清蛋白和球蛋白消化特性测定
分别称取 1.00g 的清蛋白和球蛋白样品，采用微
量凯氏定氮法测定样品中氮的含量，然后再分别称取
1.00g的清蛋白和球蛋白样品，溶解于 10mL、pH1的盐
酸溶液中，加入 1mL胃蛋白酶液，置于 37℃恒温振荡
器(120r/min)上准确反应 3h后，加入等体积质量浓度为
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20g/100mL三氯乙酸终止反应，静置10min后3000r/min离
心分离 20m in，收集上清液，记录上清液体积，同时
取 1mL上清液采用微量凯氏定氮法测定上清液中氮的含
量。同时做空白。按式(5)计算炒制前后裸燕麦清蛋白
和球蛋白的体外消化率。
上清液中氮含量－空白中氮含量
体外消化率/%＝————————————————×100 (5)

样品中氮含量
2 结果与分析
2.1 炒制裸燕麦清蛋白和球蛋白质得率
按照 1 .3 .2 节的实验方法，得到未炒制裸燕麦总
蛋白质提取率为 78 . 05%，从中分离清蛋白，得率为
1.71%；从中分离球蛋白，得率为 28.36%。而炒制裸
燕麦总蛋白质提取率为 25.56%，从中分离清蛋白，得
率为 1.09%，从中分离球蛋白，得率为 23.34%。
2.2 炒制工艺对裸燕麦清蛋白和球蛋白质外貌特征的
影响
由图 2可知，当 pH值小于 10时，炒制裸燕麦清蛋
白和球蛋白黏度均大于未炒制裸燕麦清蛋白和球蛋白的黏
度；pH值大于 10时，炒制前后裸燕麦清蛋白均呈现下
降趋势，而炒制前后裸燕麦球蛋白黏度相等；并且高 pH
值使得炒制前后裸燕麦球蛋白黏度低于炒制前后裸燕麦清
蛋白黏度。可见，pH 值对裸燕麦球蛋白影响更大。在
pH值小于 10时，裸燕麦清蛋白黏度增加，这可能是在
弱碱性环境下，清蛋白结合了一些负电荷，同时由于高
温炒制工艺破坏了蛋白质的结构，蛋白分子伸展开，蛋
白质分子的构象变化，暴露出蛋白分子内部的疏水性残
基[ 2 1 ]，松散的蛋白分子之间通过疏水相互作用形成交
联，部分蛋白分子聚集[ 2 2 - 2 3 ]，发生凝沉现象，溶液阻
力增加，导致溶液黏度变大。当 pH 值大于 10 时，裸
燕麦清蛋白黏度呈现下降趋势。这可能是由于 pH 值过
高时，蛋白分散程度大，分子间作用几率降低，黏度
反而降低。这与冯凌凌等[ 2 4 ]研究结论一致。
2.3.2 不同转速对裸燕麦清蛋白和球蛋白黏度的影响
a .未炒制裸燕麦清蛋白；b .炒制裸燕麦清蛋白；
c .未炒制裸燕麦球蛋白；d .炒制裸燕麦球蛋白。
图 1 未炒制裸燕麦和炒制裸燕麦的清蛋白和球蛋白扫描电镜图
(× 2500)
Fig.1 SEM images of roasted and non-roasted naked oat albumin and
globulin (× 2500)
a a
c d
图 2 不同 pH 值对各种蛋白黏度的影响
Fig.2 Effect of pH on the viscosity of naked oat proteins
1.90
1.85
1.80
1.75
1.70
黏
度
/(
P
a·
s)
pH
7 8 9 10 11 12
未炒制裸燕麦清蛋白
炒制裸燕麦清蛋白
未炒制裸燕麦球蛋白
炒制裸燕麦球蛋白
由图 1 可知，裸燕麦经高温炒制后，清蛋白和球
蛋白颗粒变小、分子间连接均变得疏松。蛋白质的结
构靠二硫键、疏水力、范德华力、氢键、盐键等维
持[18-19]，适当的热处理使蛋白质分子从原来有秩序的紧
密结构变为无序的松散结构；若加热温度过高，时间过
长，有可能造成分子链断裂，破坏稳定的网络结构[20]。
本实验得出的结果可能是由于高温炒制导致蛋白质分子
内氢键断裂，分子间的相互作用减弱，破坏了蛋白质
的高级结构，从而导致蛋白质构象发生改变。
2.3 炒制工艺对裸燕麦清蛋白和球蛋白黏度的影响
2.3.1 不同 pH值对裸燕麦清蛋白和球蛋白黏度的影响
图 3 不同转速对各种蛋白黏度的影响
Fig.3 Effect of rational speed on the viscosity of naked oat proteins
3.0
2.7
2.4
2.1
1.8
1.5
黏
度
/(
P
a·
s)
转速 /(r/min)
10 40 70 100 130 160
未炒制裸燕麦清蛋白
炒制裸燕麦清蛋白
未炒制裸燕麦球蛋白
炒制裸燕麦球蛋白
由图 3 可知，炒制前后，裸燕麦清蛋白和球蛋白
均随转速的增加而不断降低。随着转速的增大，剪切
速率逐渐变大，蛋白质分子所受的剪切应力相应变大，
蛋白质分子间氢键被破坏，聚集状态发生改变，导致
剪切变稀。蛋白质溶液黏度随着剪切速率的提高而降
低，这种现象是假塑性流体的特性，这表明裸燕麦清
蛋白和球蛋白溶液本质属于非牛顿流体。可见，炒制
工艺对裸燕麦清蛋白和球蛋白流体特性没有影响。
2012, Vol. 33, No. 13 食品科学 ※基础研究48
由表 1可知，炒制工艺对裸燕麦清蛋白乳化性及乳
化稳定性、持水性及消化特性没有显著影响(P＞ 0.05)；
而对其吸油性有显著影响(P＜ 0.05)，使其吸油性提高至
29.11%，这可能是由于炒制工艺使得裸燕麦清蛋白的高
级结构展开，暴露出一些亲脂基，利于蛋白质分子与
油脂结合。
另外，炒制工艺对裸燕麦球蛋白的乳化性及乳化稳
定性、吸油性和持水性均有显著影响(P＜ 0.05)，这可
能是由于炒制工艺使得裸燕麦球蛋白分子构象适当展
开，而提高了蛋白质的乳化性及乳化稳定性[25]，同时暴
露出更多的疏水基团，蛋白质分子呈有序排列，促进
水分子与蛋白质分子的作用，使其能在水油界面很好地
定位[ 2 6 ]，更易吸附在界面上。
蛋白质在一定温度条件下会解链，有利于与酶作用位
点结合，更易消化。但实验结果表明，高温炒制工艺对
裸燕麦清蛋白和球蛋白消化特性没有显著影响(P＞ 0.05)。
这与周志红等[2 7]研究一致。这可能由于蛋白质分子间
S－S键和疏水键的再生重新形成了新的聚集体[28-29]，而使
得蛋白质分子相互结合得更加紧密，蛋白质分子内与酶结
合的作用位点被包裹在分子内部，这样反而不利于消化。
3 结 论
通过扫描电镜观察炒制前后裸燕麦清蛋白和球蛋白
的形貌特征，发现炒制工艺破坏了裸燕麦清蛋白和球蛋
白的构象，分子间相互作用减弱，结构变得疏松；在
弱碱性环境下，炒制工艺使得裸燕麦清蛋白和球蛋白黏
度增加，在强碱性环境下，裸燕麦清蛋白呈下降趋势，
但炒制工艺并未改变清蛋白和球蛋白的非牛顿流体本
质；炒制工艺使得裸燕麦清蛋白吸油性显著增加，其他
特性没有显著变化，而球蛋白的乳化性、乳化稳定性、
吸油性和持水性均有显著提高；高温炒制工艺对裸燕麦
清蛋白和球蛋白的消化特性没有显著影响。
参 考 文 献 ：
[1] DONGOWSKI G, DRZKIOVA B, SENGE B. Rheological behaviour
of β-glucan preparations from oat products[J]. Food Chemistry, 2005,
93(2): 279- 291.
[2] KAHLON T S, EDWARDS R H, CHOW F I. Effect of extrusion on
hypocholesterolemic properties of rice, oat, corn, and wheat bran diets in
hamsters[J]. Cereal Chemistry, 1998, 75(6): 897-903.
[3] 张丽萍, 翟爱华. 燕麦的营养功能特性及综合加工利用[J]. 食品与
机械, 2004, 20(2): 55-57.
[4] STACERY B, VALRIE M G. Effect of β - D- glucan from oats and yeast
on serum lipids[J]. Critical Reviews in Food Science and nutrition,
1999, 39(2): 189-202.
[5] 刘政. 燕麦主要成分分离及其性质研究[D]. 西安: 陕西师范大学, 2007.
[6] 赵素斌, 张晓平, 任清. 3种方法提取燕麦麸蛋白及其产物的比较
[J]. 食品科学, 2010, 31(14): 71-80.
[7] 马德泉, 田长叶, 杨海鹏. 裸燕麦营养与人类健康[J]. 青海农林科技,
1998(1): 33-35.
[8] WELCH R W. The development in rancidity in husked and naked oats after
storage under various conditions[J]. Journal of Science of Food and
Agriculture, 1977, 28: 269-274.
[9] PIRKKO M F, STEPHAN H D, GRAHAM K, et al. Ageing of rubbery
thermoplastic barley and oat starches[J]. Carbohydrate Polymers, 1999,
39: 43-51.
[10] 曹辉, 李蕾, 马海乐. 燕麦分离蛋白提取工艺研究[J]. 安徽农业科学,
2009, 37(22): 10681-10683.
[11] 刘刚. 燕麦淀粉和蛋白的提取及理化性质研究[D]. 武汉: 武汉工业
学院, 2008.
[12] DONG Jian, SUN Qingshen, WANG Jinye. Basic study of corn protein,
zein, as a biomaterial in tissue engineering, surface morphology and
biocompatibility[J]. Biomaterials, 2004, 25: 4691-4697.
[13] 郭文宇, 张以民, 聂晴, 等. 酸水解胶原蛋白黏度性能变化研究[J].
皮革科学与工程, 2010, 20(2): 20-22.
[14] JOHN E K. Functional properties of soy proteins[J]. JACOS, 1979, 56:
242-258.
[15] 王芳, 刘华, 董梅红. 桑叶蛋白的功能特性研究[J]. 食品科学, 2010,
31(11): 81-87.
[16] GUIL-GUERRERO J L, NAVARRO-JUAREZ R, LOPEZ-MARTINEZ
J C, et al. Functional properties of the biomass of three microalgal
species[J]. Journal of Food Engineering, 2004, 65(4): 511-517.
[17] 李志锐, 刘波, 张兰, 等. 玉米醇溶蛋白功能性质的研究[J]. 中国酿
造, 2009(5): 28-31.
[18] KIM S H, KINSELLA J E. Effects of reduction with dithiothreitol on
some molecular properties of soy glycinin[J]. Journal of Agricultural and
Food Chemistry, 1986, 34: 623-627.
[19] KIM S H, KINSELLA J E. Surface active properties of food proteins:
effects of reduction of disulfide bonds on film properties and foam stability
[J]. Food Science, 1987, 52: 128-131.
[20] KATO A, TANIMOTO S, MURAKI Y, et al. Relationships between
conformational stabilities and surface functional properties of mutant hen
egg-white lysozymes constructed by genetic engineering[J]. Journal of
Agricultural and Food Chemistry, 1994, 42: 227-230.
[21] KANGLL J, YASUKI M, MORI T. Characterization of texture and
mechanical properties of heat induced soy protein gels[J]. J Am Oil
Chem Soc, 1991, 68: 339-345.
[22] HATTA H, KITABATAKE N, DOI E. Turbidity and hardness of a heat
induced gel of hen egg ovalbumnin[J]. Agricultural and Biological
Chemistry, 1985, 50(8): 2083-2089.
[23] BEVERIDGE T, TOMA S J, NAKAI S. Determination of － SH and
S－S group sin some food proteins using Ellman,s reagent[J]. Journal
of Food Science, 1974, 39(1): 49-51.
[24] 冯凌凌, 熊犍. 大豆浓缩蛋白粘度与动态粘弹性研究[J]. 食品与发
酵工业, 2007, 30(12): 36-39.
[25] 斯沃恩D. 油脂化学与工艺学[M]. 北京: 中国轻工业出版社, 1989.
[26] PETRUCCELLI S, ANON M C. Thermal aggregation of soy protein
isolates[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 1995, 43: 3035-
3041.
[27] 周志红, 唐传核, 杨小泉. 大豆蛋白的体外模拟消化过程及热处理
的影响[J]. 食品科学, 2006, 27(1): 37-40.
[28] 郑恒光, 杨晓泉, 林福珍. 完全热变性、可溶性大豆蛋白聚集物的
溶解性质的研究[J]. 现代食品科技, 2008, 24(5): 428-432.
[29] PETUCCELLI S. Relationship between the method of obtentionand the
structural and functional properties of soy protein isolates structural and
hydration properties[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry,
1994, 42: 2161-2169.
注：* .与未炒制前比较，具有显著性差异(P ＜ 0 .0 5)。
蛋白质特性
裸燕麦清蛋白 裸燕麦球蛋白
未炒制 炒制 未炒制 炒制
乳化性/% 52.63± 2.02 55.55± 2.16 48.05± 1.35 62.50±1.18*
乳化稳定性/% 87.89± 1.42 88.05± 0.83 67.57± 0.51 84.44±0.79*
吸油性/% 25.06± 0.41 29.11±0.53* 24.51± 0.38 27.26±0.62*
持水性/% 24.15± 0.37 24.92± 0.21 15.83± 0.17 17.25±0.21*
体外消化率/% 82.46± 1.54 84.11± 1.48 80.11± 1.56 82.21± 1.12
表 1 裸燕麦清蛋白和球蛋白特性测定结果
Table 1 Properties of naked oat albumin and globulin
2.4 炒制工艺对裸燕麦清蛋白和球蛋白特性的影响