全 文 ：·综述与专论· 2014年第7期
生物技术通报
BIOTECHNOLOGY BULLETIN
花发育分为几个主要阶段 ：成花诱导（花序发
育）、花分生组织形成（花芽发育）、花器官原基形
成（花器官发育）和花器官发育成熟（花型发育）。
开花发育不同阶段的精确遗传调控与相关基因相互
作用密切相关，形成了基因调控网络。花发育的最
初始调节因子是开花时间基因，它受到环境和植物
发育的启动，如发育阶段、激素水平、光周期和温
度等［1］。这些基因通过激活分生组织决定基因或抑
制营养生长基因，调节植物从营养生长到生殖生长
的开关。分生组织决定基因控制植物从营养生长向
花序和花分生组织转变，是花器官决定基因的上调
收稿日期 ：2013-12-05
基金项目 ：国家自然科学基金项目（31000908），重庆市自然科学基金重点项目（2011BA1002），中央高校基本科研业务费专项（XDJK2012B020）
作者简介 ：赵夏云，女，硕士研究生，研究方向 ：蔬菜遗传育种与生物技术 ；E-mail ：1065896068@ qq. com
通讯作者 ：汤青林，男，副研究员，硕士生导师，研究方向 ：蔬菜遗传育种与发育调控 ；E-mail ：swutql@163.com
宋明，男，教授，研究方向 ：蔬菜遗传育种与生物技术 ；E-mail ：swausongm@163.com
MIKC 型 MADS-box 蛋白对开花调控作用研究进展
赵夏云  鲜登宇  宋明  汤青林
（西南大学园艺园林学院 南方山地园艺学教育部重点实验室 重庆市蔬菜学重点实验室，重庆 400715）
摘 要 ： MIKC 型蛋白是植物中特有的一类 MADS-box 转录因子，具有一个独特的结构域。除了高度保守的 MADS 域外，还
包括 3 个其他的域（I、K 和 C）。植物进化过程中，MIKC 型蛋白的数量和功能多样化不断增加，在高等开花植物中达到顶峰。它
们在花发育的不同阶段发挥了重要的调控作用。综述了植物 MIKC 型 MADS 蛋白的分类及结构，与 DNA 的相互作用，蛋白之间相
互作用及其分子机制，并对 MIKC 型蛋白的深入研究进行了展望。
关键词 ： MIKC 型 MADS 蛋白 相互作用 转录因子
Research Progress of MIKC-type MADS-box Protein
Regulation on Flowering
Zhao Xiayun Xian Dengyu Song Ming Tang Qinglin
（College of Horticulture and Landscape Architecture，Southwest University，Key Laboratory of Horticuluture Science for Southern Mountainous
Regions，Ministry of Education，Key Laboratory of Olericulture，Chongqing 400715）
Abstract:  MIKC-type proteins represent a class of MADS-domain transcription factors in plant and are defined by a unique domain
structure. In addition to the highly conserved MADS-domain, they have three other domains（I, K and C）. The number and functional diversity
of MIKC-type proteins increased considerably during plant evolution, culminating in higher flowering plants. They are known to play key
regulatory roles in different stages of flower development. This paper summarized the plant MIKC-type MADS protein classification and structure,
interactions with DNA, interactions between proteins and molecular mechanism of the interactions. It also discusses about the prospects of future
research works, according to the present research status on MIKC-type proteins.
Key words:  MIKC-type MADS proteins Interactions Transcription factors
基因。这些基因的相互作用特化了不同的花器官。
许多花发育调控基因均属于编码转录因子的保守基
因家族。MIKC 基因存在于花发育的各个阶段，大多
数的 MIKC 型 MADS-box 成员均是花器官决定基因。
MIKC 基因调控植物的开花时间，如 SUPPRESSOR
OF CONSTANS 1（SOC1），FLOWERING LOCUS C
（FLC），AGL24，MADS AFFECTING FLOWERING 1
（MAF1）和 SHORT VEGETATIVE PHASE（SVP），决
定花分生组织特异性，如 AP1，FRUITFULL（FUL），
CAULIFLOWER（CAL）， 花 器 官 特 异 性（ 如 AP1、
SEP-4、AP3、PI 和 AG），果实形成（如 SHATTERP-
2014年第7期 9赵夏云等 ：MIKC 型 MADS-box 蛋白对开花调控作用研究进展
ROOF 1（SHP1）、SHP2 和 FUL）及种子色素沉积（如
ABS）［2，3］。这些基因编码的蛋白转录因子以二聚体
或多聚体的形式与特定的 DNA 序列结合实现对花
发育过程直接或间接的调控。因此，研究 MIKC 型
MADS-box 蛋白的相互作用机理对进一步研究植物花
发育过程非常有意义。
1 MIKC 型 MADS-box 蛋白的分类及结构
1.1 MIKC型MADS-box蛋白的分类
MADS-box 基因编码转录因子，在绝大多数真
核细胞的发育调控和信号转导中起着核心作用。所
有的 MADS-box 基因都具有一个大约 180 bp 的高度
保守的 DNA 序列，即 MADS 盒，它编码 MADS 域
蛋白的 DNA 绑定域［4］。MADS 基因的名称是由酿
酒酵母转录因子 MCM1、拟南芥花同源异型因子
AGAMOUS、金鱼草花同源异型因子 DEFICIENS 和
人血清应答因子 SRF 这 4 种蛋白的首字母组成［1］。
目前，在植物中发现了大量的 MADS-box 基因，而
在动物和真菌中仅有 2-6 个。
Alvarez-Buylla 等 提 出 假 说， 将 MADS-box 分
为 I 型 和 II 型。I 型 MADS-box 包 含 动 物 和 真 菌
ARG80/SRF-like 以及各种不含有 K 域的植物 MADS-
box ［5-7］；II 型 MADS-box 包括动物和真菌 MEF2-like
及植物 MIKC 型。根据系统发生学和基因结构特点，
MADS-box 又 可 分 为 Mα、Mβ 和 Mγ（I 型 ），MIKCC
型和 MIKC* 型（II 型）［8，9］。
植 物 的 MIKC 型 蛋 白 包 括 MIKCC 型 和 MIKC*
型（ 图 1-A）。MIKC* 型 可 能 由 MIKCC 祖 先 型 基 因
的复制进化而来。它们的区别在于 K 域和 I 域的长
度。MIKCC 型 MADS-box 蛋白的 I 域非常短，仅由一
个或两个外显子编码，而 MIKC* 型相对较长，由 4
到 5 个外显子编码。MIKCC 型的 K 域也比 MIKC* 型
短［9，10］。MIKCC 型蛋白包含 13 个主要分支，其中
在拟南芥中发现和研究了 12 个：AG、AGL2、AGL6、
AGL12、AGL15、AGL17、FLC、GGM13、STMAD-
S11、AP1/SQUA、AP3/PI 和 TM3 亚 家 族［8，11］。 而
MIKC* 型基因只有 P 类和 S 类，且在配子体发育过
程中有着重要的作用。目前，拟南芥中分离得到的
P 类蛋白有 AGL30、AGL65 和 AGL94 ；S 类蛋白有
AGL66、AGL67 和 AGL104［9，10，12］。 除 拟 南 芥 外，
对其他物种的 MIKC* 型蛋白研究较少。
1.2 MIKC型MDAS-box蛋白的结构
植物 MIKC 型 MADS-box 蛋白具有参与特异性
分子功能的结构域［13］（图 1-B）。因其具有 MADS
域（M-）、Intervening 域（I-）、Keratin-like 域（K-）
和 C-terminal 域（C-） 而 得 名［5，6］。 其 中 MADS 域
和 K 域高度保守。MADS 域能与靶 DNA 结合，也能
与 I 域和 K 域一起参与二聚体的形成［4］。K 域得名
于 Keratin 域卷曲的结构特征，它能折叠成 3 个连续
的两性 α 螺旋（K1，K2 和 K3）。K 域是蛋白二聚化
的关键结构域，MIKC 型蛋白的 K 域可以独立与另
一 MIKC 型蛋白发生相互作用［14］。但 K 域的亚域对
蛋白相互作用的贡献存在差异，前两个 α 螺旋对决
定二聚体的特异性起着主导作用。而第 3 个 α 螺旋
与 C 域一起对高级复合物的形成具有重要作用［15］。
MADS 和 K 域之间是 I 域，I 域在序列和结构上变化
较大，也被认为与 MIKC 型 MADS 域蛋白的二聚化
和功能特异化相关［16］。C 端域是 MIKC 型蛋白上最
不保守的区域，与蛋白的功能有关。不同 MIKC 型
MADS 域蛋白的 C 域在长度和序列上变化较大。一
些 MADS 域蛋白（不是所有的蛋白）的 C 域包含一
个激活域。有些 MADS 域蛋白的 C 域具有调节多个
MADS-box 蛋白复合物的形成和激活转录的作用［17］。
但是，在拟南芥 SEP3 蛋白的研究中发现，C 域的有
无对多聚化影响不大，而在 C 域缺失时，K3 子域对
多聚化有着重要的作用［18］。
MIKC 型蛋白含有多种蛋白与蛋白相互作用的
基序（这些基序对其分子活性很关键），与其他调节
蛋白共享其分子结构。MIKC 型蛋白二聚体和高级复
合物提供了一个增强功能特异性的理想模型，这反
映在不同的复合体对 DNA 的不同绑定能力［19］。
2 MIKC 型 MADS-box 蛋白与 DNA 的相互
作用
MADS 域 可 用 于 DNA 绑 定 和 蛋 白 二 聚 化，
MADS 域是 MADS 蛋白序列中最保守的序列［5］。据
报 道， 大 部 分 MADS-box 蛋 白 都 会 绑 定 到 SRE 型
CArG 盒［即 5-CC（A/T）6GG-3］的 DNA 序列元件
上，如人类 MEF2A 蛋白，MIKC 型 SEP3 蛋白［21］。
但是并不是所有 MIKC 型蛋白都如此［19］。到目前
生物技术通报 Biotechnology Bulletin 2014年第7期10
为止，研究的所有 MIKC* 型蛋白都结合到 N10 型
CArG 盒（即 5-C［A/T］8G-3）或者 MEF2 型 CArG
盒（即 5-CTA［A/T］4TAG-3）的 DNA 序列元件上，
哺 乳 动 物 的 MEF2 型 蛋 白 也 是 同 样 的 结 合 位
点［13，21］。Shima 等［17］在研究番茄 FUL1-RIN 和 FU-
L2-RIN 复合体与 DNA 相互作用的试验中也发现，
RIN/RIN 蛋 白 复 合 体 只 能 绑 定 到 N10 型 CArG 盒。
FUL1/FUL1 是不能绑定到任何 CArG 盒上的，只有
FUL1 与 RIN 蛋白相互作用后，才会以二聚体的形
式 绑 定 到 SRE 和 N10 型 CArG 盒。 而 FUL2/FUL2
却可以绑定到两种类型的 CArG 盒上。FUL2 与 RIN
相互作用后也同样可以绑定到 SRE 和 N10 型 CArG
盒上。
DNA 绑定的 MIKC 型蛋白二聚体的形成还要求
I 域的参与。I 域还会影响 DNA 绑定的二聚体的功
能 特 异 性。 对 于 AGL2、AG、SQUA 等 MIKC 型 蛋
白研究表明，MADS+I 域完全可以决定 DNA 绑定的
二聚体的形成。但也有例外，DEF 和 GLO 等 B 类
蛋白却还需要 K 域参与［20］。DNA 绑定序列的特异
性只在不同的 MIKC 型蛋白子家族间存在细微的改
变。另外也有证据表明蛋白与蛋白的相互作用会影
响其与 DNA 的结合，从而具有不同的功能或转录
潜能［21，22］。
3 MIKC 型 MADS 域蛋白的相互作用
3.1 二聚作用
MIKC 型 MADS-box 转录因子通常以聚合体的形
式绑定到靶 DNA 上，进而发挥调控作用。酵母杂交
系统和凝胶阻滞是研究植物 MADS-box 转录因子相
互作用最常用的技术［23］。经大量试验发现，MIKC
型 MADS-box 转录因子相互作用形成同源或异源二
聚体。最初，这些研究主要集中在一些与被子植物
的花结构表型变化有关的蛋白相互作用网络中（图
2）［20，24，25］。分析这些二聚体模型为研究其功能冗
余性或多样性提供了线索［26］。
并不是所有 MIKC 型蛋白形成的二聚体都能发
挥作用，如 Liu 等［13］研究发现，水稻中 MIKC* 型 S
类蛋白形成的异源和同源二聚体不能绑定到靶 DNA
上，不具有转录因子的完整功能。仅 S 类和 P 类形
成的异源二聚体才能绑定到 DNA 上。而且 MIKC*
型蛋白 MADS68、MADS63 和 MADS62 之间相互作
用的强度也有很大差别。
M I K C
MADS I K C
COOH
1509030
NH2
MIKCcර㳻ⲭA
B
MIKC*ර㳻ⲭ
K1㔃ਸDNA Ҽ㚊ॆ֌⭘ 㳻ⲭ䍘⴨ӂ֌⭘ ཊ⿽࣏㜭K2 K3M I K C
图 1 MIKC 蛋白的域结构［20］
P1 AP3
AP1
ᤏই㣕䠁劬㥹⸞⢥⢋⮚㤴
SEP1
SEP2
SEP3
SEP4
SHP2
PLE
FAR
DEFH49
DEFH72
DEFH200
SOUA
GLO DEF
PhGLO1
PhGLO2 PhTM6
PhDEF
FBP29
FBP26 FBP5
FBP2
FBP9
pM12
SLMB21
RIN
TM5
TAGL1
TAG1
TAGL11
SLMB3
LeMADS1
TM29
MC
TAP3
TM6
TP1
LeP1
FBP11
FBP7
FBP6
pM3
SHP1
STK
AG
图 2 各物种中 A、B、C、D、E 类蛋白二聚化模型［24，26］
3.2 多聚体作用
金鱼草 MIKC 型蛋白 DEF、GLO 和 SQUAMOUS
2014年第7期 11赵夏云等 ：MIKC 型 MADS-box 蛋白对开花调控作用研究进展
（SQUA）的开创性研究表明，这些蛋白除了能够形
成二聚体外，还具有形成高级蛋白复合物的能力［27］。
在拟南芥、番茄和非洲菊中进行的大量酵母筛选试
验也发现 MIKC 型蛋白具有多聚化的能力［28-30］。基
于 MIKC 型蛋白能够有效的形成四聚体的事实，提
出了一个 MIKC 型 MADS-box 蛋白复合体的分子作
用模型（图 3）。在这个假设的模型中，MIKC 型蛋
白相互作用形成的四聚体结合到目标基因的两个
CArG 盒上，引起 DNA 弯曲，从而使弯曲的 DNA 环
绕着这个四聚体 ；然后 MIKC 型蛋白复合体与转录
辅因子和染色质重塑蛋白结合。转录辅因子能够介
导转录调控，影响靶基因的特异性 ；染色质重塑蛋
白能够改变靶基因转录起始位点的染色质结构，三
者结合起来从而激活或抑制转录［3，27，31，32］。研究表
明，仅一个 CArG 盒也可以绑定一个高级蛋白复合
体。由此推断，蛋白复合体首先绑定到靶基因启动
子的一个 CArG 盒上，导致 DNA 弯曲，然后第 2 个
异源二聚体绑定到另一个 CArG 盒上，从而稳固高
度蛋白复合体在 DNA 上的绑定。这可以很好地说明
MIKC 型蛋白复合体在活体启动子上如何形成 DNA
环，对之前的假说进行了补充［31，32］。
对 蛋 白 复 合 物 的 研 究 发 现 E 类 蛋 白 SEPALIATA
（SEP）在高级蛋白复合物形成和花发育中起胶合作
用［29，31，32］。在其他多种高度复合物，如对内种皮
发育起作用的 B-sister（Bs）类 MIKC 型蛋白复合物
中也发现了 SEP 蛋白［33，34］，这再次暗示了 SEP 蛋
白起着胶合中心的功能。离体研究还发现，SEP3 蛋
白在目标 DNA 序列存在情况下，本身也能够形成同
源四聚体［18］。这一四聚体复合物是否存在生化功能，
虽然这一问题还未得到证实，但它很好地反应出了
蛋白质具有形成多聚物的本质。
3.3 ABC模型与花器官特异性的四聚体模型
大多数被子植物花器官（萼片、花瓣、雄蕊和
心皮）是由 MIKC 型基因编码的蛋白相互作用所决
定的。在经典的 ABC 模型中，研究拟南芥和金鱼草
同源突变体的表现型发现，这 3 类基因（A、B 和 C 类）
决定了花器官的形成和特异性 ：A 类基因调控萼片
发育 ；A 类和 B 类基因共同决定花瓣发育 ；B 类和
C 类基因决定雄蕊发育 ；而 C 类基因则决定心皮发
育［35，36］。拟南芥中，A 类基因包括 AP1 和 AP2，B
类基因为 AP3 和 PI，C 类基因包括 AG。之后又发现
了 D 类基因 STK 和 E 类基因 SEP1/2/3/4。除了 AP2
以外，其他的基因都属于 MIKC 型基因。通过观察
MIKC 型蛋白高度复合体的形成，结合 ABC（E）模
型，从而提出了花器官特异性的四聚体模型（图 4）。
CArG box
CA
rG
box
MADS
M
A
D
S
MADS
M
A
D
S 䶦สഐḃ㢢䍘䟽ກ㳻ⲭ䖜ᖅ䖵ഐᆀ
图 3 MADS-box 蛋白复合体的作用模型（MADS-box 蛋
白复合体的形成模式和一个假设的调控机制）［3］
大量体外研究发现，MIKC 型蛋白复合体的组
成取决于蛋白的相对浓度和 DNA 序列。如蛋白质
滴 定 试 验 中， 当 SEP3、AP3、PI 和 AG 这 4 种 蛋
白的浓度相同时，绑定到靶 DNA 序列上的 SEP3/
AG/SEP3/AG 四聚体就比较多，而 SEP3/AG/AP3/PI
和 SEP3/AG/AP3/PI 四聚体相对很少。分别减少某
个蛋白的相对浓度时，形成的四聚体又会不同［32］。
ABCE⁑ර
P1
AP3
AP1
E SEP1-4
AP1 SEP
SEP
AP1
AP1㩬⡷ 㣡⬓ 䳴㭺 ᗳⳞ㣡ಘᇈ⢩ᔲᙗⲴഋ㚊փ⁑රSEP P1 AP3 AG SEP AG AGSEPSEPP1 AP3BA C AG
图 4 ABC 模型与花器官特异性的四聚体模型［3，9］
生物技术通报 Biotechnology Bulletin 2014年第7期12
在植物生长发育的各阶段，MIKC 型蛋白相互作用形
成不同的四聚体，激活或抑制相应的靶基因，从而
调控不同花器官的分化和发育［3，31］。
4 非 MADS 因子在蛋白复合物中的可能作用
MADS 域转录因子不仅存在于植物中，而且在
动物中也存在。哺乳动物和酵母 MADS 域蛋白除了
能形成同源和异源二聚体外，这些蛋白还能和其他
类型的蛋白特异性地相互作用。例如，其他家族的
转录因子或者辅助因子（如保护酶、基因代谢产物）、
组氨酸乙酰基转移酶（HATs）、组氨酸脱乙酰基转
移酶（HDACs），后者被认为是在染色质重构中起着
重要作用［4］。进一步研究表明，这些相互作用的协
同因子决定着目标基因被结合或被调节，被激活或
抑制。
虽然在植物中很少见，但是 MIKC 型 MADS 域
蛋白与非 MADS 域蛋白相互作用仍有报道。例如，
亮氨酸富集蛋白（受体激酶）、转录因子、RNA 结
合蛋白、染色质重构蛋白［32］。事实上在哺乳动物、
酵母和植物 MADS 域蛋白中存在相同的相互作用模
式，由此暗示这些相互作用是保守的。而且在 MIKC
型蛋白和细胞膜结合受体相互作用中发现了拟南芥
AGL15 蛋白只出现在细胞核外［37］，因此不能用酵母
双杂系统验证这一相互作用。最近研究发现，SEP3
蛋白存在于大分子复合物中，其分子大小远超过
MADS 域蛋白四聚体，由此暗示非 MADS 域蛋白存
在于转录因子复合物中［32］。
5 MIKC 型蛋白在植物体内的相互作用
以上大多数研究反映的是离体条件和基于酵母
杂交技术下 MIKC 型蛋白相互作用的信息，这很难
反映出它们在活体下本身具备的分子行为。MIKC
型蛋白活体下大多数存在于高级复合物中［38］。在植
物细胞环境中各种相互作用的蛋白在同一时间出现，
相互之间竞相形成二聚体或高度多聚物。而且在植
物活体中发现的同源二聚体［39，40］，在酵母中却可能
检测不到［41］。最近有不少新方法用来检测体内蛋白
的相互作用。
FRET-FLIM（荧光共振能量转移）用于研究活
体植物细胞中大量的二聚化和多聚化。FRET 系统
非常敏感，可以反映出不同强度相互作用的同源或
异源二聚体，也能够直接可视化的反映出活细胞中
的相互作用。Nougalli-Tonaco 等［40］用这种方法发现
矮牵牛活体中 D 类蛋白 FBP11 和 Bs 蛋白 FBP24 之
间的相互作用是通过 E 类胶合因子 FBP2 加强和稳
定的。同样的也发现拟南芥体内 SEP3 胶合分子影
响 AP3-PI 二聚化［25］。这一方法也成功用于花粉特
异 MADS 域蛋白相互作用的研究［42］。利用这种方法
能够揭示 MADS 蛋白在分子和细胞水平的功能。
绿色荧光蛋白（GFP）的引入和演化可以用于
可视化检测活体下蛋白行为。荧光蛋白用于 MIKC
型蛋白标签。在 AP1 蛋白 N 端和 C 端标记 GFP 表
明，N 端标记蛋白主要定位于细胞质，在 ap1 突变
体中不存在［43］。相对而言，C 端标记定位于花分
生组织的细胞核中，并能够在突变体中出现。这种
N 端融合 GFP 标签的 MIKC 型蛋白的失调现象同样
出现在原生质体中，由此表明 ：核定位信号受到了
GFP 标记分子的影响［29］。近来源于自身启动子区
域 的 C 端 标 记 AG、FRUTTFUL（FUL） 和 DIANA
（DIA）MADS 域蛋白的表达已有报道。因此，C 端
标记 GFP 不会阻碍 MIKC 型蛋白的正常行为。这拓
展了 MIKC 型蛋白在自身活体环境下表达及定位研
究的方法和思路。例如，最近 Smaczniak 等［32］ 在
AG、FUL、SEP3 和 AP1 上标记 GFP 研究其蛋白定位，
并结合 IP（免疫共沉淀）法确定这些蛋白在复合体
中的相对数量。如此可以分析蛋白在植物不同发育
阶段蛋白复合体定位的动态变化情况。
双分子荧光互（BiFC）分析技术是由绿色荧光
蛋白（GFP）演化而来的，它能够直观、快速地判
断出目标蛋白在活细胞中的位置和相互作用。将荧
光蛋白分子的两个互补片段（YN 和 YC）分别与目
标蛋白 MPF1 和 PFSOC1 基因融合表达。在转基因
拟南芥中检测到荧光蛋白活性恢复，表明了 MPF1
和 PFSOC1 蛋白在植物体内相互作用形成异源二聚
体［44］。用同样的方法，在植物的花分生组织发育阶
段发现了 SEP3/AG，SEP3/AP1，AP3/PI 的相互作用，
而且 AG/SEP3 和 AP1/SEP3 异源二聚体定位于细胞
核中，AP3/PI 则分布于整个细胞中［32］。
6 展望
MIKC 型 MADS-box 蛋白，特别是 ABCDE 类转
2014年第7期 13赵夏云等 ：MIKC 型 MADS-box 蛋白对开花调控作用研究进展
录因子成员引起了广泛的研究。近 20 年通过正向
或反向基因突变研究 MIKC 型 MADS-box 蛋白功能，
离体条件下研究二聚体和 DNA 绑定特性。这些研究
表明了在转录因子之间，以及转录因子与 DNA 之间
的作用特性，这在很大程度上阐明了 MIKC 型蛋白
的特异性及其功能。离体条件下研究方法的突破可
用于研究和分析蛋白活体分子行为和相互作用。也
可以根据序列信息预测 MIKC 型蛋白相互作用［45］，
研究相互作用进化网络。多色荧光互补技术在植物
体中的应用不仅能同时检测到多种蛋白复合体的形
成，还能够对不同蛋白质间产生相互作用的强弱进
行比较。在不久的将来，能否利用已知的蛋白质-蛋
白质、蛋白质 -DNA 的相互作用，结合数学、化学、
物理知识及计算机科学，构建出花器官发育过程中
蛋白相互作用的生物信息学数据库，这将是今后努
力研究的方向。
最近的研究从分子水平上反映了植物 MIKC 型
转录因子如何识别靶基因并调控它的表达。但是，
MIKC 型蛋白怎样具有功能特异性的机理还不清
楚［13，18，38］。对 MIKC 蛋白的全基因组分析发现了
大量的绑定位点和潜在的靶基因［46，47］。在不同发
育阶段发挥作用的蛋白的 DNA 绑定位点具有重叠部
分。这表明不同的 MIKC 型转录因子竞争相同的绑
定位点，从而控制靶基因的表达。相同的靶基因与
一般的细胞过程有关，而不同的靶基因则与某一发
育过程有关。在未来的研究中弄清 MIKC 蛋白所调
控的靶基因的特异性将是另一个研究热点。
MIKC 型 MADS-box 蛋白调控网络模型为我们进
一步研究花发育提供了新的视角。与经典的 ABC 模
型相比，该模型仍然缺少大量的实验数据的支持［3］。
植物细胞环境中特定复合物的形成是一个高度动态
的过程，复合物的组份取决于各蛋白的浓度，辅因
子的存在和相互作用亲和力的不同。但是目前的实
验主要集中在体外研究，在未来需要不断改进植物
体内研究技术，从而为活体中蛋白复合物相互作用
机理提供更多的依据。
参 考 文 献
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（责任编辑 狄艳红）