全 文 ：生命科学
Chinese Bulletin of Life Sciences
第22卷 第6期
2010年6月
Vol. 22, No. 6
Jun., 2010
文章编号 ：1004-0374(2010)06-0561-06
收稿日期：2009-12-28；修回日期：2010-03-01
基金项目：高等学校博士学科点专项科研基金
(200803350098；20090101110116)
*通讯作者：罗本燕，E-mail：luobenyan@zju.edu.cn；
夏强，Tel：0571-88208252，E-mail：xiaqiang@zju.
edu.cn
Pannexin通道蛋白功能研究概述
汪敬业1，孙丽娜2，夏　强2*，罗本燕1*
(1 浙江大学医学院附属第一医院神经内科，杭州 310003；
2浙江大学医学院生理学系，杭州 310058)
摘　要：Pannexin基因是2000年发现的缝隙连接蛋白家族新成员。目前研究表明，Pannexin蛋白（Px）
可以在细胞膜上组成半通道或在细胞间形成缝隙连接通道，介导细胞内 A T P 释放、细胞间钙波传递、
味觉感受、血管血流调节以及免疫应答等多种生理功能。在病理状态下，P x 参与炎症、肿瘤、脑缺
血、癫痫以及心衰等重大疾病发生、发展。随着Pannexin 研究领域的深入，其生理病理状态下的更
多重大功能将被阐释。
关键词：P a n n e x i n；半通道；缝隙连接
中图分类号：Q71 文献标识码：A
The research progress in the functions of pannexin
WANG Jing-ye1, SUN Li-na2, XIA Qiang2*, LUO Ben-Yan1*
(1 Department of Neurology, the First Affiliated Hospital,
Zhejiang University School of Medicine, Hangzhou 310003, China;
2 Department of Physiology, Zhejiang University School of Medicine, Hangzhou 310058, China)
Abstract: The gene of Pannexin is a new gap junction family member discovered in 2000. Recent studies indicate
that pannexin protein can form hemichannel on the membrane or intercellular gap junction channel. Many
investigations have demonstrated that pannexin channels are not only involved in ATP release, blood flow
regulation, taste perception, immune response, and the initiation and propagation of Ca2+ waves in physiology,
but also responsible for inflammatory diseases, tumor, brain ischemia, seizure, as well as heart failure. With the
intensive researches in pannexin, more important functions will be discovered.
Key words: pannexin; hemichannel; gap junction
缝隙连接通道(gap junction)是由细胞膜上两个紧
密相连的六聚体半通道(hemichannel)两两对接形成的
亲水性通道，该通道开放可使带电离子或小分子物
质自由通过。通过缝隙连接通道可以实现离子及小
分子物质在相邻细胞间的快速交换，是细胞间活动
同步化的基础。长期以来研究表明，脊椎动物上缝
隙连接通道由缝隙连接蛋白Connexin(Cx)构成，不
同细胞上Cx亚型存在差异。2000年，Panchin等[1]
在脊椎动物体内找到一类基因与无脊椎动物缝隙连
接蛋白基因Innexin类似，被称为Pannexin(Px)。Px
蛋白包含三种亚型：Px 1、Px 2 和 Px 3。研究发
现Px 1蛋白可组成同聚体通道或与Px 2组成异聚体
通道，而Px 2和Px 3均不能单独组成同聚体通道[2, 3]。
近年来研究发现Px蛋白组成通道发挥着重要的生理
功能，并介导多种重大疾病的发生发展，本文就该
方面研究进展作一详细阐述。
562 生命科学 第22卷
1　Px通道的生理功能
1.1　Px半通道介导ATP释放
三磷酸腺苷(ATP)是细胞内重要的能量分子，
也是参与细胞间信息传递的重要信号分子，低氧、
低渗、细胞形变、去极化等生理因素刺激下细胞释
放 ATP 增加。长期以来关于 ATP 释放机制存在两
种解释：其一是ATP同其他神经递质一样或者同其
他递质一并通过囊泡释放；其二是ATP 通过某种通
道介导释放。既往研究提示 Cx 蛋白组成的缝隙连
接通道/半通道可能参与ATP 的释放，近年来研究
发现Px 1通道可介导味觉细胞、呼吸道上皮细胞、
红细胞等多种细胞释放 ATP。
Bao等[4]在爪蟾卵母细胞中表达人Px 1蛋白后记
录到一种大的通道电流(550 pS或475 pS)，细胞膜
电位钳制在-20 mV 以下时该通道基本处于关闭状
态。高钾去极化、机械应力(mechanical stress)可
以使该通道开放且在不同的膜电压下呈现5 种开放
状态，分别是5％、25％、30％、90％以及100％
开放，该通道激活后绝大多数处于半开放状态且可
在不同开放状态之间快速转换。当向卵母细胞中转
入Cx 43 基因后ATP释放量并无明显变化，而当转
入Px 1 基因后ATP 释放量显著增加，该结果提示
细胞内ATP通过Px 1通道释放到细胞外。Locovei
等[ 5 ]研究发现，红细胞在低氧、低渗、机械形变
时可以释放ATP，而红细胞无递质囊泡样结构，且
A T P 释放能被缝隙连接通道阻断剂生胃酮
(carbenoxolone, CBX)阻断，提示ATP释放可能由缝
隙连接半通道介导。红细胞虽不表达 Cx 蛋白但可
见Px 1 蛋白表达，进一步研究证实，Px 1 蛋白可
以在红细胞膜上形成通道且可能介导了 ATP 的释
放。Huang 等[6]研究发现，Px 1蛋白主要表达于缺
乏传入神经的味觉感受细胞(II型细胞)中，味觉感
受细胞在味觉刺激时通过 P x 1 通道释放 A T P。
Ransford等[7]研究发现Px 1蛋白表达于人呼吸道上
皮细胞顶端，呼吸道上皮细胞在低应力(hypotonic
stress)刺激时通过Px 1通道释放ATP。Cx 43是星
形胶质细胞中主要表达的缝隙蛋白，Iglesias等[8]在
敲除Cx 43基因的小鼠中研究发现Px 1通道而非Cx
43 通道介导星形胶质细胞 ATP 的释放。
Px 1 通道不仅可介导 ATP 释放，研究表明，
Px 1蛋白与ATP受体(代谢型受体P2YR或离子型受
体P2XR)尚存在复杂的相互作用。Locovei等[9]在爪
蟾卵母细胞中共表达Px 1 与 P2Y1R 或 P2Y2R 时发
现，静息膜电位下ATP 能够通过激活P2Y 受体而诱
导 Px 1 通道开放。既往研究发现，P2XR 长时间
激活(其中P2X7R最为显著)尚允许某些大分子染料
物质通过，该现象一直未得以解释。Pelegrin 和
Surprenant[10]研究发现，单核细胞、巨噬细胞、星
形胶质细胞等免疫细胞中均高度表达Px 1 mRNA，
免疫共沉淀研究发现P2X7R与Px 1两种蛋白存在相
互作用，进一步研究证实 Px 1 通道开放可介导
P2X7R 激活后的染料内流。Locovei 等[11]在爪蟾卵
母细胞及稳定表达P2X7R 的星形胶质细胞瘤细胞研
究中也证实 Px 1 通道与P2X7R 间存在相互作用，
P2X7R长时间激活诱导Px 1通道开放从而介导染料
内流。Iglesias等[8]在Cx 43基因敲除小鼠的星形胶
质细胞中研究也证实Px 1通道介导P2X7R激活后的
染料内流以及ATP释放。Qiu和 Dahl[12]在爪蟾卵母
细胞及蛙红细胞中研究发现ATP能够剂量依赖性地
抑制Px 1 通道开放，说明ATP 具有负反馈调节Px
1 通道开放的作用，从而可能精确调控细胞外 ATP
浓度以发挥其生理功能且可以避免ATP 的过度丢失
而对细胞造成损害。将P2X7R 胞外环第75 位精氨
酸突变后发现，A T P 抑制作用显著减弱或完全消
失，表明ATP 可能通过作用于P2X7R 而抑制Px 1
通道开放。
1.2　Px通道参与钙波传递
钙波是细胞间信息通讯的一个重要方式，参与
多种生理活动过程。细胞间与缝隙连接有关的钙波
传递有两种途径：一种是缝隙通道介导的细胞内途
径，即Ca2+本身或Ca2+激活的第二信使(如Inositol
1,4,5-trisphosphate, IP3)通过细胞间的缝隙连接通道
传递到临近细胞引起细胞内Ca2+ 增高；另一种是受
体介导的细胞外途径，即ATP释放到细胞外通过作
用于临近细胞ATP受体使细胞内Ca2+ 增高。过去研
究认为Cx 蛋白组成的缝隙连接通道参与钙波传递，
然而，Suadicani等[13]研究发现Cx 43敲除的星形胶
质细胞间钙波传递依然存在，说明星形胶质细胞间
钙波传递并不依赖于Cx 43 通道，相反敲除P2X7R
后钙波传递消失。Vanden Abeele等[14]在人胚肾细胞
以及前列腺癌细胞中过表达Px 1蛋白研究中发现，
相邻细胞间可形成Ca2+ 渗透性的缝隙连接通道，此
外Px 1蛋白也能在内质网上形成Ca2+ 渗透性通道。
因此，一方面Px 1缝隙连接通道允许细胞间Ca2+直
接弥散而参与钙波传递；另一方面Px 1半通道通过
介导 ATP 释放而参与钙波传递：释放到细胞外的
563第6期 汪敬业，等：Pannexin 通道蛋白功能研究概述
ATP一方面通过作用于相邻细胞P2YR产生第二信使
IP3，IP3诱导内质网释放Ca2+ 使细胞内Ca2+ 增高；
此外ATP 也可通过激活P2X7R 使细胞内Ca2+ 增高，
P2X7R 的激活、细胞内IP3或 Ca2+ 增高又可诱导Px
1 通道开放释放 ATP，因此使得钙波在相邻细胞间
传递[9-11, 15]。线虫尾部起搏细胞周期性的钙峰引发肠
道间规律性的钙波传递，其周期性及节律性控制着
线虫排便运动。Peters等[16]研究发现，线虫体内Px
1 蛋白组成缝隙连接通道，维持线虫尾部起搏细胞
节律的可靠性及活动的优先性，维持节律性的钙峰
起源及规律的钙波传递，控制线虫肠道的节律性活
动和排便反应。
1.3　Px半通道参与血流调节
Locovei等[5]研究发现红细胞膜上Px 1半通道可
介导ATP释放从而参与局部血流调节，具体机制如
图1：缺氧或细胞形变时红细胞释放 ATP，ATP 作
用于红细胞上 P2YR 可诱导红细胞进一步释放 ATP
(ATP 诱导的ATP 释放)，释放的ATP 激活内皮细胞
上P2Y受体促发内皮细胞间钙波，钙波逆向传递到
毛细血管前括约肌诱导 NO 合成和释放从而使血管
平滑肌舒张，局部血流和氧供增加使缺氧状态得到
改善。环氧二十碳三烯酸(epoxyeicosatrienoic acids,
EETs)是红细胞内储存的具有血管舒张作用的内皮源
性超极化因子。Jiang等[17]研究发现，ATP和BzATP
(P2X7R 特异性激动剂)均可诱导红细胞释放EETs，
其中 BzATP 更为有效，且能被 P2X7R 阻断剂亮蓝
以及 CBX 所抑制，结果提示红细胞膜上 P2X7R 激
活诱导的Px 1通道开放介导EETs的释放从而参与血
流调节。
1.4　Px通道参与味觉传递
Huang等[6]研究发现味觉感受细胞接受味觉刺激
后通过Px 1通道释放ATP，且突触前细胞受高钾去
极化或ATP 刺激后可释放 5-HT，但突触前细胞对
直接的味觉刺激无反应。细胞内酸化或CBX关闭Px
1通道以阻断ATP 释放，或用ATP 酶 Apyrase 降解
细胞外ATP，或用嘌呤受体阻断剂suramin阻断ATP
受体等多种途径均可阻断味觉刺激时突触前细胞释
放 5-HT。以上结果说明：味觉感受细胞接受味觉
刺激后通过Px 1 通道介导ATP 释放，释放到胞外
的ATP作用于临近的突触前细胞使之释放5-HT从而
参与味觉传递。
2　Px蛋白在疾病中的作用
由于Px 蛋白具有半通道或缝隙连接通道的功
能，尤其Px蛋白是神经系统锥体神经元上目前发现
的惟一的缝隙连接蛋白，研究者们确信病理状态下
Px 蛋白参与了某些疾病的发生与发展。
2.1　Px 1参与机体免疫应答及炎症反应
巨噬细胞内活化的caspase-1可将白介素IL-1β
前体(pro-IL-1β)激活为成熟的IL-1β，释放到细胞外
的IL-1β可激活机体免疫系统产生免疫应答以消灭病
原体，但同时IL-1β也是一种重要的致炎因子，过
量释放可能产生严重的炎症反应。多个研究均发现
Px 1通道参与机体免疫应答及炎症反应，其可能机
制如图2 所示：当细菌入侵机体时细菌某些成分与
免疫细胞表面受体TLR (Toll-like receptor)结合启动
pro-IL-1β的转录和翻译(signal 1和signal 2); 细菌或
细菌产物直接经由Px 1通道进入细胞内(signal 3)通
过某种机制与cryopyrin(通过激活caspase-1而参与
多种炎症反应的一个关键酶)上的 LRR(leucine-rich
repeats)作用，激活cryopyrin、procaspase-1和ASC
组成的炎性体而使caspase-1活化(signal 4); ATP激
图1　Px 1通道参与局部血流调节[5]
564 生命科学 第22卷
活P2X7受体(signal 5)或钾通道(signal 6)诱导的钾离
子快速外流使细胞内低钾均可激活IL-1β；细胞内
钙离子浓度的增加可促进IL-1β释放(signal 7)，IL-
1β释放可能由Px 1通道介导[10,18-22]。
2.2　Px 1参与脑缺血缺氧性疾病
Thompson等[23]研究发现成熟的锥体神经元上无
Cx 蛋白表达但表达Px 1 蛋白，在急性分离的海马
神经元上研究发现氧和葡萄糖剥夺(OGD)可诱导Px
1 半通道开放。在OGD 处理后15 min 内及时恢复
氧和葡萄糖供应可以使该通道关闭，而OGD 20 min
后该通道呈永久开放状态，与此同时神经元也出现
肿胀以及细胞膜的崩溃。该研究小组预测锥体细胞
上Px 1 半通道的开放除允许钠、钾、钙离子异常
流动外还允许葡萄糖、A T P 等小分子物质流出细
胞，由此引起的胞内外离子紊乱和能量丢失可能加
剧了锥体神经元缺血缺氧损伤。Zappala等[24]在结扎
大鼠双侧颈总动脉造成的脑血流低灌注模型中研究
发现Px 2蛋白在神经胶质细胞中表达有增加，而在
神经元中表达无明显改变。Zhang 等[25]在培养神经
元中研究同样证实OGD 能诱导Px 1 通道开放，免
疫组化提示细胞膜上Px 1蛋白有所增加但缺乏统计
学差异，OGD 损伤后神经元内Px 1 蛋白的总含量
并无明显改变。
2.3　Px与癫痫
以往电生理研究表明，NMDA 受体在重复或长
时间激活产生的NMDA 通道电流后存在一个继发的
内向电流，即使洗脱 NMDA 该内向电流依然存在，
该现象一直未得到合理解释。Thompson 等[26]在急
性分离的海马锥体神经元上研究发现 NMDAR 受体
激活后继发的内向电流系Px 1通道开放所致，在海
马脑片上的研究发现1 0 p a n x 干扰肽能显著降低
NMDA 诱导的癫痫样放电频率和幅度以及阻断并抑
制锥体神经元摄取荧光染料，以上结果提示Px 1通
道可能在癫痫异常电活动中扮演重要角色。
2.4　Px参与肿瘤抑制
过去研究认为 Cx 蛋白具有抑制肿瘤的作用，
Lai等[27]研究发现正常星形胶质细胞中可见Px 1、Px
2 以及Px 3 mRNA 条带，而C6 神经胶质瘤细胞中
无任何Px表达。C6胶质瘤细胞中转入Px 1基因后
发现Px 1蛋白几乎全部分布于膜性组织上，且可以
在相邻细胞间观察到染料偶联现象，说明有缝隙连
接通道形成。C6 胶质瘤细胞中表达外源性Px 1 蛋
白虽然未能使胶质瘤细胞凋亡增加，但胶质瘤细胞
从正常的纺锤形变为扁平形，肿瘤细胞无序增殖以
图2　Px 1通道参与IL-1β激活与释放机制[22]
565第6期 汪敬业，等：Pannexin 通道蛋白功能研究概述
及迁移能力均明显降低；裸鼠脑内种植 C6 胶质瘤
细胞可见肿瘤形成，但转入Px 1基因的肿瘤生长体
积明显减小，以上结果提示Px 1蛋白具有抑制肿瘤
生长的作用。
2.5　机械敏感性Px通道参与压力应激相关性疾病
研究表明，Px 蛋白组成通道是一种机械敏感
性通道，因此可能参与某些压力应激相关疾病的发
生发展。既往研究发现急性青光眼、颅高压等静水
压增加情况下可出现神经元损害，其具体机制尚不
十分明确，另有研究也发现高浓度ATP 作用于视网
膜神经节细胞P2X7R 可导致细胞内Ca2+ 超载以及神
经细胞兴奋性毒性死亡。Reigada等[28]研究发现眼睛
玻璃体内净水压在20~100 μmHg 范围内，ATP释放
随净水压增高而增加；净水压增高20 mmHg 时 ATP
浓度在30 min内逐渐下降到基线，但增高70 mmHg
时 ATP浓度增加维持较长时间不降低，说明高压力
下ATP 持续释放。净水压增高诱导的ATP 释放能被
10 μmol/L CBX 阻断，根据该通道的机械敏感性以
及能被CBX 阻断推测其由 Px 蛋白组成。上述结果
说明，机械敏感性 Px 通道介导的 ATP 释放在急性
青光眼、颅高压导致的神经元损伤中可能扮演了一
定角色。高血压、心脏瓣膜病变、血容量增加等
疾病使心肌细胞长时间过度伸展(mechanical stretch)，
心肌细胞发生肥大和纤维化改变，最终走向心衰。
Nishida等[29]研究发现心肌细胞Px 1通道参与心肌纤
维化过程：心肌细胞表达Px 1 和 Px 2 两种Px 蛋
白，高压力状态下心肌细胞伸长使Px 1 mRNA 表
达增加且诱导 Px 1 通道释放ATP 和 UDP，ATP 和
UDP作用于P2Y6R激活G12/13蛋白从而诱导纤维化
因子表达增加，纤维化因子激活纤维原细胞产生过
多的I型和III型胶原纤维，最终导致心肌纤维化和
心衰发生。
3　问题与展望
自Px 在脊椎动物上发现以来，Px 蛋白的功能
引起了高度关注。研究显示Px蛋白的分布、表达、
修饰等多种性质与Cx 蛋白存在较大差别，Px 蛋白
能否在细胞间形成缝隙连接通道目前尚存有争议，
但 Px 半通道已被研究证实，该通道可被低氧、低
渗、机械应力、细胞去极化、细胞内 Ca 2+ 浓度增
加等多种因素诱导开放。目前研究已经揭示该通道
的诸多重要功能，但 Px 发现时间距今仍很短且其
功能复杂，对其研究才刚刚起步，诸多问题有待阐
明。主要表现在：(1) Px 1 通道的开放允许ATP、
IL-1β、EETs等小分子物质自由通过，此外Px 1蛋
白与嘌呤受体(P2XR 或 P2YR)及炎性体蛋白间存在
直接或间接的相互作用。因此，Px 通道尚可介导
哪些信号分子释放以及Px蛋白尚与哪些功能蛋白存
在相互作用值得深入揭示。 (2) 缺血缺氧损伤以及癫
痫研究均表明Px蛋白表达水平无明显增减，因此，
病理状态下研究该通道的动态组装、开放在病理损
害中的作用将更为重要。 (3) 神经系统锥体神经元上
缝隙连接(电突触)的存在对于神经元间回路形成和活
动的同步化极为重要，轴突和轴突间的电偶联是皮
层、海马间形成高频振荡的基础，多个研究也提示
Px 蛋白可以形成缝隙连接通道。因此，神经系统
内Px蛋白组成缝隙连接通道的可能性更大，对此的
研究将使神经系统复杂的电活动机制得以进一步阐
明；但缝隙连接通道存在动态组装过程，存在时间
仅可持续数分钟且少数几个即足以发挥必要的功
能，这也增加了形态学及电生理研究中观察或记录
到缝隙连接通道的难度[30]。 (4) 目前众多研究主要集
中在Px 1蛋白上，虽然Px 2和Px 3蛋白不能单独
组成通道，但Px 2和Px 3蛋白能否同Px 1蛋白一
样与其他蛋白结合充当某种信号分子从而参与生理
病理状态下功能调节有待研究。随着Px蛋白研究的
深入，更多重要功能将被阐释，Px 可能成为众多
重大疾病的干预靶点。
[参　考　文　献]
[1] Panchin Y, Kelmanson I, Matz M, et al. A ubiquitous family
of putative gap junction molecules. Curr Biol, 2000, 10(13):
R473-4
[2] Bruzzone R, Hormuzdi SG, Barbe MT, et al. Pannexins, a
family of gap junction proteins expressed in brain. Proc Natl
Acad Sci USA, 2003, 100(23): 13644-9
[3] Baranova A, Ivanov D, Petrash N, et al. The mammalian
pannexin family is homologous to the invertebrate innexin
gap junction proteins. Genomics, 2004, 83(4): 706-16
[4] Bao L, Locovei S, Dahl G. Pannexin membrane channels are
mechanosensitive conduits for ATP. FEBS Lett, 2004, 572
(1-3): 65-8
[5] Locovei S, Bao L, Dahl G. Pannexin 1 in erythrocytes: func-
tion without a gap. Proc Natl Acad Sci USA, 2006, 103(20):
7655-9
[6] Huang YJ, Maruyama Y, Dvoryanchikov G, et al. The role
of pannexin 1 hemichannels in ATP release and cell-cell
communication in mouse taste buds. Proc Natl Acad Sci
USA, 2007, 104(15): 6436-41
[7] Ransford GA, Fregien N, Qiu F, et al. Pannexin 1 contrib-
utes to ATP release in airway epithelia. Am J Respir Cell Mol
Biol, 2009: 41(5): 525-34
[8] Iglesias R, Dahl G, Qiu F, et al. Pannexin 1: the molecular
566 生命科学 第22卷
substrate of astrocyte “hemichannels”. J Neurosci, 2009, 29
(21): 7092-7
[9] Locovei S, Wang J, Dahl G. Activation of pannexin 1 chan-
nels by ATP through P2Y receptors and by cytoplasmic
calcium. FEBS Lett, 2006, 580(1): 239-44
[10] Pelegrin P, Surprenant A. Pannexin-1 mediates large pore
formation and interleukin-1β release by the ATP-gated P2X7
receptor. EMBO J, 2006, 25(21): 5071-82
[11] Locovei S, Scemes E, Qiu F, et al. Pannexin1 is part of the
pore forming unit of the P2X(7) receptor death complex.
FEBS Lett, 2007, 581(3): 483-8
[12] Qiu F, Dahl G. A permeant regulating its permeation pore:
inhibition of pannexin 1 channels by ATP. Am J Physiol
Cell Physiol, 2009, 296(2): C250-5
[13] Suadicani SO, Brosnan CF, Scemes E. P2X7 receptors me-
diate ATP release and amplification of astrocytic intercellu-
lar Ca2+ signaling. J Neurosci, 2006, 26(5): 1378-85
[14] Vanden Abeele F, Bidaux G, Gordienko D, et al. Functional
implications of calcium permeability of the channel formed
by pannexin 1. J Cell Biol, 2006, 174(4): 535-46
[15] Barbe MT, Monyer H, Bruzzone R. Cell-cell communica-
tion beyond connexins: the pannexin channels. Physiology:
Bethesda, 2006, 21: 103-14
[16] Peters MA, Teramoto T, White JQ, et al. A calcium wave
mediated by gap junctions coordinates a rhythmic behavior
in C. elegans. Curr Biol, 2007, 17(18): 1601-8
[17] Jiang H, Zhu AG, Mamczur M, et al. Stimulation of rat
erythrocyte P2X7 receptor induces the release of
epoxyeicosatrienoic acids. Br J Pharmacol, 2007, 151(7):
1033-40
[18] Kanneganti TD, Lamkanfi M, Kim YG, et al. Pannexin-1-
mediated recognition of bacterial molecules activates the
cryopyrin inflammasome independent of Toll-like receptor
signaling. Immunity, 2007, 26(4): 433-43
[19] Schenk U, Westendorf AM, Radaelli E, et al. Purinergic con-
trol of T cell activation by ATP released through pannexin-
1 hemichannels. Sci Signal, 2008, 1(39): ra6
[20] Silverman WR, De Rivero Vaccari JP, Locovei S, et al. The
pannexin 1 channel activates the inflammasome in neurons
and astrocytes. J Biol Chem, 2009: 284(27): 18143-51
[21] Pelegrin P, Surprenant A. Pannexin-1 couples to maitotoxin-
and nigericin-induced interleukin-1β release through a dye
uptake-independent pathway. J Biol Chem, 2007, 282(4):
2386-94
[22] Dinarello CA. A signal for the caspase-1 inflammasome free
of TLR. Immunity, 2007, 26(4): 383-5
[23] Thompson RJ, Zhou N, MacVicar BA. Ischemia opens neu-
ronal gap junction hemichannels. Science, 2006, 312(5775):
924-7
[24] Zappala A, Li Volti G, Serapide MF, et al. Expression of
pannexin2 protein in healthy and ischemized brain of adult
rats. Neuroscience, 2007, 148(3): 653-67
[25] Zhang L, Deng T, Sun Y, et al. Role for nitric oxide in perme-
ability of hippocampal neuronal hemichannels during oxy-
gen glucose deprivation. J Neurosci Res, 2008, 86(10): 2281-
91
[26] Thompson RJ, Jackson MF, Olah ME, et al. Activation of
pannexin-1 hemichannels augments aberrant bursting in the
hippocampus. Science, 2008, 322(5907): 1555-9
[27] Lai CP, Bechberger JF, Thompson RJ, et al. Tumor-sup-
pressive effects of pannexin 1 in C6 glioma cells. Cancer
Res, 2007, 67(4): 1545-54
[28] Reigada D, Lu W, Zhang M, et al. Elevated pressure triggers
a physiological release of ATP from the retina: Possible role
for pannexin hemichannels. Neuroscience, 2008, 157(2): 396-
404
[29] Nishida M, Sato Y, Uemura A, et al. P2Y6 receptor-
Galpha12/13 signalling in cardiomyocytes triggers pressure
overload-induced cardiac fibrosis. EMBO J, 2008, 27(23):
3104-15
[30] Rash JE, Yasumura T, Dudek FE. Ultrastructure, histologi-
cal distribution, and freeze-fracture immunocytochemistry
of gap junctions in rat brain and spinal cord. Cell Biol Int,
1998, 22(11-12): 731-49