全 文 ：植物学报Chinese Bulletin of Botany 2009, 44 (1): 43-51, w w w .chinbullbotany.com
收稿日期: 2007-10-10; 接受日期: 2008-02-25
基金项目: 国家自然科学基金(No. 30470879)和北京市教委科技发展计划(No. KM200610028010)
* 通讯作者。E-mail: y khe@mail.cnu.edu.cn
.特邀综述.
高等植物质体的分裂
李大朋, 张敏, 高潜, 胡勇, 何奕昆 *
首都师范大学生命科学学院, 北京 100037
摘要 质体来源于早期具光合能力的原核生物与原始真核生物的内共生事件。原核起源的蛋白以及真核寄主起源的蛋白共
同参与了质体的分裂过程。以原核生物的细胞分裂蛋白为蓝本, 近些年在植物中陆续鉴定出几种主要的原核生物细胞分裂蛋
白的同源物, 如FtsZ、MinD和MinE蛋白。然而, 除此之外, 原核细胞大多数分裂相关因子在植物中找不到其同源物, 但却鉴
定了许多真核寄主来源的分裂相关蛋白。当前研究的重点是剖析各种质体分裂蛋白协同作用的机制, 业已证明MinD和MinE的
协同作用保证了FtsZ(Z)环的正确定位。尽管经典的FtsZ的抑制因子MinC在植物中不存在, 但实验表明ARC3在拟南芥中具有
类似MinC的功能。ARC3蛋白与真核起源的蛋白如ARC5、ARTEMIS、FZL和PD环以及其它原核起源的蛋白如ARC6和GC1
等共同构成了一个复杂的植物质体分裂调控系统。
关键词 ARTEMIS, 叶绿体, FtsZ, PD环, 质体分裂, Z环
李大朋 , 张敏 , 高潜 , 胡勇 , 何奕昆 (2009). 高等植物质体的分裂. 植物学报 44, 43-51.
质体起源于早期具光合能力的原核生物与原始真核
生物的内共生事件(McFadden, 2001)。正如植物体的
所有细胞都来源于分生组织一样, 质体来源于分生组织
细胞中的前质体(Pyke, 1999), 随着细胞的分化和发育,
前质体按其所在的细胞类型分化成特定的质体。植物
细胞中质体分裂本质上就是质体数目积聚和维持的过
程。最近 10 年的研究成果表明, 质体分裂是一个高度
集成的多蛋白参与的过程, 包括原核起源的蛋白以及真
核寄主起源的蛋白。然而, 各种不同来源的蛋白在质体
分裂过程中相互作用的机制直到最近才有所阐述。
1 细菌分裂蛋白在植物中的同源物
质体分裂是由 FtsZ蛋白聚合成环引发的, 而 FtsZ是一
种具有GTP 酶活性的微管相似蛋白(Osteryoung and
Vierling, 1995)。与大多数原核生物中只含有单拷贝的
FtsZ 基因不同,在植物和藻类中已发现的 FtsZ 基因可
分为2 个不同家族, 即FtsZ1和FtsZ2, 推测这2类FtsZ
起源于蓝藻FtsZ基因的一个早期复制事件(Wang et al.,
2002)。FtsZ1和 FtsZ2是 2个重要但非冗余质体分裂
组分, 在转基因植株中二者任何一个表达水平的降低或
提高都会严重影响质体分裂(Osteryoung et al. , 1998)。
FtsZ1和 FtsZ2都是基质蛋白(McAndrew et al., 2001)
并且在分裂中点处形成Z环, 这与细菌分裂时FtsZ环的
形成相似(Fujiwara and Yoshida, 2001; Vitha et al. ,
2001)。环状结构的装配极为复杂, 其确切成分还不清
楚。借助杂交技术、双分子荧光互补技术(bimolecular
fluorescence complementat ion, BIFC)及荧光共振能量
转移技术(fluorescence resonance energy t ransfer,
FRET)等手段已经证明, FtsZ1和 FtsZ2既能自身聚合
形成同聚物也可彼此相互作用形成异聚物(Maple et al.,
2005)。在小立碗藓中, FtsZ家族的 4个同源异构体间
可相互作用, 且这种作用发生在叶绿体和细胞质的不同
部位, 推测小立碗藓FtsZ蛋白参与了叶绿体和细胞的分
裂(Gremil lon et al. , 2007)。
为什么高等植物或藻类存在2种FtsZ家族呢？合乎
44 植物学报 44(1) 2009
逻辑的解释是植物FtsZ的2个不同家族在进化中出现了
功能上的分歧, 从而能与不同的蛋白相互作用, 共同参与
到 Z环的形成。最近的研究证明了这一点。首先, 从
二者的结构看, FtsZ2在 C端有一段被称为核心结构域
的序列(Ma and Margolin, 1999; Maple et al. , 2005),
而 Fts Z1却没有。进一步研究发现, 大多数细菌 FtsZ
蛋白中都存在这个序列, 在大肠杆菌中, FtsZ与FtsA或
ZipA相互作用必须依赖这段核心结构域。这说明FtsZ2
具有特殊的作用, 蛋白的相互作用实验也证明了这一点,
即 ARC6(Vitha et al., 2003)与 FtsZ2相互作用而不与
FtsZ1作用(Maple et al. , 2005), 而 ARC6被认为具有
类似 FtsA的功能。当然, FtsZ1也有独特的功能, 因为
FtsZ1能与 ARC3作用, 但 FtsZ2却不能。进一步研究
发现, FtsZ1除了在基质中分布外, 还可与类囊体膜紧密
结合, 但这种结合受发育性调控, 因为只有在未成熟幼
嫩叶片中才发现这种结合方式, 在成熟或老叶中并不存
在此现象。At FtsZ1的过量表达强烈抑制叶绿体的分
裂, 并使类囊体形态扭曲, 类囊体结构不正常, 片层结构
增多, 基粒变大。推测 FtsZ1在叶片的发育过程中参与
了类囊体结构的构建(El-Kafafiel et al. , 2007)。总之,
从叶绿体的起源及进化角度看, 植物FtsZ基因的多样化
具有重要意义, 它使相对简单的原核起源的FtsZ分裂机
制成功地整合到高度复杂的不同植物细胞的调控体系中
(Gremil lon et al. , 2007)。
在大肠杆菌中, Z环的正确形成受到 min系统——
MinC、MinD和MinE 基因的精细调控(de Boer et al. ,
1990)。MinC抑制 FtsZ的聚合, 并与MinD和MinE 相
互作用, 通过在两极间钟摆振荡的方式保证只能在分裂
中点位置形成 Z环(Hu and Lutkenhaus, 1999)。大肠
杆菌中MinD的缺失或MinE过量表达使细胞不对称分裂
从而产生minecell(de Boer et al. , 1989)。在高等植
物中已经找到 MinD和MinE 的同源物(Collet ti et al. ,
2000; Itoh et al. , 2001; Maple et al. , 2002)。拟南芥
的AtMinD1和AtMinE1都是叶绿体基质蛋白, AtMinD1
表达水平的降低(Collet ti et al. , 2000; Fujiwara et al.,
2004)或 AtMinE1过量表达(Maple et al., 2002)都会引
起叶绿体的不对称分裂, 且分裂位点常常靠近叶绿体两
极, 最后形成大小不一的异质型叶绿体, 这与大肠杆菌缺
失MinD或MinE 过量表达产生的性状相似。尽管大肠
杆菌MinE与高等植物MinE1氨基酸序列的相似性不高
(20%), 但是从功能上来看, 二者具有高度的进化保守
性。拟南芥 AtMinE1或者小立碗藓PpMinE 在大肠杆
菌中的过量表达也可以导致minicell 的出现(Maple et
al., 2002; Zhu et al. , 2007), 这与大肠杆菌中MinE 过
量表达产生的性状一样。此外, A tMinE1可以使缺失
MinE 的大肠杆菌突变体形态恢复(Maple and Møller,
2007a)。
在大肠杆菌中, Min蛋白协同作用形成一个动态的
复合物从而调节 Z环的正确装配。假设大肠杆菌Min蛋
白与其在植物中相对应的同源物在功能上具有保守性,
推测在拟南芥中也应该存在类似的动态复合物。借助
酵母双杂交技术、双分子荧光互补技术以及荧光共振
能量转移等技术, 已在分子层面上证明 A tM i nD1 或
AtMinE1既可各自形成同源二聚体, 也可以相互作用以
复合物形式共同调控叶绿体分裂环的形成(Fujiwara et
al., 2004; Maple et al. , 2005; Maple and Møller,
2007b)。AtMinD1自身二聚化对其功能发挥是必需的,
在arc11突变体(AtMinD1( A296G), 即其C端螺旋环内
的点突变)中, 由于突变使 AtMinD1不能二聚化, 导致叶
绿体非对称分裂(Fujiwara et al., 2004)。与大肠杆菌
MinD相似, AtMinD1具有ATPase活性(de Boer et al.,
1991; Aldridge and Møller, 2005), 但细菌MinD的AT-
Pase活性依赖Mg2+, 而 AtMinD1的 ATPase活性依
赖Ca2+, 之所以这样可能是出于进化上的需要, 因为植
物中大多数生化过程都需要 C a 2 + 参与( S a i an d
Johnson, 2002)。与大肠杆菌MinE 作用方式相似,
AtMinE1可以激活AtMinD1的ATPase活性(de Boer
et al. , 1991; Aldridge and Møller, 2005), 推测通过
这种方式可使AtMinD1-ADP从膜上释放下来, 重新分
配到叶绿体的另一极, 类似于细菌中 Min蛋白的极区 -
极区的振荡模式。此外, 实验还证明AtMinE1不仅可
以在大肠杆菌中发挥作用, 也可以表现出类似于细菌内
源MinE 那样的动态变化(Fu et al. , 2001; Maple et
al. , 2002)。
45李大朋等: 高等植物质体的分裂
2 arc突变体
已定义的拟南芥 arc(accumulation and replication of
chloroplast)突变体共有 12种, 其表型是单个叶肉细胞
中叶绿体数目急剧减少(95%)或增加(50%)。它们代表
了一类新的质体分裂蛋白(Pyke and Leech, 1991)。
2.1 ARC6
ARC6编码蛋白与蓝藻细胞分裂蛋白 Ftn2具有相似性
(Koksharova and Wolk, 2002; Vitha et al. , 2003)。
ARC6在分裂位点形成不连续的环状结构(McAndrew et
al., 2001; Vitha et al. , 2001; Maple et al. , 2005)。在
大肠杆菌中, 2个细胞分裂蛋白FtsA和ZipA调节或控制
FtsZ环的形成, 并且 2个蛋白均能借助自身的核心结构
域与 FtsZ蛋白相互作用(Ma and Margolin, 1999)。尽
管 ARC6与 FtsA或 ZipA没有同源性, 但推测 ARC6发
挥着与 FtsA或 ZipA类似的功能: 在 FtsA和 ZipA 二者
均缺失的情况下, 细菌分裂受到抑制, Z环不能够组装
(Pichoff and Lutkenhaus, 2002); 同样, 在 arc6突变体
中, 叶绿体的分裂也受到阻碍(叶肉细胞中只含有 1个或
2个大叶绿体), 并且 FtsZ蛋白也不能形成 Z环(Pyke
and Leech, 1994; Vitha et al., 2003)。另外, ZipA 和
ARC6都是膜蛋白, 并且均能够通过介导FtsZ蛋白锚定
到膜上的方式促进 Z 环的形成, 起着稳定 Z 环的作用
(Hale and de Boer, 1997)。
ARC6另一个显著特点是其 N端存在 J结构域的基
元, 该基元具有 DnaJ伴侣分子的特点, 在质体中 J结构
域结构伸向基质侧。在所有生物体中都存在含 J结构域
的蛋白, DnaJ (Hsp40)作为其中之一, 能够与Hsp70作
用, 通过激活Hsp70的ATPase活性从而保证Hsp70与
底物的稳定结合(Walsh et al., 2004)。在大肠杆菌中,
HscA(Hsp70家族成员)与 FtsZ通过类似伴侣的方式相
互作用, 从而参与 Z环的形成(Uehara et al. , 2001)。在
植物中, ARC6可能起着类似的作用。
2.2 ARC5
ARC5(dynamin蛋白)是第一个被鉴定的、真核起源的
质体分裂蛋白(Robertson et al. , 1996; Gao et al. ,
2003)。ARC5属于 Dynamin类, 具有GTPase和 PH
结构域。ARC5可以选择性拼接, 编码 2种蛋白(分别为
777 aa和 741 aa)。比较二者氨基酸序列, 发现其中
一个蛋白的 PH结构域少了36个氨基酸残基, 而 PH结
构域被认为与蛋白膜定位相关。这也从侧面暗示了2个
蛋白具有不同的功能或定位特点(Miyagishima et al. ,
2001c; Klockow et al. , 2002; Gao et al., 2003)。
Dynamin是一类机械化学性蛋白, 具有许多重要功能,
例如, 它与膜的收缩有重大关系( P r ae fc k e an d
McMahon, 2004)。ARC5定位在外膜, PDV1和PDV2
调控ARC5募集到质体分裂位点上(Miyagishima et al.,
2006), 在分裂收缩的叶绿体中间形成一个不连续的环状
结构(Gao et al. , 2003)。推测 ARC5在质体分裂后期
提供机械力从而使外膜收缩完成, 而 ARC5这种功能的
出现可能是出于进化上的需要, 因为质体起源于早期具
光合能力的原核生物在原始真核生物中的内共生, 而原
核生物细胞分裂时细胞壁在隔膜的形成中起重要作用,
但是现在的叶绿体没有壁, 而 ARC5可能弥补细胞壁的
进化丢失对分裂的影响(Keeling, 2004)。
2.3 ARC3
如前文所述, 在高等植物中陆续找到了细菌 F t s Z、
MinE 和MinD的同源物, 但没有发现MinC的同源物。
在大肠杆菌中, Min蛋白即MinC、MinE 和MinD作为
一个整体(三者缺一不可)协同作用从而保证了分裂环的
正确形成。此外, 实验证明大肠杆菌的EcMinC在拟南
芥中过量表达可阻止叶绿体的正常分裂, 产生大而不规
则的叶绿体(Tavva et al. , 2006)。因此推测在高等植物,
如拟南芥中, 必然存在一个具有类似MinC功能的组分,
从而与 AtMinD1和AtMinE1协同作用。最新研究表明,
ARC3似乎是最佳选择(Maple et al. , 2007)。ARC3
(At1g75010)编码 742个氨基酸, 可分为 3个结构域, 即
N端含有一段与原核生物FtsZ蛋白很相似的序列; C端
含有一个MORN结构域(membrane occupat ion and
recognit ion nexus), 而MORN结构域是PIP5K(磷脂酰
肌醇 -4-磷酸5-磷酸激酶)的重要部分; 在C端FtsZ样结
46 植物学报 44(1) 2009
构域和 N端MORN结构域之间是一段比较独特的中间
结构域。ARC3是一个非常奇特的蛋白, 它是由原核起
源的FtsZ和真核起源的PIP5K两部分组成(Shimada et
al., 2004)。进一步研究发现, ARC3表达水平的降低会
导致叶绿体不能正确形成分裂位点, 而 ARC3的过量表
达也会引起叶绿体分裂受阻; ARC3的这些现象与MinC
蛋白在大肠杆菌中的表现很相似。ARC3自身可形成二
聚体, 且可通过其 N端的FtsZ结构域与AtFtsZ1-1相互
作用, 但是不能和 A t F t sZ2 -1 相互作用; ARC3 与
AtFtsZ1-1共定位且呈现一个环状结构。此外, 酵母双
杂交及 BIFC分析发现, 借助自身的中间结构域, ARC3
可以分别与AtMinE1及AtMinD1相互作用, 这段中间结
构域的进化意义还有待进一步研究。然而 ARC3代替
MinC是否只是拟南芥中的一个特例？是否还有其它组
分也进化出具有类似MinC蛋白的功能吗？ 这些疑问尚
有待考证。
3 一些新颖的直接或间接与植物质体分
裂相关的蛋白
3.1 AtFZL
线粒体与叶绿体的起源很相似, 因此二者在功能机制方
面可能有很多相似性。根据这一特点, 我们可以寻找线
粒体分裂蛋白在叶绿体中的同源物。如 FZL,它是 FZO
在拟南芥中的唯一同源物, 而 FZO是线粒体分裂蛋白,
属于 dynamin家族,在动物和真菌中 FZO参与线粒体外
膜的分裂与融合, 对线粒体的动态稳定起至关重要的作
用(Mozdy and Shaw, 2003)。通过序列同源性比较, 在
拟南芥中找到了FZO的同源物FZL, 实验证明FZL是膜
蛋白, 它定位在叶绿体的内膜基质侧及类囊体膜上; 在T-
DNA插入fz l突变体中, 叶绿体的表型出现异质性, 类囊
体超微结构也发生重大变化。与 FZO一样, F ZL属于
dynamin类家族, 具有保守的GTPase结构域, 该结构
保证了 FZL的动态定位, 对FZL蛋白的功能起至关重要
的作用。实验证明, GTPase结构域中一个保守氨基酸
(L362M)的突变, 会导致 FZL(L362M)不能恢复 fz l突变
体的表型, 也观察不到FZL(L362M)-GFP的荧光亚细胞
定位。推测 FZL的功能是调节和维持类囊体片层结构
中垛叠与非垛叠类囊体的比例, 从而维持类囊体的结构
(Gao et al., 2006)。FZL在叶绿体分裂过程中的作用
机制还需进一步研究。
3.2 ARTEMIS与GC1
ARTEMIS(Fulgosi et al., 2002)和GC1(又称作AtSulA)
(Raynaud et al. , 2004)是 2种特别的质体分裂相关蛋
白。ARTEMIS 是一个内膜整合蛋白, 通过转座子插入
失活和反义抑制的方法证实ARTEMIS参与了叶绿体的
分裂过程。由于其N 端具有典型的受体激酶结构域,
因而人们推测ARTEMIS 可能参与了核信号对叶绿体分
裂的调控。G C1 的 RNA i 突变体(G C1 的表达减少了
95%)中, 质体分裂完全受到抑制, 说明GC1在质体分裂
早期起作用(Maple et al., 2004); 但是, GC1的过量表
达突变体中叶绿体表型变化却不是很明显。研究表明,
GC1借助其 C-端双亲性螺旋结构而定位在叶绿体内膜
靠基质侧, GC1-YFP的荧光定位表明其均匀地定位在叶
绿体膜上, 说明GC1在拟南芥叶绿体膜上任何位置都能
发生募集, 也说明其发挥作用必须借助膜结合的方式
(Maple et al., 2004)。酵母双杂交实验证明, GC1与
拟南芥的 Fts Z不能相互作用(M apl e e t al . , 2004;
Raynaud et al., 2004)。在质体分裂中GC1的功能未
知, 现推测其可能具有差向异构酶活性, 而在拟南芥中
与GC1最相似的同源基因恰恰编码一个有活性的差向
异构酶。
3.3 PD环
PD环最初是在1981年用电子显微镜观察叶绿体分裂时
发现的, 当时被认为是叶绿体分裂时形成的峡部内的一
些电子密集物质(Leech et al. , 1981)。后来最终确定
PD环是由 3个不同的环状结构组成, 即位于外膜的外
环、内膜基质侧的内环以及膜间隙的中环(M i y ag i -
shima et al., 2001a)。起初认为至少PD内环是由FtsZ
组成的, 但经研究发现Z环早于PD环3-4小时形成, 似
乎 Z环的装配决定了 PD环的形成位置(Kuroiwa et al.,
2002)。现在认为 PD环系统很可能是真核起源的。尽
47李大朋等: 高等植物质体的分裂
管 PD环的组成成分还不清楚, 但是已初步了解了 3个
PD环的组装顺序, 即它们的形成具有时空差异性: 首先
是 PD内环形成, 随后是 PD中环, 最后是PD外环。在
叶绿体分裂后期, PD内环和中间环在2个子质体完全分
开前就解聚消失, 但 PD外环却一直存在直到质体分裂
结束, 说明 PD外环对质体分裂的最终完成是至关重要
的(Miyagishima et al. , 2001b)。
3.4 M SLs与CLS8
MSLs是第一个被鉴定出来的在单叶绿体水平上调控叶
绿体分裂的蛋白(Haswell and Meyerowitz, 2006)。
MSL2和MSL3都是基质类叶绿体蛋白, 与 AtMinE1和
At MinD1的分布方式很相似(M ap le et a l. , 2002;
Haswell and Meyerowitz, 2006), 靠近叶绿体被膜呈不
连续点状分布。实际上, M S L2 和M S L3 被证明与
AtMinE1共定位于叶绿体两极, 它们可能通过间接方式
发生相互作用(Haswell and Meyerowitz, 2006); 推测
MSL2和MSL3在质体分裂时调控离子的释放从而保持
质体内的渗透压。拟南芥 cls8突变体表现为发育缺陷,
叶片和花的形态均不正常, 根发育迟缓。在 cls8-1植株
中, 叶绿体基因组拷贝数少, 叶绿体数目少且体积大, 但
叶绿体的超显微结构正常。图位克隆法证明 c ls8是核
苷酸还原酶大亚基的编码基因(RNR1)突变的结果, 而
RNR1催化 dNTPs产物形成。目前, CLS8影响叶绿体
分裂的机制还不清楚, 需进一步剖析。
4 展望
近些年, 对高等植物质体分裂机制的认识有了很大提
高。当前对植物质体分裂的研究途径归纳起来主要有 3
条: (1)以细菌细胞分裂为蓝本在高等植物中寻找可能存
在的同源蛋白; (2)对arc系列突变体的细化研究, 包括克
隆相对应的基因, 初步解析可能的功能; (3)寻找新的与
叶绿体分裂相关的基因(如 FZL和GC1)。基于上述三
方面的研究, 植物质体分裂模式已初步成型(图 1), 即它
是由原核与真核起源的蛋白共同组成的, 这一发现也从
侧面暗示了质体分裂机制以及该机制在进化上的高度复
杂性。另外, 各种蛋白发挥功能时并不是彼此孤立的,
而是相互作用共同参与质体分裂(表 1)。然而直到最近
人们才从分子与生化角度进一步揭示了质体分裂机制的
功能保守与分歧性。
当前, 对植物质体分裂研究也面临着一些困难, 例如,
通过在植物中寻找可能与质体分裂相关的原核生物(如细
菌和蓝藻等)细胞分裂蛋白同源基因的方法似乎已呈饱和
状态; 而利用 arc突变体筛选体系的方法很可能远没有
达到饱和, 最近关于 fz l和gc1等突变体的报道也证明了
图 1 质体分裂相关蛋白的作用模式图 (Maple et al., 2005)
图中显示到目前为止已鉴定的质体分裂蛋白在质体中的定位。
AtMinE1和AtMinD1以复合物的形式协同作用并在接近叶绿体质
膜处呈不连续点状分布。MSL2和MSL3 (MSL)被证明与AtMinE1
共定位于叶绿体两极。GC1定位在内膜的基质侧并且自身形成
二聚体, 但是GC1不能与其它质体分裂蛋白相互作用。AtFtsZ1-
1 (F1)和A tFtsZ 2-1 (F2)在叶绿体中间形成环状结构, 二者可
以自身形成同源二聚体, 也可相互作用形成异源二聚体。A tFts -
Z1-1可以与A RC3(3)相互作用, 而A tFtsZ2-1可以与A RC6(6)
相互作用。ARC3和ARC6自身分别可以形成二聚体并且都定位
于环状结构。
Figure 1 Working model f or plastid divis ion show ing the
identif ied protein components to date (Maple et al., 2005)
AtMinE1 and AtMinD1 localize to discrete spots close to the
chloroplas t membrane and interac t to f orm a complex . MSL2
and MSL3 (MSL) are co- localize w ith A tMinE1 to the poles of
the chloroplast. GC1 localizes to the stromal side of the inner
envelope membrane and f orms dimers , but is unable to interact
w ith other plas tid div is ion components . A tFtsZ1-1 (F1) and
AtFtsZ2-1 (F2) form a ring- like struc ture at the chloroplas t mid
point and can f orm homodimers and heterodimers. AtFtsZ1-1
interacts w ith ARC3 (3) and AtFtsZ2-1 interac ts w ith A RC6 (6).
ARC3 and A RC6 both localize to ring-like s tructures and both
can dimerize.
48 植物学报 44(1) 2009
此点。从这一方面看, 寻找新的质体分裂突变体就存在
着可能与必需, 当然要结合新的筛选方法(如酵母双杂交
技术等)进行。
如上述, 各种质体分裂蛋白相互作用从而保证了植
物质体的正常分裂, 这种相互作用直接影响了这些蛋白
的定位及功能的发挥, 可以说它们在植物质体分裂过程
中共同组成了一个复杂的网络结构 — — 这就提出了当
前或今后植物质体分裂研究的另一个重点, 即研究各种
已知或新发现蛋白的亚细胞定位以及与其它蛋白间的相
互作用, 当然严格的生化分析也是必需的。我们相信,
随着各种与质体分裂直接或间接相关蛋白的发现, 对质
体分裂机制必然会有更深刻的认识。
参 考 文 献
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表 1 目前已发现的可以相互作用的质体分裂蛋白
Table 1 Interac tions betw een the identif ied protein components implicated in plas tid divis ion to date
可相互作用的质体分裂蛋白 证明方式 参考文献
AtFtsZ1-1与AtFtsZ2-1 酵母双杂交、BiFC和FRET Maple et al., 2005
AtMinD1与AtMinE1 酵母双杂交、BiFC和FRET Maple et al., 2005
ARC3与AtMinD1 BiFC Maple et al., 2005
ARC3与AtMinE1 BiFC Maple et al., 2005
ARC3与AtFtsZ1-1 BiFC Maple et al., 2005
ARC6与AtFtsZ2-1 酵母双杂交和BiFC Maple et al., 2005
AtCDT1与ARC6 BiFC Raynaud et al., 2005
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An Emerging Picture of Plastid Division in Higher Plants
Dapeng Li, Min Zhang, Qian Gao, Yong Hu, Yikun He*
Co lle ge of L ife Scien ces, Capital Normal Un iversit y, Bei jin g 1 0003 7, Chi na
Abstr act Plastids are derived f rom endosymbiotic photosynthetic bacteria, so the div ision of plastids is controlled by a combina-
tion of prokaryote- and host eukaryote-derived proteins . Because of their prokaryotic or igin, bacter ial cell div is ion has been
success fully used as a paradigm f or plastid division. This paradigm has resulted in the identif ication of the key plastid division
components FtsZ, MinD, and MinE. How ever , most bac ter ial div ision f actors are absent from chloroplasts, and the eukaryotic host
has added several new components . Cur rent research explores how these plastid division- related proteins interact w ith each
other . FtsZ init iates plastid divis ion, w hereas the coordinated action of MinD and MinE ensures cor rect FtsZ (Z) -ring placement.
A lthough the classical FtsZ antagonis t MinC does not exist in plants , ARC3 can f ulf ill this role in A rabidops is . Together w ith
eukaryotic-derived proteins such as ARC5, ARTEMIS, PD r ings and FZL and other prokaryotic-derived proteins such as ARC6 and
GC1, these proteins make up a sophisticated divis ion machinery in higher plants.
Ke y words ARTEMIS, chl oro pla st, FtsZ, PD rin gs, pla sti d d ivi sion , Z ri ng
Li DP , Zhang M , Ga o Q, Hu Y , He YK (200 9). An em ergi ng picture of pl asti d d ivi sio n in hi ghe r pl ants. Ch in Bull Bo t 44 , 4 3-51 .
* Author f or cor respondence. E-mail: ykhe@mail.cnu.edu.cn
(责任编辑: 孙冬花)