全 文 ：植物生理学通讯 第 45卷 第 6期，2009年 6月 531
收稿 2009-03-31 修定 　2009-04-29
资助 国家高技术研究发展计划(“863”计划)(2006AA10A102)。
* E-mail: xlzhao@sibs.ac.cn; Tel: 021-54924078
植物中与光敏色素相互作用的因子 PIFs
赵晓玲 *
中国科学院上海生命科学研究院植物生理生态研究所, 上海 200032
Phytochrome Interacting Factors (PIFs) in Plant
ZHAO Xiao-Ling*
Institute of Plant Physiology and Ecology, Shanghai Institutes for Biological Sciences, Chinese Academy of Sciences, Shanghai
200032, China
提要: 文章简要介绍了目前已知的植物中与植物光敏色素相互作用的一类 bHLH家族因子即 PIFs因子的结构、功能的研
究进展。
关键词: 光敏色素; PIFs; bHLH
光敏色素(phytochrome, Phy)是在植物中研究
得较为清楚的光受体之一, 作为一类红光 /远红光
受体, 广泛地存在于蓝细菌、低等和高等植物体内
(Hughes等 1997)。它是一种可溶性色素蛋白, 在
植物体内以2种较稳定的状态存在: 红光吸收型Pr
和远红光吸收型 Pfr。2种光吸收型在红光和远红
光照射下可以相互逆转。通常认为Pfr是生理活化
型 Phy, 而 Pr是非生理活化型 Phy, 但也有报道认
为 Pr参与了拟南芥种子萌发和向地性反应的调节
及去黄化等多种生理反应(孙大业等 2001)。Pr转
变为Pfr可以看作是一些光诱导反应如种子萌发的
开关, 但是对于某些光敏色素介导的植物反应如避
阴反应常常是根据 Pr:Pfr的转化率而逐步响应的
(Quail 2002; Schepens等 2004)。
在拟南芥中光敏色素家族主要有 5 个成员,
phyA、phyB、phyC、phyD和 phyE, 这 5个基因
都是单拷贝存在的; 用图位克隆(map based clone)
和全基因组检索的方法显示, 在水稻第 3染色体上
存在着 phyA、phyB和 phyC基因, 且都为单拷贝,
但在水稻中缺失 phyD和 phyE。在这些光敏色素
中起着主要作用的是phyA和phyB, phyA负责吸收
远红光, 通过对它的突变体 fhy1、fhy3、spal的
研究发现, phyA促进植物开花, phyA过量表达后,
不论在长日照还是短日照情况下的拟南芥都出现早
花的性状, 而且还出现植株矮化、下胚轴伸长被抑
制、叶片颜色变深、顶端优势减弱等表型; phyB
主要吸收红光, 研究它的突变体 pef2、pef3、red1
发现, phyB主要抑制植物开花, phyB过量表达后,
不论在长日照还是短日照情况下拟南芥都出现晚花
的性状, 而且还出现幼苗矮化、下胚轴异常伸长的
表型(刘明等 2005); 一般认为 phyC、phyD和 phyE
是通过 phyB起作用的, 因为在拟南芥中 phyC、
phyD和 phyE的单突变都没有观察到任何表型, 但
与 phyB 的双突变体却加重了 phyB的突变表型
(Franklin等 2004)。
光敏色素在黑暗的情况下存在于细胞质中, 捕
获光后定位到细胞核中。虽然细胞核外的 PHYB
也可能有功能, 但对于信号传导来说PHYB的核定
位是必需的(Nagatani 2004)。被定位到细胞核中的
光敏色素能诱导一系列依赖光敏色素的基因的表达
(Tepperman等 2006)。因此人们一直致力于想弄
清楚这些光敏色素是怎样介导广泛的光反应的。
最近的研究表明, 光敏色素信号是通过光敏色素相
互作用因子(phytochrome interacting factor, PIFs)
与光敏色素的活化形式直接相互作用开始的。现
已发现的PIFs因子主要属于bHLH (basic helix-loop-
helix)家族里的一个亚家族成员(Jiao等 2007)。了
解这些 PIFs因子可能有助于人们理解植物光信号
的途径。本文主要对一些已知的 PIFs因子的特性
及其研究进展作简略的介绍。
专论与综述 Review
植物生理学通讯 第 45卷 第 6期，2009年 6月532
1 PIFs 因子的结构特征
PIFs因子或称PILs因子(phytochrome interact-
ing factor-like)的主要特性就是能和光敏色素的Pfr
形式相互作用。通过序列比对, 人们发现这些PIFs
因子的N端有一个相对保守的APB 结构域(active
phytochrome-binding domain), 又称为 PIL结构域
(phytochrome interacting factor-like domain) (Khanna
等2004)。APB domain是PIFs因子与PHYB的Pfr形
式相结合所必需的, 采用位点突变的方法发现APB
domain中有 4个非常保守的氨基酸(EL××××GQ)。
有报道认为拟南芥bHLH023蛋白的APB domain区
中保守氨基酸G自发突变成S后即失去与PHYB结
合的能力, 因此推测APB domain中的这4个保守氨
基酸对其与PHYB的结合是非常重要的。但体外免
疫共沉淀(co-immunoprecipitation, co-IP)的实验发
现一些 bH LH 蛋白如 bH LH05 6、bH LH 07 2、
bHLH016、bHLH127等具有 4个保守氨基酸的类
似APB domain, 却并不能检测出与 PHYB的结合,
其原因可能是这些蛋白与 PHYB只有微弱的结合,
在体外实验中没有检测出来; 或者APB domain中
的其它序列以及附近的序列对与PHYB的结合也起
作用, 而在这些蛋白中却缺失这些因子(Khanna等
2004)。在水稻的OsPILs因子中也存在着类似的
称为PIL的结构域, 这个结构可能也负责了与PHYB
的相互作用(Nakamura等 2007)。目前已知的 PIFs
因子在体外的 co-IP实验中只发现 PIF1和 PIF3这
两个因子能够与PHYA相互作用, PIF1与PHYA的
相互作用能力比 PIF3强。同样通过序列比对和定
点突变的方法发现在PIF3中存在着类似于APB的
APA结构, 这个 domain是 PIF3与 PHYA相互作用
所必需的, 而且在体内可能还参与 PIF3的降解。
在 PIF1因子中也存在着APA domain , 但这种 do-
main并不是PIF1与PHYA相互作用所必需的(Huq
等2004)。而且已经有报道认为PHYA可以与PKS1
及NDPK2蛋白相互作用, 但这些蛋白与 PIFs蛋白
之间没有任何的同源性, 也没有发现任何的保守结
构, 因此推测APA domain可能比APB domain具有
更大的多样性(Al-Sady等 2006)。
PIFs/PILs因子除了与 PHY相互作用的APB
domain和APA domain外, 还共同具有bHLH domain,
因此认为 PIFs/PILs因子属于 bHLH 蛋白家族。
bHLH domain由两部分组成, 即大约15个氨基酸的
DNA结合区和大约 60个氨基酸的螺旋 -环 -螺旋
结构区。已有报道认为拟南芥有162个bHLH蛋白
因子(Bailey等 2003), 水稻有 167个(Li等2006), 它
们可分为六大类(赵晓玲2009), 迄今已知与光敏色
素有关的 bHLH因子在进化上都属于同一个亚家
族。bHLH因子的DNA结合区可以与靶基因启动
子区的顺式调控元件相结合, 结合的顺式元件主要
是 E-box (5-CANNTG-3)。PIF1、PIF3、PIF4
结合的是一个 E - b o x 的亚类又叫 G - b o x ( 5 -
CACGTG-3) (Huq等 2004)。在动物的 bHLH因子
研究中曾发现G-box附近序列的多样性也参与了
bHLH因子结合的特异性(Massari和Murre 2000)。
通过螺旋 -环 -螺旋结构, bHLH因子可以形成同源
二聚体, 也可以与其它蛋白形成异源二聚体, 从而
增加这些调控蛋白的多样性。例如 PIF3之间可以
形成同源二聚体, 也可以和 PIF4形成异源二聚体,
而且 PIF3-PIF3同源二聚体和 PIF3-PIF4异源二聚
体都可以与G-box DNA序列结合(Toledo-Ortiz等
2003)。除此之外, PIF3还可以与非典型的 bHLH
因子HFR1形成异源二聚体, 在远红光和蓝光信号
通路中起正调控作用(Duek和Fankhauser 2003), 但
对这些异源二聚体的具体功能还不很清楚。
2 PIFs 因子的鉴定及其功能
2.1 PIF3 因子 PIF3是第一个被发现的 PIFs家族
成员, 最初是在用PHYB的C端做诱饵的酵母双杂
交实验中发现的(Ni等 1998)。随后进一步的体外
co-IP实验证明, PIF3不但可以和拟南芥的PHYA和
PHYB的C端相互作用, 还可以和水稻的PHYA和
PHYB的C端相互作用。PIF3只能和PHYA、PHYB
的活化形式Pfr相互作用, 而且与Pfr形式的PHYB
的N端的相互作用比对C端的强, 但N端与C端对
它们相互作用的特异性都起作用(Ni等1999; Zhu等
2000)。PIF3与PHYB的相互作用主要是通过APB
domain实现的, 至于PIF3与PHYA的相互作用区迄
今不是特别的清楚, 只知道也存在着类似的 APA
domain (Huq等 2004)。PIF3是能与光敏色素直接
相互作用的信号因子, 通过与被光活化的光敏色素
相互作用将光信号传导下去。
有研究发现, PIF3的mRNA积累是不受光调
控的, 但它的蛋白是受光调控的。这个蛋白在黑暗
中比较稳定, 在光照下很不稳定, 在红光条件下的
半衰期大约只有 10~15 min (Park等 2004)。进一
植物生理学通讯 第 45卷 第 6期，2009年 6月 533
步的研究发现, 在PHYA和PHYB介导的光信号通
路中的PIF3蛋白主要是通过26S蛋白酶介导, 并快
速地被多聚泛素化, 随后被降解。光敏色素的信号
调控主要是通过降解它的下游因子实现的, 其中一
个关键因子就是 C O P 1。C O P 1 具有 E 3 泛素
(ubiquitin)连接酶的活性, 为主要的光形态建成抑制
因子, 它通过结合光形态建成响应基因的转录激活
因子并促使其降解而起作用。在黑暗中 COP1位
于核内, 是光形态建成反应的抑制因子, 但见光反
应后又重新定位于细胞核外, 从而减低对光形态建
成反应的抑制(周波和李玉花 2006; 伊锐和柴友荣
2008), 这些研究表明, COP1负调控参与光敏色素
信号通路中有关的蛋白质的降解, 但Bauer等(2004)
研究发现, 在黑暗中 COP1正调控了 PIF3的积累。
在黑暗中 PIF3的积累是COP1调节 PIF3的抑制因
子降解的结果。这一抑制因子可能是PIF3基因自
身表达的抑制因子, 也可能是控制 PIF3降解的因
子。但 COP1作用于控制 PIF3降解的因子似乎更
具有说服力, 因为它与光诱导的COP1的核内排出
是一致的。光下 COP1的核外转移促使核内不依
赖于 COP1的 PIF3因子发生降解, 而黑暗中COP1
的核内定位则促使 PIF3对 COP1的积累。
PIF3的功能主要是控制植物的形态表型以及
参与光反应过程中的一些生化途径。采用T-DNA
插入技术分离到许多独立突变株 pif3, 在连续红光
的情况下, 这些突变株表现为相对短的下胚轴和相
对伸展的子叶。因此推测在红光下的光形态建成
中 PIF3主要起负调控的作用。由于 pif3植株中的
叶绿素和花青素的积累都发生缺陷, 因此又有人认
为PIF3基因在叶绿素的积累和光诱导的花青素积
累中主要起正调控的作用(Monte等 2004)。
2.2 PIF1/PIL5 因子 PIF1因子是通过序列比对发
现的 PIFs家族成员。它和 PIF3类似, 不但可以与
PHYB相互作用, 而且还可以与PHYA相互作用, 不
过与 PHYA的相互作用强度不如 PIF3。
PIF1因子功能的研究主要是通过 pif1突变体
发现的。pif1突变体的可见表型主要表现在 3个
方面: 首先突变体的种子萌发受到抑制; 其次是在
远红光和黑暗条件相互交替时, pif1突变体表现出
轻微的短下胚轴表型, 在黑暗情况下突变体的下胚
轴的向重力比野生型有所减弱(Oh等 2004); 再者,
pif1突变体的幼苗表现出受光自由基损伤的症状,
即使黑暗中生长的黄花苗转移到光照条件下, 突变
株的叶片也不能转绿, 最终是整个植株死亡, 而且
在黑暗中生长的时间越久, 这种症状越严重。检测
发现, 在突变株中原叶绿素的含量比野生型的增加
了4~6倍, 推测这种症状的出现可能是由于突变株
中过量的原叶绿素导致的(Huq等 2004)。从这些
表型推测, PIF1的功能可能是抑制GA的合成基因,
或活化GA的降解基因, 从而导致种子中具有生物
活性的GA含量降低, 最终导致种子萌发受阻; 同
时可以认为, PIF1的功能是非常广泛的, 不但参与
光诱导的种子萌发以及光诱导的抑制下胚轴伸长、
黑暗中下胚轴的向地性, 还负调控叶绿素的生物合
成。
2.3 PIF4、PIF5/PIL6、PIF6/PIL2 因子 人们采
用遗传学和反向遗传学的方法又发现了一些其它的
PIFs因子, 如 PIF4 (Huq和 Quail 2002)、PIF5、
PIF6 (Khanna等 2004)。迄今发现的 PIF4、 PIF5
和PIF6因子只能与PHYB相互作用, PIF6与PHYB
的相互作用强于 PIF4和 PIF5。PIF4可以与 PIF3
形成异源二聚体。
PIF4、PIF5和 PIF6因子的mRNA和蛋白的
表达都受24 h生理节律控制, 在体外都可以与生理
震荡器成分 TOC1相互作用(Fujimori等 2004)。在
pif5和pif3的突变体中都没有观察到与节律有关的
表型变化, 因此这类 PIF因子与 TOC1相互作用的
意义迄今还不很清楚(Yamashino等 2003)。
PIF4的功能主要是负调控 PHYB介导的抑制
下胚轴伸长的过程(Huq 2002)。在连续的红光条
件下, pif4/srl2突变体比野生型的有更加短的下胚
轴和更加伸展的子叶, pif5突变体的表型与 pif4也
相似, 对红光超敏感。在远红光和黑暗的条件下,
pif4和 pif5突变体都没有可见的表型(Fujimori等
2004)。PIF6的生物学功能还不很清楚。比较一
致的看法是认为它的主要生物学功能是负调控光诱
导的光形态建成的发育。
2.4 PIL1因子 避荫反应一般包括植物的快速增高
和提前开花结籽, 长期以来人们一直致力于确定避
荫反应与光感受之间的关系。Salter等(2003)发现,
生理节律调控这些与光有关的避荫反应, 最明显的
是在黄昏时段, 这一时段有许多基因表达的变化, 其
中 PIL1基因的表达变化最迅速。在白天 /黑夜周
期交替的条件下, 去黄化(de-etiolation)的拟南芥幼
植物生理学通讯 第 45卷 第 6期，2009年 6月534
苗, 不管在黑夜还是白昼, PIL1基因的表达量都非
常低, 但是若在进入黑夜前进行短暂的远红光处理,
PIL1的表达会发生极大的变化, 远红光处理 1 h的
表达量可以上升30倍左右, 但远红光处理8 h后的
转录水平却只上升6倍, 暗示在黑暗条件下可能存
在一些相对稳定的Pfr因子, 这种因素抑制PIL1的
表达。以一些光敏色素突变体 phyB、phyD、phyE
研究的结果表明, PIL1对远红光的反应主要是通过
PHYB介导的途径起作用的, 同时PHYD、PHYE都
有累积效应。远红光诱导 pil1突变体的结果表明,
下胚轴生长调控PIL1是远红光处理下的避荫反应
所必需的。
APRR1/TOC1是拟南芥的一个关键生物钟节
律成分, 其机制一直都不是很清楚。虽然Makino
等(2002)采用酵母双杂交实验发现APRR1能够与
某些 bHLH 因子如 PIF3 和 PIL1 相互作用, 但
Yamashino等(2003)利用2个相对独立的T-DNA插
入突变体 pil1-1和 pil1-2研究PIL1基因的功能, 发
现在两个突变体中与生理节律有关的表型, 如开花
时间和早期光形态建成对红光的敏感性都没有发生
明显的变化 ; 一些与生理节律有关的基因如
CCA1、LHY和 APRR9的表达也没有发生明显的
变化, 由此推测PIL1蛋白在生理节律调控过程中起
的作用可能不是通过与APRR1直接相互作用而发
生的。
2.5 PIF7 因子 用生物信息学方法对已知的 PIFs
因子做进化树时发现, PIFs因子都属于bHLH的一
个亚家族, 于是有人很自然对这个亚家族中一些功
能未知的成员是否也是PIFs因子进行推测。最近,
Peter实验室发现, 这个家族中的 bHLH072既含有
APB domain, 也有核定位信号。bHLH072能特异
地和PHYB的Pfr形式相互作用, 但不能和PHYA、
PHYC、PHYD和 PHYE相互作用, 他们把它命名
为 PIF7因子。PIF7与 PHYB相互作用的强度比
PIF3大约低85%; 与PIF3相似, 在光照条件下, PIF7
也能快速从细胞质转移到细胞核内与 PHYB共定
位, 但是, PIF7与 PIF3最大的区别是在这个转移
过程中并不伴随着可以检测的光诱导的磷酸化现
象, 或者是没有发现 PIF7的降解过程, 即 PIF7蛋
白在光照条件下是稳定的, 因此推测PIF7与PHYB
相互作用的结果和PIF3是不一样的。同时还发现,
在红光下PIF7参与苗的去黄化反应, 起弱的负调控
作用。在红光下生长 4周左右的幼苗中能检测到
低的 PIF7的mRNA表达, 但是在黑暗和远红光下
生长的幼苗中则检测不到 PIF7的表达。pif7突变
体对红光不敏感, pif4和 pif3突变体对红光也不敏
感, 而且 pif4比 pif7严重, pif7比 pif3严重。但研
究这些三突变体和双突变体时发现, 这些PIFs因子
在对红光的分子形态建成中有叠加效应(Leivar等
2008)。
2.6 HFR1 因子 HFR1是一个与 PIFs家族相关的
因子。虽然HFR1除了有一个 bHLH domain以外,
还有一个类似于 APB的 domain, 但迄今还缺少
HFR1与光敏色素相互作用的证据。最初研究HFR1
基因是由于发现在远红光下突变体 hfr1比野生型
表现出相对长的下胚轴, 即突变体hfr1对远红光不
敏感。Fairchild等(2000)用 T-DNA标签法克隆
HFR1基因时发现HFR1在转录水平和蛋白水平都
受光调控。它的mRNA表达在远红光下比红光下
多约 30倍。在黑暗中它的蛋白是不稳定的, 但在
光照条件下却稳定(Duek和 Fankhauser 2003)。在
黑暗中HFR1蛋白的降解是通过COP1介导的泛素
化途径进行的, 而在光照条件下稳定的原因是通过
CKII介导的磷酸化, 抑制HFR1蛋白的降解(Park等
2008)。虽然现有的实验尚不能证明HFR1与PHYA
和PHYB的直接相互作用, 但体外的酵母双杂交实
验的结果表明HFR1与 PIF3形成的异源二聚体可
以与 PHY相互作用。Duek和Fankhauser (2003)还
发现, 在蓝光下生长的hfr1突变体有减少去黄化的
反应, 如下胚轴的生长、子叶的伸展以及激素的积
累等。而且在蓝光下HFR1的mRNA与在远红光
下的同样有很高的表达量。迄今认为, HFR1是作
为蓝光受体CRY1的正调控因子参与蓝光信号通路
的, 这暗示HFR1有可能成为 PHYA和CRY1两个
信号通路的整合因子(Duek和 Fankhauser 2003)。
2.7 水稻中的 PIFs 因子 双子叶植物拟南芥中的
PIFs因子都属于bHLH家族的一个亚家族, 在进化
上是相对保守的。为了寻找与拟南芥相似的 PIL
同源基因, Nakamura等(2007)对水稻的多个数据库
进行了分析, 最终他们发现水稻中也存在着这样一
类基因, 命名为OsPIL11~OsPIL16, 这 6个基因的
编码蛋白都存在着PIL结构域, 与PIF3有很高的同
源性。OsPIL11、OsPIL12和 OsPIL13蛋白在体
外都可以与OsPRR1 (拟南芥生物节律因子 TOC1
植物生理学通讯 第 45卷 第 6期，2009年 6月 535
的同源蛋白)相互作用。OsPIL13的表达受生理节
律控制。水稻黄化苗转移到光照条件下时其
OsPIL15的表达被下调, 即受光负调控。水稻的
OsPIL11~OsPIL15在拟南芥中过量表达时, 其转基
因植株苗在早期光形态建成中都表现出长的下胚轴
的非正常表型。根据这些结果可以推测, 这些
OsPILs因子的功能可能类似于AtPILs (Nakamura
等 2007)。
3 PIFs因子在光形态建成和光信号途径中的作用
从一些 pif突变体的研究来看, 不同的 PIF蛋
白在光形态建成的多个方面起不同的作用, 在大多
数情况下起负调控的作用。但也有一些 pif突变体
没有可以观察到的表型变化, 这可能是由于基因功
能的冗余造成, 如 pif1和 pif3的双突变体在黑暗中
能观察到强烈受抑制的向地性, 而任何一个单突变
体在同样的条件下都没有这个表型。PIF1、PIF3
和PIF4是光敏色素的负调控因子, 抑制植株胚轴的
伸长和子叶的扩展, 但正调控花青素的积累(Huq和
Quail 2002; Kim等 2003), 而 PIF1的调控机制还不
很清楚, 但有人认为它是通过依赖光敏色素的降解
实现 PIF3下调的。因此有人认为可能是这些负调
控因子通过抑制光敏色素途径而促进光形态建成
的。有研究表明, PIF1、PIF3、PIF4和 PIF5蛋
白接收光信号后快速降解, 但有一些蛋白水解酶抑
制剂可以阻止这些 PIFs因子的降解, 表明 PIFs因
子的降解可能是通过泛素 /26S蛋白水解酶途径进
行的。后来的研究又发现, 在光照 /黑暗循环的条
件下 PIF1、PIF3、PIF4和 PIF5蛋白在黑暗中能
重新积累。PIF1和PIF3蛋白在红光条件下的半衰
期只有 10~15 min, 于是推测这些因子的功能可能
是在由黑暗转入光照条件下的瞬间起作用, PIF4和
PIF5蛋白的循环表达可能调控拟南芥幼苗在光照/
黑暗循环时的生理节律表达。由此看来, PIFs因
子可能是植物整个生命周期中光形态发育的调控因
子。
PIFs因子能直接结合到潜在的靶基因启动子
区, 也能够与活化形式的光敏色素相互作用, 因此
认为 PIFs因子是研究光调控基因表达机制的很好
突破口。有研究表明, PIF3转录因子能够结合到
拟南芥的生理节律钟因子LHY和CCA1的启动子
区, 而LHY和CCA1蛋白被认为是可以通过结合到
TOC1的启动子上而负调节 TOC1的表达, 同时
PIF3也可以与TOC1蛋白相互结合, 最终促使PIF3
参与拟南芥的生理节律过程, 但其中的分子机制还
不很清楚(Alabadi等 2001; Viczian等 2005)。在黑
暗情况下PIFs因子能活化靶基因的表达, 而光照诱
导的 PIFs因子降解可以减少这些靶基因的表达。
今后这方面的研究应该是确定 PIFs因子是怎样参
与光调控的基因表达的。
4 结语
PIFs因子参与光敏色素的信号通路已经越来
越受到人们的关注。虽然 PIFs因子在光敏色素信
号通路中的中心位置已为大部分人所接受, 但PIFs
因子研究中仍有许多亟待解决的问题, 如新的PIFs
因子的鉴定, PIFs因子在光照条件下的降解机制, 不
同 PIFs因子的不同表达模式在光敏色素信号通路
中的作用, PIFs因子的靶基因的鉴定等。目前对
光敏色素传导光信号的机制已有了一定的认识, 但
这一认识还有待于进一步深化, 相信, 随着这些因
子的鉴定、活性和表达研究的进展, 人们对光敏色
素传导光信号机制的了解将更加深入。
参考文献
刘明, 赵琦, 王小菁, 赵玉锦, 童哲(2005). 植物的光受体及其调控
机制的研究. 生物学通报, 40 (5): 10~12
孙大业, 郭艳林, 马力耕, 崔素娟(2001). 细胞信号转导. 第 3版.
北京: 科学出版社, 247
伊锐, 柴友荣(2008). 植物蛋白负调控因子. 植物生理学通讯, 44
(1): 159~168
赵晓玲(2009). 螺旋 -环 -螺旋蛋白家族的分类和功能研究. 细胞
生物学杂志, 31 (2): 1~7
周波, 李玉花(2006). 植物的光敏色素和光信号传导. 植物生理
学通讯, 42 (1): 134~140
Alabadi D, Oyama T, Yanovsky MJ, Harmon FG, Mas P, Kay
SA(2001). Reciprocal regulation between TOC1 and LHY/
CCA1 within the Arabidopsis circadian clock. Science, 293:
880~883
Al-Sady B, Ni W, Kircher S, Schafer E, Quail PH (2006).
Photoactivated phytochrome induces rapid PIF3 phospho-
rylation prior to proteasome-mediated degradation. Mol Cell,
23: 439~446
Bailey PC, Martin C, Toledo-Ortiz G, Quail PH, Huq E, Heim
MA, Jakoby M, Werber M, Weisshaar B (2003). Update on
the basic helix-loop-helix transcription factor gene family
in Arabidopsis thaliana. Plant Cell, 15 (11): 2497~2502
Bauer D, Viczian A, Kircher S, Nobis T, Nitschke R, Kunkel T,
Panigrahi KC, Adam E, Fejes E, Schafer E et al (2004).
Constitutive photomorphogenesis 1 and multiple photore-
ceptors control degradation of phytochrome interacting fac-
tor 3, a transcription factor required for light signaling in
Arabidopsis. Plant Cell, 16: 1433~1445
Duek PD, Fankhauser C (2003). HFR1, a putative bHLH transcrip-
植物生理学通讯 第 45卷 第 6期，2009年 6月536
tion factor, mediates both phytochrome A and cryptochrome
signaling. Plant J, 34: 827~836
Fairchild CD, Schumaker MA, Quail PH (2000). HFR1 encodes
an atypical bHLH protein that acts in phytochrome a signal
transduction. Genes Dev, 14: 2377~2391
Franklin KA, Whitelam GC (2004). Light signals, phytochromes
and cross-talk with other environmental cues. J Exp Bot,
55: 271~276
Fujimori T, Yamashino T, Kato T, Mizuno T (2004). Circadian-
controlled basic/helix-loop-helix factor, PIL6, implicated
in light-signal transduction in Arabidopsis thaliana. Plant
Cell Physiol, 45: 1078~1086
Hughes J , Lamparter T , Mittmann F (1997). A prokaryotic
phytochrome. Nature, 386 (6626): 663
Huq E, Al-Sady B, Hudson M, Kim C, Apel K, Quail PH (2004).
Phytochrome-interacting factor 1 is a critical bHLH regula-
tor of chlorophyll biosynthesis. Science, 305: 1937~1941
Huq E, Quail PH (2002). PIF4, a phytochrome-interacting bHLH
factor, functions as a negative regulator. EMBO J, 21 (10):
2441~2450
Jiao Y, Lau OS, Deng XW (2007). Light-regulated transcrip-
tional networks in higher plants. Nat Rev Genet, 8: 217~230
Khanna R, Huq E, Kikis EA, Al-Sady B, Lanzatella C, Quail PH
(2004). A novel molecular recognition motif necessary for
targeting photoactivated phytochrome signaling to specific
basic helix-loop-helix transcription factors. Plant Cell, 16:
3033~3044
Kim J, Yi H, Choi G, Shin B, Song PS, Choi G (2003). Functional
characterization of phytochrome interacting factor 3 in
phyochrome-mediated light signal transduction. Plant Cell,
15: 2399~2407
Leivar P, Monte E, Al-Sady B, Carle C, Storer A, Alonso JM,
Ecker JR, Quail PH (2008). The Arabidopsis phytochrome-
interacting factor PIF7, together with PIF3 and PIF4, regu-
lates responses to prolonged red light by modulating phyB
levels. Plant Cell, 20: 337~352
Li XX, Duan XP, Jiang HX, Sun YJ, Tang YP, Yuan Z, Guo JK,
Liang WQ, Chen L, Yin JY et al (2006). Genome-wide analysis
of basic/helix-loop-helix transcription factor family in rice
and Arabidopsis. Plant Physiol, 141: 1167~1184
Makino S, Matsushika A, Kojima M, Yamashino T, Mizuno T
(2002). The APRR1/TOC1 quintet implicated in circadian
rhythms of Arabidopsis thaliana: I. Characterization with
APRR1-overexpressing plants. Plant Cell Physiol, 43 (1):
58~69
Massari ME, Murre C (2000). Helix-loop-helix proteins: regula-
tors of transcription in eucaryotic organisms. Mol Cell Biol,
20: 429~440
Monte E, Tepperman JM, Al-Sady B, Kaczorowski KA, Alonso
JM, Ecker JR, Li X, Zhang Y, Quail PH (2004). The phyto-
chrome-interacting transcription factor, PIF3, acts early,
selectively, and positively in light-induced chloroplast
development. Proc Natl Acad Sci USA, 101: 16091~16098
Nagatani A (2004). Light-regulated nuclear localization of
phytochromes. Curr Opin Plant Biol, 7: 708~711
Nakamura Y, Kato T , Yamshino T , Murakami M, Mizuno T
(2007). Characterization of a set of phytochrome-interact-
ing fa ctor-like Bhlh proteins in Oryza sativa . Biosci
Biotechnol Biochem, 71: 1183~1191
Ni M, Tepperman JM, Quail PH (1998). PIF3, a phytochrome-
interacting factor necessary for normal photoinduced signal
transduction, is a novel basic helix-loop-helix protein. Cell,
95: 657~667
Ni M, Tepperman JM, Quail PH (1999). Binding of phytochrome
B to its nuclear signaling partner PIF3 is reversibly induced
by light. Nature, 400: 781~784
Oh E, Kim J, Park E, Kim JI, Kang C, Choi G (2004). PIL5, a
phytochrome-interacting basic helix-loop-helix protein, is
a key negative regulator of seed germination in Arabidopsis
thaliana . Plant Cell, 16: 3045~3058
Park E, Kim J, Lee Y, Shin J, Oh E, Chung WI, Liu JR, Choi G
(2004). Degradation of phytochrome interacting factor 3 in
phytochrome-mediated light signaling. Plant Cell Physiol,
45: 968~997
Park HJ, Ding L, Dai M, Lin R, Wan H (2008). Multisite phos-
phorylation of Arabidopsis HFR1 by casein kinase II and a
plausible role in regulating its degradation rate. J Biol Chem,
283 (34): 23264~23273
Quail PH (2002). Phytochrome photosensory signalling networks.
Nat Rev Mol Cell Biol, 3: 85~93
Salter MG, Franklin KA, Whitelam GC (2003). Gating of the
rapid shade-avoidance response by the circadian clock in
plants. Nature, 426: 680~683
Schepens I, Duek P, Fankhauser C (2004). Phytochrome-medi-
ated light signalling in Arabidopsis. Curr Opin Plant Biol, 7
(5): 564~569
Tepperman JM, Hwang YS, Quail PH (2006). PhyA dominates in
transduction of red-light signals to rapidly-responding genes
at the initiation of Arabidopsis seedling de-etiolation. Plant
J, 48: 728~742
Toledo-Ortiz G, Huq E, Quail PH (2003). The Arabidopsis basic/
helix-loop-helix transcription factor family. Plant Cell, 15:
1749~1770
Viczian A, Kircher S, Fejes E, Millar AJ, Schafer E, Kozma-Bognar
L, Nagy F (2005). Functional characterization of phyto-
chrome interacting factor 3 for the Arabidopsis thaliana
circadian clockwork. Plant Cell Physiol, 46: 1591~1602
Yamashino T, Matsushika A, Fujimori T, Sato S, Kato T, Tabata
S, Mizuno T (2003). A link between circadian-controlled
bHLH factors and the APRR1/TOC1 quintet in Arabidopsis
thaliana . Plant Cell Physiol, 44: 619~629
Zhu Y, Tepperman JM, Fairchild CD, Quail PH (2000). Phyto-
chrome B binds with greater apparent affinity than phyto-
chrome A to the basic helix-loop-helix factor PIF3 in a
reaction requiring the PAS domain of PIF3. Proc Natl Acad
Sci USA, 97 (24): 13419~13424