全 文 ：·综述与专论· 2012年第1期
生物技术通报
BIOTECHNOLOGY BULLETIN
收稿日期 : 2011-07-04
基金项目 : 云南省应用基础研究面上项目（2008ZC036M）
作者简介 : 周阿涛 , 男 , 硕士研究生 , 研究方向 : 分子生物学 ; E-mail: zhouatao_520@163.com
通讯作者 : 刘迪秋 , 女 , 副教授 , 研究方向 : 分子生物学 ; E-mail: diqiuliu@hotmail.com
果实表达 PGIPs 的基因克隆及功能研究进展
周阿涛 刘迪秋 葛锋 陈朝银 饶健 丁为群
（昆明理工大学生命科学与技术学院，昆明 650224）
摘 要: 多聚半乳糖醛酸酶（PGs）是病原真菌早期侵染植物的一个重要致病因子。多聚半乳糖醛酸酶抑制蛋白（PGIPs）作
为植物防御蛋白，能特异性抑制真菌分泌的多聚半乳糖醛酸酶，并通过延长寡聚半乳糖醛酸（OGs）的稳定期激活植物防御反应。
综述 PGIPs 在植物细胞中的定位，PGIPs 与 PGs 之间的作用方式，PGIPs 基因的分离与克隆，以及 PGIPs 对果实感病的影响，并对
PGIPs 的研究前景进行展望。
关键词: 果实 PGIPs PGs 基因 克隆 抑制
Advance in Research of Cloning and Function of Genes Encoding
Polygalacturonase-inhibiting Proteins of Fruits
Zhou Atao Liu Diqiu Ge Feng Chen Chaoyin Rao Jian Ding Weiqun
（Faculty of Life Science and Technology, Kunming University of Science and Technology, Kunming 650224）
Abstract: Polygalacturonases （PGs） were produced by fungal pathogens during early infection and known as an important pathogenicity
factors. Polygalacturonase-inhibiting proteins （PGIPs） are plant defense proteins which could specifically inhibit the PGs of fungi, and they elicit
the defence responses in plants by increasing the lifetime of oligogalacturonoides （OGs）. In this paper, the location of PGIPs in plant cells, the
mode of action between PGIPs and PGs, isolation and cloning of PGIPs, and influence of PGIPs on infectious diseases of fruits were summarized.
In addition, the future prospect of scientific researches on PGIPs was reviewed.
Key words: Fruit PGIPs PGs Gene Cloning Inhibit
多聚半乳糖醛酸酶抑制蛋白（polygalacturonase-
inhibiting proteins, PGIPs）属于植物胞外的富含亮氨
酸重复序列（extracellular leucine-rich repeat, eLRR）
蛋白超家族。PGIPs 作为病原相关抗病因子，能特异、
可逆地结合植物病原真菌分泌的多聚半乳糖醛酸酶
（polygalacturonases, PGs），降低 PGs 水解植物细胞壁
的活性，并促进能激活多种防御反应的长链寡聚半
乳糖醛酸（oligogalacturonides, OGs）在植物体内积
累，从而有效阻断真菌侵染过程和抑制相应病害的
发生［1-3］。
果实作为果树生产的目标器官，在生长发育
和储存过程中，受到很多植物病害的威胁，其中真
菌病害问题尤为突出，部分病原真菌会严重危害果
实的生长发育及储存。真菌病原体特异性应答产物
PGIPs 在果实软化、抗外源病原物及参与植物生长
发育过程中起着重要作用，直接影响果实质量和贮
藏时间［4］。
1 PGIPs 在植物细胞中的定位
绝大多数 PGIPs 分子量介于 34-54 kD 之间，具
有相似的初级结构，属于胞外蛋白，没有胞内特征
域及跨膜域。PGIPs 在经过内质网和高尔基体加工
后，被分泌至质外体中［2］，这意味着相关生化反应
发生在细胞壁中。对不同发育阶段的果实中 PGIPs
含量进行研究，发现番茄（Lycopersicon esculentum）
在发育早期表达了 PGIP，当果实直径由 1.5 cm 增加
2012年第1期 15周阿涛等 ：果实表达 PGIPs 的基因克隆及功能研究进展
至 2.5 cm 时，PGIP mRNA 的总量减少约 20 倍，且
PGIP 含量随着果实成熟而不断降低，其茎中 PGIP
含量比绿色果实中含量至少低 200 倍［5］。在未成熟
的树莓（Rubus idaeus L.）果实中，PGIP 含量最高，
且 随 果 实 成 熟 而 下 降［6］。 甜 瓜（Cucumis melo cv.
Magnum）雌蕊子房中 PGIP 含量较高［7］。成熟苹果
（Malus domestica Borkh）中 PGIP 表达水平比未成熟
的苹果高［8］。草莓（Fragaria ananassa）中 PGIP 的
含量随着果实的成熟而增加［9］。果实中 PGIP 的含
量随着果实的生长和发育而发生变化，表明 PGIP 很
可能是果实细胞壁的重要组成部分，为 PGIP 是组成
型蛋白质提供了直接依据。
2 PGIPs 与 PGs 的作用方式
PGIPs-PGs 相互作用已成为在分子水平上研究
植物特异识别的一种模式系统［10］。PGIPs 是一种胞
外细胞壁结合糖蛋白，由复杂的多基因家族组成。
而 PGs 是具有多种形式的同工酶，有不同的一级结
构、稳定性、特殊活性、最适 pH 值和作用方式，它
们可能是为了适应不同条件和寄主而进化来的［11,12］。
在病原体和寄主相互作用的长期进化中，植物也进
化出了能特异性识别多种真菌 PGs 的 PGIPs。
PGIPs 蛋白的 β-转角 /β-折叠结构被认为是介导
蛋白质与蛋白质相互作用的结构域。在 LRR 结构
域内，PGIPs 蛋白有一个由 β-转角 /β-折叠平行折叠
成的可溶性暴露表面，PGIPs 通过暴露在表面的氨
基酸残基与 PGs 相互作用而产生抑制作用［13］，β-
转角 /β-折叠结构的多样性可能决定了 PGIPs 能识别
不 同 的 PGs。 菜 豆（Phaseolus vulgaris） PvPGIP2 中
心的 eLRR 结构域为右手超螺旋结构，螺旋的凹面
具有平行的 β-折叠，构成该折叠的氨基酸残基决定
PvPGIP2 的特异性和亲和性［14,15］。
PGIPs 与 PGs 相互作用时，显示出动力学的多
样性。如果 PGs 的活性部位被 PGIPs 全部覆盖，则
显示竞争性抑制；如果 PGs 仍有部分活性部位暴露
在外，还能够与底物结合，则显示非竞争性抑制。
由此判断，番茄 PGIPs 对黑曲霉（Aspergillus niger）
PGs 的抑制属于非竞争性抑制 ；树莓 PGIPs 非竞争性
抑 制 灰 葡 萄 孢（Botrytis cinerea） 的 PGs［6］；菜 豆
PvPGIP2 竞争性抑制串珠镰孢（Fusarium moniliforme）
的多聚半乳糖醛酸酶 FmPG，非竞争性抑制黑曲霉
的多聚半乳糖醛酸酶 AnPG Ⅱ，而对灰葡萄孢的多
聚半乳糖醛酸酶兼有两种抑制作用［16,17］。PGIPs 与
真菌多聚半乳糖醛酸酶之间抑制动力学的多样性与
真菌 PGs，以及植物 PGIPs 的性质紧密相关。
PGIP 不仅能直接影响 PG 活性，还能通过结
合同聚半乳糖醛酸间接影响 PG 的活性（图 1）。当
PGIP 不能直接对病原体 PG 产生抑制作用时，则会
通过保护同型半乳糖醛酸聚糖位点，干扰 PG 的功
能。另外，根据 PGIP 分子结构特点，PGIP 能与果
胶分子中同型半乳糖醛酸聚糖的脱甲基化位点和羧
基结合，改变质外体中的 pH，影响细胞壁中酶的活
性，增强细胞壁的耐受性［18］。在这种情况下，PGIP
在组织中的累积能将病菌感染降低到最低限度。
a. 植物或病原体 PGs 水解同型半乳糖醛酸聚糖 ；b. PGIP 抑制病原体
PG 活性 ；c. PGIP 保护同型半乳糖醛酸聚糖位点，干扰植物或病原体
PG 的功能 ；1. 同型半乳糖醛酸聚糖 ；2. 羧基 ；3. 甲基 ；4. PGIP ；5.
植物 PG ；6. 病原体 PG
图 1 同型半乳糖醛酸聚糖、PGIP 以及 PG 之间的
相互作用［2］
3 果实中 PGIPs 的分离与克隆
PGIPs 在植物果实中大量表达，已从菜豆、树
莓、梨和苹果等多个物种的果实中分离和克隆了
PGIPs 基因，为研究 PGIPs 在果实发育过程中的功
能奠定了基础。Stotz 等［19］从梨（Pyrus communis L.
cv Bartlett）中分离和纯化得到 PGIP 蛋白，该蛋白
分子量为 36.5 kD，通过测序发现有一个 24 个氨基
酸组成的信号肽。Ramanathan 等［20］从树莓中克隆
了两个 PGIPs 基因 PGIPs1 和 PGIPs2，测序结果表
明 PGIPs1 具有一个 243 bp 的内含子，PGIPs2 则包
含一个会导致 C 端缺失 105 个氨基酸的移码突变。
Yukie 等［10］从柑桔（Citrus jambhiri Lush）中克隆出
编码 PGIP 的全长为 1 154 bp 的 cDNA，开放读码框
为 990 bp，3 端和 5 端分别含 30 bp 和 134 bp 的非
翻译区。Liang 等［21］用 PGIP 基因保守序列设计引
生物技术通报 Biotechnology Bulletin 2012年第1期16
物进行 PCR 扩增，从桃［Prunus persica （L.） Batch］
中克隆出 1 380 bp 的 PGIP 全长 cDNA，该基因含一
个 147 bp 的内含子，编码 330 个氨基酸，与其他果
实 PGIP 具有较高的同源性，编码的多肽具有 PGIP
多肽所有的特征，属于低拷贝基因家族。Zhang 等［22］
通过半定量 RT-PCR 和快速扩增 cDNA 末端方法从
水茄（Solanum torvum）中克隆出 1 097 bp 的 PGIP
全长 cDNA，开放阅读框为 990 bp，编码 329 个氨基酸，
具有 LRR 结构域。Zhang 等［23］在草莓中也发现了
PGIP 基因，经克隆测序后发现它含有 999 bp 开放阅
读框，编码 332 个氨基酸。
对不同果实来源的 PGIPs 基因进行序列分析，
发现这些果实 PGIPs 具有下列特征 ：（1）具有典型
的 LRR 结构域，其 LRR 共有氨基酸重复序列为 ：
LxxLxxLxxLxxNxLxGxIPxx （x 代表任意氨基酸），重
复数一般为 10 （24 个氨基酸），这一重复区占据了
PGIPs 的大部分，是植物 PGIPs 基因编码蛋白特有
的保守序列。（2）可形成一个疏水性的 N 端信号肽，
使它们靶向内膜系统，输出到胞外空间［8］。（3）不
同果实间 PGIPs 序列具有较高的同源性。苹果 PGIP
基因序列与梨、猕猴桃（Actinidia deliciosa）、番茄
和菜豆 PGIP 序列同源性分别为 97%、71%、66% 和
63%［8］。 水 茄 与 番 茄（Solanum lycopersicum） PGIP
和 胡 萝 卜（Daucus carota） PGIP 的 同 源 性 分 别 为
87% 和 65%［22］。（4）存在不同程度的糖基化，由
PGIP cDNA 推导的氨基酸序列，发现梨和桃 PGIP 有
7 个潜在 N-糖基化位点，而水茄 PGIP 则有 9 个潜在
的 N-糖基化位点。另外，同一 PGIP 基因在不同果
实中表达，糖基化程度也会不同。例如，梨（Pyrus
sp.）pPGIP 基因表达时合成的蛋白质分子质量大约
为 45 kD，而 pPGIP 在番茄表达该时合成的蛋白质
分子质量为 43 kD，当两种蛋白质去糖基化后，分
子质量均为 33 kD。
4 PGIPs 对果实感病的影响
4.1 PGIPs的生物学功能
PGIPs 抑 制 PGs 活 性 的 能 力 与 植 物 的 抗 病 能
力呈正相关。PGIPs 在健康组织细胞壁中是以低水
平存在的，而寡聚半乳糖醛酸、水杨酸（salicylic
acid, SA）、创伤、真菌侵染及低温贮藏等因素都能
不同程度的诱导 PGIPs 表达，使得内源 PGIPs 含量
增加，但不同的 PGIPs 基因对诱导条件有所差异。
苹果 PGIP 基因的表达主要受创伤、真菌侵染和低
温影响［8］；桃经外源水杨酸处理后，PGIP 表达水
平明显增加［21］；菜豆 PvPGIP1 的表达只受创伤诱
导，PvPGIP2 则能同时应答于多种应激因子，如寡
聚半乳糖醛酸、真菌侵染、水杨酸及创伤等，而
PvPGIP3 受寡聚半乳糖醛酸诱导却不受真菌葡聚糖、
水杨酸以及创伤诱导［25］。PGIPs 基因的表达调控机
制有待进一步研究。
PGIPs 能与 PGs 特异、可逆地结合，形成二聚
体复合物，从而抑制 PGs 的部分活性，有效减少病
原真菌对植物和果实的危害。此外，PGIPs 不仅能
与 PGs 特异性结合，还具有转导防御信号的功能。
真菌侵染植物时，PGs 降解果胶能产生不同长度的
OGs，10-15 个半乳糖醛酸构成的 OGs 是很好的激
发子，能在低浓度下激活植物自身的防御反应［26］。
当植物感受到激发子的刺激后，植物会发生一系列
的早期反应，包括质膜两侧离子浓度的改变、G 蛋
白的活化、蛋白磷酸化与去磷酸化等［27-29］。同时，
OGs 能激活植物抗病相关基因的表达，如苯基丙酸
类合成途径中的酶基因、植物抗毒素和茉莉酸合成
代谢途径中的酶基因［26］。植物与病原真菌相互作用
过程中，木质素增加导致的木质化能增加细胞壁的
抗真菌穿透能力和抗酶解能力，有助于维持细胞壁
的完整性，减少营养物质从寄主向病原真菌扩散，
从而减缓病原真菌的生长繁殖速度［30］。
4.2 PGIPs对病原菌的抑制特性
PGIPs 作为一种特异性抑制剂，会对不同病原
真菌分泌的 PGs 产生不同强度的抑制。梨 PGIPs 只
抑制梨病原真菌分泌的 PGs，如黑曲霉、灰葡萄孢、
小穴壳菌（Dothiorella gregaria）和青霉（Penicillum
expansum） 的 PGs， 而 对 尖 孢 镰 刀 菌（Fusarium
oxysporum）分泌的 PGs 没有抑制作用［31］。菜豆所有
PGIPs 成员（PvPGIP1、PvPGIP2、PvPGIP3 和 PvPGI
P4）都能抑制灰葡萄孢和毛盘孢（Colletotrichum acut-
atum）分泌的 PGs，黑曲霉分泌的 PGs 只被 PvPGIP1
和 PvPGIP2 抑制，而植食性昆虫长毛草盲蝽（Lygus
rugulipennis） 和 苜 蓿 盲 蝽（Adelphocoris lineolatus）
2012年第1期 17周阿涛等 ：果实表达 PGIPs 的基因克隆及功能研究进展
产 生 的 PGs 只 被 PvPGIP3 和 PvPGIP4 抑 制［25］， 这
表明 PGIPs 能特异识别不同的 PGs。
在转基因植物中异源表达的 PGIPs 对病原体
分泌 PGs 的抑制强度不同。转基因番茄高效表达
梨 PGIP 基 因 时， 番 茄 对 易 感 真 菌 B. cinerea 的 抗
性明显增强，而表达菜豆 PGIP 基因时，番茄对 B.
cinerea 却没有明显的抗性［3,4］；Oelofse 等［32］发现，
苹果（Malus domestica cv. Granny Smith） PGIPs 能有
效 抑 制 羽 扇 豆 炭 疽 菌（Colletotrichum lupini） 和 黑
曲霉的 PGs，而将苹果 PGIP1 基因导入烟草后，转
基因烟草不仅能抑制羽扇豆炭疽菌的 PGs，还能抑
制葡萄座腔菌（Botryosphaeria obtusa）和间座菌属
Diaporthe ambigua 的 PGs，但失去了对黑曲霉 PGs
的抑制作用。表明 PGIP 基因在原位或离体表达时对
病原真菌具有抗性，而转入其他植物抗性则会减弱
或消失。
此外，来自同种植物的不同 PGIPs 与不同真
菌 PGs 相互作用的能力也不尽相同。从菜豆 cDNA
文 库 中 分 离 得 到 的 2 个 PGIPs 基 因， 即 PGIP1 和
PGIP2，在编码区内存在 26 个核苷酸的差异。将它
们分别转入烟草（Nicotiana benthamiana）中表达，
结果发现，PGIP1 不能与串珠镰孢的 PGs 相互作用，
与灰葡萄孢和尖孢镰刀菌的 PGs 亲和力也较低 ；而
PGIP2 对串珠镰孢和灰葡萄孢的 PGs 却具有较高的
亲和力，但与尖孢镰刀菌的 PGs 亲和力较差［33］。因此，
我们可以通过基因修饰的方法，将修饰后的 PGIP 基
因整合到植物基因组中，使其组成型表达，从而提
高植物对不同病原体的抵抗能力。
5 展望
随着分子生物学的快速发展，国内外在克隆、
表达、结构、功能，以及抗菌机理等方面对果实
PGIPs 进行了大量研究，取得了较大的进展。但仍
存在许多没有解决的问题，例如，PGIPs 表达体系
构建得还不够完善 ；PGIPs 与 PGs 之间的作用方式
还有待进一步研究 ；PGIPs 转基因植株的抗性表现
不尽一致的原因，以及组成型表达和诱导型表达之
间的联系尚不明确等等。
从目前所获得的转基因植物来看，通常都只是
提高了对某一类病原微生物的抗性，并非真正意义
上的高抗品种。如何获得稳定性更高、活性更强、
抗谱范围更广的抗性作物将会成为今后研究的焦点。
参 考 文 献
［1］ Gomathi V, Gnanamanickam SS. Polygalacturonase-inhibiting pro-
teins in plant defence. Current Science, 2004, 87（9）: 1211-1217.
［2］ Protsenko MA, Buza NL, Krinitsyna AA, et al. Polygalacturonase -
inhibiting protein is a structural component of plant cell wall.
Biochemistry （Moscow）, 2008, 73（10）: 1053-1062.
［3］ DOvidio R, Mattei B, Roberti S, et al. Polygalacturonases, polygalactu
ronase-inhibiting proteins and pectic oligomers in plant-pathogen inte
ractions. Biochimica et Biophysica Acta, 2004, 1696（2）: 237-244.
［4］ Protsenko MA, Bulantseva EA, Korableva NP. Polygalacturonase-
inhibiting proteins in plant fleshy fruits during their ripening and
infections. Russian Journal of Plant Physiology, 2010, 57（3）:
356-362.
［5］ Stotz HU, Contos JJ, Powel AL, et al. Structure and expression of an
inhibitor of fungal polygalacturonases from tomato. Plant Molecular
Biology, 1994, 25 （4）: 607-617.
［6］ Johnston DJ, Ramanathan V, Williamson B. A protein from immature
raspberry fruits which inhibits endopolygalacturonases from Botrytis
cinerea and other micro-organisms. J Exp Bot, 1993, 44（5）:
971-976.
［7］ Fish WW. Polygalacturonase-inhibiting proteins activity in cantaloupe
fruit as a function of fruit maturation and tissue origin. European
Journal of Plant Pathology, 2005, 111（1）: 67-76.
［8］ Yao C, Conway WS, Ren R, et al. Gene encoding polygalacturonase
inhibitor in apple fruit is developmentally regulated and activated by
wounding and fungal infection. Plant Molecular Biology, 1999, 39
（6）: 1231-1241.
［9］ Mehli L, Schaart JG, Kjellsen TD, et al. A gene encoding a
polygalacturonase-inhibiting protein （PGIP） shows developmental
regulation and pathogen-induced expression in strawberry. New
Phytologist, 2004, 163（1）: 99-110.
［10］ Giovannoni J. Molecular biology of fruit maturation and ripening.
Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol, 2001, 52:725-749.
［11］ De Lorenzo G, Ferrari S. Polygalacturonase-inhibiting proteins in
defense against phytopathogenic fungi. Current Opinion in Plant
Biology, 2002, 5（4）: 295-299.
［12］ De Lorenzo G, D’Ovidio R, Cervone F. The role of polygalacturonase-
生物技术通报 Biotechnology Bulletin 2012年第1期18
inhibiting proteins （PGIPs） in defense against pathogenic fungi.
Annual Review of Phytopathology, 2001, 39: 313-335.
［13］ Kobe B, Kajava AV. The leucie-rich repeat as protein recognition
mitif. Curr Opin Struct Bio，2001, 11（6）: 725-732.
［14］ Di Matteo A, Bonivento D, Tsernoglou D, et al. Polygalacturonase-
inhibiting protein （PGIP） in plant defence: a structural view.
Phytochemistry, 2006, 67（6）: 528-533.
［15］ Federici L, Di Matteo A, Fernandez-Recio J, et al. Polygalacturonase
inhibiting proteins: players in plant innate immunity?. Trends in
Plant Science, 2006, 11（2）:65-70.
［16］ Spinelli F, Mariotti L, Mattei B, et al. Three aspartic acid residues
of polygalacturonase-inhibiting protein （PGIP） from Phaseolus
vulgaris are critical for inhibition of Fusarium phyllophilum PG.
Plant Biology, 2009, 11（5）: 738-743.
［17］ Di Matteo A, Federici L, Mattei B, et al. The crystal structure of
polygalacturonase-inhibiting protein （PGIP） , a leucine-rich repeat
protein involved in plant defense. Proc Natl Acad Sci USA, 2003,
100（17）: 10124-10128.
［18］ Brummell DA, Harpster MH. Cell wall metabolism in fruit softening
and quality and its manipulation in transgenic plants. Plant
Molecular Biology, 2001, 47（1-2）: 311-340.
［19］ Stotz HU, Powell AL, Damon SE, et al. Molecular characterization
of a polygalacturonase inhibitor from Pyrus communis L. cv Bartlett.
Plant Physiology, 1993, 102（1）: 133-138.
［20］ Ramanathan V, Simpson CG, Thow G, et al. cDNA cloning and
expression of polygalacturonase inhibiting protein （PGIPs） from red
raspberry （Rubus idaeus）. J Exp Bot, 1997, 48（6）: 1185-1193.
［21］ Liang FS, Zhang KC, Zhou CJ, et al. Cloning, characterization
and expression of the gene encoding polygalacturonase-inhibiting
proteins （PGIPs） of peach ［Prunus persica （L.） Batch］. Plant
Science, 2005, 168（2）: 481-486.
［22］ Zhang F, Yang Q, Wang Z, et al. Cloning and characterization of a
PGIP-encoding gene from Solanum torvum. Agricultural Sciences in
China, 2010, 9（6）: 921-927.
［23］ Zhang Y, Tang HR, Hou YX, et al. Cloning, characterization, and
expression of the gene encoding polygalacturonas-inhibiting proteins
from strawberry. Turk J Agric For, 2010, 34: 393-399.
［24］ Powell AL, van Kan J, ten Have A, et al. Transgenic expression of
pear PGIP in tomato limits fungal colonization. Molecular Plant-
Microbe Interactions: MPMI, 2000, 13（9）: 942-950.
［25］ DOvidio R, Raiola A, Capodicasa C, et al. Characterization of
the complex locus of bean encoding polygalacturonase-inhibiting
proteins reveals subfunctionalization for defense against fungi and
insects. Plant Physiology, 2004, 135（4）: 2424-2435.
［26］ Ridley BL, ONeill MA, Mohnen D. Pectins: structure, biosynthesis,
and oligogalacturonide-related signaling. Phytochemistry, 2001, 57
（6）: 929-967.
［27］ Navazio L, Moscatiello R, Bellincampi D, et al. The role of calcium
in oligogalacturonide-activated signalling in soybean cells. Planta,
2002, 215（4）: 596-605.
［28］ Montesano M, Koiv V, Mäe A, et al. Novel receptor-like protein
kinases induced by Erwnia carotovora and short oligogalacturonides
in potato. Molecular Plant Pathology, 2001, 2（6）: 339-346.
［29］ Droillard MJ, Thibivilliers S, Cazal AC, et al. Protein kinases
induced by osmotic stresses and elicitor molecules in tobacco cell
suspensions: two crossroad MAP kinases and one osmoregulation-
specific protein kinase. FEBS Letters, 2000, 474（2-3）: 217-222.
［30］ Annis SL, Goodwin PH. Recent advances in the molecular genetics
of plant cell wall-degrading enzymes produced by plant pathogenic
fungi. European Journal of Plant Pathology, 1997, 103（1）:1-14.
［31］ Stotz HU, Bishop JG, Bergmann CW, et al. Identification of target
amino acids that affect interactions of fungal polygalacturonases and
their plant inhibitors. Physiological and Molecular Plant Pathology,
2000, 56（3）: 117-130.
［32］ Oelofse D, Dubery IA, Meyer R, et al. Apple polygalacturonase
inhibiting protein1 expressed in transgenic tobacco inhibits
polygalacturonases from fungal pathogens of apple and the
anthracnose pathogen of lupins. Phytochemistry, 2006, 67（3）:
255-263.
［33］ Desiderio A, Aracri B, Leckie F, et al. Polygalacturonas-inhibiting
proteins with different specificities are expressed in Phaseolus
vulgaris. Molecular Plant-Microbe Interactions: MPMI, 1997, 10（7）:
852-860.
（责任编辑 狄艳红）