全 文 ：第９卷第５期
２０１１年９月
生　物　加　工　过　程
ＣｈｉｎｅｓｅＪｏｕｒｎａｌｏｆＢｉｏｐｒｏｃｅｓｓＥｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ
Ｖｏｌ．９Ｎｏ．５
Ｓｅｐ．２０１１
ｄｏｉ：１０．３９６９／ｊ．ｉｓｓｎ．１６７２－３６７８．２０１１．０５．００１
收稿日期：２０１１－０４－０１
基金项目：国家创新性基金资助项目（１０１０４２２３９）；山东大学科技立项重点项目专项基金资助项目（Ａ１００１０）
作者简介：朱启忠（１９５７—），男，山东单县人，教授，研究方向：生物化学和酶工程，Ｅｍａｉｌ：ｈｚｚｑｚ＠ｓｄｕ．ｅｄｕ．ｃｎ
壳聚糖固定化琼脂酶的研究
朱启忠，朱慧文，孙延娜，周晓龙，郝　梅，郭振博，刘丽丽
（山东大学威海分校 海洋学院，威海 ２６４２０９）
摘　要：采用壳聚糖微球对琼脂酶进行固定化，在单因素实验的基础上用正交试验法确定最佳固定化工艺。结果
表明：在戊二醛体积分数为２５％，交联时间为６ｈ，加酶量为１５ｍＬ，固定时间为３ｈ时固定酶的活力最高；固定化
酶的最适反应温度及最适ｐＨ分别为５０℃和８５，高于游离酶；同时其热稳定性及操作稳定性均高于游离酶。
关键词：琼脂酶；壳聚糖；固定化
中图分类号：Ｑ８１４２　　　　文献标志码：Ａ　　　　文章编号：１６７２－３６７８（２０１１）０５－０００１－０５
Ｓｔｕｄｙｏｎｉｍｍｏｂｉｌｉｚａｔｉｏｎｏｆａｇａｒａｓｅｂｙｃｈｉｔｏｓａｎ
ＺＨＵＱｉｚｈｏｎｇ，ＺＨＵＨｕｉｗｅｎ，ＳＵＮＹａｎｎａ，ＺＨＯＵＸｉａｏｌｏｎｇ，ＨＡＯＭｅｉ，ＧＵＯＺｈｅｎｂｏ，ＬＩＵＬｉｌｉ
（ＭａｒｉｎｅＣｏｌｅｇｅｏｆＳｈａｎｄｏｎｇＵｎｉｖｅｒｓｉｔｙａｔＷｅｉｈａｉ，Ｗｅｉｈａｉ２６４２０９，Ｃｈｉｎａ）
Ａｂｓｔｒａｃｔ：Ｋｅｙｆａｃｔｏｒｓｆｏｒａｇａｒａｓｅｉｍｍｏｂｉｌｉｚａｔｉｏｎｏｎｃｈｉｔｏｓａｎｍｉｃｒｏｓｐｈｅｒｅｓｗｅｒｅｉｎｖｅｓｔｉｇａｔｅｄｂｙｔｈｅｏｒｔｈｏｇ
ｏｎａｌｅｘｐｅｒｉｍｅｎｔａｌｄｅｓｉｇｎ．Ｔｈｅｒｅｓｕｌｔｓｓｈｏｗｅｄｔｈａｔｔｈｅｂｅｓｔｅｆｉｃｉｅｎｃｙｏｆｉｍｍｏｂｉｌｉｚａｔｉｏｎｗａｓｏｂｔａｉｎｅｄｂｙ
ｕｓｉｎｇｃｈｉｔｏｓａｎｗｈｅｎｔｈｅｃｈｉｔｏｓａｎｗａｓｃｒｏｓｓｌｉｎｋｅｄｗｉｔｈ２５％ ｇｌｕｔａｒａｌｄｅｈｙｄｅｆｏｒ６ｈ，ｍｉｘｅｄｔｈｒｅｅｖｏｌｕｍｅ
ｏｆｆｒｅｅｅｎｚｙｍｅｗｉｔｈｏｎｅｇｒａｍｏｆｃａｒｉｅｒａｎｄｒｅａｃｔｅｄｗｉｔｈａｇａｒａｓｅｆｏｒ３ｈ．ＴｈｅｏｐｔｉｍｕｍｐＨａｎｄｔｈｅｔｅｍ
ｐｅｒａｔｕｒｅｏｆｔｈｅｉｍｍｏｂｉｌｉｚｅｄｅｎｚｙｍｅｗｅｒｅ８５ａｎｄ５０℃．Ｔｈｅｉｍｍｏｂｉｌｉｚｅｄｅｎｚｙｍｅｓｈｏｗｅｄｔｈａｔｂｅｔｅｒｓｔａ
ｂｉｌｉｔｙｆｏｒｐＨａｎｄｔｈｅｔｅｍｐｅｒａｔｕｒｅｗａｓｈｉｇｈｅｒｔｈａｎｆｒｅｅｅｎｚｙｍｅ．
Ｋｅｙｗｏｒｄｓ：ａｇａｒａｓｅ；ｃｈｉｔｏｓａｎ；ｉｍｍｏｂｉｌｉｚａｔｉｏｎ
　　壳聚糖（ｃｈｉｔｏｓａｎ，ＣＴＳ）是甲壳素的脱乙酰化产
物，无毒无味，具有良好的生物相容性，可被生物降
解，在食品、环保、医药等领域具有广阔的应用前
景。作为储量巨大的天然资源，ＣＴＳ的开发与应用
越来越引起人们的重视［１－３］，其中酶的固定化载体
是一个重要的领域［４－７］。因为它作为酶的载体价格
低廉，化学性质稳定，且具有良好的机械操作性，制
备工艺较简单，所以越来越受到人们的喜爱。
　　琼胶酶（ａｇａｒａｓｅ）是降解琼胶糖的一类酶，该酶
降解琼脂产生的琼脂低聚糖可作为天然的防腐剂、
淀粉老化抑制剂、功能性食品基料、抗氧化剂
等［８－９］。但目前该酶的工业应用研究主要是针对游
离酶，而对琼脂酶的固定化研究尚未有相关报道。
为增加该酶在工业上的应用，笔者在分离纯化该酶
的基础上［１０］，采用壳聚糖为载体对琼脂酶进行固定
化，讨论最佳固定化条件和固定化琼脂酶的部分性
质，以期对该固定化酶在工业上的应用提供一定的
理论基础。
１　材料与方法
１１　试剂
　　琼脂酶：自制，生产菌株为白色噬琼胶菌 ＮＢＲ
＼＼ＤＺ１９＼Ｄ＼孙桂云＼生物加工２０１１＼第５期＼ＳＷ１１０５．ＰＳ　６校样　排版：孙桂云　修改日期：２０１１／０９／２８
Ｃ１０２６０３；壳聚糖（脱乙酰度 ９０％，１７８μｍ，黏度≤
１００）：济南海得贝海洋生物工程有限公司；其他常
用试剂均为分析纯。
１２　仪器
　　７５２型紫外可见分光光度计，上海光谱仪器有
限公司；ＢＰ３１０Ｓ电子天平、ＰＢ １０ｐＨ计，Ｓａｒｔｏｒｉｕｓ
公司；ＨＪ ３数显恒温磁力搅拌器，金坛宏凯仪器
厂；ＳＨＢ Ⅲ循环水式多用真空泵，郑州长城科工贸
易有限公司。
１３　固定化酶的制备［１１］
　　用１５％（体积分数）乙酸溶液配制１∶２０（ｇ／Ｌ）
的壳聚糖溶液，充分溶解，将壳聚糖溶液逐滴滴入
１ｍｏｌ／ＬＮａＯＨ溶液中，壳聚糖凝聚成白色颗粒，过滤
收集壳聚颗粒，用蒸馏水洗涤至中性。用ｐＨ７６的
磷酸缓冲溶液浸泡过夜。取一定量的预处理的壳聚
糖载体，加入不同体积分数戊二醛溶液，水浴振荡后
置于室温下静置３～８ｈ后用磷酸缓冲液冲洗交联载
体。加入适量琼脂酶液，于４℃冰箱中吸附交联３ｈ，
磷酸缓冲液冲洗，真空抽滤得固定化酶。
１４　酶活力的测定［１２］
　　游离酶活力测定：取 ０２ｍＬ酶液于试管中，
４０℃水浴环境下加入２０ｍＬ底物溶液，混匀，反应
１０ｍｉｎ后加入２０ｍＬ３，５ 二硝基水杨酸（ＤＮＳ）溶
液，置于沸水浴中５ｍｉｎ，然后用流动水迅速冷却，加
水至２５ｍＬ，在５４０ｎｍ处测ＯＤ值。按每毫升发酵液
每分钟降解产生１μｍｏｌ还原糖所需的酶量定义为一
个酶活力单位（Ｕ）。
　　固定化酶活力的测定：取固定化酶０５ｇ，测定
方法基本同游离酶，在酶反应时保持搅拌状态，使
混合均匀。
１５　固定化率的计算
　　固定化率 ＝（游离酶的总活力 －上清液酶的总
活力）／游离酶的总活力×１００％。
１６　固定化酶的稳定性研究
　　将固定化酶和游离酶在不同的温度条件下放置
１ｈ后测剩余的酶活力，讨论酶的热稳定性；将固定化
酶和游离酶分别在４℃、ｐＨ５～１０的不同条件下保
存４８ｈ后测定剩余的酶活力，讨论酸碱稳定性；对固
定化酶进行连续６次操作，讨论循环利用稳定性。
２　结果与讨论
２１　戊二醛用量对固定酶活力的影响
　　平行取０５ｇ壳聚糖于小烧杯中，分别加入不
同体积分数的戊二醛溶液５０ｍＬ，按１３方法制得
固定化酶，并测定其酶活力，结果如图１所示。
图１　戊二醛用量对酶活力的影响
Ｆｉｇ．１　Ｅｆｅｃｔｓｏｆｇｌｕｔａｒａｌｄｅｈｙｄｅｃｏｎｃｅｎｔｒａｔｉｏｎ
ｏｎｔｈｅｅｎｚｙｍａｔｉｃａｃｔｉｖｉｔｙ
　　由图１可知：固定化酶活力随戊二醛用量增加
而增大，戊二醛体积分数达２５％时，固定化酶活力
趋于稳定。戊二醛量过大，酶活反而降低，这是由
于过量的戊二醛可以导致蛋白变性。所以在该实
验条件下，最适的戊二醛体积分数是２５％。
２２　壳聚糖与酶量对酶活力的影响
　　平行取０５ｇ壳聚糖与２５％戊二醛交联物制
备的载体，各加入不同量的酶液使之固定化，按同
样方法测定酶活力，结果见图２。
图２　壳聚糖与酶量对固定化酶活力的影响
Ｆｉｇ．２　Ｅｆｅｃｔｓｏｆｃｈｉｔｏｓａｎａｎｄｅｎｚｙｍｅｑｕａｎｔｉｔｙ
ｏｎｔｈｅｉｍｍｏｂｉｌｉｚｅｄｅｎｚｙｍｅａｃｔｉｖｉｔｙ
　　由图２可知：随着酶量的增加，酶活力随之增
大，但当给酶量增加到一定程度时，酶活力不再增
大，这可能是由于一定量交联后的载体，其活性基
团是一定的，在其结合位点未被饱和之前，固定化
酶活力随酶量增加而增大，当结合位点被饱和后，
增加给酶量却不增加酶活力。在本实验条件下，
０５ｇ固定化载体固定３ｍＬ酶液（相当于２０ｍｇ蛋
白质）效果较好，酶活回收率为５６５％。
２ 生　物　加　工　过　程　　 第９卷　
＼＼ＤＺ１９＼Ｄ＼孙桂云＼生物加工２０１１＼第５期＼ＳＷ１１０５．ＰＳ　６校样　排版：孙桂云　修改日期：２０１１／０９／２８
２３　壳聚糖与戊二醛交联时间和酶固定化时间对
酶活力的影响
　　平行取０５ｇ壳聚糖和２５％的戊二醛５０ｍＬ
在不同的时间交联，制备的载体分别加３０ｍＬ酶液
固定不同的时间，测定其相对酶活力，结果如图 ３
所示。
图３　壳聚糖与戊二醛交联时间和酶固定化
时间对固定化酶活力的影响
Ｆｉｇ．３　Ｅｆｅｃｔｓｏｆｔｈｅｔｉｍｅｇｌｕｔａｒａｌｄｅｈｙｄｅｃｒｏｓｓｌｉｎｋｉｎｇｗｉｔｈ
ｃｈｉｔｏｓａｎａｎｄｅｎｚｙｍｅｉｍｍｏｂｉｌｉｚａｔｉｏｎｔｉｍｅ
ｏｎｔｈｅｉｍｍｏｂｉｌｉｚｅｄｅｎｚｙｍｅａｃｔｉｖｉｔｙ
　　由图３可知：壳聚糖与戊二醛交联时间和固定
化时间都影响酶活力的大小，固定化时间影响更明
　　　　　
显。随着交联时间延长，酶活力呈现增高趋势；当
增加到一定时间后会逐渐降低，在本实验条件下，
酶的相对活力在固定３ｈ时达到最大。
２４　正交试验
　　选取其中对固定化琼脂酶影响较大的戊二醛
体积分数（Ａ）、交联时间（Ｂ）、加酶量（Ｃ）、固定化时
间（Ｄ）进行四因素三水平正交试验，设计水平及结
果如表１和表２所示。
由表１和表２可知：从固定化率来看，戊二醛
体积分数极差最大，说明其对固定化酶活性影响
最大（Ｐ＜００５），其次依次为固定化时间、交联时
间和固定化酶量，其最佳组合 Ａ２Ｂ２Ｃ３Ｄ２。从固定
化酶活性看，固定化时间影响最大（Ｐ＜００５），其
次依次是戊二醛体积分数和交联时间和酶量，其
最优组合为 Ａ２Ｂ３Ｃ３Ｄ３，所以综合考虑固定化率和
固定化酶活性，其优化组合为 Ａ２Ｂ３Ｃ３Ｄ３，即戊二
醛体积分数为２５％，交联时间为 ６ｈ，加酶量为
１５ｍＬ（即固定化壳聚糖载体与固定化酶量比例为
１∶３），固定化时间３ｈ。正交试验结果基本和单因
素实验相吻合。
表１　正交试验结果
Ｔａｂｌｅ１　Ｒｅｓｕｌｔｓｏｆｏｒｔｈｏｇｏｎａｌｅｘｐｅｒｉｍｅｎｔｓ
试验号
Ａ
φ（戊二醛）／
％
Ｂ
交联时间／
ｈ
Ｃ
加酶量／
ｍＬ
Ｄ
固定化时间／
ｈ
酶固定
化率／
％
固定化
酶活／
Ｕ
１ １（２０） １（２） １（５） １（１） ８２５３ １７５３
２ ２（２５） １ ２（１０） ２（２） ９２１７ ４２３１
３ ３（３０） １ ３（１５） ３（３） ９０５６ ５５５７
４ １ ２（４） ２ ３ ８７９３ １５５８
５ ２ ２ ３ １ ９０６０ ２２９４
６ ３ ２ １ ２ ９１７８ ３０３１
７ １ ３（６） ３ ２ ８５１４ ３５２６
８ ２ ３ １ ３ ９０２１ ５６０４
９ ３ ３ ２ １ ８３５０ ３３４７
表２　正交试验结果的统计学分析
Ｔａｂｌｅ２　Ｓｔａｔｉｓｔｉｃｓａｎａｌｙｓｉｓｏｆｏｒｔｈｏｇｏｎａｌｅｘｐｅｒｉｍｅｎｔｒｅｓｕｌｔｓ
误差源
固定化率／％ 固定化酶活／Ｕ
Ａ Ｂ Ｃ Ｄ Ａ Ｂ Ｃ Ｄ
Ｋ１ ８５２０ ８８４２ ８８１７ ８５５４ ２２７９ ３８４１ ３４６３ ２４６５
Ｋ２ ９０９９ ９０１０ ８７８７ ８９７０ ４０４３ ２２９４ ３０４５ ３１８５
Ｋ３ ８８６１ ８６２８ ８８７７ ８９５７ ３９７８ ４１５９ ３７９２ ４２４０
Ｒ ５７９ ３８２ ０９０ ４１５ １７６４ １６６５ ７４７ １７７５
３　第５期 朱启忠等：壳聚糖固定化琼脂酶的研究
＼＼ＤＺ１９＼Ｄ＼孙桂云＼生物加工２０１１＼第５期＼ＳＷ１１０５．ＰＳ　６校样　排版：孙桂云　修改日期：２０１１／０９／２８
２５　固定化酶的性质
２５１　ｐＨ对酶活性的影响
取制备好的壳聚糖固定化酶０５ｇ和相应的游
离酶，在不同 ｐＨ下分别加底物与游离酶及固定化
酶作用，分别测定其相对酶活力，结果如图４所示。
图４　ｐＨ对游离酶和固定化酶活性的影响
Ｆｉｇ．４　ＥｆｅｃｔｓｏｆｐＨｏｎｔｈｅａｃｔｉｖｉｔｉｅｓｏｆｆｒｅｅ
ｅｎｚｙｍｅｓａｎｄｉｍｍｏｂｉｌｉｚｅｄｅｎｚｙｍｅ
　　由图４可知：游离酶的最适ｐＨ为８０，随着ｐＨ
的升高酶活性下降；对固定化酶而言，当 ｐＨ达到
８５的时候相对酶活性达到最大值，固定化使酶的
最适ｐＨ往碱性方面升高０５个单位。
２５２　温度对酶活性的影响
　　取制备好的壳聚糖固定化酶０５ｇ和相应的游
离酶，在不同温度下分别加底物与游离酶及固定化
酶作用，测定它们的相对酶活力，结果如图５所示。
图５　温度对游离酶和固定化酶活性的影响
Ｆｉｇ．５　Ｅｆｅｃｔｓｏｆｔｅｍｐｅｒａｔｕｒｅｏｎｔｈｅａｃｔｉｖｉｔｉｅｓｏｆｆｒｅｅ
ｅｎｚｙｍｅａｎｄｉｍｍｏｂｉｌｉｚｅｄｅｎｚｙｍｅ
　　由图５可知：游离琼脂酶在４０℃下表现出最高
活力，随温度升高，活力急剧下降，酶开始失活，但
对固定化酶而言，在４０～６０℃范围内均有较大酶
活，５０℃时相对酶活力达最大值。
２６　游离酶和固定化酶的热稳定性
　　取制备好的壳聚糖固定化酶０５ｇ和相应的游
离酶，在不同温度下保温０５ｈ，然后加底物与其作
用，分别测定其相对酶活力，结果如图６所示。
图６　游离酶和固定化酶的热稳定性
Ｆｉｇ．６　Ｔｈｅｒｍａｌｓｔａｂｉｌｉｔｙｏｆｆｒｅｅｅｎｚｙｍｅａｎｄ
ｉｍｍｏｂｉｌｉｚｅｄｅｎｚｙｍｅ
　　由图６可知：酶液在４０℃以下短暂保温对酶活
影响较小，温度进一步提升至５０℃时对游离酶活性
影响增加，损失约为２７３６％，而对固定化酶活力影
响仍较小。在６０℃时游离酶的活性较低（４０％），
而固定化酶活约为６０％，８０℃时酶基本都已完全没
有活性，说明固定化酶的耐热性高于游离酶。
２７　固定化酶的操作稳定性
　　取固定化酶０５ｇ，加０５％琼脂糖底物１５ｍＬ
与之反应，连续操作６次，分别测定６次反应后的酶
活力大小，结果如图７所示。
图７　固定化酶的操作稳定性
Ｆｉｇ．７　Ｂａｔｃｈｅｓｓｔａｂｉｌｉｔｙｏｆｉｍｍｏｂｉｌｉｚｅｄｅｎｚｙｍｅ
　　酶的稳定性可以通过反应的产物（还原糖）收
率来衡量。而产物的收率可以间接地从酶活力的
大小来判断。从图７可以看出：在使用第１次的时
候固定化酶有较高的活力，说明还原糖的量较高，
也就是说产物的收率较高；第２次以后固定化酶活
力略有减少，随着使用次数的增加，酶活力逐渐减
小，使用６次后酶活力只有原来的４５％左右。说明
固定化琼脂酶具有一定的反复利用性，但反复利用
性不是太强，尚需进一步研究，使得固定化酶的应
用更加经济可行。
４ 生　物　加　工　过　程　　 第９卷　
＼＼ＤＺ１９＼Ｄ＼孙桂云＼生物加工２０１１＼第５期＼ＳＷ１１０５．ＰＳ　６校样　排版：孙桂云　修改日期：２０１１／０９／２８
３　结论
以壳聚糖微球为载体固定琼脂酶工艺可行，其
最优条件：戊二醛体积分数２５％，交联时间６ｈ，加
酶量１５ｍＬ，固定化时间３ｈ。经固定化后的琼脂酶
其性质发生了部分变化，最适反应温度及最适 ｐＨ
均升高，分别为５０℃和８５。同时，固定化酶的热稳
定以及操作稳定性也较高，可适用于工业生产，具
有较好的应用前景。
参考文献：
［１］　张延坤，刘国忠．甲壳素与壳聚糖及其衍生物制备和在日化
工业中的应用［Ｊ］．日用化学工业，１９９８（４）：３６４０．
［２］　姜涌明，隋德新，赵国骏．壳聚糖固定化木瓜蛋白酶的研究
［Ｊ］．生物化学杂志，１９９３（９）：４７０４７４．
［３］　郭元强，陈玉放，梁学海，等．壳聚糖／聚乙二醇共混物的相变
行为［Ｊ］．纤维素科学与技术，１９９９，７（４）：１２６．
［４］　朱启忠．壳聚糖固定化木聚糖酶的研究［Ｊ］．生物技术，１９９９，
９（５）：１５１８．
［５］　黄进，汪世龙，孙晓宇，等．壳聚糖及其衍生物基因载体的研
究进展［Ｊ］．高分子通报，２００６（１）：６５６９．
［６］　朱启忠．壳聚糖固定化半纤维素酶的研究［Ｊ］．生物化学与生
物物理进展，２０００，３５（３）：２７４２７６．
［７］　ＲｏｔｋｏｖáＪ，ｕｌáｋｏｖáＲ，ＫｏｒｅｃｋáＬ，ｅｔａｌ．Ｌａｃｃａｓｅｉｍｍｏｂｉｌｉｚｅｄｏｎ
ｍａｇｎｅｔｉｃｃａｒｉｅｒｓｆｏｒｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙａｐｐｌｉｃａｔｉｏｎｓ［Ｊ］．ＪＭａｇｎｅｔｉｓｍ
ＭａｇｎｅｔｉｃＭａｔｅｒｉａｌｓ，２００９，３２１（１０）：１３３５１３４０．
［８］　杜宗军，王祥红，李筠，等．琼胶酶研究进展［Ｊ］．微生物学通
报，２００３，３０（１）：６４６７．
［９］　ＬａｋＳｈｍｉｋａｎｔｈＭ，ＭａｎｏｈａｒＳ，ＳｏｕｃｈｅＹ，ｅｔａｌ．Ｅｘｔｒａｃｅｌｕｌａｒβ
ａｇａｌａｓｅＬＳＬ１ｐｒｏｄｕｃｊｎｇｎｅｏａｇａｒｏｂｉｏｓｅｆｒｏｍ ａｎｅｗｌｙｉｓｏｌａｔｅｄ
ａｇａｒｌｉｑｕｆｙｉｎｇｓｏｉｌｂａｃｔｅｒｉｕｍ，Ａｃｉｎｅｔｏｂａｃｔｅｒｓｐ．，ＡＧＬＳＬ１［Ｊ］．
ＷｏｒｌｄＪＭｉｃｒｏｂｉｏｌＢｉｏｔｅｃｈｎｏｌ，２００６，２２（１０）：１０８７１０９４．
［１０］　朱启忠，朱慧文，孙延娜，等．海洋 ＮＢＲＣ１０２６０３琼胶酶的分
离纯化［Ｊ］．生物加工过程，２０１１，９（３）：３７４０．
［１１］　陈辉，张剑波，王维敬，等．壳聚糖固定化云芝漆酶的制备及
特性［Ｊ］．北京大学学报：自然科学版，２００６，４２（２）：２５４２５８．
［１２］　解卉，韩宝芹，董文．一种海洋琼胶酶的分离纯化、酶学性质
研究及降解产物分析［Ｊ］．微生物学报，２００９，４９（７）：
櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒櫒
８９６９０１．
国内简讯
生物产业十二五规划成型　２万亿蛋糕待分
国家发改委副主任张晓强向媒体表示：“有关部门正在联合编制《生物产业发展“十二五”规划》，以进一
步加强生物产业自主创新能力建设，推动生物技术的产业化、集群化和国际化发展，使其成为我国经济社会
发展新的重要支柱产业。”据透露，未来我国生物产业将重点发展生物医药、生物农业、生物能源、生物环保、
生物服务外包五大方面；全国生物产业产值到２０１５年达到４万亿元，到２０２０年达到８万亿至１０万亿元。
业内人士称，未来５年将主要强调用于重大疾病防治的生物技术药物、新型疫苗、诊断试剂、化学药物等创新
型药物品种。在《生物产业发展“十二五”规划》中，生物育种将上升至重要位置。这意味着该规划出台后，
生物领域转基因研究将进入快速发展期“国家对生物农业的资金投入和政策支持，要比‘十一五’大很多。”
稀土荧光生物标记显著提高检测灵敏度
福建物构所中科院光电材料化学与物理重点实验室陈学元小组发展了荧光生物标记的检测技术，显著
提高了检测灵敏度，在稀土无机纳米晶基时间分辨荧光共振能量传递生物标记材料研究方面取得了新进
展，即基于稀土离子的长荧光寿命特性，借助于时间分辨检测技术，通过设置合适的延迟时间和门控时间抑
制各种来自样品及仪器的背景信号对待检测物荧光信号的干扰，从而大大提高检测灵敏度和信噪比。
（胡晓丽）
５　第５期 朱启忠等：壳聚糖固定化琼脂酶的研究
＼＼ＤＺ１９＼Ｄ＼孙桂云＼生物加工２０１１＼第５期＼ＳＷ１１０５．ＰＳ　６校样　排版：孙桂云　修改日期：２０１１／０９／２８