全 文 ：生物技术通报
BIOTECHNOLOGY BULLETIN·综述与专论· 2009年第 1期
收稿日期：2008-07-02
基金项目：黑龙江省重点自然基金（ZJND6D5-02），黑龙江省十一五科技攻关项目（GA06B201），黑龙江省攻关项目（GA07B401）
作者简介：崔艳华（1978-），女，黑龙江省哈尔滨市人，博士，研究方向：食品生物技术
通讯作者：张兰威，博士，教授，博士生导师，研究方向：食品科学；Tel：0451-86282901，E-mail：lanweizhang@yahoo.com.cn
谷氨酰胺转氨酶 （Transglutaminase，TGase，EC
2.3.2.13）是一种催化酰基转移反应的酶，能催化蛋
白质分子内或分子间的交联、蛋白质和氨基酸之间
的连接以及蛋白质分子内谷氨酰胺基的水解 [1]，从
而改善蛋白质的结构和功能特性。由于其卓越的交
联特性 ，被誉为 “21 世纪超级粘合剂 ”，在食品 、医
药、纺织、化妆品等领域展现出广泛前景 [2]。 就谷氨
酰胺转氨酶的来源、理化性质、作用机制等进行了
综述。
1 谷氨酰胺转氨酶的来源
TGase 广泛地存在于自然界生物中。自 1957 年
Clarke 等 [3~7]在豚鼠肝脏中首次发现 TGase 以来，研
究者陆续在鱼、鸟等动物以及微生物和植物生物中
发现了 TGase。
1.1 动物来源的谷氨酰胺转氨酶
迄今为止，研究最为深入的是来自动物 ，尤其
是哺乳动物中的 TGase。 TGase 几乎存在于哺乳动
物的所有的组织和器官中，依据其分布的位置可分
为组织型 TGase、 膜结合型 TGase 和血浆 TGase [8]。
它可以催化蛋白质分子内和分子间共价交联聚合，
从而能够直接改变蛋白质本身以及蛋白质所附着
的细胞、组织、甚至器官的特性，与血液凝固、伤口
愈合、表皮角质化等生物现象有关，具有参与信号
转导、调节细胞分化、增殖等多种的生物功能 [9]。
来自豚鼠肝脏的 TGase（Guinea pig transglutam-
inase，GTG）是自 20 世纪 60 年代开始近 30 年内商
用 TGase 的惟一来源 [10]。 由于酶的来源稀少 、分离
纯化工艺复杂，导致酶的价格很高。 在 20 世纪 90
年代，欧洲国家从屠宰后的牛以及猪的血液中提取凝
血因子 XIII（一种类型的 TGase）进行商业化应用 [11]。
但是由于血液中提取的 TGase 需要凝血酶激活，会
产生红色色素的沉积，影响产品的外观，因此该来
谷氨酰胺转氨酶研究进展
崔艳华 张兰威
（哈尔滨工业大学食品科学与工程学院，哈尔滨 150090）
摘 要： 谷氨酰胺转氨酶是一种催化酰基转移反应的转移酶，它可使蛋白分子间和分子内产生共价交联，从而改
变蛋白的功能特性，在食品、医药、化妆品、纺织等领域具有重要的潜在应用价值。 研究表明，谷氨酰胺转氨酶广泛存在于
生物组织中。 为了更好的研究开发这一资源，对谷氨酰胺转氨酶的来源、理化特性、作用机制、功能以及工业生产的现状
进行了综述，其中重点探讨了不同来源的谷氨酰胺转氨酶在理化特性以及底物特异性方面的差异。
关键词： 谷氨酰胺转氨酶 交联 蛋白修饰 底物特异性
Advancement of Research on Transglutaminases
Cui Yanhua Zhang Lanwei
（School of Food Science and Engineering，Harbin Institute of Technology，Harbin 150090）
Abstract： Transglutaminase that can catalyzes an acyl transfer reaction，generates inter- and intramolecular cross-
links between proteins. Due to great potential to improve various functional properties of proteins，TGase has many
biotechnological applications involved particularly in food processing industry，medicine，cosmetic and textile industry. In
this paper，sources，enzymatic properties，reaction mechanism and production of TGase were reviewed and enzymatic
properties from various sources of TGase were discussed detailedly.
Key words： Transglutaminase Cross-linking Protein modification Substrate specificity
生物技术通报 Biotechnology Bulletin 2009年第 1期
源的 TGase 在食品工业中应用面临很多困难。
1.2 植物来源的谷氨酰胺转氨酶
1987 年 ，Icekson 和 Apelbaum 在豌豆中发现了
TGase 的活性 [5]。 随后研究者在菊芋、马铃薯、玉米
等多种植物不同组织（细胞质、细胞壁、叶绿体和线
粒体 ）中发现了该酶的存在 ，但是 TGase 在植物组
织中扮演何种角色仍不十分清楚 [12，13]。 Kang 等 [14]对
大豆叶片中提取 TGase 进行了研究，但是分离纯化
工艺复杂，酶的得率较低。 目前，尚未有植物来源
TGase 用于商业化生产。
1.3 微生物来源的谷氨酰胺转氨酶
微生物来源的 TGase （Microbial transglutami-
nase，MTG） 主要来自链霉菌属 （Streptomyces spp.）
和芽孢杆菌属（Bacillus spp.）。 1989 年，Ando 等 [6]从
茂原链轮丝菌 Streptomyces mobaraensis 中首次分离
得到了微生物来源的 TGase。 该酶分子量为 37.9
kD，由 331 个氨基酸组成，活性中心含有一个半胱
氨酸残基，活性不依赖钙离子。 随后，研究者在 S.
mobaraensis 不同菌株[15]、Streptomyces cinnamoneum[16]、
Streptomyces griseoverticillatum [17]、Streptomyces ladak-
anum [18 ~19]、Streptomyces libani [20]、Streptomyces hygro-
scopicus [21]、Bacillus circulans [22]及 Bacillus subtilis [23，24]
等微生物中发现了 TGase 的存在，并且进行了发酵
工艺优化、酶纯化、基因工程表达等大量相关研究，
并取得了可喜进展 。 尽管多种微生物能发酵产
TGase， 但目前仅 S. mobaraensis 来源的 TGase 实现
了商业化生产。
微生物来源的 TGase 属于胞外酶，可直接分泌
到培养基中 ， 分离纯化较动植物来源的 TGase 容
易，并且微生物发酵原料廉价、产酶周期短，最有希
望进行大规模工业化生产，因此备受研究者的青睐
[25]。 近年来微生物来源的 TGase 正逐渐代替动物来
源 TGase 用于商业化生产 ， 成为商业上主要的
TGase 来源 [26]。
2 谷氨酰胺转氨酶的理化性质
2.1 动物 、植物 、微生物来源的 TGase 理化性质
的比较
不同来源的 TGase 在氨基酸序列 、 分子量大
小、酶的理化性质具有很大差异（表 1）。 动物来源
的 TGase 分子量不等 ，需要钙离子激活 ，酶活性中
心为半胱氨酸残基位点。 动物来源的 TGase 以豚鼠
肝脏的 TGase（GTG）研究最为深入 ，该酶的分子量
为 90 kD， 其酶促反应需要钙离子激活， 对底物特
异性强 [10]。 同时由于该酶含有 17 个半胱氨酸残基
致使其热稳定性差，在 50℃下，10 min 后，酶活性仅
为残留 40％ [6，27]。 钙离子对植物来源的 TGase 活性
影响因物种而异。 有关植物来源的 TGase 的酶理化
性质知之甚少（表 1）。

 Ca 

 
(kD)



pH
pH


 40 50 0 mol/L 1 mol/L 5 mol/L
Ca


S. mobaraenisis S-8112 37.9 8.9 6~7 5~9 55 100 74 100% 100% 99% !
S. mobaraenisis WSH-Z2 40 8.9 6~7 5~9 50 100% 100% !
S. cinnamoneum 41 9.8 6~7 5~9 45 80% 53% 100% 99% 98% !
S. griseoverticillatum 41 9.7 6~7 6~8 45 86% 56% 98% 100% 100% !
S. ladakanum 39 5.5 5~7 40 100% !
S. ladakanum 37.5 7.9 6.0 5~7 50 100% !
S. libani N13452T
 37.9 6.4 5.0 5~7 53 100% !
S. hygroscopicus WSH03-13 38 6~7 4.5~9 37~45 80% 60% 100% 100% !
B. circulans 45 6.3 7.0 6~8.5 47 100% !
B. subtilis AJ1307 29 8.2 7~8.5 60 100% 76% !
"
#
$
B. subtilis AJ12866 23 8.0 7.4~8.2 50 100% !
%& 60.9 100% 45% 80% !
%& 67 100% 45% 80% !
’
$
() 80 7.6 37 100 0% !
*+,- 90 4.5 6 6-7.5 50~55 96% 40% 0 39% 100%  .
$ /012 75 55 75% 0% 100% 

表 1 不同来源谷氨酰胺转氨酶的酶理化性质比较
32
2009年第 1期
微生物来源的 TGase（MTG）与动物来源的 TGase
具有不同的酶特性，尤其是分子量、热稳定性、等电
点 、对钙离子的依赖性和底物特异性不同 （表 1）。
MTG 分子量在 23~45 kD 之间，多数为 40 kD 左右，
为动物来源 TGase 分子量的一半左右。MTG 具有较
强的热稳定性，如 S. mobaraensis 的 TGase 在 40℃，
10 min，酶活性不变，即使在 50℃下 10 min 后，酶活
性仍为 74％ [6]。 同时 MTG 的 pH 稳定性很好，在相
对较宽的 pH 范围内均具有较高活性。 MTG 热稳定
性强、pH 值稳定范围广的特性，使其有更为广阔的
应用范围。 MTG 的酶活性完全不依赖于钙离子的
存在，与动植物来源的 TGase 完全不同。 这一特性
在修饰食品蛋白时，非常有利。 因为许多食品蛋白
如酪蛋白、大豆球蛋白、肌浆球蛋白对钙离子敏感，
很容易被钙离子沉淀 [25]。 同时，MTG 较 GTG 相比，
在高压条件下具有更为显著的稳定性， 因此 MTG
在修饰蛋白时不易受周围环境压力的影响和限
制 [28，29]。
研究表明，不同来源的 TGase 在底物识别和交
联速度上存在显著的差异 [30~32]。 De Jong 等 [31]对不同
来源的 TGase 的底物特异性和反应速率进行了研
究。 研究发现 MTG 在无还原剂二硫苏糖醇（Dithio
treitol，DTT）存在下 ，对 α-乳清蛋白 、酪蛋白 、血红
素、肌浆球蛋白和大豆球蛋白 5 种底物均具有交联
作用，且交联速度较快。 当 DTT 存在时，MTG 对 β-
乳球蛋白、牛血清白蛋白也具有交联作用。 而来自
牛血浆和猪红血球的 TGase 的底物特异性较高。 在
无 DTT 存在时，猪红血球 TGase 对上述 7 种底物均
无交联作用，即使在 DTT 存在时，也仅对 α-乳清蛋
白、牛血清白蛋白、酪蛋白、大豆球蛋白 4 种供试底
物有交联作用。 Shimba 等 [32]利用核磁共振方法，研
究了豚鼠肝脏来源的 TGase（GTG）、红海鲷来源的
TGase（Fish transglutaminases，FTG）和来源于 S. mo-
baraensis 的 TGase（MTG）与底物作用的特异性 ，也
得出了相同的结论 ， 即 MTG 与动物来源的 GTG、
FTG 相比，底物特异性低，交联反应速度快。
MTG 具有较低的底物特异性与该酶的氨基酸
序列及其三维空间结构密切相关。同为动物来源的
GTG 和 FTG 具有较高的同源性， 尤其是在酶活性
中心半胱氨酸（Cys）残基位点附近序列具有很高的
同源性，这表明它们具有相似的底物特异性。 而来
自 S. mobaraensis 的 MTG 的氨基酸序列与 GTG、
FTG 以及植物来源的玉米 TGase （Zea transglutami-
nases，ZTG）的氨基酸序列截然不同。MTG 含有酶活
性位点 Cys64， 但是在该位点附近的氨基酸残基与
GTG、FTG、ZTG 的相应氨基酸残基完全不同 （图
1）。 这表明 MTG 与 GTG、FTG、ZTG 存在很大的进
化差距，因此尽管这些酶催化的酶促反应均涉及到
酰基的转移， 它们与底物作用的特异性却完全不
同。
FTG、 人凝血因子 XIII、 MTG 的蛋白三维结构
现已解析（图 2）。 MTG 的整体结构与 FTG、凝血因
子 XIII 完全不同， 它的二级结构有 22％的 α-螺旋
（11 个 ）和 33.1%的 β-折叠结构 （8 个 ），具有高度
的亲水性，蛋白折叠成盘状，在分子的边缘有一个
深的裂缝。 该酶的活性中心半胱氨酸残基 Cys64 位
于裂缝的底部 ， 在 Cys64 附近存在天冬氨酸残基
Asp255 和组氨酸残基 His274，3 个残基组成了催化反
应的三联体 Cys64-His274-Asp255， 与 FTG、 凝血因子
XIII 催化反应的三联体排列顺序一致。 围绕着这 3
个残基组成的二级结构的框架也很相似。这个结果
表明 3 种酶的活性中心为趋同分子进化 （conver-
gent molecular evolution）。但是由于 3 种酶在整体结
构上存在差异，酶的激活机制不同 [37]。
图 1 不同来源 TGase 的酶活性位点 （半胱氨酸残
基位点）附近的氨基酸序列 [10，13，33，34]
下划线标记为不同来源谷氨酰胺转氨酶 GTG、FTG、ZTG、MTG
中活性位点，分别为半胱氨酸残基 Cys276, Cys272, Cys439, Cys64
图 2 不同来源 Tgase 结构示意图 [35~37]
崔艳华等：谷氨酰胺转氨酶研究进展 33
生物技术通报 Biotechnology Bulletin 2009年第 1期
在 FTG、人凝血因子 XIII 三维结构中 ，活性中
心 Cys 残基与位于 β 折叠桶 1（barrel 1）区域的环
上酪氨酸残基 （Tyr）以氢键结合 ，溶剂难以接近 。
Tyr 残基覆盖了核心区域的活性位点。 当酶与钙离
子和酰基受体结合时，酶的构象发生改变，从而使
得 Tyr 残基从活性位点 Cys 残基上释放，酶-酰基的
中间体形成，进而酶被激活 [38]。
与 FTG、凝血因子 XIII 的激活过程的复杂性以
及酶活性位点的溶剂接触严谨性相比 ，MTG 的
Cys64 充分地接触溶剂， 快速与底物反应。 此外，酶
活性位点右侧结构灵活可以减小底物与酶之间的
位阻 [37]。 MTG 和 FTG、凝血因子 XIII 之间这些结构
上的差异是它们底物特异性和反应速率不同的物
质基础。 因此， 与动物来源的 TGase 相比，MTG 具
有较低的底物特异性， 即对底物的结构要求较低，
同时交联反应速度快， 有更大应用空间。 而 GTG、
FTG 由于具有较高的底物特异性，在工业上的应用
有局限性。
2.2 微生物来源的 TGase 理化性质的比较
来源不同微生物的 MTG 在酶学特性上也存在
着差异 （表 1）。 相对来讲， 同为链霉菌属来源的
TGase 在基因序列、酶学特性上均具有较高的相似
性。这些酶的基因大小相当、核苷酸同源性较高，分
子量在 40 kD 左右 ， 均具有活性中心 Cys 残基位
点，不需要钙离子激活。 但是来自不同的菌种甚至
来自同一菌种不同菌株的 TGase 之间在等电点、最
适 pH 值 、最适温度 、热稳定性等方面存在着或大
或小的差别，这些差别会直接影响着酶的应用。 如
来自 S. mobaraenisis 的不同菌株 S-8112 和 WSH-Z2
的 TGase 分子量就不同，分别为 37.9 kD 和 40 kD。
来自 S. mobaraensis、S. cinnamoneum、S. griseoverti-
cillatum、S. hygroscopicus 的 TGase 最适 pH 值和 pH
稳定范围较宽泛 ， 而 S. ladakanum 和 S. libani 的
TGase 最适 pH 值和 pH 稳定范围却较窄，限制了其
应用[6，15~21]。 笔者所在研究组对不同菌种来源的 TGase
酶学性质和对酪蛋白的交联作用进行研究发现，虽
然均来自 S. mobaraenisis， 但是由于来自其不同菌
株在酶学特性上存在差异，同时对酪蛋白的交联效
果也存在差异 [39]。
研究者利用分子生物学方法切除 S. mobaraen-
isis S-8112 MTG 蛋白 N 端的天冬氨酸残基 （Asp），
该酶 N 端为色氨酸残基（Ser），命名为 Ser-MTG。 利
用核磁共振方法检测发现 ，Ser-MTG 催化蛋白聚
合的速度高于 MTG，而它们的底物特异性完全相
同 [32，40]。S. libani 的 TGase 最适反应温度和热稳定性
要略低于 S. mobaraenisis TGase。 因此酶的钝化可
以在较低的温度下进行， 并且该酶的脱酰胺活性
较高 [20]。 当使用酪蛋白酸钠溶液进行交联时，二者
具有截然不同的凝胶特性。 S. mobaraenisis 的 TGase
在 60 min 内可使酪蛋白酸钠溶液转化为凝胶 ，而
S. libani 的 TGase 则需要 85 min 的时间达到相同的
效果。这个结果可能是由于二者的底物特异性的差
别或者是稳定性的差异造成的。
芽孢杆菌属 TGase 与链霉菌属的 TGase 基因
同源性较低， 并且酶学特性也存在着一定的差别。
S. mobaraensis MTG 的酶活稳定的 pH 范围为 5~9，
而来自 B. subtilis MTG 的酶活稳定 pH 值范围较
窄，为 7.5~8.5。 后者酶活最适温度为 60℃，远高于
前者的 50℃ [23]，此特性利于 B. subtilis 的 MTG 应用
于纺织等要求较高温度运行的领域。
3 谷氨酰胺转氨酶的作用机制
谷氨酰胺转氨酶是一种催化酰基转移的酶，能
够催化肽链中谷氨酰胺残基的 γ-羧酰胺基 （酰基
供体）与酰基受体之间进行酰基的转移。 酰基受体
可以是以下几种（图 3）：（1）伯胺基为酰基受体时，
形成蛋白质分子和小分子伯胺之间的连接，该反应
可将一些限制性氨基酸（如甲硫氨酸、赖氨酸），引
入蛋白质以提高其营养价值 [2，25，26]；（2）当多肽链中
赖氨酸残基的 ε-氨基为酰基受体时，在蛋白质分子
内和分子间形成 ε-（γ-谷氨基）赖氨酸异肽键（G-L
键），使蛋白质发生交联，改善蛋白质的溶解性、起
泡性、乳化性、流变性等多种性质，从而改变食品及
其它产品的质地和结构，进而赋予产品特有的质构
特性和粘合性能 [41]；（3）无伯胺存在时，水充当酰基
受体。谷氨酰胺残基发生水解，进行脱酰胺，生成谷
氨酸和氨， 该反应可改变蛋白的等电点和溶解度。
并且产物谷氨酸可以增强食品的风味 [42]。 但是 TGase
的脱酰胺活性，仅限于一些含有大量的谷氨酰胺并
含有非常少的赖氨酸的蛋白质，如麸质等。 因此对
于大多数蛋白而言，必须通过化学试剂将赖氨酸残
34
2009年第 1期
基封闭，以抑制交联反应的发生，进而发生脱酰胺
反应。 因为没有安全和适合的封闭试剂，脱酰胺反
应没有在食品工业中应用 [43，44]。 通常，脱酰胺作用
的速度要比（1）和（2）的反应速度要慢 [45，46]。 在这 3
种反应中， 仅有交联反应能够修饰蛋白的功能特
性。
4 谷氨酰胺转氨酶工业化生产的研究进展
获得谷氨酰胺转氨酶可以通过 3 种途径 ：（1）
直接从可食用的动物组织、 体液中提取， 如 GTG、
FTG、 凝血因子 XIII 等；（2） 筛选产 TGase 的微生
物，优化发酵条件，利用微生物发酵生产 ；（3）利用
基因工程方法 ，构建产 TGase 的基因工程菌 ，发酵
基因工程菌产 TGase。 第一种方法由于酶的来源稀
少、分离纯化工艺复杂，导致酶的价格很高。 目前，
研究者对后两种方法表现出更大的兴趣和热情。
国内外研究者为提高 MTG 的产率， 对发酵的
条件以及培养基成分进行不断地改良 [47]。 目前，应
用最广泛地是来自 S. mobaraenisis 野生型菌株通过
发酵产 TGase，产量在 100~150 mg/L[48]，也不断筛选
具有产 TGase 能力的其它微生物 [16~24]。与此同时，研
究者也积极地利用基因工程方法表达， 其中 TGase，
GTG、FTG、凝血因子 XIII 已经分别在大肠杆菌、酿
酒酵母中成功表达 [25]。 S. mobaraenisis MTG 在 Strep
tomyces lividans、大肠杆菌中成功表达，表达量分别
为 0.1 mg/L、5 mg/L[49，50]。 Yokoyama 等 [40]根据大肠杆
菌密码子偏好性对 MTG 基因进行了优化， 优化后
的 MTG 基因以大肠杆菌为宿主表达， 表达量高达
200~300 mg/L，但酶以包涵体形式存在，需要复性，
而复性过程繁琐，费用偏高。 玉米 TGase 在大肠杆
菌中已成功表达， 但是此酶也是以包涵体形式存
在，需要复性[51]。 研究者认为在大肠杆菌中表达 TGase，由
于 TGase 本身的活性， 催化蛋白之间发生交联，可
能对宿主细胞造成伤害，因此在未达到人们所需要
的 TGase 量时，宿主细胞已经死亡。近来，Marx 等 [52]
在大肠杆菌中成功表达了 TGase 酶原。 通过改变诱
导温度的方式，提高了酶原的可溶性表达，表达量
可达 65 mg/L， 但是与商业化生产要求仍有一定差
距。
5 展望
谷氨酰胺转氨酶是一种重要的酶制剂，具有广
泛的应用领域。 动植物、微生物来源的 TGase 具有
不同的酶学特性和底物特异性。 其中，微生物来源
的 TGase（MTG）显示出更为广阔的底物范围 ，更快
的交联反应速度，具有更大的应用空间。 目前人们
对微生物中 TGase 的生物合成途径及其在微生物
体内的代谢调节机制尚不完全清楚。 因此，在分子
水平上进行代谢调控，进一步提高产量还存在一定
困难。 研究者通过筛选高产菌株、构建基因工程菌
的途径获得 MTG。 而基因工程菌产酶量尚未达到
商业应用的水平，通过多种方式提高酶的表达量是
今后研究的重点和方向。 近年来，国内外研究者的
研究集中在 TGase 与不同底物蛋白质的反应条件、
反应机理、作用效果和产物特性等应用研究，但是
对不同来源的 TGase 进行酶学修饰，进而提高酶的
活性和催化效率， 扩展应用范围的研究少之又少。
而市场对于高效 、 适用范围广的 TGase 有极大需
求。 因此利用酶学修饰和改造等方式获得高效、底
物特异性广的 TGase 将是未来研究的热点。
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图 3 谷氨酰胺转氨酶的作用机制 [41]
A. 酰基转移反应 ；B. 交联反应；C. 脱酰胺反应
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