全 文 ：生命科学
Chinese Bulletin of Life Sciences
第 19卷 第 5期
2007年 10月
Vol. 19, No. 5
Oct., 2007
蛋白质翻译后修饰及定位对 p53活性的调节作用
张 莹，王 建*
（军事医学科学院放射与辐射医学研究所，北京蛋白质组研究中心，
蛋白质组学国家重点实验室，北京 102206）
摘　要：抑癌蛋白 p53 具有转录激活作用，在细胞应激条件下激活一系列下游靶分子蛋白，发挥其调
节细胞周期、细胞凋亡及 D NA 修复的功能。本文着重叙述了磷酸化、泛素化、乙酰化等不同的翻译
后修饰及定位调控与 p 5 3 活性调节之间的关系、特点和作用。
关键词：p 5 3；翻译后修饰；定位
中图分类号：Q 5 1　　文献标识码：A
The p53 activity regulated by post-translational modification and
localization
ZHANG Ying, WANG Jian*
(State Key Laboratory of Proteomics, Beijing Proteome Research Center, Beijing Institute of Radiation Medicine,
Beijing 102206, China)
Abstract: Tumor suppressor p53 is a transcriptional activator that regulates cell cycle, apoptosis and DNA repair
when cell sense stress stimuli. In this review, we summarize our current knowledge of the relationship, character
and function of post-translational modifications and localization of p53 activity.
Key words: p53; post-translational modification; localization
抑癌蛋白p53作为一种重要的转录因子调控150
多种基因的表达。在细胞面对癌基因激活、DNA
损伤等应激信号时，p53会发挥其转录激活功能，
进而引起细胞周期阻滞、细胞凋亡或DNA损伤修复
等应激反应。研究表明，在 50％的人类癌症中 p53
基因发生了突变。此外，结构突变、p53的失活、
调节p53功能途径的破坏也会导致癌症发生。对p53
活性调节机制的全面了解不仅可以加深人类对肿瘤
发生机制的认识，也可能在 p53调控途径中找到癌
症治疗的新靶标。
文章编号 ：1004-0374(2007)05-0501-05
收稿日期：2007-03-16；修回日期：2007-05-15
基金项目：北京市科委计划项目(H030230280290); 国家自然科学创新群体基金(30621063); 国家高技术研究发展计划
项目(863计划) (2006AA02A310); 国家重点基础研究发展规划项目(973项目)(2006CB910802)
作者简介：张 莹(19 82 —)，女，硕士研究生；王 建(19 76 —)，男，博士，助理研究员，* 通讯作者，E -ma il :
j_wang@yahoo.com.cn
1　p53
p53由 393个氨基酸组成，通常分为三个功能
域，即N端的转录激活域(1－ 42)和 SH3结构域(63
－ 97)、中间的DNA结合域(98－ 292)、C端的四聚
化结构域(324－ 355)和调节结构域(363－ 393)[1]。
在正常生理状态下，p53以二聚体或四聚体的形式
存在，两者间维持动态平衡。
在正常的哺乳动物细胞中，p53通过泛素降解
途径而维持在较低的水平。当细胞面对诸如紫外线
损伤、电离辐射及癌基因激活等应激信号时，p53
502 生命科学 第19卷
的泛素化被抑制，同时多种蛋白激酶、乙酰转移酶
被活化，它们分别磷酸化或乙酰化 p53。这些翻译
后修饰使 p53稳定并转移至细胞核中形成同源四聚
体。四聚化的p53被完全活化，激活或抑制含有p53
特异识别DNA序列的靶基因转录，导致各种细胞反
应，例如细胞凋亡、细胞周期抑制和DNA修复。完
成应激反应后，p53再通过泛素途径降解恢复到正
常的水平。因此，p5 3 转录功能的活化、维持及
终止过程涉及多种翻译后修饰和 p53定位的改变。
2　p53的翻译后修饰
多种类型的翻译后修饰作用调节了 p53的稳定
性、活性，进而影响了 p53 靶基因的表达。目前
p53涉及的修饰中，报道较多的是丝 /苏氨酸(Ser/
Thr)残基的磷酸化、赖氨酸(Lys)残基的乙酰化、泛
素化和SUMO(small ubiquitin-like modifier, 小分子类
泛素修饰蛋白)化 [ 2 ]。此外，p 5 3 也可被 N E D D
(N edd8，一种类泛素蛋白)化、糖基化和核糖基
化。Lys残基的甲基化修饰是 2004年报道的一种最
新的 p53修饰方式。
2.1　磷酸化 /去磷酸化　蛋白质的磷酸化修饰是生
物体内重要的共价修饰方式之一。在哺乳动物细胞
生命周期中，大约有 1/3的蛋白质受到过磷酸化修
饰的作用。蛋白质的磷酸化和去磷酸化这一可逆过
程几乎调节着所有生命活动。到目前为止，在人类
细胞中已发现 17个因电离辐射或紫外照射诱发的
DNA损伤引起的 p53磷酸化 /去磷酸化位点，包括
N端的Ser6、9、15、20、33、37、46和Thr18、81；
C端的 Ser315、392；中间区域的 Thr150、155和
Ser149。其中最常被磷酸化的位点是 Ser15，在多
种应激反应中都发生过。另外，p53上也有组成型
的磷酸化位点，即 Thr55[3]、Ser376、Ser378，它
们在正常细胞中处于磷酸化状态[4]。
p5 3 各位点的磷酸化由不同的应激反应所引
起，并由各种蛋白激酶来完成，包括ATM、ATR、
CHK1、CHK2、JNK和 p38等[5]。p53的同一位点
可以被不同的蛋白激酶磷酸化，一个蛋白激酶也可
以磷酸化 p53的多个位点[1]。仅有少数位点只受特
异蛋白激酶的磷酸化，如 Ser6、Ser9 和 Thr18。
p53磷酸化位点如此之多，可能与 p53功能的重要
性相关联。各位点磷酸化修饰的不同组合可能为进
一步的修饰作用所必需，能进一步增强其活性。
不同位点的磷酸化会对 p53产生不同的影响。
蛋白激酶 CK1、CHK1、CHK2、DNAPK对 p53 N
端残基的磷酸化能影响 p53与MDM2的结合，使得
p53稳定性增强：因为这些磷酸化修饰位点紧邻p53
的MDM2结合域。p53 C端残基受到 CDK、p38、
PKC的磷酸化则能增强 p53与DNA序列的结合能
力。正常细胞中，处于磷酸化状态的 S e r 3 7 6 和
Ser378位点在辐射损伤时被去磷酸化。Ser376的去
磷酸化为 p53与 14-3-3蛋白提供了结合位点，进而
提高了 p53与特异DNA序列结合的亲和力[4]。
2.2　乙酰化 /去乙酰化　几乎所有的细胞应激反应
都伴随着 p53乙酰化水平的增加[6]。DNA损伤后，
细胞会募集乙酰转移酶，这些分子将一个或多个乙
酰基加到 p53上。这一作用会使 p53的稳定性增强
并提高其结合特异 DNA序列的能力。另外，大部
分已发表的文献认为p53的去乙酰化会导致p53泛素
化降解作用的增强[7]。
乙酰化对 p53依赖的细胞凋亡反应很重要，在
p53的稳定性上也扮演重要角色。目前已报道的乙
酰化位点都定位在 p53 的 C端，包括 p300/CBP
(CREB-binding protein)乙酰化的 Lys305、Lys373和
Lys382位点，PCAF (p300/CBP-associated factor)乙
酰化的Lys320位点[8]。在DNA损伤的情况下，CBP
和 p300共同发挥作用，稳定 p53并增强其与特异
DNA序列结合的能力。CBP和 p300还可使MDM2
发生乙酰化，这一作用降低了MDM2对 p53的泛素
化作用，提高了 p53的稳定性[9]。反过来，MDM2
可泛素化并降解PCAF[10]，也可抑制p300/CBP对p53
的乙酰化作用。
能对 p53进行去乙酰化作用的酶包括组蛋白去
乙酰化酶(HDACs)、SIR2 (silent information regula-
tor 2)、SIRT1。其中，SIR2的去乙酰化活性依赖
于NAD，而且不受去乙酰化酶抑制剂TSA(trichostatin
A)的影响，说明SIR2的去乙酰化活性可能依赖于细
胞代谢作用[11]。
乙酰化/去乙酰化作用对p53的调控与MDM2对
其的降解作用有紧密的联系。应激反应时，C端的
乙酰化位点也是MDM2对 p53的泛素化、NEDD化
修饰位点[12]，因此，乙酰化可以阻止泛素化、NEDD
化并稳定 p53。
2.3　泛素化　泛素化修饰对蛋白质有两方面的作
用，一是作为蛋白酶体识别待降解蛋白分子的信
号；二是调节非降解过程的信号，参与多种细胞过
程的调节。
泛素化-蛋白酶体通路也是p53调节的重要方式
之一。而MDM2就是这一过程中最重要的一个泛素
连接酶(ubiquitin protein ligase)。在小鼠中，MDM2
503第 5期 张 莹，等：蛋白质翻译后修饰及定位对 p53活性的调节作用
功能的缺失可以挽救因 p53 失活而导致的胚胎致
死，充分证明MDM2在下调 p53中起到关键作用[13]。
p5 3 不仅在应激条件下被诱导表达，也通过促进
mdm2基因的表达这种负反馈机制来调节自身的稳定
性[14]。此外，MDM2对 p53的作用受到ARF、L11、
L23、L26的抑制。ARF、L11和L23都可以与MDM2
结合并抑制其泛素连接酶活性，但它们与MDM2结
合位点不同。D N A 的损伤能够促进 L 2 6 与 p5 3
mRNA 5非翻译区的结合，从而增强 p53蛋白的翻
译。p53翻译水平的调节是一种新的调节方式。
一直以来，MDM2被认为是正常生理条件下与
p53降解有关的唯一一种泛素连接酶。但近来的研
究表明，泛素连接酶 Pirh2[15]、COP1[16]也参与了 p53
的泛素化 -蛋白酶体降解过程。它们也是 p53效应
基因，受到类似于MDM2的负反馈调节。ARF-BP1
是新发现的一种含有 HECT结构域的泛素连接酶，
它可以泛素化并降解 p53，但它不受负反馈机制的
调节[17]。多种泛素连接酶的共同合作使 p53受到更
严谨的调节。这些泛素连接酶也可能与不受MDM2
作用的 p53剪接体的降解过程有关[18]。然而，目前
对这些泛素连接酶的调控，及它们的激活条件还了
解甚少。
过去泛素 -蛋白酶体通路被认为是一个单向的
过程，即从底物被泛素化到蛋白酶体的降解。然而
去泛素化酶的发现却改变了这一观念。H A U S P
（herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease）
对p53特异的去泛素化作用的发现[19]不仅说明p53受
到去泛素化作用的调节，也首次证明去泛素化酶具
有底物特异性。去泛素化作用可能为 p53稳定性的
调节提供了一条更快而有效的途径：因为HAUSP可
通过对MDM2的去泛素化将其维持在足够的水平。
如果HAUSP降低到使MDM2失活的水平，p53就
会被稳定[2 0]。
蛋白质的泛素化包括单泛素化和多泛素化[21]。
多泛素化是 26S蛋白酶体识别被降解蛋白质的信
号；单泛素化却与很多非降解过程有关，包括内吞
作用和转录调节等[22]。在DNA修复反应的晚期阶
段，p53的功能被抑制，这主要是由MDM2介导
的 p53多泛素化及核内降解来完成的。而在正常细
胞中，MDM2对 p53的单泛素化作用及 p53向细胞
质的转运则对 p53的调节起到重要的作用，该作用
可能调节了 p53的四聚化并使其出核信号(nuclear
export signal, NES)暴露出来[23]。
2.4　类泛素化修饰　SUMO化、NEDD化与泛素化
相似，都是通过异肽键将一个蛋白分子的 C端结合
到靶蛋白 Lys残基的 ε-NH2上。SUMO化结合的是
SUMO-1(small ubiquitin-like modifier 1); NEDD化结
合的是一种类泛素蛋白NEDD8，它的C末端为甘氨酸。
p53的 SUMO化位点是Lys386，但 SUMO化对
p53活性起到增强还是降低作用尚存争议。MDM2、
p300/CBP、PML、HIPK2等调控 p53活性的分子也
会被SUMO化。尚不知这些分子是否受到去SUMO
化作用。
NEDD8被结合到p53的Lys370、Lys372/373位
点。MDM2能够和NEDD8结合并增加p53的NEDD
化，该修饰抑制 p53的转录活性[12]。去NEDD化作
用尚无报道。
2.5　甲基化　甲基化修饰是一种新的 p53调控机
制。甲基转移酶 Set7/9特异的甲基化 p53的 Lys372
位点。甲基化修饰后的 p53定位在细胞核中，其稳
定性和转录活性都有所增强[24]。2006年报道了一种
新的修饰 p53的甲基转移酶 Smyd2。它修饰的位点
是Lys370，但Lys370位点的甲基化修饰抑制 p53的
转录激活功能[25]，说明 p53同组蛋白一样，其转录
功能的激活和抑制都与Lys残基的甲基化修饰有关。
3　p53的定位
早期研究发现，在正常细胞中，p53定位在细
胞质中。然而在快速生长的正常细胞中 p53主要定
位在细胞核中[26]。进一步的研究表明，在正常纤维
原细胞中，p53在细胞质和细胞核间的变化是由细
胞周期的变化严格控制的[27]。在很多人类癌细胞
中，野生型 p53被滞留在细胞质中，这说明 p53核
输入的缺陷可能导致癌的发生。因此，必然存在一
种通过促进 p53 入核或降低出核来调节其在细胞
质、细胞核间转移平衡的机制。p53定位的调节方
式主要有以下四种。
3.1　核定位信号和核输出信号　核定位信号(nuclear
localization signal, NLS)和核输出信号(NES)是细胞
质、细胞核间转运蛋白的重要元件。它们是位于蛋
白质中的氨基酸序列。通过序列分析及点突变技
术，确定 p53的 C端具有一段 NLS序列，该序列
可与 importin a和 b复合体结合并帮助 p53驻留到核
孔复合体上[28]。p53的四聚化结构域中有一段高度
保守的富含亮氨酸的NES序列，exportin1或CRM1
可与NES结合并引导 p53出核[29]。
3.2　寡聚化　p53的NLS、NES序列分别靠近、包
含于 p53 的寡聚化结构域中[29]。寡聚化会对 p53
NLS、NES与相应蛋白的结合产生影响进而调节
504 生命科学 第19卷
p53的定位。p53的寡聚化受到自身调节，当 p53
需要入核或出核时，p53就从四聚体形式转变为单
体形式。
3.3　MDM2的作用　MDM2对p53功能的调节有重
要作用，它可以与 p53在细胞核中结合并将 p53从
细胞核转移到细胞质中降解[30]。实验证明，阻止
MDM2的表达或抑制其功能，可导致野生型 p53从
细胞质转移到细胞核[31]。
3.4　磷酸化作用　磷酸化对 p53在细胞中的定位也
有影响。Ser392位点的磷酸化对 p53的四聚体形式
有稳定作用[32]，而 Ser315位点的磷酸化则起相反的
作用。由于 p53的寡聚化可以影响 p53在细胞质 -细
胞核间的转移，所以 Ser392、Ser315的磷酸化可
以共同调节 p53在细胞中的定位。磷酸化还可以通
过间接或直接调节相关受体与NLS、NES的结合的
方式来影响 p53的定位。
4　其他调节方式
除上述调节方式以外，p53还受到一些与上述
方式有联系但又有所不同的方式调节。
PIN1是一种肽酰 -脯氨酰异构化酶，调节很多
与细胞周期调控及细胞凋亡有关蛋白的功能。它特
异识别 pSer/Thr-Pro结构域，并使该肽键发生顺反
异构化。发生DNA损伤时，PIN1可与 p53相作用
形成复合体，p5 3 因构象变化而增强转录激活功
能[33]。两者间的相互作用需要 p53 Ser33、Thr81
和 Ser315位点的磷酸化[34]。
PML与 p53及其翻译后修饰有关，常定位于核
质和核体中。PML核体是一种动态的多蛋白复合
物，包含多种瞬时或组成性定位的蛋白质。这些蛋
白包括 p53和它的效应分子，如乙酰转移酶、去乙
酰化酶、MDM2和 SUMO1。Pearson等[35]首先报
道 PML核体为 p300/CBP乙酰转移酶催化的 p53的
Lys382乙酰化所需。
5　展望
p53活性的调节过程同信号转导一样是一个完
整的过程。它很可能通过级联的磷酸化 / 去磷酸
化、乙酰化 /去乙酰化、泛素化 /去泛素化、甲基
化及其他未知的修饰作用共同完成。多年来，研究
人员对该过程虽然有了较多的认识，但还有很多问
题不能回答。因此，将这些实验结果应用到癌症的
治疗和预防中还为时尚早。另外，对 p53及其家族
成员(p63、p73)，突变体在体内的研究也应展开。
只有对 p53在癌中变化或功能的认识越全面，才越
有可能为癌症的治疗和预防提供有效的策略。
[参　考　文　献]
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