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沙米麸皮和外胚乳分离蛋白的理化及功能性质
彭 菁 1,章梦琦 1，邢梦珂 1,陈国雄 2，刘 檀 1，屠 康1*
(1 南京农业大学食品科技学院，江苏 南京 210095；2. 中国科学院寒区旱区环境与工程研究所，甘肃 兰州 730000)
摘要: 利用碱提—等电点沉淀技术分别从沙米麸皮和去皮沙米中提取出沙米麸皮分离蛋白（B-pro）和外胚乳分离蛋白（S-pro），
研究了这两种蛋白的理化及功能性质。结果表明麸皮中蛋白以球蛋白为主而去皮沙米中以清蛋白为主。B-pro 和 S-pro 纯度分
别为 94.33%、91.80%（db），S-pro 颜色更白。两种蛋白均含有丰富的必需氨基酸，且 S-pro 中 Lys 含量较高。 B-pro 和 S-pro
的功能性质随 pH 的变化均符合植物蛋白的一般规律，总体而言，不同 pH 条件下 S-pro 的功能性均优于 B-pro。与大豆分离
蛋白（SPI）和鸡蛋蛋白（EP）相比，B-pro 和 S-pro 的持油性及发泡性较好，而溶解性、持水力及乳化性较弱。
关键词：沙米；麸皮蛋白；外胚乳蛋白；理化性质；功能特性

Physiochemical and Functional Properties of Protein Isolates prepared from Bran and Perisperm of Sand
Rice Seeds
PENG Jing1, ZHANG Mengqi1, XING Mengke1 , CHEN Guoxiong2, LIU Tan1, TU Kang1*
(1. College of Food Science and Technology, Nanjing Agricultural University, Nanjing, 210095, China; 2. Cold and Arid Regions
Environmental and Engineering Research Institute, Chinese Academy of Sciences, Lanzhou, 730000, China)
Abstract: Protein isolates from bran (B-bran) and perisperm (S-pro) of sand rice seeds were obtained by alkali extraction/isoelectric
precipitation, and their physicochemical and functional properties were evaluated in this study. The results indicated that proteins in
bran were high in albumin, while that in perisperm were high in globulin. Protein contents of B-pro and S-pro were 93.33% (db) and
91.80% (db) and the color of S-pro was more light and white. Both B-pro and S-pro were rich in essential amino acid and the content
of lysine in S-pro was higher than that in B-pro. The functional properties of the two protein isolates conformed to the general rule of
plant proteins, which was greatly influenced by pH values. In general, most of the functional properties of S-pro were superior to
B-pro at different pH values. Compared to soybean protein isolate (SPI) and egg protein (EP), B-pro and S-pro showed better oil
holding and foaming capacity at pH 7.0, whereas poorer solubility, water holding and emulsification capacity.
Key words: sand rice; bran protein; perisperm protein; physicochemical properties; functional properties
中图分类号：TS201.1 文献标志码：A

沙米（Agriophyllum squarrosum (L.) Moq.），是藜科一年生的沙生植物，在我国西北、华北、东北的流动和半流动
沙漠地区大量分布[1]。沙米种子近圆形，两面扁平或背部稍凸，胚环形，双子叶，环绕着富含淀粉的外胚乳[2]。沙米在
我国民间有 1300 多年的采食历史，蒙医认为沙米具有祛疫、清热、解毒、利尿、降糖等功效[3, 4]。近年来，有学者提
出沙米是应对全球气候变暖粮食减产背景下的潜在粮食作物[5]。沙米种子中蛋白含量丰富，平均在 21%左右，蛋白功
效比值、真消化率、生物价和净利用率分别为 0.9389.21% 、87.33% 和 71.31%，氨基酸组成较全面，富含必需氨基酸，
尤其是赖氨酸[6]，因此，沙米蛋白是一种良好的植物蛋白来源。植物蛋白能够被提取、加工制成分离蛋白，加入产品中
不仅能够影响食品的营养价值，其溶解性、乳化发泡性等功能特性也会影响最终产品的颜色、质构等感官品质[7, 8]。目
前，关于沙米种子蛋白组成及功能特性的研究尚未见报道。由于种子麸皮蛋白与脱皮种子的蛋白组成及功能性往往存
在差异性[9]，且沙米在食用时又经常需要脱皮处理，因此本文分别从沙米麸皮（主要由种皮、胚乳和胚组成）和去皮沙
米（主要是沙米的外胚乳）中提取其麸皮分离蛋白（B-pro）和外胚乳分离蛋白（S-pro），分别研究了这两种分离蛋白
的理化及功能性质，旨在为更好的了解蛋白在沙米中的分布、组成及功能性差异情况提供有效信息以及为沙米的综合
开发利用提供理论基础。


                                                              
收稿日期：
基金项目：江苏省农业支撑项目 BE2014399；江苏高校优势学科建设工程资助项目 PAPD
作者简介：彭菁（1991），女，硕士研究生，研究方向为农产品加工与综合利用。Email：2014108049@njau.edu.cn。13770687671
*通信作者：屠康（1968），男，教授，博士，研究方向为农产品无损检测、农产品储藏与加工。Email：kangtu@njau.edu.cn
 
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网络出版时间：2016-09-13 14:04:03
网络出版地址：http://www.cnki.net/kcms/detail/11.2206.TS.20160913.1404.128.html
 
1 材料与方法

1.1 材料与试剂
沙米种子由中国科学院寒区旱区环境与工程研究所 2015 年 12 月提供，4℃储藏备用。清理干净后脱皮，获得麸皮
与去皮沙米，粉碎。用正己烷（1: 3）脱脂三次，每次 8 h，除去溶剂后在通风橱中放置 24 h，挥干溶剂，备用。
所用试剂均为分析化学纯。

1.2 仪器
Avanti J-30I 高速冷冻离心机 美国贝克曼公司； CR-13 色差计 日本柯尼卡美能达公司；全自动凯氏定氮仪 丹麦
FOSS 公司；L-8900 全自动氨基酸分析仪 日本日立公司； F-7000 荧光分光光度计日本日立公司；T 25 数显匀浆机 德
国 IKA 公司；UV1800 紫外可见分光光度计 日本岛津公司。
1.3 方法
1.3.1 蛋白提取方法
参考Föste[10]的方法并作少量修改。分别取适量的脱脂麸皮（1：20）、脱脂外胚乳（1：10）于去离子水中，用1 M
NaOH调节pH至9.0，25℃搅拌提取1 h，4℃ 8000 g离心20 min，取上清液；将残渣重新溶解，重复提取一次，合并上
清液。然后用1 M HCl分别调节pH至各自等电点（预实验测得麸皮、外胚乳中蛋白等电点分别为pH 5.0和pH 4.8），离心。
将沉淀重新溶于去离子水中，调节pH至7.0，冻干后4℃保藏备用。
1.3.2 蛋白颜色测定
采用L*，a*，b*表征蛋白的颜色，L*值代表亮度，b*值代表黄蓝，b*值越大表示颜色越黄。白度（WI）参考Marcone
和Kakuda的方法计算[11]。
WI=L* 3b*
1.3.3 表面疏水度的测定
通过荧光探针法测定蛋白的表面疏水度[12]。将待测蛋白样品溶于10 mM 磷酸缓冲液（pH 7.0）中，调节蛋白质浓
度为0.01 ~ 0.1 mg/ml。分别移取4 mL蛋白溶液，添加 20 ul 8 mM ANS—储液（溶于10 mM pH 7.0磷酸缓冲液中），混
匀，避光反应20 min，采用荧光分光光度仪测定样品的荧光强度。激发波长为370 nm，发射波长为470 nm，激发和发
散狭缝宽均为10 nm。以荧光强度对蛋白质浓度作图，其初始阶段的斜率作为蛋白质的表面疏水度。
1.3.4 蛋白溶解度的测定[11]
分别配置1%的蛋白悬浮液25 ml，调节pH 至2.0-9.0，室温搅拌1 h，8000 g离心20 min，取上清，利用凯氏定氮测
定上清液中氮含量（m1）及样品中氮含量（m0）。
 
1.3.5 蛋白持水力的测定[13]
取0.1 g分离蛋白（m0），分别加入1 ml pH 2.0-9.0的磷酸-柠檬酸缓冲液，用涡旋仪混匀，4℃平衡过夜。8000 g离心
20 min，倒掉上清，45℃倒扣10 min流干，称重m1，105℃烘干至恒重m2。
 
1.3.6 蛋白吸油能力测定[13]
取0.1 g分离蛋白（m0），放入1.5ml离心管（m1）中，加1 ml葵花籽油，用涡旋仪混匀，4℃过夜。8000 g离心20 min，
倒掉上层油脂，45℃倒扣20 min流干称重（m2）。

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1.3.7 蛋白乳化活力（EAI）和乳化稳定指数（ESI）测定[11]
取0.21 g蛋白放入50 ml烧杯中，加入21 ml蒸馏水液和7 ml葵花籽油，涡旋混匀， 20000 rpm高速分散1 min。分别
在均质后0 min、10 min从离心管底部取100 μl乳状液，加入10 ml 0.1%SDS溶液摇匀，在500 nm处测定吸光值。

 
A0：0 min时吸光度值A500nm；T：浊度，2.303；dilution factor：稀释倍数；C：蛋白浓度（g/ml）；∅：油在乳状液
中的比例，0.25；At：放置10min后A500nm；∆t：时间差，min
1.3.8 蛋白发泡能力（FC）和发泡稳定性（FS）测定[11]
分别配置1.00%的蛋白悬浮液30 ml，放入50 ml规格统一的烧杯中，调节pH至2.0-9.0，平衡2 h，测定初始高度H0。
15000 rpm高速剪切2 min，立即测定总高度H1，30 min后再次测定总高度H2。


2 结果与分析

2.1 沙米麸皮和外胚乳中蛋白含量及组成

表 1 麸皮和外胚乳中清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白、谷蛋白以及残渣蛋白含量（%）
Table 1 Content of albumin, globulin, gliadin, glutelin and residue protein in bran and perisperm of sand rice
清蛋白 球蛋白 醇溶蛋白 谷蛋白 残渣蛋白
麸皮 30.21±0.84 40.59±0.57 0.61±0.08 18.61±0.65 9.99±0.50
外胚乳 55.62±0.65 14.57±0.61 0.71±0.31 24.04±0.70 5.06±1.00
脱皮过程中沙米环状胚容易脱落成为麸皮的一部分，沙米的麸皮率高达46%。麸皮中蛋白含量为33.60%，绝对含
量均占沙米总蛋白的70%以上。外胚乳中蛋白含量虽然有所下降（13.06%），但仍然高于大部分谷物。根据溶解性可以
将蛋白分为清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白、谷蛋白以及残渣蛋白，清蛋白和球蛋白往往有较好的水溶性，而醇溶蛋白溶
于70~80%乙醇溶液，谷蛋白溶于稀碱溶液[14, 15]。沙米麸皮和外胚乳中蛋白组成如表1所示，麸皮中以球蛋白（40.59%）、
清蛋白（30.21%）为主，谷蛋白为18.61%，外胚乳中以清蛋白（55.62%）和谷蛋白（24.04%）为主，球蛋白含量仅为
14.57%；醇溶蛋白含量均很少。因此，将麸皮和外胚乳中的蛋白分开研究具有现实意义。另外，虽然沙米富含淀粉，
食用方式与谷物相似，但高含量的清蛋白和球蛋白以及低含量的醇溶蛋白和谷蛋白表明沙米蛋白组成可能更接近豆类
蛋白。
2.2 沙米麸皮蛋白和外胚乳分离蛋白理化性质
2.2.1 沙米麸皮蛋白和外胚乳分离蛋白特点
表 2 沙米麸皮蛋白和外胚乳分离蛋白颜色及纯度
Table 2 Color and protein content of protein isolates from bran and perisperm of sand rice
蛋白纯度%（DW） L* a* b* 白度
B-pro 94.33±0.64 50.08±0.88 2.75±0.13 11.23±0.36 16.40±0.87
S-pro 91.80±0.66 49.60±1.28 2.38±0.1 8.63±0.34 23.73±0.59
S M.Y. Cordero-de-los-Santos等发现脱脂可以使苋菜籽蛋白的纯度达到93.1%[16]。因此，本文中麸皮蛋白（B-pro）
及外胚乳蛋白（S-pro）提取前进行了脱脂。沙米麸皮蛋白和外胚乳分离蛋白颜色及纯度如表2所示，B-pro和S-pro的蛋
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白含量分别为94.33%和91.80%，达到了商业分离蛋白90%的纯度要求[11]。B-pro纯度稍低于B-pro，可能是由于外胚乳中
含有大量的小颗粒淀粉（1 μm左右），与蛋白形成紧密的复合体，难以分离。B-pro和S-pro的L*值即亮度差异不明显， b*
值高于S-pro，白度低于S-pro，说明麸皮蛋白颜色偏黄偏暗，较高的b*值可能与较高的灰分含量有关[17]。另外，酚类物
质能够与蛋白交联，在提取过程中与蛋白一起被提取出从而影响到蛋白的颜色[18]。叶润等从葡萄籽中分离蛋白时发现，
预先除去酚类物质可以获得白色蛋白粉[19]。
2.2.2沙米麸皮蛋白和外胚乳分离蛋白氨基酸分析
表 3 B-pro 和 S-pro 必需氨基酸组成分析（mg/g protein）
Table 3 Comparison of essential amino acid of protein isolates from bran and perisperm of sand rice (mg/g protein)
必需氨基酸 His Ile Leu Lys Met & Cys Phe & Tyr Thr trp Val Total
B-pro 29.9 41.7 70 39.2 36.3 88.8 33.8 - 45.4 385.1
S-pro 21 46.8 76.7 59.6 30.2 120.2 42.6 - 52.9 450.0
沙米B-pro和S-pro的必需氨基酸含量如表3所示，可以看出B-pro和S-pro均含有较高的必需氨基酸。S-pro中Ile、Leu、
Lys、Phe&Tyr、Val含量及必需氨基酸总量高于B-pro，His、Met & Cys含量低于B-pro。与大米、小麦和大豆相比，S-pro
中Lys含量较高，接近于大豆蛋白中Lys含量，尽管B-pro中Lys低于S-pro，但其含量仍然高于大部分谷物蛋白[21]。Lys是
谷物中的第一限制氨基酸，因此与谷物相比，沙米蛋白氨基酸更加平衡，可以将沙米与谷物混合食用，提高蛋白利用
率。
2.2.3 沙米麸皮蛋白和外胚乳分离蛋白表面疏水度
表面疏水性是蛋白质重要的理化特性之一，表示蛋白质分子与水之间的互相排斥作用；热力学上代表非极性物质
溶解在水中所需的能量高低，或者该物质在水相中自聚集的趋势大小[22]。中性条件下（pH=7.0），B-pro（370.53）的表
面疏水度为S-pro（234.48）的1.58倍左右，表明B-pro含有更多的暴露的疏水性基团，这是可能是由于B-pro中球蛋白含
量高于S-pro。唐传核团队研究认为蛋白质中球蛋白的比例越高，其表面疏水度越大，并解释为球蛋白的表面疏水度高
于清蛋白[22]。
2.3沙米麸皮蛋白和外胚乳分离蛋白的功能特性
2.3.1 沙米麸皮蛋白和外胚乳分离蛋白的溶解性


溶解性是植物蛋白质最重要的一个功能特性，其他的功能特性如乳化性、起泡性等都与其溶解性有关[23]。蛋白质
的溶解性除与本身的氨基酸组成和结构有关外，还与溶液的pH值、温度、离子强度、提取方式等有着密切联系[24]。B-pro
和S-pro在pH2.0~9.0范围内的溶解性变化如图1所示，在等电点（pH 5.0）附近时两者的溶解度最低，远离等电点后迅速
增加，在碱性环境和强酸性环境下均有较好溶解性，变化趋势呈V字型，符合植物蛋白的溶解规律。理论上，在相同pH
条件下，S-pro的溶解性要高于B-pro，因为S-pro清蛋白含量较高，表面疏水度低，水化作用较强，溶解性应当较好[9] [25]。
但实验结果发现明显S-pro的溶解性仅稍稍高于B-pro，这可能与提取过程清蛋白发生变性有关。有研究表明，变性温度
在60~70℃之间的蛋白主要是清蛋白，11S球蛋白变性温度在95℃左右[17]。通过DSC检测发现，B-pro和S-pro这两种蛋白
仅在98℃附近检测到吸热峰，且B-pro的变性焓值是S-pro两倍多，说明B-pro和S-pro提取过程中，清蛋白均发生了不可
逆的变性，而球蛋白较稳定。另外，B-pro在98℃附近的变性焓较高与B-pro中球蛋白含量较高这一结果相吻合。
图 1 pH 对蛋白质溶解度的影响
Fig.1 Effect of pH values on protein solubility
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2.3.2沙米麸皮蛋白和外胚乳分离蛋白的持水力


持水力主要由蛋白的纯度及不溶性组分的水合作用决定[26]。pH值能够改变蛋白质表面净电荷数量，进而影响蛋白
的解离程度及水化作用。如图2所示，在pH2.0~9.0范围内，持水力先减小再增大，等电点时持水力最低。等电点时，蛋
白质与蛋白质达到最大相互作用，缔合和收缩的蛋白质表现出最弱的水化作用和膨胀力。相同pH条件下S-pro的持水力
高于B-pro，说明S-pro水合作用强于B-pro，这可能与S-pro中清蛋白含量较高以及表面疏水度较低有关。
2.3.3 沙米麸皮蛋白和外胚乳分离蛋白的乳化性













许多食品属于乳胶体，蛋白质成分在稳定这些胶态体系中通常起着重要作用。如图3、图4所示，B-pro和S-pro在等
电点附近均表现出较差的乳化能力，偏离等电点时，两种蛋白的EAI和ES均增加。这是由于酸性或碱性环境下，蛋白
的溶解度以及分子柔性提高，增大了成膜能力及膜的强度[24]。S-pro的ES均高于B-pro，且酸性环境中高于碱性环境，这
图 2 pH 对蛋白质持水力的影响
Fig.2 Effect of pH values on protein water holding capability
图 3 pH 对蛋白质乳化活力的影响
Fig.3 Effect of pH values on protein emulsifying activity index
图 4 pH 对蛋白质乳化稳定性的影响
Fig.4 Effect of pH values on protein emulsifying stability
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是可能是因为在酸性条件下比在中性和碱性条件下油滴表面形成的蛋白膜粘性更强、吸附蛋白所形成的网络结构更致
密[22]。除此以外，蛋白的乳化性质还受到蛋白的构象、浓度、温度等因素的影响。
2.3.4沙米麸皮蛋白和外胚乳分离蛋白的发泡性




蛋白质的发泡性和泡沫稳定性对于食品产品具有重要作用。如图5、图6所示，在等电点前B-pro与S-pro的发泡能力
随pH的上升而明显下降；等电点附近，B-pro和S-pro的发泡能力最低，但发泡稳定性最好，B-pro的发泡能力及发泡稳
定性均优于S-pro。pH对泡沫的形成和稳定性的影响主要与蛋白质溶解度有关，一般来说蛋白质的溶解度是必要条件，
但不溶性蛋白微粒对稳定泡沫能起到有利作用。等电点时泡沫体积最大且不易破裂这一现象与该理论相符合。
2.4 沙米麸皮蛋白和外胚乳分离蛋白与大豆分离蛋白、鸡蛋蛋白的功能特性比较
表 4 B-pro、S-pro 和大豆蛋白（SPI）、鸡蛋蛋白（EP）功能特性比较
Table 4 Comparison of protein isolates from bran and perisperm of sand rice to soybean protein isolates and egg protein
B-pro和S-pro与SPI、EP的功能特性比较如表4所示。pH 7.0时，B-pro和S-pro的溶解度分别为17.75%和20.81%，低
于EP（＞98%）。持水力主要由蛋白的纯度及不溶性组分的水合作用决定，与蛋白表面亲水基团数量有关，并且受到pH、
蛋白浓度、温度、离子强度等影响[26]。SPI在pH7.0时溶解度只有20%，但是持水力很高，达到了6.93 g/g，相反， EP
几乎是全溶的，因此没有测持水力；B-pro和S-pro的溶解度虽然略低于SPI，但持水力远低于SPI，只有1.81 g/g 和2.40 g/g，
溶解度（%） 持水力（g/g） 持油力（g/g） 乳化活力（m2/g） 乳化稳定性（min） 发泡能力（%） 发泡稳定性（%）
B-pro 17.75±0.84 1.81±0.01 1.25±0.10 22.67±0.49 43.15±5.77 30.53±6.54 87.34±0.23
S-pro 20.81±0.16 2.40±0.01 1.57±0.28 26.23±2.83 218.81±5.14 40.65±4.99 92.85±3.82
SPI 36.46±1.08 6.93±0.10 0.96±0.07 37.83±0.93 676.00±4.84 29.73±1.11 86.64±2.78
EP 91.39±1.08 一 1.48±0.16 31.00±0.72 133.41±5.03 48.44±6.28 85.62±1.92
注：功能特性的测定条件为 pH 7.0，蛋白浓度为 1.00%（m/v），测定持水力和持油力的蛋白浓度为 10.00%
图 5 pH 对蛋白质发泡能力的影响
Fig.5 Effect of pH values on protein foaming capability
图 6 pH 对蛋白质乳化稳定性的影响
Fig.6 Effect of pH values on protein foaming stability
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这可能是由于水合作用较差导致的。S-pro、B-pro与SPI、EP在持油性、乳化发泡性方面也具有差异性。S-pro的持油性
（1.57 g/g）最好，高于EP（1.48 g/g）、S-pro（1.25 g/g）和SPI（0.96 g/g）；S-pro的乳化活力为26.23 m2/g，低于SPI（37.83 
m2/g）和EP（31.00 m2/g），高于B-pro（22.67 m2/g）；S-pro的乳化稳定性（218.81 min）低于SPI（676.00 min），高于EP
（133.41 min）和B-pro（43.15 min）；S-pro的发泡能力为40.65%，低于EP（48.33.00%），高于SPI（29.73%）和B-pro
（30.53%）；S-pro的发泡稳定性（92.85%）最佳，其次是B-pro（87.34%），高于SPI（86.64%）和EP（85.62%）。

3 结论

沙米种子中 70%以上的蛋白集中在沙米麸皮中，可以从麸皮中获得大量分离蛋白，提高沙米综合效益。沙米麸皮
和外胚乳中蛋白组成差异性明显，分别以球蛋白和清蛋白为主，分开研究具有必要性。脱脂后采用碱溶酸沉法，蛋白
纯度可以超过 90%。外胚乳蛋白中含有更多的必需氨基酸以及 Lys。麸皮蛋白和外胚乳蛋白的功能特性随 pH 的变化基
本符合植物蛋白一般规律；中性环境下，与大豆分离蛋白和鸡蛋蛋白相比，麸皮蛋白和外胚乳蛋白的持油性及发泡性
较好，溶解性、持水力、乳化性较弱。因此，沙米粉或者沙米蛋白可以作为一种较好的食品成分或添加物，提高食品
的蛋白含量及营养价值，还可以增加食品的吸油性以及发泡性。沙米蛋白提取过程中存在清蛋白变性的问题，中性及
低酸性时溶解度较低会限制沙米蛋白的应用。另外，蛋白的功能特性还受到浓度、温度、时间等加工环境条件及体系
中其他组分的影响，因此优化沙米蛋白的提取工艺或者进行适当的修饰或水解是需要的，沙米蛋白功能特性的具体应
用也需要在实际的食品生产系统中进一步研究。

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