全 文 ：70 2013, Vol.34, No.07 食品科学 ※基础研究
苦杏仁蛋白的功能特性
薛 蕾1，李大文1，尉 芹1,*，赵 忠1，马希汉2
(1.西北农林科技大学林学院，陕西 杨凌 712100；2.西北农林科技大学理学院，陕西 杨凌 712100)
摘 要：采用稀盐溶液浸提及等电点盐析相结合的方法提取制备苦杏仁蛋白，研究pH值、NaCl浓度、蛋白质量浓
度和温度等因素对苦杏仁蛋白功能特性(溶解性、持水性、吸油性、乳化性及乳化稳定性、起泡性及起泡稳定性)的
影响。结果表明：在等电点pI附近时，苦杏仁蛋白的溶解性、持水性、乳化性及乳化稳定性、起泡性最差；在较低
NaCl浓度范围内(0～0.8mol/L)提高NaCl浓度可促进蛋白溶解性、乳化性及乳化稳定性、起泡性及起泡稳定性的提
高，而较高的NaCl浓度对蛋白功能特性提高具有抑制作用；当蛋白质量浓度达到一定水平时(3～4g/100mL)，蛋白
功能特性(乳化性及乳化稳定性、起泡性及起泡稳定性)提高趋于平缓；在适宜的温度范围内，提高温度可有效提高
苦杏仁蛋白各项功能特性，但当温度继续上升，各项功能特性持续降低。
关键词：苦杏仁蛋白；溶解性；持水性；吸油性；乳化特性；起泡特性
Functional Properties of Bitter Almond Protein
XUE Lei1，LI Da-wen1，WEI Qin1,*，ZHAO Zhong1，MA Xi-han2
(1. College of Forestry, Northwest A&F University, Yangling 712100, China；
2. College of Science, Northwest A&F University, Yangling 712100, China)
Abstract：In this study, bitter almond protein was prepared through the combined use of diluted salt solution extraction
and isoelectric point-salt precipitation. The effects of pH, NaCl concentration, protein concentration and temperature on
functional properties (solubility, water-holding capacity, oil-absorbing capacity, emulsifying capacity, emulsion stability,
foaming capacity and foam stability) of bitter almond protein were investigated systematically. The results showed that the
solubility, water-holding capacity, emulsifying capacity and emulsion stability, foaming capacity of bitter almond protein
were the lowest around isoelectric point (pI 4.1). The solubility, emulsifying properties and foaming properties could be
improved with increasing NaCl concentration from 0 to 0.8 mol/L. However, higher level of NaCl concentration had a
negative effect on these properties. The emulsifying and foaming properties of bitter almond protein were improved by
increasing the protein concentration, but at a level of 3－4 g/100 mL, no obvious change in emulsifying capacity, emulsion
stability, foaming capacity or foam stability was observed. Functional properties were significantly improved by suitable
heating, but exposure to excessive heat caused a continuous decrease in the various functional properties.
Key words：bitter almond protein；solubility；water-holding capacity；oil-absorbing capacity；emulsifying properties；
foaming properties
中图分类号：TS201.21 文献标志码：A 文章编号：1002-6630(2013)07-0070-06
收稿日期：2012-03-05
基金项目：国家林业局林业公益性科研专项(200904020)
作者简介：薛蕾(1987—)，女，硕士研究生，研究方向为植物资源化学。E-mail：xuelei1987@yahoo.cn
*通信作者：尉芹(1958—)，女，教授，博士，研究方向为林产化学加工工程。E-mail：ma_wei_qin@yahoo.com.cn
苦杏仁(Semen armeniacae amarum)为蔷薇科杏属植
物杏、山杏、辽杏及西伯利亚杏的成熟种子。据报道，
每100g苦杏仁中含有蛋白质25～27g、油脂47～56g、碳
水化合物及粗纤维12～19g，另外还富含多种矿质元素
(钙、磷、铁、硒等)和维生素(VE、VB1、VB2、VB5、
VC等)，具有丰富的营养价值和良好的药用价值[1]。苦杏
仁蛋白中含有17 种氨基酸，种类齐全，含量丰富，其中
8种人体必需氨基酸与总氨基酸的比值(EAA/TAA)约为
28.37%，接近于国际参考模式(FAO/WHO)，是一种良好
的植物蛋白，在食品加工领域有着广阔的应用前景[2-3]。
目前，提取苦杏仁蛋白传统方法仍为碱溶酸沉法，但较
长时间热碱液浸提易造成蛋白质的变性和有害物质的生
成，对蛋白后续加工利用造成不良影响[4-5]。本研究以脱
脂脱苷杏仁粉为原料，采用稀盐溶液浸提及等电点盐析
※基础研究 食品科学 2013, Vol.34, No.07 71
相结合的方法提取、制备苦杏仁蛋白，系统研究温度、
pH值、NaCl浓度、蛋白质量浓度等因素对苦杏仁蛋白功
能特性(溶解性、持水性、吸油性与乳化性、乳化稳定
性、起泡性、起泡稳定性)的影响，以期为其深入研究和
更好地应用于食品加工工业提供理论依据。
1 材料与方法
1.1 材料与试剂
山杏(Prunus armeniaca L.)，购于陕西；低温榨油后
的低变性苦杏仁粕，由西北农林科技大学林学院提供；
菜籽油 市售。
牛血清蛋白、考马斯亮蓝G-250(生化级别) 上海
伯奥生物科技有限公司；氯化钠、磷酸氢二钠、磷酸二
氢钠、柠檬酸、95%乙醇、磷酸(分析纯) 西安试剂公
司；浓盐酸、氢氧化钠、硫酸铵(分析纯) 四川西陇化
工有限公司。
1.2 仪器与设备
KDN-01A型凯氏定氮仪、PHS-3C型酸度计、722
型光栅分光光度计 上海精密科学仪器有限公司；国华
85-2恒温磁力搅拌器 常州国华电器有限公司； Anke
LXJ-IIB低速大容量多管离心机 上海安亭科学仪器
厂；HHS-2S电力恒温水浴锅 上海卓爵仪器设备有限
公司；LGJ-10D冷冻干燥机 北京四环科学仪器厂；高
速组织捣碎机 上海比朗仪器有限公司等。
1.3 方法
1.3.1 原料预处理
低温榨油后的低变性杏仁粕经干燥、粉碎，以石油
醚(BP 30～60℃)按料液比1:2(m/V)浸提2次进行脱脂处
理。干燥后用95%乙醇，以料液比1:7(m/V)于回流状态下
浸提2次，除去苦杏仁苷。浸提结束后，经干燥，放于密
闭容器中，冷藏备用。
1.3.2 苦杏仁蛋白的制备
采用稀盐溶液浸提及等电点-盐析相结合的方法提
取、制备苦杏仁蛋白。具体操作如下：将脱脂脱苷杏仁
粉按料液比1:37(m/V)加入含有0.19mol/L NaCl的磷酸缓
冲液(0.05mol/L，pH 7.0)中，在56℃条件下磁力搅拌浸
提50min。浸提结束后，4500r/min离心15min，获取上
清液，杏仁沉淀继续浸提2次，合并3次浸提上清液。用
1mol/L HCl调至苦杏仁蛋白等电点4.1，加入一定量固体
硫酸铵，使溶液中硫酸铵饱和度达到45%，于4℃静置过
夜，5000r/min离心30min；上清液继续追加硫酸铵，使
溶液硫酸铵饱和度达到60%，4℃静置过夜，5000r/min离
心30min。合并两次盐析得到的蛋白沉淀，用蒸馏水水洗
若干次至中性，用少量磷酸缓冲液(0.05mol/L，pH7.0)溶
解，转入相对分子截留量为8000～12000的透析袋中进行
透析，利用1% BaCl2进行检测，至水中不再含有SO42－，
真空冷冻干燥得到苦杏仁蛋白。
1.3.3 蛋白含量的测定
采用微量凯氏定氮法[6]测定样品中总氮的含量。
蛋白质的含量=总氮含量×6.25 (1)
1.3.4 溶解性的测定
参照文献[7-8]的方法，并做适当修改。具体操作如
下：准确称取0.5g样品加入25mL蒸馏水或含有一定离子
浓度的NaCl溶液中，并用0.1mol/L的HCl或NaOH调至不同
pH值，于一定温度条件下水浴中搅拌30min，3000r/min离
心15min，沉淀不溶蛋白，采用Bradford法测定上清液中
蛋白含量，根据公式(2)计算苦杏仁蛋白溶解性。
⒊㾷ᗻ/% = h100
∈⒊⎆㲟ⱑ৿䞣
ḋક㲟ⱑ৿䞣
(2)
1.3.5 持水性(WHC)的测定
参照文献[9]的方法，并做适当修改。具体操作如下：
准确称取1.0g样品于离心管中，逐步加少量一定pH值及
NaCl浓度的蒸馏水，玻棒搅拌至样品呈现浆状、无水析
出，将玻棒在管壁上拭净，再加入1～2mL蒸馏水冲洗后，
使混合物于一定温度条件下静置一定时间，于5000r/min离
心5min，倾去离心管中多余的水，称取沉淀的质量，根
据公式(3)计算苦杏仁蛋白持水性。
ᣕ∈ᗻ/(g/g) =
⾏ᖗৢ⅟⬭⠽䋼䞣/g－ḋકᑆ䋼䞣/g
ḋકᑆ䋼䞣/g
(3)
1.3.6 吸油性的测定
参照文献[10]的方法，并做适当修改。具体操作如
下：称取1g样品于离心管中，加入5mL菜籽油，用玻棒搅
拌均匀，于一定温度条件下静置一定时间，以5000r/min离
心10min，倾去离心管中多余的油，称取沉淀的质量，根
据公式(4)计算苦杏仁蛋白吸油性。
਌⊍ᗻ/(g/g) =
⾏ᖗৢ⅟⬭⠽䋼䞣/g－ḋકᑆ䋼䞣/g
ḋકᑆ䋼䞣/g
(4)
1.3.7 乳化性及乳化稳定性的测定
参照文献[11-12]的方法，并做适当修改。具体操作
如下：称取一定量的蛋白样品溶于100mL蒸馏水或一定
浓度的NaCl溶液中，配制成一定质量浓度的蛋白质溶
液，用0.1mol/L的HCl或NaOH调至不同pH值，加入相同
体积的菜籽油，在一定温度恒温水浴放置30min，然后在
高速组织捣碎机中以10000r/min的速率均质2 min，快速
移取25mL乳化溶液以2000r/min的速率离心10min，根据
公式(5)计算苦杏仁蛋白乳化性。
ч࣪ᗻ/% = h100
ч࣪ሖ催ᑺ/cm
⾏ᖗㅵ⎆ԧᘏ催ᑺ/cm
(5)
将上述测定完乳化性后的样品，于60℃恒温水浴中
放置30min，用自来水冷却至室温，以2000r/min的速率离
72 2013, Vol.34, No.07 食品科学 ※基础研究
心10min，测定此时乳化层高度，根据公式(6)计算苦杏仁
蛋白乳化稳定性。
ч࣪〇ᅮᗻ/% = h100
߱ྟч࣪ሖ催ᑺ/cm
⾏ᖗㅵЁҡֱᣕч࣪ሖ催ᑺ/cm
(6)
1.3.8 起泡性及起泡稳定性的测定
参照文献[10]的方法，并做适当修改。具体操作如
下：称取一定量的蛋白样品溶于100mL蒸馏水或一定浓度
的NaCl溶液中，配制成一定质量浓度的蛋白质溶液，并
用0.1mol/L的HCl或NaOH调至不同pH值，在一定温度恒
温水浴中放置30min，在高速组织捣碎机中以10000r/min
均质2min，快速记录均质停止时泡沫的体积，根据公式
(7)计算苦杏仁蛋白的起泡性。
䍋⊵ᗻ/% = h100
100mL
ഛ䋼ذℶᯊ⊵≿ⱘԧ⿃/mL
(7)
在室温条件下，记录均质停止30min后泡沫体积，根
据公式(8)计算苦杏仁蛋白的起泡稳定性。
䍋⊵〇ᅮᗻ/% = h100
߱ྟ⊵≿ԧ⿃/mL
⊵≿ԧ⿃/mL
(8)
2 结果与分析
2.1 苦杏仁蛋白的溶解性
3 4 5 6 7 8 9 100
10
20
30
40
50
60
70
80
90
⒊
㾷
ᗻ
/%
pH
A
25 30 35 40 45 50 55 60 65
35
40
45
50
55
60
65
70
⒊
㾷
ᗻ
/%
⏽ᑺ/ć
B
0.0 0.2 0.4 0.6 0.8 1.0 1.254
56
58
60
62
64
66
⒊
㾷
ᗻ
/%
NaCl⌧ᑺ/(mol/L)
C
图 1 pH值、温度、NaCl浓度对苦杏仁蛋白溶解性的影响
Fig.1 Effects of pH, temperature, NaCl concentration on the solubility
of bitter almond protein
蛋白质溶解性指可溶性蛋白在吸水后分散成胶体的
性质，与其他多种蛋白功能特性如起泡性、乳化性、凝
胶性等之间具有密切联系。较好的蛋白溶解性对蛋白后
续应用于食品工业具有重要的意义。
由图1A可知，苦杏仁蛋白在其等电点pI 4.1附近时，
蛋白溶解性最小，只有12.79%，而在偏离等电点的酸性
或碱性条件下，溶解性呈现增大趋势，溶解曲线整体呈
现“V”字型，并且在碱性条件下蛋白溶解性高于酸性
条件。这是因为溶液pH值在蛋白等电点附近时，蛋白质
分子所带正负电荷为零，此时较弱的静电斥力导致蛋白
分子间聚合程度增大，从而导致溶解度最小；而在偏离
等电点的酸性或碱性条件下，蛋白质与水分子间作用增
强，分散性增大，溶解性呈现逐渐增大趋势[12-13]。
由图1B可知，当温度在25～55℃时，苦杏仁蛋白的
溶解性随温度的上升而增大，当温度达到55℃时溶解性
达到65.2%，温度继续上升，溶解性降低。这是因为，在
低温条件下蛋白质分子随温度的上升，分子构象发生轻
微改变，立体构象发生伸展，蛋白分子与水分子相互作
用增强，表现出溶解性增大的趋势；但当温度高于55℃
时，蛋白质空间构象中弱键断裂，包含在分子内部的一
些疏水基团暴露到分子表面，蛋白质发生热变性，蛋白
分子间作用增强，出现凝聚现象，因此溶解度降低[14-15]。
由图1C可知，当c(NaCl)＜0.8mol/L时，苦杏仁蛋白
的溶解性随NaCl浓度的增大呈增大趋势，而在c(NaCl)＞
0.8mol/L，蛋白溶解性逐渐降低。这是因为在低浓度电解
质作用下，蛋白质分子表面所带电荷增加，与水分子结
合能力增强，促使蛋白质分子在水中的溶解程度增大；
与之相反，若溶液中电解质浓度增大超过一定值后，
由于发生盐析效应，使得蛋白分子与水分子结合能力减
弱，溶解性减小[14]。
2.2 苦杏仁蛋白的持水性
2 4 6 8 10 12
2.5
3.0
3.5
4.0
4.5
5.0
5.5
ᣕ
∈
ᗻ
/ (g
/ g
)
pH
A
25 30 35 40 45 50 55 60 65 70 75
1.5
2.0
2.5
3.0
3.5
4.0
4.5
5.0
5.5
ᣕ
∈
ᗻ
/ (g
/ g
)
⏽ᑺ/ć
B
※基础研究 食品科学 2013, Vol.34, No.07 73
20 30 40 50 60
4.8
4.9
5.0
5.1
5.2
ᣕ
∈
ᗻ
/ (g
/ g
)
䴭㕂ᯊ䯈/min
C
图 2 pH值、温度、静置时间对苦杏仁蛋白持水性的影响
Fig.2 Effects of pH, temperature and standing time on the water-
holding capacity of bitter almond protein
蛋白质持水性是用来衡量蛋白产品吸附水的能力大
小的一项重要指标。苦杏仁蛋白持水性与pH值、温度及
静置时间关系如图2A～C所示。
由图2A可知，在蛋白等电点pH 4.1附近时，苦杏仁蛋
白持水性最小，只有3.0g/g，在一定范围内持水性均随pH值
的增加而增大，在pH值为10.0时持水性达到最大值4.9g/g，
但当pH＞10.0时，持水性反而降低。这是因为pH值可影响
改变蛋白质分子的离子作用、带电荷数，从而改变蛋白分
子间相互作用以及与水分子间结合能力。当pH值处于等电
点时，蛋白质分子总电荷为零，分子间相互作用最大，缔
合和收缩的蛋白质呈现最低的水化和膨胀[14,16]。
由图2B可知，当温度在25～45℃时，苦杏仁蛋白
的持水性随温度的上升而增大，当温度达到45℃时持水
性达到最大，温度继续上升，持水性降低。可能的原因
是，在低温条件下，蛋白质分子随温度的上升，苦杏仁
蛋白发生适度变性，伸展性增大，蛋白分子与水分子间
作用增大，从而提高了产品的吸水性。但随着温度的继
续上升，蛋白分子氢键作用和离子基团的水合作用减
弱、水解程度加剧，或是蛋白变性发生聚集作用，从而
使蛋白表面吸水性下降[14]。
由图2C可知，随着时间的增加，苦杏仁蛋白持水性总
体呈现上升的趋势，在50min后上升趋势减弱。可能的原
因是在适宜的温度下，苦杏仁蛋白适度变性，随时间的
增长，蛋白吸水更加充分，持水性增大；在50min时达到
平衡，随时间的延长，持水性变化不仅不再增大，还略
有下降。
2.3 苦杏仁蛋白的吸油性
蛋白质的吸油性是指蛋白质与游离油脂相结合的能
力。蛋白质的吸油性与蛋白质的种类、来源、加工方法、
温度及所用的油脂等有关[17]，本研究只考虑温度、静置时
间对苦杏仁蛋白吸油性的影响，结果如图3A、B所示。
由图3A可知，在25～35℃时，苦杏仁蛋白吸油性较
好，但随着温度的继续升高，苦杏仁蛋白吸油性呈现减小
趋势。这是因为，随着温度的升高，油的黏性降低，流动
性增大，与蛋白样品之间相互吸附作用减弱，从而降低了
蛋白吸油性。由图3B可知，适宜的温度条件下，随着时
间的延长，蛋白质吸油性有所增大，但当时间继续延长超
过50min时，此时苦杏仁蛋白吸油性达到3.0g/g，苦杏仁
蛋白吸油性增加幅度不再增大，趋于饱和状态。
25 30 35 40 45 50 55 60 65
2.6
2.7
2.8
2.9
3.0
਌
⊍
ᗻ
/ (g
/ g
)
⏽ᑺ/ć
A
20 30 40 50 60
2.5
2.6
2.7
2.8
2.9
3.0
3.1
਌
⊍
ᗻ
/ (g
/ g
)
䴭㕂ᯊ䯈/min
B
图 3 温度、静置时间对苦杏仁蛋白吸油性的影响
Fig.3 Effects of temperature and standing time on the oil-absorbing
capacity of bitter almond protein
2.4 苦杏仁蛋白的乳化性及乳化稳定性
蛋白质可以在分散的油滴和连续水相的界面上吸附，
使液滴产生抗凝集性的物理学(如静电斥力)、流变学性质
(如黏度)，这使得其在食品乳胶体中具有稳定作用，是重
要的食品添加成分。其中，蛋白质乳化性是指蛋白样品与
油水结合在一起，形成乳状液经相转变(从O/W乳状液转变
成W/O乳状液)；乳化稳定性是指油水乳化液保持稳定的能
力[18]。苦杏仁蛋白的乳化性及乳化稳定性与pH值、温度、
NaCl浓度及蛋白质量浓度关系见图4A～D所示。
3 4 5 6 7 8 9
50
60
70
80
90
100
ч
࣪
〇
ᅮ
ᗻ
/%
pH
ч࣪ᗻ ч࣪〇ᅮᗻA
ч
࣪
ᗻ
/%
25 30 35 40 45 50 55 60 65
55
60
65
70
75
80
85
90
95
ч
࣪
〇
ᅮ
ᗻ
/%
⏽ᑺ/ć
ч࣪ᗻ ч࣪〇ᅮᗻB
ч
࣪
ᗻ
/%
74 2013, Vol.34, No.07 食品科学 ※基础研究
0.0 0.2 0.4 0.6 0.8 1.0
56
64
72
80
88
96 ч࣪ᗻ ч࣪〇ᅮᗻ
ч
࣪
〇
ᅮ
ᗻ
/%
NaCl⌧ᑺ/(mol/L)
C
ч
࣪
ᗻ
/%
1 2 3 4 5 6
35
40
45
50
55
60
65
70
75 ч࣪ᗻ ч࣪〇ᅮᗻ
ч
࣪
〇
ᅮ
ᗻ
/%
㲟ⱑ䋼䞣⌧ᑺ/(g/100mL)
D
ч
࣪
ᗻ
/%
图 4 pH值、温度、NaCl浓度、蛋白质量浓度对苦杏仁蛋白乳化性及
乳化稳定性的影响
Fig.4 Effects of pH, temperature, NaCl concentration and protein
concentration on the emulsifying capacity and emulsion stability of bitter
almond protein
由图4A可知，苦杏仁蛋白在其等电点pH4.1附近
时，乳化性和乳化稳定性较差，分别为52.4%和69.2%，
在pH值偏离等电点时，乳化性、乳化稳定性均呈现增大
趋势，这与pH值对蛋白溶解度影响呈现趋势一致。可能
的原因是，在等电点附近时蛋白分子所带电荷为零，静电
排斥作用使得蛋白溶解度最小，在蛋白颗粒表面又无法形
成水化层，从而使得形成的乳化粒子易发生絮凝和聚集，
乳化能力最弱。在偏离等电点时，蛋白溶解性增加，蛋白
质向油/水界面扩散能力增强，乳化颗粒间静电斥力作用
使乳化能力增强[19-20]，保持其形成乳化液能力增强。
由图4B可知，苦杏仁蛋白乳化性在25～55℃范围
内随温度的上升而增加，在45℃时，乳化稳定性达到最
高，乳化性在55℃达到最大值67.6%，温度继续上升可使
乳化性及其稳定性下降。可能的原因是，适度的热处理
会使蛋白分子的伸展程度增大，这使得蛋白分子更加容
易的吸附在油水界面上，但继续加热，蛋白质会发生热
变性，溶解性降低，另外高温使乳化颗粒运动加剧，并
且降低吸附在界面上的蛋白质凝胶作用，使得蛋白质膜
黏度、硬度降低，乳化性及其乳化稳定性下降[14,21]。
由图4C可知，在一定范围内苦杏仁蛋白乳化能力随
NaCl浓度升高有所提高，当浓度升高至0.6mol/L，乳化性达
到最大，之后乳化性、稳定性随NaCl浓度继续升高持续下
降，分别由75.7%降至61.5%、89.6%降至72.7%。这是因为，
在低NaCl浓度作用下，参与乳化作用的蛋白质量浓度增大，
由于电荷作用使得蛋白分子间斥力减小，使油滴更容易吸附
在蛋白界面，但当NaCl浓度过高时，盐离子压缩了胶体的扩
散双电层，破坏了静电复合物的形成，乳化能力下降[12]。
由图4D可知，随着蛋白质量浓度的增加，乳化性、
乳化稳定性呈现增大趋势，当质量浓度大于4g/100mL
时，乳化性、乳化稳定性增大幅度趋于平缓。这表示，
随着蛋白质量浓度增大，界面膜的厚度增加，从而提高
了膜的强度，乳化性能得到提高。但当蛋白质量浓度继
续增大至苦杏仁临界胶束质量浓度(CMC) 4g/100mL时，
参与界面作用的蛋白质不再增加，达到饱和状态，乳化
能力不再提高，此时不溶性蛋白颗粒对乳状液稳定作用
也达到最佳状态。
2.5 苦杏仁蛋白的起泡性及起泡稳定性
蛋白质起泡性是指蛋白样品在搅打过程中扑捉气体
最终形成泡沫的能力；泡沫稳定是指泡沫形成后的维持
能力，也就是泡沫间液膜保持液体不被析出的能力[22]。
苦杏仁蛋白的起泡性及起泡稳定性与pH值、温度、NaCl
浓度及蛋白质量浓度关系见图5A～D。
2 4 6 8 1040
50
60
70
80
90
100
䍋
⊵
〇
ᅮ
ᗻ
/%
pH
䍋⊵ᗻ 䍋⊵〇ᅮᗻA
䍋
⊵
ᗻ
/%
25 30 35 40 45 50 55 60 65
60
70
80
90
100
110
䍋⊵ᗻ 䍋⊵〇ᅮᗻ
䍋
⊵
〇
ᅮ
ᗻ
/%
⏽ᑺ/ć
B
䍋
⊵
ᗻ
/%
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图 5 pH值、温度、NaCl浓度、蛋白质量浓度对苦杏仁蛋白起泡性及
起泡稳定性的影响
Fig.5 Effects of pH, temperature, NaCl concentration and protein
concentration on the foaming capacity and foam stability of bitter almond protein
※基础研究 食品科学 2013, Vol.34, No.07 75
由图5A可知，苦杏仁蛋白溶液在pH2.0～4.0之间
时，随着pH值增大，蛋白起泡性下降至47%，但与之相
反的是，在这一过程中蛋白稳定性增加；继续增大溶液
pH值，蛋白起泡性呈增大趋势，对应的稳定性降低。可
能的原因是，当pH值在等电点附近时，参与形成泡沫的
蛋白质量浓度较低，使得其泡沫量最少，但此时不溶性
颗粒由于静电作用吸附于气-液界面，使得蛋白膜黏性、
厚度增大，泡沫稳定性增加[23]。
由图5B可知，苦杏仁蛋白起泡性及起泡稳定性在25～
55℃范围内随温度的上升而增加，温度继续上升起泡性
及起泡稳定性下降。可能的原因是，适度的热处理会使
蛋白分子伸展程度增大，提高其在水中溶解性，从而促
进了蛋白质分子向气一液界面移动；当温度过高时，蛋
白质热变性加剧，溶解度降低，另外高温又会导致蛋白
质膜黏度降低、气泡破裂和泡沫解体，从而降低了蛋白
起泡稳定性[23-24]。
由图5C可知，苦杏仁蛋白起泡性及起泡稳定性均随
NaCl浓度的提高呈先增强后减弱的趋势。当NaCl浓度在
0.8mo1/L时，蛋白质的起泡能力达到最大。原因在于，
NaCl的加入使得蛋白质的溶解度、黏度、展开和聚集状
态发生变化，因而能改变起泡性质[17-18]。
由图5D可知，随着苦杏仁蛋白质量浓度的增大，起
泡性及起泡稳定性有了较大幅度的提高，当溶液中蛋白
质量浓度超过3g/100mL时，起泡性及泡沫稳定性增大幅
度趋于平缓。这是因为随着蛋白溶液质量浓度的增大，
参与成膜的蛋白量增多，蛋白质分子间的作用使产生
的吸附膜更加紧密、厚度增大，从而产生的气泡不易破
裂，稳定性较高。
3 结 论
3.1 通过调节苦杏仁蛋白质量浓度、pH值、溶液中
NaCl浓度、温度等影响因素可以明显改善苦杏仁蛋白各
项功能特性(溶解性、持水性、吸油性、乳化性及乳化稳
定性、起泡性及起泡稳定性)，另外通过研究发现苦杏仁
蛋白溶解性与其他各项功能特性有着紧密的联系。
3.2 pH值对苦杏仁蛋白的功能特性具有显著影响，即
在蛋白等电点附近时，蛋白溶解性、持水性、吸油性、
乳化性及乳化稳定性、起泡性最小，但此时苦杏仁蛋白
起泡稳定性最佳；而在偏离等电点时，各项功能特性均
得到改善。
3.3 当蛋白溶液中所含NaCl浓度较低时，增大NaCl浓
度可使苦杏仁蛋白溶解性、乳化性及乳化稳定性、起泡
性及起泡稳定性表现优良，但NaCl浓度进一步提高会降
低各项功能特性。
3.4 研究发现提高溶液中蛋白质量浓度可使乳化性及乳
化稳定性、起泡性及起泡稳定性有所提高，但当蛋白质
量浓度达到一定值时(3～4g/100mL)，苦杏仁蛋白乳化性
能及起泡性能达到最佳值，继续增大蛋白质量浓度，这
两项性能增大幅度趋于平缓。
3.5 在适宜的温度范围内，苦杏仁蛋白各项功能特性随
温度的升高有显著提高，但当温度高于55℃时，继续升
高温度会使各项性能有较大幅度的下降。
参考文献：
[1] 肖朝霞, 蒋萌蒙, 王向军, 等. 杏仁的功能性及其药理研究进展[J].
农产品加工: 综合刊, 2011(11): 71-73.
[2] 李科友, 史清华, 朱海兰. 苦杏仁主要营养成分研究[J]. 西北农业学
报, 2003, 12(2): 119-121.
[3] 李科友, 史清华, 朱海兰, 等. 苦杏仁氨基酸的营养评析[J]. 林业科
技开发, 2001, 15(4): 23-24.
[4] 郑亚军, 郝利平, 李艳. 杏仁蛋白质的研究进展[J]. 食品研究与开发,
2006, 27(11): 208-211.
[5] 王春艳, 田金强, 王强. 杏贮藏加工技术研究进展[J]. 果树科学,
2010, 27(6): 995-1001.
[6] GB/T 5009.5—2003 食品中蛋白质的测定[S]. 北京: 中国标准出版
社, 2004.
[7] 马勇, 周佩. 榛子粉的主要成分和功能特性研究[J]. 食品与发酵工
业, 2008, 34(11): 72-75.
[8] 吴晓红, 刘经纬, 郑月明, 等. 红松种子水溶性蛋白吸水性、吸油性
及溶解性的研究[J]. 食品工业科技, 2010(9): 140-143.
[9] 谢良, 王璋, 蔡宝玉. 大豆分离蛋白的组成与功能性质[J]. 中国粮油
学报, 2000, 15(6): 6-10.
[10] 张维农, 刘大川, 胡小泓. 花生蛋白产品功能特性的研究[J]. 中国油
脂, 2002, 27(5): 60-65.
[11] 郭兴凤, 慕运动, 阮诗丰. 不同测定方法对大豆分离蛋白乳化性测
定结果的影响[J]. 食品研究与开发, 2007, 28(2): 129-131.
[12] 曾卫国. 花生蛋白溶解性和乳化性的研究[J]. 农产品加工: 学刊,
2005(1): 16-18.
[13] 梁丽琴, 袁道强. 绿豆分离蛋白功能特性研究[J]. 郑州轻工业学院
学报: 自然科学版, 2005, 20(1): 50-55.
[14] 陶慰孙. 蛋白质分子基础[M]. 北京: 高等教育出版社, 1987.
[15] 朱国君. 紫苏饼粕蛋白质的分离提取及其功能特性研究[D]. 重庆:
西南大学, 2008.
[16] 孙志贤. 现代生物化学理论与研究技术[M]. 北京: 军事医学科学出
版社, 1995.
[17] 郭兴凤. 碗豆蛋白的功能特性研究[J]. 郑州粮食学院学报, 1996,
17(1): 69-74.
[18] FENNEMA O R. 食品化学[M]. 3版. 王璋, 译. 北京: 中国轻工业出
版社, 2003.
[19] 赵国华, 师树. 胡麻籽分离蛋白的乳化及凝胶特性研究[J]. 中国粮
油学报, 2009, 24(12): 84-87.
[20] 郭兴凤, 阮诗丰. 影响大豆分离蛋白乳化稳定性测定的几种因素研
究[J]. 食品研究与开发, 2006, 27(6): 59-61.
[21] 俞雅琼. 杏仁分离蛋白的提取与物性研究[D]. 乌鲁木齐: 新疆农业
大学, 2009.
[22] 李升福. 玉米蛋白水解的研究及其产物的应用[D]. 哈尔滨: 东北农
业大学, 2002.
[23] 陶健, 毛立新, 杨小姣, 等. 荞麦蛋白的功能特性研究[J]. 中国粮油
学报, 2005, 20(5): 46-50; 56.
[24] 张娜. 棉籽饼粕蛋白提取分离及其功能特性研究[D]. 武汉: 华中农
业大学, 2009.