全 文 ：第25卷 第2期
2013年2月
Vol. 25, No. 2
Feb., 2013
生命科学
Chinese Bulletin of Life Sciences
文章编号：1004-0374(2013)02-0231-09
依赖生物素的羧化酶的结构研究进展
樊　晨，向　嵩*
(中国科学院上海生命科学研究院营养科学研究所，上海 200031)
摘　要：依赖生物素的羧化酶羧化形式多样的底物分子，在多个代谢途径中发挥重要的功能。在它们催化
的反应中，生物素充当羧基转运的载体，它们的 Biotin Carboxylase(BC)和 CarboxylTransferase(CT)结构域
催化反应的两个步骤，生物素的羧化和羧基由生物素向底物分子的转移。近期一系列对它们结构的研究揭
示了 BC和 CT结构域催化反应的机制，也为理解羧基在反应中的转运过程提供了线索，极大地深化了对
这些酶功能机理的认识。对这方面研究的近期进展做一概述。
关键词：生物素；依赖生物素的羧化酶；结构生物学
中图分类号：Q563.7; Q617 文献标志码：A
Advances in structural studies of biotin-dependent carboxylases
FAN Chen, XIANG Song*
(Institute for Nutritional Sciences, Shanghai Institutes for Biological Sciences,
Chinese Academy of Sciences, University of Chinese Academy of Sciences, Shanghai 200031, China)
Abstract: Biotin-dependent carboxylases carboxylate a wide range of molecules, playing important roles in several
metabolic pathways. In the carboxylation reactions catalyzed by these enzymes, biotin acts as a carboxyl carrier,
their Biotin Carboxylase (BC) and CarboxylTransferase (CT) domains catalyze two steps of the reaction,
carboxylation of biotin and transfer of the carboxyl group from biotin to the substrate molecule. Recent structural
studies provided significant insights into the mechanism of the reactions catalyzed by the BC and CT domains, and
the carboxyl transportation process, greatly advanced the understanding of these enzymes’ function. Here we briefly
summarize recent progresses in this area.
Key words: biotin; biotin-dependent carboxylase; structural biology
收稿日期：2012-02-09
基金项目：国家重点基础研究发展计划(“973”项目)
(2011CB910500和2010CB912502)；中科院“百人计
划”项目
*通信作者：E-mail: sxisnh@sibs.ac.cn; Tel: 021-
54920495
生物素 (维生素 H)由 ureido和 thiophan双环
(head group)及 valerate侧链构成。它的一项重要功
能是通过其 ureido环上的 N1原子结合羧基，在羧
基转移反应中充当其转运载体 (图 1A)[1-2]。依赖生
物素的羧化酶包括乙酰辅酶 A羧化酶 (acetyl-CoA
carboxylase, ACC)、丙酮酸羧化酶 (pyruvate carboxylase,
PC)、丙酰辅酶 A羧化酶 (propionyl-CoA carboxylase,
PCC)、3-甲基巴豆酰辅酶A羧化酶 (3-methylcrontonyl-
CoA carboxylase, MCC)和尿素羧化酶 (urea carboxylase,
UC)等多个成员。 ACC、PC、PCC和MCC广泛地
分布于多种物种中，UC存在于某些细菌和真菌里。
它们羧化形式多样的底物分子，在多个代谢通道中
有重要的功能，并与多种人体代谢紊乱和疾病密切
相关 [2]。
ACC 羧化 acetyl-CoA 生成 malonyl-CoA。在
大多数物种中，malonyl-CoA进入脂肪酸合成通道。
人体有两种 ACC的亚型 : ACC1主要分布在脂肪
生成组织中，参与脂肪酸的合成；ACC2主要表达
在心脏和骨骼肌中，其产物 malonyl-CoA抑制参与
脂肪酸跨线粒体膜转运过程的关键酶 carnitine
palmitoyl transferase I，抑制脂肪酸通过 β氧化的
降解。ACC是一个重要的治疗肥胖和糖尿病的靶
生命科学 第25卷232
点 [2-3]，也是一个潜在的癌症治疗靶点 [4-5]。另外，
一些治疗真菌感染的药物和在农业上有广泛用途的
除草剂也通过抑制 ACC发挥它们的功能 [4]。
PC催化三羧酸循环的重要的添补反应 pyruvate
到 oxaloacetate的转化。由于三羧酸循环在代谢中
的核心位置，PC在肝糖异生、脂肪酸合成、胰岛
素分泌、神经递质 glutamate和 γ-aminobutyric acid
的合成等多个人体代谢途径中有重要的功能。PC
缺陷导致不同程度的乳酸性酸中毒和神经系统发育
障碍，甚至在婴儿期死亡，也与 2型糖尿病的发生
和发展密切相关 [2, 6]。
PCC羧化 propionyl-CoA生成 methylmanlonyl-
CoA，它参与支链氨基酸以及奇数链脂肪酸和胆固
醇的代谢 [2]。人体 PCC的缺陷造成丙酸血症，严
重的可导致婴儿期的死亡 [7-9]。
MCC催化的 3-methylcrontonyl-CoA到 3-methylg-
lutaconyl-CoA的转化是亮氨酸降解途径的重要一
步。MCC在人体内主要表达在肾脏和肝脏中 [2]，
它的缺陷引起甲基巴豆酰甘氨酸尿症，严重的可导
致婴儿期的死亡 [10-13]。
UC羧化 urea生成 allophanate。它分布在一些
细菌和真菌中，其产物由 allophanate hydrolase转化
成氨，进入各种生物合成通道 [14-16]。Urea是氨基酸
代谢的终产物，在人等哺乳动物中，它随尿液排出
体外。含有 UC的微生物可以利用环境中的 urea作
为它们氮元素的来源，在氮元素在生物圈中的循环
中发挥重要的作用。UC也是一些致病微生物的一
个重要致病因子 [17-18]。UC和 allophanate hydrolase
形成复合物 urea amidolyase，在某些物种中它们融
合成一个蛋白质 [14-15, 19]。
依赖生物素的羧化酶催化的反应分为两步：它
们的 Biotin Carboxylase(BC)结构域分解 ATP，羧化
生物素；羧化的生物素转移到它们的 Carboxyl-
Transferase(CT)结构域，在那里羧基转移到受体底
物上 (图 1B)。生物素连接在位于它们的 biotin carboxyl
carrier protein(BCCP)结构域上一个保守的赖氨酸侧
链上 (图 1A)。不同的依赖生物素的羧化酶的 BC
和 BCCP结构域具有相同的功能；而它们的 CT结
构域则可根据受体底物的特性分为 3组：(1) ACC、
PCC和MCC的 CT结构域，受体底物含有辅酶 A；
(2)PC的 CT结构域；(3)UC的 CT结构域。这与这
些结构域之间的序列同源性一致 [2, 19](图 1C)。
依赖生物素的羧化酶在多个代谢途径发挥重要
作用，对它们功能机理的研究一直是一个热点。近
年来，一系列高分辨率的相关结构被解析，不仅揭
示了 BC、CT和 BCCP结构域的工作机制，也为理
解羧基在 BC和 CT结构域之间转运的机制提供了
线索。本文对这方面的近期进展做一概述。
1　依赖生物素的羧化酶各结构域的结构
1.1　BCCP结构域
BCCP结构域结合生物素。它含约 80个氨基
A: 生物素的结构。与之连接的赖氨酸侧链在图中标出，生物素的N1原子以红色标记。B: BC和CT结构域催化的反应。C: 依
赖生物素的羧化酶的结构域构成。BC和BCCP结构域以红色和蓝色标记；ACC、PCC和MCC的CT结构域以浅蓝色和黄色标
记它们的N和C亚结构域；PC的CT结构域以绿色标记；UC的CT结构域以砖红色、黄色、浅紫色和绿色标记它的A、B、C、
D亚结构域(详见正文中的相关部分)。除特别指出外，本文中所有的图都按上述颜色标记
图1 依赖生物素的羧化酶的构成
樊　晨，等：依赖生物素的羧化酶的结构研究进展第2期 233
酸残基，形成一个扁平的 β-barrel结构。它的 N和
C末端位于结构的同一侧，一个保守的 AMKM序
列位于另一侧的 β4-β5 loop上，biotin ligase识别
这个序列并把生物素连接到其中的赖氨酸残基侧链
上 [2](图 2A)。与序列的同源性一致，不同的依赖
生物素的羧化酶的 BCCP结构域结构非常相似 (图
2B)。
近期的研究揭示了 BCCP结构域生物素部分
的高度灵活性。游离的 E. coli ACC的 BCCP结构
域采取“折叠”的构象，β4-β5 loop上的一段肽链
形成一个“拇指”突起，与生物素的 head group相
互作用并固定这一基团 [20- 21](图 2A)。近期对 S.
aureus和 human PC[22]、P. aeruginosa MCC[24]以及 K.
latis UC[25]的结构研究表明，BCCP结构域采取“伸
展”构象与这些酶的 CT活性中心相互作用。与“折
叠”构象相比，在“伸展”构象中生物素的 head
group被完全从 BCCP结构域上剥离出来 (图 2B)。
近期报道的 S. aureus PC[22]、R. etli PC[23]和 PCC[26]
的结构也捕捉到了生物素的 head group与 BC和 CT
活性中心以外的区域相互作用的构象，可能代表生
物素转运过程的中间态。在这些结构中，BCCP结
构域生物素部分的结构与在“折叠”和“伸展”构
象中的也有较大的区别。BCCP结构域生物素部分
的这种高度结构灵活性与它在羧基转运中需要与全
酶的不同区域相互作用的特性一致。
1.2　BC结构域
BC结构域羧化生物素 (图 1B)。它由 A、B、
C三个亚结构域构成，含有约 450个氨基酸残基。
A和 C亚结构域构成一个紧凑的结构，亚结构域 B
盖在它们之上 [27]。底物分子和生物素结合在 B亚
结构域与 A-C亚结构域之间的缝隙中，导致 B亚
结构域的一个显著的移动 [28-29](图 3A)。
E. coli ACC[27]及其他的一些依赖生物素的羧化
酶 [22, 30-32]的 BC结构域形成同源二聚体。二聚体的
两个活性中心位于它的两端，相距约 50 Å(图 3A)。
这两个活性中心可以相互影响对方的活性，表明之
间存在长距离通信 [32]，但是二聚体形式对 BC结构
域的活性不是必需的 [33]。其他多聚态形式的 BC结
构域也在近期被报道。游离的 S. cerevisiae ACC[34]
和 human ACC2[35]的 BC结构域在溶液中是单体；
在 PCC[26]和 UC[25]全酶中，BC结构域之间没有相
互作用；在MCC全酶中，BC结构域构成三聚体，
但是 BC结构域之间只有很少的相互作用 [24]。
最近报道的 BC结构域与 ADP、碳酸氢根、生
物素形成的复合物的结构 [28]揭示了它催化反应的
机制。在活性中心，碳酸氢根位于 ADP和生物素
之间，其 O1原子与 ATP的 γ磷酸根可能的位置相
距约 4 Å；Glu296 (E. coli ACC氨基酸残基序号，
下同 )和 Arg338的侧链分别与碳酸氢根及生物素
的羰基形成氢键 (图 3B)。这样的结构表明，碳酸
氢根的 O1原子可能首先攻击 ATP的 γ磷酸根，形
成磷甲酸的中间产物；磷甲酸随后分解成磷酸根
和 CO2，后者攻击生物素的 N1原子并与之结合。
Glu296在反应中充当通用碱，Arg338则稳定反应
中生物素的 enolate中间态 [28]。
1.3　CT结构域
CT结构域从羧化生物素向受体底物转移羧基
A: E. coli ACC的BCCP结构域的结构。生物素及“拇指”突
起在图中标出。B: BCCP的“折叠”和“伸展”构象。在
MCC(1)、PC(2)及UC(3)的结构中采取“伸展”构象的BCCP
结构域的结构以不同深度的灰色标示，重叠在E. coli ACC的
BCCP结构域的结构上
图2 BCCP结构域的结构
A: BC单体及二聚体的结构。BC结构域与ADP、碳酸氢根及
生物素形成的复合物的结构以红色标示，A、B和C亚结构
域在图中标出。活性中心不含底物的BC二聚体以不同深度
的灰色标示它的两个单体，星号标示活性中心的位置，它
们之间的距离在图中标出。红色箭头标示底物结合导致的B
亚结构域空间位置的变化。B: BC活性中心的结构，A、B和
C亚结构域在图中标出
图3 BC结构域的结构
生命科学 第25卷234
(图 1B)。已知的 CT结构域可以根据它们的序列同
源性分为 3类：(1)ACC、PCC和MCC的 CT结构域；
(2)PC的 CT结构域；(3)UC的 (图 1C)CT结构域。
它们作用于不同结构的受体底物分子。
1.3.1　ACC、PCC和MCC的CT结构域
ACC、PCC和MCC的受体底物分子含有辅酶
A。结构研究表明，ACC[36-38]、PCC[26, 39]和MCC[24]
的 CT结构域结构非常相似。例如，在结构重叠后，
S. cerevisiae ACC与 S. coelicolor PCC的 CT结构域
上对应 Cα原子的平均距离为 1.5 Å[39]。这些 CT结
构域由 N和 C两个亚结构域构成，含约 600个氨
基酸残基。N和 C亚结构域之间没有明显的序列同
源性，但它们的三维结构都与 crotonase/CIpP家族
的相似 [36-38]。
ACC的 CT结构域形成二聚体，不同单体的 N
和C亚结构域的相互作用介导二聚体的形成 [36-38](图
4A)。PCC的 CT结构域形成柱状六聚体，由 3个
与 ACC的 CT结构域相似的二聚体构成 [26, 39](图
4B)。与 PCC相比，ACC的 CT结构域含多个插入
片断，位于其 C末端的一个含四个 α螺旋的插入片
断阻止六聚体的形成 [39]。MCC的 CT结构域也形
成六聚体，结构与 PCC的相似，但是六聚体中 N
和 C亚结构域的连接方式与 PCC不同 (图 4C)。
ACC的 CT结构域活性中心位于结构的两端，
二聚体的界面上 [36](图 4A)。PCC[26, 39]和MCC[24]的
CT结构域活性中心位于六聚体上对应的区域。
ACC、PCC和MCC的 CT活性中心结构非常相似，
表明它们采取相似的工作机制。S. coelicolor PCC
的 CT结构域与底物 propionyl-CoA、生物素形成的
复合物的结构 [39]揭示了这些CT结构域的工作机制。
在活性中心，生物素的 N原子与 propionyl-CoA的
Cα原子相距 3.5 Å，两者的羰基分别与 G419-A420
和 G182-G183(S. coelicolor PCC氨基酸残基序号 )
的主链酰胺基形成氢键 (图 4D)。这样的结构表明，
活性中心可能首先促使羧化生物素分解成生物素和
CO2，前者的 N氮原子随后从 propionyl-CoA的 Cα
原子上剥夺一个质子，促使其攻击 CO2并与之结合。
活性中心与生物素和 propionyl-CoA的氢键相互作
用稳定它们在反应中的 enolate中间态 [39]。
ACC的 CT结构域是多种药物和除草剂的作用
靶点。它与这些分子，包括 haloxyfop[40]、diclofop[40]、
tepraloxydim[41]、CP-640186[38, 42] 和 pinoxaden[43] 形
成的复合物的结构表明，这些分子结合在它的活性
中心，阻止底物和生物素的结合。
1.3.2　PC的CT结构域
PC的 CT结构域由一个 TIM barrel以及 C末
端的一个漏斗状亚结构域构成，含约 700个氨基酸
残基。活性中心位于 TIM barrel的开口处，漏斗的
底端含有一个二价金属离子 [22, 31](图 4E)。PC的
CT结构域形成同源二聚体 [22, 31]。
Human及 S. aureus PC的结构 [22]捕捉到了生
物素和受体底物 pyruvate同时处于 CT活性中心的
构象，为理解它催化反应的机制提供了线索。活性
中心的金属离子参与固定 pyruvate分子。在活性中
心，pyruvate的甲基碳原子与生物素的 N原子相距
4.7 Å，Thr908(human PC氨基酸残基序号，下同 )
的侧链位于两者之间；Ser911侧链羟基及 Lys912
的主链酰胺基与生物素的羰基形成氢键 (图 4F)。
这样的结构表明，与 ACC等的 CT活性中心相似，
PC的 CT活性中心也可能首先促进羧化生物素分解
为生物素和 CO2。与 ACC等的 CT活性中心不同的
是，在PC的CT活性中心Thr908充当反应的通用碱，
它从 pyruvate的甲基上剥夺一个质子，促使其攻击
并结合 CO2
[44]。活性中心与生物素的氢键相互作用
可能稳定它在反应中的 enolate中间态 [25]。
1.3.3　UC的CT结构域
UC的 CT结构域由 A、B、C、D 4个亚结构
域构成，亚结构域 B和 D结构与 cyclophilin相似，
活性中心位于它们的界面上 [25](图4G)。有意思的是，
UC的 CT结构域与 B. subtilis的 KipA-KipI复合物
有显著的同源性。KipA和 KipI调控孢子的形成，
KipI结合控制孢子形成的主要激酶 KinA并抑制
它的自磷酸化，KipA 结合 KipI 并抑制其功能。
KipA和 KipI分别对应于 UC的 CT亚结构域 A-B
和 C-D[19, 45]。具有共同祖先的同源蛋白质可能在进
化过程中获得截然不同的功能，UC的 CT结构域
和 KipA-KipI复合物提供了一个这样有趣的例子。
近期报道的 K. lactis UC的结构 [25]捕捉到了生
物素与受体底物 urea同时位于CT活性中心的构象，
为理解它催化反应的机制提供了线索。在活性中心，
生物素的 N1原子与 urea的氨基氮原子相距 3 Å，
它的羰基与 Tyr1324(K. lactis UC氨基酸残基序号，
下同 )侧链羟基及 Gly1348的主链酰胺基形成氢键；
在反应中 Lys1605侧链可能移动到生物素和 urea之
间 (图 4H)。这样的结构表明，UC的 CT结构域催
化的反应也包括羧化生物素的分解和通用碱协助的
受体底物对 CO2的攻击两步，Lys1605在反应中充
当通用碱 [25]。
樊　晨，等：依赖生物素的羧化酶的结构研究进展第2期 235
2　全酶结构
依赖生物素的羧化酶实现它们功能的一个重要
步骤是生物素介导的羧基在 BC和 CT活性中心之
间的转运，理解它们的全酶结构是深入理解这一过
程必要条件。近几年来，随着高分辨率的 PC[22, 31]、
PCC[26]、MCC[24]和 UC[25]全酶结构被报道，这方面
A: ACC的CT结构域的结构。以深色标示并在图中标出的N和C亚结构域属于同一单体。位于活性中心的辅酶A分子在图中标
出。B: PCC的CT结构域的结构。以深色标示并在图中标出的N和C亚结构域属于同一单体，括号内的部分对应ACC的CT结构
域二聚体。C: MCC的CT结构域的结构。以深色标示并在图中标出的N和C亚结构域属于同一单体，注意到亚结构域的连接方
式与PCC不同。D: PCC的CT活性中心的结构。E: PC的CT结构域的结构。F: PC的CT活性中心的结构。G: UC的CT结构域的
结构。星号标示其活性中心。H: UC的CT活性中心结构。以灰色标示的Lys1605侧链代表它在反应中可能采取的构象，在观
察到的结构中相应的区域被一个水分子占据(红色小球)
图4 CT结构域的结构
生命科学 第25卷236
的认识取得了较大的进展。
不同物种中的 PC由 α (含 BC结构域 )和 β亚
基 (含 CT和 BCCP结构域 )，或一个亚基构成 (图
1C)；它们形成 α4β4八聚体或 α4四聚体。近期对 R.
etli[31]、S. aureus[22] 及 human( 缺 BC 结构域 )[22]PC
的研究揭示了 PC全酶的构成。这些 PC都形成 α4
四聚体，由上下两层、每层两个单体构成。同一层
的单体之间没有显著的相互作用，位于不同层的单
体之间的 BC-BC和 CT-CT相互作用主导全酶的组
装。结构分析表明，PC含有一个新颖的 PC Tetram-
erization (PT)结构域，它介导 BC和 CT结构域之
间的相互作用 [22, 31]。在 S. aureus和 human PC中，
位于不同层单体之间的 PT-PT相互作用也介导全酶
的组装 [22]。有意思的是，尽管各个结构域的结构非
常相似，R. etli PC与 S. aureus PC和 human PC全
酶的结构有显著的区别。后两者形成较为对称的四
聚体；而 R. etli PC四聚体上层结构比下层的紧凑，
PT结构域之间也没有相互作用 (图 5A-B)。
Acetyl-CoA是 PC的激动剂，它与 PC形成的
复合物的结构 [31, 44]表明它结合在远离 BC和 CT活
性中心的区域，PT(又名 allosteric domain[31])和 BC
结构域的界面处。S. aureus PC结合四个 acetyl-CoA
分子 [44]，而 R. etli PC[31]只在其四聚体的上层结合
两个 acetyl-CoA分子。无论是在 S. aureus PC[22, 44]
还是在 R. etli PC[23, 31]中，acetyl-CoA的结合都没有
造成 PC全酶结构的显著变化。在其结合位点
acetyl-CoA与 BC二聚体的两个单体同时相互作用，
可能通过影响它们活性中心之间的长距离通信增加
PC的活性 [44]。
PCC由 α [含BC、BCCP和BT (BC-CT interactions)
A、B：S. aureus和R. etli PC全酶的结构。标记的结构域属于同一单体，PC四聚体中上层和下层的单体分别以不同深度的灰色
标记。星号标示BC和CT活性中心的位置，它们之间的距离在图中标出。红色的五角星标示S. aureus PC中PT-PT相互作用的
界面，及在R. etli PC中相应的区域。C、D、E：PCC、MCC和UC的全酶结构。星号标示BC和CT活性中心的位置，它们之间
的距离在图中标出
图5 依赖生物素的羧化酶全酶结构
樊　晨，等：依赖生物素的羧化酶的结构研究进展第2期 237
结构域 ]和 β (含 CT结构域 )两个亚基构成。它形
成 α6β6的十二聚体，β亚基形成的柱状六聚体构成
全酶的核心，α亚基分散的位于柱的两端。每个 α
亚基主要与一个 β亚基相互作用，大部分相互作用
由 BT结构域介导 (图 5C)。尽管没有明显的序列
同源性，BT结构域与 PC的 PT结构域结构相似 [26]。
MCC与 PCC有显著的同源性，人的MCC和
PCC的 α和 β亚基的序列同源性分别为 42％和
34％。MCC也形成以 β6为核心的 α6β6的十二聚体，
但是结构与 PCC有很大的不同。最为显著的区别
是 BC结构域的位置，MCC的 BC结构域形成两个
三聚体，分别位于 β6六聚体的两端。MCC的 α与
β亚基之间的相互作用也主要由 BT结构域介导，
其所处的位置与在 PCC中有较大的差别 (图 5D)。
分析表明MCC不可能采取与 PCC相似的构象，反
之亦然 [24]。
与其他依赖生物素的羧化酶不同，UC全酶由
一条肽链构成。BC和 CT结构域分别位于 UC全酶
的两端，BCCP结构域位于两者之间 [25](图 5E)。
这些全酶结构表明，依赖生物素的羧化酶
的 BC和 CT活性中心相距 50~80 Å。生物素的
valerate侧链与赖氨酸侧链连接形成的“臂”长度
约为 16 Å，因此，它在 BC和 CT活性中心之间的
转运需要整个 BCCP结构域的移动。近期的结构
研究捕捉到了多个依赖生物素的羧化酶在这一过
程中采取的不同构象，为理解羧基转运的机制提
供了线索。对 human和 S. aureus PC[22]、MCC[24]、
UC[25]和 PCC[26]的研究捕捉到了 BCCP结构域结合
于 CT结构域的构象。在 PC、MCC和UC的结构中，
生物素的 head group被传递到 CT活性中心；而在
PCC的结构中，它未完全进入 CT活性中心，可能
代表一个传递过程的中间态。虽然这些酶的结构完
全不同，它们的 BCCP和 CT结构域之间的相互作
用有相似的地方 [25]。最近报道的 S. aureus PC的冷
冻电镜结构 [47]和 R. etli PC的晶体结构 [23]捕捉到
BCCP与 BC结构域结合的构象。另外，对 S. aureus
PC的研究捕捉到一个意料之外的构象，生物素的
head group结合在远离 BC和 CT活性中心的一个
“exo pocket”中 [22]。这个“exo pocket”的功能还
不清楚。
3　小结和展望
依赖生物素的羧化酶在多个代谢通道中发挥重
要的功能。近期报道的一系列高分辨率的相关结构
揭示了它们的 BC和 CT结构域催化反应的机制，
也为理解羧基在反应中的转运机制提供了线索。这
些研究极大地深化了对依赖生物素的羧化酶功能机
理的认识。
在反应中，依赖生物素的羧化酶通过空间构象
的变化，在它们的 BC和 CT活性中心之间传递生
物素，实现羧基的转运。理解它们在这一过程中采
取的不同构象的结构和功能，是深入认识它们功能
机理的一个重要方面。这方面的研究刚刚起步，还
有许多空白待填补，如到目前为止，还没有 ACC
全酶的高分辨率结构信息，对 PCC和MCC的结构
研究也还未捕捉到 BCCP与 BC结构域结合的构象。
这方面的研究可能是今后几年该领域的热点之一。
[参　考　文　献]
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• 简讯 •
第四届全国植物生物技术及其产业化大会
为了交流我国近年来在植物组织培养和生物技术改良等方面的研究成果，促进技术创新和产学研结合，
中国植物生理学会植物组织培养与生物技术专业委员会决定举办“第四届全国植物生物技术及其产业化大
会”。
一、会议主题是“植物生物技术及产业化”；
中心议题：(1)植物细胞工程及产业化；(2)作物基因工程育种及产业化；(3)花卉、果蔬、林草、中药
材的生物技术改良；(4)经济植物重要功能基因发掘；(5)植物生物技术及生物安全
二、主办单位：中国植物生理与分子生物学学会植物生物技术专业委员会，国际植物生物技术协会中
国分会
三、论文摘要：1.摘要要求：每篇摘要字数控制在 1 100字以内，一般不超过 1页 A4纸。投稿邮箱：
bsyc@mail.kib.ac.cn，www151519190@163.com；联系人：姚春娜 (0871-65223388，18208736395)，张悦
(15925127008)
四、部分大会邀请发言人：许智宏院士、陈晓亚院士、赵进东院士、朱健康院士、朱有勇院士、何祖
华研究员、张克勤教授、朱祯研究员、卢宝荣教授、种康研究员、储成才研究员、夏光敏教授、黄兴奇研
究员、李德铢研究员。
时间：2013年 5月 5~7日；地点：云南昆明；详细情况见会议网址：http://zwsl.csp.escience.cn